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1、.考试范围一、生物大分子的结构与功能1.蛋白质2.核酸3.酶二、物质代谢4.糖代谢5.脂类代谢6.氨基酸代谢7.核苷酸代谢近三年考试生物化学试题分布情况内容题量比例蛋白质结构和功能915.8核酸的结构和功能47酶1017.5糖代谢1017.5脂类代谢35氨基酸代谢105核苷酸代谢35第一节蛋白质的结构与功能大纲解读：1.蛋白质的分子组成（1）蛋白质的平均含氮量（2）L-氨基酸的结构通式（3）20种L-氨基酸的分类2.氨基酸的性质3.蛋白质的分子结构4.蛋白质结构与功能的关系（1）血红蛋白的分子结构（2）血红蛋白空间结构与运氧功能关系（3）协同效应、别构效应的概念5.蛋白质的性质一、蛋白质的分子
2、组成1.蛋白样品的平均含氮量2.L-氨基酸的结构通式3.20种L-氨基酸的分类以及名称（一）蛋白样品的平均含氮量1.组成蛋白质的元素及含量（1）主要元素：碳（5055%）、氢（68%）、氧（1924%）、氮（16%）、硫（04%）（2）其他：磷、铁、锰、锌、碘等（元素组成）2.蛋白质含量测定（测氮法）（1）蛋白质的平均含氮量为16%，即每克氮相当于6.25克蛋白质。（2）精品.每克样品中蛋白质的含量每克样品的含氮量6.25A型题：测得某一蛋白质样品（奶粉）含氮量为0.40克，此样品约含蛋白质（）克。A.2.0B.2.5C.3.0D.3.5E.4.0答疑编号111020801：针对该题提问正确答
3、案B答案解析每克样品中蛋白质的含量每克样品的含氮量6.250.406.252.5克。（二）蛋白质的基本组成单位1.氨基酸是组成蛋白质的基本单位。2.氨基酸通式：3.存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-氨基酸（甘氨酸除外）。甘氨酸的结构式：4.特殊氨基酸：脯氨酸（亚氨基酸）结构式：5.氨基酸分类:（1）非极性疏水性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮氨基酸、苯丙、脯氨酸（亚氨基酸）（7种）。（2）极性中性氨基酸：色氨酸、酪、丝、苏、半胱氨酸、蛋氨酸（甲硫氨基酸）、谷氨酰胺、天冬酰胺（8种）。（3）酸性氨基酸：谷、天冬氨酸（2种）。（4）碱性氨基酸：赖、精、组氨
4、酸（3种）。6.几种特别需要记忆的氨基酸：（1）含硫氨基酸：精品.半胱氨酸、蛋氨酸（甲硫氨基酸）（2）含芳香环（大键/共扼双键）的氨基酸：色氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸（3）含羟基的氨基酸：丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸。半胱氨酸结构式：B型题A.半胱氨酸B.丝氨酸C.蛋氨酸D.脯氨酸E.鸟氨酸1.含巯基的氨基酸是（）答疑编号111020802：针对该题提问正确答案A2.天然蛋白质中不含有的氨基酸（）答疑编号111020803：针对该题提问正确答案E（三）氨基酸的理化性质1.两性解离及等电点（1）氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。（2）等电点（pI） 在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离
