《生物化学》课程教学大纲.doc

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1、生物化学课程教学大纲（2013年8月）课程代码：课程负责人：程汉华课程中文名称：生物化学 课程英文名称： Biochemistry课程类别：必修课程学分数：5分课程学时数：90授课对象：生命科学学院本科生本课程的前导课程：数学，物理学，无机及分析化学，有机化学，物理化学，动物学，植物学，(或者普通生物学)。一、教学目的 “生物化学”是生命科学各专业本科生的一门基础课，是学习生物学领域其他课程最重要的基础。该门课程的教学目的是，通过本课程的教学，培养学生能够运用所学生物化学知识，从分子水平上认识和解释生命现象。二、教学要求 热悉生物化学各方面的知识，理解和掌握生物分子的结构、性质和功能的关系，生

2、物分子在体内的代谢和调节，生物能的转化和利用，生物信息分子的复制、转录、表达和调节。重点掌握生物化学的原理和方法，要能学会运用所学生物化学知识从分子水平上认识和解释生命过程中所发生的现象。为了学习和掌握生物化学的原理和方法，要求学生必须具有较好的生物学、物理学和化学方面的基础，能够将这些基础知识运用到生物化学的学习中。要求做到课前预习，课后复习和整理笔记：在课堂上注意听老师的讲授和对问题的剖析，注意老师对各章节层次结构、知识点和面的关系豹分析。通过对习题的解答，加深对问题的理解和掌握。三、课程内容与学时分配课程内容与学时分配表内 容学 时第一章：导论3第二章：氨基酸与蛋白质的一级结构6第三章：

3、蛋白质的结构与功能8第四章：酶12第五章：核酸8第六章：代谢总论与生物能学4第七章：糖酵解和磷酸戊糖途径4第八章：柠檬酸循环5第九章：电子传递和氧化磷酸化4第十章：糖异生和糖原代谢4第十一章：脂代谢5第十二章：氨基酸代谢5第十三章：核苷酸代谢4第十五章：DNA的复制5第十六章：RNA转录与加工5第十七章：蛋白质生物合成5第一章 导论生物化学的整体介绍,学时和内容的安排。生物化学研究的对象及内容、研究生化的方法和技术以及与其它学科的关系。重点讲授生命、细胞与生物分子的关系，以及生物分子存在及反应的环境。第一节 生物化学涵盖的内容第二节 为什么学？学什么？如何学？第三节 生物机体是由生物分子构成的

4、第四节 水是生命的载体 第五节 第五节 酸碱化学和缓冲系统 第二章 氨基酸和蛋白质的一级结构第一节 蛋白质概论 蛋白质功能，蛋白质的元素组成及其基本组成单位氨基酸第二节氨基酸 蛋白质中的氨基酸：分类、种类、结构和性质。重点讲授氨基酸的电离性质。第三节 氨基酸的分离与分析重点讲授氨基酸的电泳分离和离子交换分离的原理及其运用。第四节 肽肽、肽链和肽键；肽的性质和生物活性肽。重点讲授肽的结构和性质第五节 蛋白质的分离与鉴定蛋白质的溶解性质与盐析分离，离子交换层析，疏水层析，凝胶过滤层析，蛋白质配体专一性与亲和层析，蛋白质电泳及电泳后的蛋白质检测。重点讲授柱层析和电泳分离方法的原理及应用。第六节 蛋白

5、质的一级结构测定蛋白质结构导论，蛋白质一级结构的测定，蛋白质一级结构测定的生物学意义。重点讲授蛋白质一级结构的测定。第三章 蛋白质的结构与功能第一节 研究蛋白质空间结构的方法x-射线晶体衍射是研究蛋白质空间结构的主要方法，核磁共振光谱法研究液态蛋白质的构象第二节 蛋白质的二级结构肽基的结构，多肽链主链的构象，a-螺旋和-结构，-转角，环形构象。无序结构。重点讲授二级结构。第三节 纤维状蛋白一一细胞和组织的结构物质a-角蛋白，丝纤蛋白，胶原蛋白。第四节 球状蛋白质和三级结构三级结构的某些特征，蛋白质空间结构稳定的因素，蛋白质的变性与复性，蛋白质的折叠，蛋白质结构预测。重点讲授推动三级结构形成的动

6、因和维持空间结构稳定的作用力。第五节寡聚体蛋白质和四级结构四级结构研究的内容，寡聚体蛋白质亚基的对称性，亚基组成的测定，寡聚体蛋白质存在的意义。第六节 蛋白质空间结构与功能的关系血红蛋白与肌红蛋白的生理作用，结构，协同效应的机制。第四章 酶第一节 酶的基本性质酶是生物催化剂，酶催化反应的专一性，酶的组成，某些RNA具有催化活性，催化抗体一一抗体酶。第二节 酶的命名与分类酶的命名，酶的分类第三节 酶反应动力学米-曼氏方程，米氏常数的涵义，Vmax、Km和反应级数的关系，酶单位，转换数，kcat/Kmi,Km和Vmax的求解，pH对酶活性的影响，温度对酶活性豹影响，多底物酶促动力学重点讲授底物浓度