5、子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。精品.问题：某氨基酸的等电点是5.1，它在PH=8.0的溶液中带何种电荷？在PH=2.0的溶液中带何种电荷？【答案】在PH=8.0的溶液中带负电；（pHpI）在PH=2.0的溶液中带正电。（pHpI）2.紫外吸收色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm附近。大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。（四）肽与肽键1.肽键：是由一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基脱水缩合而形成的化学键，有一定程度的双键性质，不能自由旋转。精品.A型题：下列
6、关于肽键性质和组成的叙述正确的是（）A.由Ca1和COOH组成B.由Ca1和Ca2组成C.由Ca和N组成D.肽键有一定程度的双键性质E.肽键可以自由旋转答疑编号111020804：针对该题提问正确答案D2.肽：氨基酸通过肽键相连而成肽链，少于10个氨基酸的肽链称为寡肽，大于10个氨基酸的肽链称为多肽。二、蛋白质的分子结构（一）蛋白质的基本结构蛋白质的一级结构1.概念：是指氨基酸在蛋白质多肽链中的排列顺序，以及他们之间的连接方式。2.一级结构是蛋白质空间结构的基础，对生物功能起决定作用。肽键是蛋白质一级结构的基本结构键。有些含有二硫键。精品.3.一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。A
7、型题：维系蛋白质分子一级结构的化学键是（）A.离子键B.肽键C.二硫键D.氢键E.疏水键答疑编号111020805：针对该题提问正确答案B（二）蛋白质分子的空间结构1.蛋白质的二级结构指多肽链中主链原子在局部空间的排列，不包括氨基酸残基侧链的构象。主要化学力是链内形成的氢键。主要有-螺旋、-折叠、-转角和无规则卷曲。A型题：关于蛋白质二级结构的叙述正确的是（）A.氨基酸的排列顺序B.每一氨基酸侧链的空间构象C.局部主链的空间构象D.亚基间相对的空间位置E.每一原子的相对空间位置答疑编号111020806：针对该题提问正确答案C（1）-螺旋多肽链中的各个肽平面围绕同一轴旋转，形成右手-螺旋，肽链
8、内形成氢键。氨基酸侧链伸向螺旋外侧；每个肽键的亚氨基氢和第四个肽键的羰基氧形成氢键，依此类推，肽链中的全部肽键都形成氢键，以稳固-螺旋结构；每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈。螺距为0.54nm，所以每个氨基酸残基上升的高度为0.15nm。注意：有些侧链R基团不利于-螺旋形成。精品.A型题：1.维系蛋白质分子中螺旋的化学键是（）A.盐键B.疏水键C.氢键D.肽键E.二硫键答疑编号111020807：针对该题提问正确答案C2.关于蛋白质-螺旋的叙述，错误的是（）A.链内氢键稳定其结构B.有些侧链R基团不利于-螺旋形成C.是二级结构的形式之一D.一般蛋白质分子结构中都含有-螺旋E.链内疏水作用稳定其
9、结构答疑编号111020808：针对该题提问正确答案E答案解析-螺旋是蛋白质二级结构中的一种，主要指主链骨架原子的相对空间位置，肽链的全部肽键都形成氢键，链内氢键稳定其结构，而不是疏水作用。精品.（2）-折叠-折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而成。肽链的主链呈锯齿状折叠构象。多肽链充分伸展，每个肽单元以C为旋转点，依次折叠成锯齿结构；氨基酸侧链交替地位于锯齿状结构的上、下方；两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段平行排列，通过链间羰基氧和亚氨基氢形成氢键，从而稳固-折叠结构；肽链有顺式平行和反式平行两种。（3）-转角常发生于肽链180回折时的转角上；通常有4个氨基酸