7、列酶促反应速度的影响和所涉及的动力学参数。第四节 酶的抑制剂可逆抑制作用：竞争性抑制，反竞争性抑制，非竞争性抑制，可逆抑制剂在实验室和临床上的应用，不可逆抑制作用。重点讲授酶抑制作用的动力学效应及应用。第五节 酶的作用机制酶的底物专一性，酶和底物间的相互作用，酸一碱催化，共价催化，溶菌酶的作用机制，丝氨酸蛋白酶的结构特点与作用机制重点讲授酶与底物之间的相互识别与作用。第六节 酶活性的调节酶原的激活，同工酶，多酶复合物和多功能酶，别构酶，共价修饰酶。重点讲授酶的别构调节。第五章 核酸第一节 核苷酸的组成、结构和性质含氮碱，核苷，DNA和RNA中的核苷酸，细胞内游离的拨萤酸及核苷酸衍生物，紫外吸收

8、特性，核苷酸的解离性质，核酸的共价结构，磷酸二酯键。重点讲授核苷酸的紫外吸收和解离性质。第二节DNA的结构DNA分子的碱基组成，DNA的二级结构，DNA超螺旋结构，DNA结构与功能的关系。重点讲授DNA的二级结构和超螺旋结构的特征和维持结构稳定的作用力第三节DNA的序列分析DNA限制性内切酶，限制性内切酶和限制性图谱，DNA序列分，DNA分子组织结构的某些特点。第四节RNA结构与功能mRNA的结构特征，tRNA的结构，rRNA的结构，核内小分子RNA。重点讲授信使RNA和转移RNA的结构特征。第五节核酸的性质核酸的溶解性质，核酸的紫外吸收特性，核酸的沉降特性和浮力密度，DNA的变性和复性，DN

9、A印迹。重点讲授DNA的变性和复性。第六节核酸的水解核酸的酸水解和碱水解，酸水解，碱水解，核酸的酶水解。重点讲授核酸酶作用的性质。第六章 代谢总论与生物能学第一节 生物圈的依存关系光合自养生物和异养生物二氧化碳和氧的循环，生物圈中氮的循环第二节 新陈代谢新陈代谢的概念、两用代谢途径、代谢中间物、新陈代谢的调节、代谢中常见的生物化学反应机制第三节 生物氧化概述生物氧化的概论，特点，过程以及生物氧化反应的电子载体。第四节 生物能学生物能的转换与热力学定律，细胞需要自由能，化学反应中自由能的变化，化学反应中的标准自由能的变化与平衡常数，标准自由能的变化可以预示化学反应的方向，实际的自由能的变化取决于

10、反应物和产物的浓度，化学反应中的标准自由能的变化是可以相加的。重点讲授化学反应中的自由能变化。第五节 ATP在生物能学中的作用生物体的高能磷酸化合物，ATP水解时标准自由能的变化，ATP是细胞产能反应和需能反应的主要化学偶联物，ATP具有较高的磷酸基转移势。第七章 糖酵解和磷酸戊糖途径第一节 糖酵解糖酵解的反应顺序，糖酵解反应的化学计量，丙酮酸在无氧下的代谢去向，2，3-二磷酸甘油酸的代瓣。第二节 糖酵解的调节磷酸果糖激酶的活性调节，己糖激酶的活性调节，丙酮酸激酶的活性调节。重点讲授糖酵解的代谢作用和调节第三节 磷酸戊糖途径磷酸戊糖途径的基本过程，磷酸戊糖途径的化学计量，磷酸戊糖途径的运转程度

11、及调节，葡萄糖-6-磷酸的利用取决于细胞对NADPH与5-磷酸核糖和ATP的需要重点讲授糖酵解和磷酸戊糖途径两者的代谢关系第八章 柠檬酸循环第一节 丙酮酸的氧化丙酮酸脱氯酶复合物，丙酮酸脱氢酶复合物催化的反应，辅酶A是重要的酰基载体第二节 柠檬酸循环柠檬酸循环的发现，柠檬酸循环的反应历程，柠檬酸循环的生物学意义，柠檬酸循环中间物的回补，乙醛酸循环第三节 柠檬酸循环的调节丙酮酸脱氢酶复合物的调节，柠檬酸循环本身的调节重点讲授柠檬酸循环的化学计量、柠檬酸循环双向功能和拧檬酸循环的调节。第九章 电子传递和氧化磷酸化第一节 线粒体的结构与功能线粒体的形态和结构，线粒体的跨膜转运系统第二节 电子传递链电

12、子传递链及其组成，电子传递链的组织结构及电子传递顺序，电子传递中的质子的跨膜转移和能量的产生，电子传递抑制剂第三节 氧化磷酸化化学渗透学说，ATP合酶，PO比，氧化磷酸化解偶联重点讲授电子传递链的组织结构及电子传递顺序，氧化还原反应与ATP的产生的机制。第十章 糖原代谢和糖异生作用第一节 糖原的降解糖原磷酸化酶的结构和作用机制，糖原脱支酶，磷酸葡萄糖变化酶第二节 糖原的合成UDP葡萄糖是糖基转移的活泼形式，糖原合酶催化糖原合成，糖原分支的产生第三节 糖原代谢的调节糖原磷酸化酶和糖原合酶的别构调节，糖原磷酸化酶和糖原合酶的共价修饰调节，糖原磷酸化酶合糖原合酶的酶促级联调节，激素对糖原代谢的影响。

13、重点讲授糖原磷酸化酶和糖原合酶在糖原代谢中的作用以及它们的交互调节。第四节 葡萄糖的异生作用葡萄糖异生作用的前体，葡萄糖异生作用的途径，糖异生作用的能量消耗，Cori循环第五节 糖异生作用的调节乙酰CoA是糖异生作用的重要促进剂，AMP和柠檬酸是糖异生作用的重要效应物，果糖-2，6-二磷酸对糖异生作用的调节重点讲授糖异生作用和糖酵解的交互调节。第十一章 脂类代谢第一节 脂类的消化、吸收与转运脂类的消化，脂类的吸收，脂类的转运，体内脂肪的动员第二节 脂肪酸氧化脂肪酸氧化学说，脂肪酸的活纯，脂肪酸的跨膜转运，脂肪酸的-氧化，不饱和脂肪酸的氧化，奇数碳原子脂肪酸的氧化。第三节 酮体代谢酮体的生成，酮

14、体的氧化，酮体生成的生理和病理意义重点讲授脂肪酸氧化与能量产生以及酮体代谢的意义第四节 脂肪酸的生物合成软脂酸的合成：乙酰CoA的跨膜转运，乙酰CoA的羧化，NADPH的来源，脂肪酸台酶结构及所催化的反应，软脂酸碳链延长，脂肪酸合成的调节，甘油三酯的合成。重点讲授脂肪酸生物合成的乙酰CoA和NADPH的来源以及与糖分解代谢的关系第五节 胆固醇的代谢胆固醇合成；胆固醇合成的生理意义第十二章 氨基酸代谢第一节 蛋白质在体内的降解细胞外途径，细胞内途径第二节 氨基酸的脱氨基作用氧化脱氨基作用：L-氨基酸氧化酶与D-氨基酸氧化酶，L-谷氨酸脱氢酶；转氨基作用，联合脱氨基作用第三节 氨的去向尿素循环氨的

15、排泄，尿素的合成，氨的转运，高氨血症与氨中毒第四节 氨基酸的分解代谢形成丙酮酸的氨基酸代谢途径，形成a-酮戊二酸的氨基代谢途径，形成琥珀酰CoA的氨基酸代谢途径，形成草酰乙酸的氨基酸代谢途径，形成乙酰CoA乙酰乙酸或延胡索酸的氨基酸代谢途径第五节 氨基酸转变为生物活性物质生物胺类物质的形成，氨基酸与一碳单位，氨基酸衍生物和其他含氮化合物。第六节 氨基酸的生物合成氨基酸生物合成的碳源，氨基酸生物合成的氮源：氨基酸的生物合成。重点介绍氨基酸的生物合成的氮源和碳源以及氨是怎样参入的。第十三章 核苷酸代谢第一节 嘌呤核苷酸的生物合成次黄嘌呤核苷酸的合成，腺嘌呤核苷酸和鸟嘌呤核苷酸的合成，嘌呤核苷酸合成

16、的补救途径，嘌呤核苷酸的合成的调节第二节 嘧啶核苷酸的生物合成：尿嘧啶核苷酸的合成，胞嘧啶核苷酸的合成，嘧啶核苷酸的合成的调节第三节 脱氧核苷酸的生物合成核糖核苷酸还原酶，脱氧胸嘧啶核苷酸的合成第四节 核苷酸的降解嘌呤核苷酸的降解，尿酸的去向，嘧啶核苷酸的降解第五节核苷酸代谢异常 和抗代谢物核苷酸代谢异常产生的疾病 痛风，自毁容貌症。抗核苷酸代谢药物，重点讲授抑制剂在核苷酸的生物合成的应用。第十四章 DNA复制第一节 DNA复制总观DNA的半保留复制，复制子、复制起始点和方向，DNA复制的其它模式第二节 原核生物DNA的复制DNA聚合酶的性质、结构和功能，DNA聚合酶和的发现，DNA复制的真实