10、残基组成，其第一个残基的羰基氧与第四个残基的亚氨基氢可形成氢键。（4）无规卷曲：没有确定规律性的那部分肽链结构。2.蛋白质的三级结构（1）蛋白质的三级结构是指在二级结构基础上，整条肽链中全部氨基酸的相对空间位置。包含了一条多肽链的主链构象和侧链构象（整体构象）。（2）维系这种特定结构的力主要有氢键、疏水键、离子键和范德华力等。尤其是疏水键，在蛋白质三级结构中起着重要作用。精品.3.蛋白质的四级结构（1）概念：是指由多条各自具有三级结构的肽链通过非共价键连接起来的空间排列方式及亚基之间的相互作用关系。（2）每一条多肽链叫做一个亚基或亚单位。单独亚基无生物活性；完整四级结构的蛋白质才具有生物活性。
11、（3）维持亚基之间的化学键主要是疏水键。（4）并非所有蛋白质都有四级结构，有的只有三级结构。精品.（三）分子伴侣1.概念：蛋白质空间构象的正确形成，除一级结构为决定因素外，还需分子伴侣的参与。分子伴侣是一类帮助新生多肽链正确折叠的蛋白质，2.作用蛋白质在合成时，分子伴侣可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开，如此重复进行可防止错误的聚集发生，使肽链正确折叠。分子伴侣也可与错误聚集的肽段结合，使之解聚后，再诱导其正确折叠。分子伴侣对蛋白质分子中二硫键的正确形成，起到重要作用。（四）基本概念1.肽单元（peptideunit）2.模序（motif）3.结构域（domain）三、蛋白质分子结构和功
12、能的关系（一）蛋白质一级结构与功能的关系1.一级结构是空间结构的基础以核糖核酸酶为例，核糖核酸酶是由124个氨基酸残基组成的一条多肽链，有4对二硫键。加入尿素（或盐酸胍，作用是破坏氢键）和-巯基乙醇（可将二硫键还原成巯基，破坏二硫键），导致此酶的二、三级结构遭到破坏，酶活性丧失，但肽键不受影响，所以一级结构不变，去除尿素和-巯基乙醇后，理论上二硫键的形成有105种方式，即正确配对率低于1%，而实验结果发现正确配对率为95%100%。证明空间构象遭到破坏的核糖核酸酶，只要其一级结构未被破坏，松散的多肽链可循其特定的氨基酸顺序，卷曲折叠成天然的空间构象，酶活性又逐渐恢复至原来水平。精品.A型题：蛋
13、白质的空间构象主要取决于（）A.-螺旋和-折叠B.肽链中肽键的构象C.肽链氨基酸的排列顺序D.肽链中的二硫键E.肽链中的氢键答疑编号111020809：针对该题提问正确答案C答案解析蛋白质的空间构象是由一级结构决定的。2.镰刀型红细胞贫血（1）发生的根本原因：是血红蛋白的一级结构发生了差错。人血红蛋白亚基的第6位氨基酸应该是谷氨酸，而在镰刀型贫血的血红蛋白中却是缬氨酸，本是水溶性的血红蛋白，就会聚集成丝，相互粘着，导致红细胞变形成镰刀状而极易破裂，产生贫血。精品.（2）临床症状：骨严重受损；内脏器官损伤：心脏、肺脏、肾脏损伤；脑血管意外；严重的慢性溶血性贫血等，患者多在成年期死亡。（二）蛋白质
14、的空间结构与功能的关系1.一级结构是蛋白质生物学功能的基础，空间结构与蛋白质功能的表现有关。2.蛋白质构象是其生物活性的基础，构象改变，其功能活性也随之改变。3.构象破坏功能丧失。恢复自然构象，功能恢复。（三）肌红蛋白与血红蛋白的结构（四）协同效应与变构效应精品.1.变构效应：一个蛋白质与它的配体结合后，蛋白质的构象发生改变，使它更适于功能需要，这一类变化称为变构效应。2.协同效应：一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合能，如果是促进作用，则称为正协同效应，反之则为负协同效应。肌红蛋白（Mb）和血红蛋白（Hb）的氧解离曲线四、蛋白质的理化性质（一）蛋白质的变性作用1.概念