17、性，DNA聚合酶催化DNA的合成，DNA复制体及相关蛋白质，参与DNA复制的主要酶和蛋白质，DNA复制起始，DNA链的延伸，复制的终止重点讲受原核生物DNA复制的酶的结构、性质和功能以及复制的过程第二节 真核生物DNA的复制真核生物DNA的复制的特点，真核生物DNA聚合酶第二节 逆向转录逆转录酶的发现，逆转录酶的性质，逆转录病毒RNA与其DNA的合成，逆转录的生物学意义第十五章 转录与加工第一节 原核生物的转录RNA聚合酶的结构与功能，转录是在一条DNA链上进行的，RNA聚合酶与模板的结合，链的延长，链的终止。第二节 真核生物的转录真核生物RNA聚合酶的结构，真核生物的转录与原核生物转录的比较

18、。第三节 转录后的加工mRNA的加工，rRNA的加工，tRNA的加工重点讲授原核生物RNA聚合酶的结构和功能以及转录的基本过程。第十六章 蛋白质的生物合成 第一节 遗传密码 密码子的揭示，密码子的性质 第二节 蛋白质生物合成中的生物大分子 tRNA同功受体性质，反密码子与密码子的识别，核糖体的组成与结构，氨酰tRNA合成酶的类型和催化反应性质 第三节 原核生物蛋白质的合成 多肽链合成的起始，链的延长，链的终止，蛋白质合成后的加工，抑制剂在蛋白质合成中的应用。 重点讲授密码子揭示的研究思路和方法，蛋白质合成中的蛋白因子的生化功能 第四节 真核生物蛋白质的合成 与原核生物蛋白质合成进行比较 第三节

19、 蛋白质合成后的加工与转移 简要介绍四、教材与参考书 教 材：张楚富主编：生物化学原理(第二版)，高等教育出版社，2011年出版 参考书：1张楚富编著：生物化学解题指导和测验(第一版)，高等教育出版社，2004年出版2王镜岩主编：生物化学(第三版)，高等教育出版社，2002年出版3Voet D，Voet JG, Pratt CWFundamentals of Biochemistry,John WileySons Inc. New York，19994Garrett RH，Grisham CM，Principles of BiochemistryWith a Human FocusHarCOU

20、rtBrace College Publishers. Fort Worth20025Nelson DL，Cox MM Lehninger Principles of Biochemisry,Worth publishers，New Yolk，2000，20066Hortn HR，Moran LA，Ochs RS. et al. Principles of Biochemistry3th edPrentice-Hall IncUSA，2002五、考核方式 平时考试(笔试和作业考查)占45：期末考试(笔试)占55生物化学实验课程简介课程代码： 开课学院：生命科学学院开课学期：二年级上学期 授课对

21、象 ：本科生2年级学分：2分 课程负责人：张蕾课程简介:本课程利用多媒体教学手段讲解实验的基本原理、方法以及相关仪器的使用方法。通过本课程的学习是学生初步掌握蛋白质的分离纯化及鉴定；酶活性测定、动力学性质分析和在代谢过程中的调控作用；核酸提取以及有关性质的研究；并通过自选实验了解糖、脂类和维生素等方法的测定技术；通过综合实验培养学生发现问题和解决问题的能力，挖掘学生的创新能力，激发学生对于生物化学实验的热情，同时培养学生严谨的作风和合作精神。在实验课的讲解中，教师注重理论联系实际，同生物化学理论课相结合，使学生通过动手操作巩固和深入对于生物化学理论知识的认识和了解；同日常生活相结合，激发学生动

22、手实验的兴趣和乐趣，培养学生利用已学知识认识问题和解决问题的能力。生物化学实验教学的目的和宗旨：1、立足于生物化学研究中的“基础”性实验，让学生学习掌握基本的生物化学实验技能； 2、摒弃“填鸭式”实验教学模式，培养学生“独立”思考问题和解决问题的能力； 3、不以“实验结果”作为唯一衡量标准，训练学生分析问题的能力，注重“讨论”； 4、注重“学以致用”，注重理论联系实际，实验技术的讲解与科研和实际应用相结合。 课程考核：实验操作和实验报告教材:生物化学实验指导张蕾 等主编 武汉大学出版社 2011年第一版参考书目:1、生物化学，张楚富主编，高等教育出版社 2011年第一版。2、生物化学，王镜岩 朱圣庚 徐长法主编，高等教育出版社 第三版3、普通生物化学，郑集 陈钧辉主编，高等教育出版社第三版4、David L. Nelson and Mixhael M. Cox Lehninger Principles of Biochemistry Thrid Edition （中文版） 高等教育出版社5、David L. Nelson and Mixhael M. Cox Lehninger Principles of Biochemistry Fifth Edition W.H. Freeman and Company