15、：在某些理化因素作用下，蛋白质严密的空间构象（次级键特别是氢键）破坏，导致若干理化性质和生物学性质的改变称为变性。2.变性的本质：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。3.蛋白质变性后的表现：生物活性丧失；理化性质改变（溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失、易被蛋白酶水解）；变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。4.复性：变性的蛋白质，只要其一级结构仍完好，可在一定条件下恢复其空间结构，随之理化性质和生物学性质也重现，这称为复性。A型题：1.下列对蛋白质变性的描述中正确的是（）A.变性蛋白质的溶液粘度下降B.变性的蛋白质不易被消化C.蛋白质沉淀不一定就是变性D.蛋白质变性
16、后容易形成结晶E.蛋白质变性不涉及二硫键破坏答疑编号111020810：针对该题提问正确答案C2.变性蛋白质的主要特点是（）A.不易被蛋白酶水解B.分子量降低C.溶解性增加D.生物学活性丧失E.共价键被破坏精品.答疑编号111020811：针对该题提问正确答案D（二）蛋白质的吸收光谱1.色氨酸、酪氨酸280nm最大吸收峰。2.应用：可用于蛋白质的含量测定。（三）蛋白质的沉淀1.蛋白质的胶体性质：蛋白质分子颗粒大小在1100nm胶体范围之内。维持蛋白质溶液稳定的因素有两个：（1）水化膜：蛋白质颗粒表面大多为亲水基团，可吸引水分子，使颗粒表面形成一层水化膜，从而阻断蛋白质颗粒的相互聚集，防止溶液中
17、蛋白质的沉淀析出。（2）同种电荷：在pHpI的溶液中，蛋白质带有同种电荷。pHpI，蛋白质带负电荷；pHpI，蛋白质带正电荷。同种电荷相互排斥，阻止蛋白质颗粒相互聚集，发生沉淀。2.沉淀蛋白质的方法：盐析法：在蛋白质溶液中加入大量的硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等中性盐，破坏蛋白质的水化膜和中和电荷，使蛋白质颗粒相互聚集，发生沉淀。丙酮沉淀法：使用丙酮沉淀时，必须在04低温下进行，丙酮用量一般10倍于蛋白质溶液体积，蛋白质被丙酮沉淀时，应立即分离，否则蛋白质会变性，除了丙酮以外，也可用乙醇沉淀。（四）蛋白质的两性解离及等电点1.蛋白质是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。2.等电点（pI）在
18、某一pH的溶液中，蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。A型题：蛋白质在等电点时的特征是（）A.分子静电荷是零B.分子带的电荷较多C.溶解度升高D.不易沉淀E.在电场作用下定向移动答疑编号111020812：针对该题提问精品.正确答案A答案解析蛋白质的等电点是指在某一pH溶液中，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，所带正、负电荷相等，静电荷为零。（五）蛋白质的呈色反应有茚三酮反应、双缩脲反应等。五、蛋白质的分离纯化蛋白质分离纯化的方法主要有：盐析、透析、超离心、电泳、离子交换层析、分子筛层析等方法。本章重点总结1
19、.蛋白样品的平均含氮量：16%；2.蛋白质的分子组成：氨基酸；3.氨基酸的性质：两性电离与紫外吸收；4.蛋白质的分子结构：肽键；一级结构；二级结构；5.血红蛋白的分子结构；6.蛋白质的等电点、沉淀、变性、紫外吸收。A型题：1.下列氨基酸中属于酸性氨基酸的是（）A.天冬酰胺B.谷氨酸C.赖氨酸D.谷氨酰胺E.组氨酸答疑编号111020813：针对该题提问正确答案B2.蛋白质分子中的螺旋和折叠都属于（）A.一级结构B.二级结构C.三级结构D.域结构E.四级结构答疑编号111020814：针对该题提问精品.正确答案B3.蛋白质分子中含量相对恒定的元素是（）A.CB.OC.ND.SE.P答疑编号111
20、020815：针对该题提问正确答案C第二节核酸的结构和功能 大纲解读：1.核酸的化学组成及一级结构（1）核苷酸的结构（2）DNA、RNA组成的异同2.DNA的空间结构与功能（1）DNA双螺旋结构模式的要点（2）DNA的超螺旋结构（3）DNA的功能3.RNA的结构与功能tRNA、mRNA、rRNA（1）组成（2）结构特点（3）功能4.核酸的理化性质重点内容及考试要点1.核酸的化学组成及一级结构：核苷酸结构；2.DNA的空间结构与功能：DNA双螺旋结构模式的要点；3.RNA的结构与功能：tRNA、mRNA、rRNA的组成、结构特点及功能；4.核酸的理化性质：融解温度、增色效应、DNA变性、复性的概
21、念。一、核酸的化学组成及一级结构（一）核酸的定义和分类1.定义：是以核苷酸为基本组成单位的生物大分子，携带和传递遗传信息。精品.2.分类（1）DNA（脱氧核糖核酸）：生命遗传信息的携带者。（2）RNA（核糖核酸）：生命遗传信息的传递者。（3）RNA可分为三种：tRNA、mRNA、rRNA。（二）核酸的化学组成1.核酸水解：2.核酸的基本结构单元:是核苷酸。核苷酸本身由核苷和磷酸组成,而核苷则由戊糖和碱基形成。（1）碱基包括：嘌呤（A，G）、嘧啶（T，C，U）；（2）戊糖：-D-核糖，-D-2-核糖。（三）核苷及核苷酸1.核苷一磷酸（NMP）2.核苷二磷酸（NDP）3.核苷三磷酸（NTP）4.环
22、腺苷酸（cAMP）5.环鸟苷酸（cGMP）（四）核苷酸的连接方式及一级结构1.核苷酸之间以 磷酸二酯键连接形成多核苷酸链。2.一级结构：在多核苷酸链中，核苷酸的排列顺序，称为核酸的一级结构。由于核苷酸的差异主要是碱基不同，因此也称为碱基序列。脱氧核苷酸或核苷酸的连接具是前一核苷酸的3-OH与下一位核苷酸的5-磷酸间形成3，5磷酸二酯键，构成一个没有分支的线性大分子。DNA的书写应从5到3。方向性：53（五）DNA与RNA结构相似，但在组成成份上略有不同： DNARNA磷酸磷酸磷酸碱基腺嘌呤（A）腺嘌呤（A）鸟嘌呤（G）鸟嘌呤（G）胞嘧啶（C）胞嘧啶（C）胸腺嘧啶（T）尿嘧啶（U）戊糖D-2脱氧
23、核糖（dR）D-核糖 A型题：组成核酸分子的碱基主要有（）A.2种B.3种C.4种D.5种E.6种答疑编号111020201：针对该题提问正确答案D二、DNA的空间结构与功能（一）DNA的二级结构双螺旋结构DNA双螺旋结构模型要点（Watson,Crick,1953）精品.（1）DNA分子由 两条相互平行但走向相反的脱氧多核苷酸链组成，两链以-脱氧核糖-磷酸为骨架，以右手螺旋方式绕同一公共轴盘。螺旋直径为2nm，形成大沟（majorgroove）及小沟（minorgroove）相间。（2）碱基垂直螺旋轴居双螺旋内側，与对侧碱基形成氢键配对（互补配对形式：A=T；GC）。（3）相邻碱基平面距离0
24、.34nm，螺旋一圈螺距3.4nm，一圈10对碱基。（4） 氢键维持双链横向稳定性；碱基堆积力维持双链纵向稳定性。A型题：1.DNA碱基组成的规律是（）A.A=C；T=GD.A+T=C+GC.A=T；C=GD.（A+T）/（C+G）=1E.A=G；T=C答疑编号111020202：针对该题提问正确答案C2.DNA双螺旋结构模型的描述，不正确的是（）A.腺嘌呤的摩尔数等于胸腺嘧啶的摩尔数B.同种生物体不同组织中的DNA碱基组成极为相似C.DNA双螺旋中碱基对位于外侧D.两股多核苷酸链通过A与T或C与G之间的氢键连接E.维持双螺旋稳定的主要因素是氢键和碱基堆积力答疑编号111020203：针对该题
25、提问精品.正确答案C答案解析DNA双螺旋是一反向平行的双链结构，脱氧核糖和磷酸骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧。3.下列关于DNA碱基组成叙述正确的是（）A.DNA分子中A与T的含量不同B.同一个体成年期与少儿期碱基组成不同C.同一个体在不同营养状态下碱基组成不同D.同一个体不同组织碱基组成不同E.不同生物来源的DNA碱基组成不同答疑编号111020204：针对该题提问正确答案E（二）DNA三级结构1.三级结构：DNA在双螺旋二级结构基础上可盘曲成紧密的空间结构。DNA螺旋链再盘绕形成超螺旋结构，盘绕方向与DNA双螺旋方向一致为正超螺旋，与双螺旋方向相反为负超螺旋。2.原核生物：负超螺旋结构；
26、真核细胞：核小体结构。3.染色体的基本单位是核小体。（三）DNA的功能1.可作为生物遗传信息复制的模板和基因转录的模板；2.是生命遗传繁殖的物质基础，也是个体生命活动的基础。三、RNA的结构与功能RNA和蛋白质共同参与基因的表达和表达过程的调控。主要介绍三种参与蛋白质合成的RNA：信使RNA（mRNA）、转运RNA（tRNA）、核糖体RNA（rRNA）的结构与功能。（一）mRNAmRNA的碱基顺序，直接为蛋白质的氨基酸编码，并决定蛋白质的氨基酸顺序。1.功能：蛋白质合成的模板2.mRNA的分子结构（1）“帽”：5-末端有一个7甲基鸟嘌呤核苷酸，称为帽。加速蛋白质翻译的起始速度，增加mRNA稳定
27、性。（2）“尾”：真核细胞mRNA的3-末端有一段长达200个核苷酸左右的多聚腺苷酸（polyA），称为尾。与mRNA从核向胞质转移有关。（3）编码区：mRNA有编码区和非编码区，编码区是所有mRNA分子的主要结构部分，决定蛋白质分子的一级结构（三联体密码）。非编码区与蛋白质生物合成调控有关。精品.A型题：下列有关mRNA的叙述，正确的是（）A.为线状单链结构，5端有多聚腺苷酸帽子结构。B.可作为蛋白质合成的模板C.链的局部不可形成双链结构D.3末端特殊结构与mRNA的稳定无关E.5-末端有一个7甲基鸟嘌呤核苷酸，称为“尾”答疑编号111020205：针对该题提问正确答案B（二）tRNA1.功
28、能：作为各种氨基酸的转运载体，在蛋白质合成中转运氨基酸原料。2.tRNA的一级结构tRNA的一级结构都具有下述共同点：分子中 富含稀有碱基，包括双氢尿嘧啶（DHU）、假尿嘧啶（，pseudouridine）和甲基化的嘌呤（mG，mA）等。tRNA的5末端大多数为pG，而tRNA的3-末端都是CCA。3.tRNA的二级结构“三叶草”形状，一般可将其分为：（1）氨基酸臂：富G，包含tRNA的3和5-末端，3-CCA-OH。直接与活化的氨基酸结合，携带氨基酸。（2）反密码环：7个核苷酸，正中的3个核苷酸残基称为反密码子。辨认mRNA上的密码子，使所携带的氨基酸正确进入多肽链的合成位点。（3）二氢尿嘧
29、啶环（DHU环）：811,含有DHU。（4）TC环：7个核苷酸，有胸苷T、假尿苷和胞苷C得名。（5）可变环：反密码区与TC区之间，不同的tRNA该区变化较大。4.tRNA的三级结构在三叶草型二级结构的基础上，突环上未配对的碱基由于整个分子的扭曲而配成对，目前已知的tRNA的三级结构均为 精品.倒L型。（三）rRNA1.含量：在细胞内含量最多，约占RNA总量的80%以上。2.功能：作为蛋白质合成的场所。A型题：下列有关RNA的叙述错误的是（）A.主要有mRNA，tRNA和rRNA三类B.胞质中只有mRNA和tRNAC.tRNA是细胞内分子量最小的一种RNAD.rRNA可与蛋白质结合E.RNA并不
30、全是单链结构答疑编号111020206：针对该题提问正确答案B四、核酸的理化性质（一）核酸的紫外吸收在核酸分子中，由于嘌呤碱和嘧啶碱具有共轭双键体系，因而具有独特的紫外线吸收光谱，一般在 260nm左右有最大吸收峰，可以作为核酸及其组份定性和定量测定的依据。（二）核酸的变性、复性与杂交1.核酸的变性（1）核酸的变性：在理化因素作用下， 核酸分子中的氢键断裂，双螺旋结构松散分开，形成无规则单链结构的过程。变性核酸将失去其部分或全部的生物活性。核酸的变性并不涉及磷酸二酯键的断裂，其一级结构（碱基顺序）保持不变。精品.A型题：DNA变性的原因是（）A.3，5磷酸二酯键的断裂B.二硫键的断裂C.互补碱
31、基之间氢键断裂D.碱基甲基化修饰E.多核苷酸链解聚答疑编号111020207：针对该题提问正确答案C答案解析DNA变性是指在某些理化因素的作用下，互补的碱基对间的氢键断裂。（2）DNA变性后，它的一系列性质也随之发生变化：增（高）色效应：天然状态的DNA在完全变性后，紫外吸收（260nm）值升高,即增色效应。Tm值： 随DNA变性增加，260nm处的紫外光吸收值逐渐增加，该值达到最大值50%时的温度称为核酸的解链温度或融解温度，用“Tm”表示。Tm值影响因素： GC含量，GC含量越高，Tm值越大；核酸分子量，核酸分子量越大，Tm值也越大。A型题：DNA的解链温度指的是（）A.A260nm达到最
32、大值时的温度B.A260nm达到最大值时的50%时的温度C.DNA开始解链时所需要的温度D.DNA完全解链时所需要的温度E.A280nm达到最大值50%时的温度精品.答疑编号111020208：针对该题提问正确答案B答案解析DNA的变性从开始解链到完全解链，是在一个相当窄的温度范围内完成的，在这一范围内，紫外光吸收值达到最大值的50%时温度称为DNA的解链温度。2.核酸的复性复性：变性DNA在适当的条件下，两条彼此分开的单链可以重新缔合成为双螺旋结构，这一过程称为复性。DNA复性后，一系列理化性质可基本恢复，生物活性也随之恢复。3.核酸的杂交杂交：是以核酸的变性和复性为基础的。不同来源的核酸变
33、性后合并在一起进行复性。只要这些核酸分子的核苷酸序列中含有可以形成碱基互补配对的片段，彼此之间即可形成局部双链，即所谓的杂化双链。这个过程叫杂交或分子杂交。（三）探针一段已知序列的单链核苷酸用放射性核素（如 32P、35S）或生物素标记其末端或全链，可依碱基配对规律与具有互补序列的待测核酸进行杂交，以探测它们的同源程度，这段核苷酸链称为探针。A型题：1.核酸对紫外线的最大吸收峰是（）A.220nmB.240nmC.260nmD.280nmE.300nm精品.答疑编号111020209：针对该题提问正确答案C2.DNA变性时其结构变化表现为（）A.磷酸二脂键断裂B.NC糖苷键断裂C.戊糖内CC键
34、断裂D.碱基内CC键断裂E.对应碱基间氢键断裂答疑编号111020210：针对该题提问正确答案E3.核酸中含量相对恒定的元素是（）A.氧B.氮C.氢D.碳E.磷答疑编号111020211：针对该题提问正确答案EB型题A.-螺旋B.-折叠C.PolyA尾D.m7GpppNmE.双螺旋结构1.真核生物mRNA3-端特征（）精品.答疑编号111020212：针对该题提问正确答案C2.DNA的二级结构特征（）答疑编号111020213：针对该题提问正确答案E第三节酶 大纲解读：1.酶的分子结构与功能2.酶促反应的特点3.酶促反应动力学4.酶的调节重点内容及考试要点酶的分子结构与功能：活性中心、必需基团
35、的概念；酶促反应动力学：米氏常数Km；竞争性抑制剂的作用特点；酶的调节：酶原、酶原激活、变构酶、同工酶的概念。一、酶的分子结构和功能（一）酶的概念及分子组成1.酶的概念：是活细胞产生的一类具有催化功能的生物分子，所以又称为生物催化剂。2.化学本质：绝大多数酶是蛋白质；少数是RNA，如核酶。3.按分子组成分为：（1）单纯酶（simpleenzyme）：仅由氨基酸残基构成。（2）结合酶（conjugatedenzyme）组成：由蛋白质（酶蛋白）和非蛋白质（辅助因子）组成。全酶酶蛋白辅助因子，辅助因子包括小分子有机化合物和金属离子。精品.各部分在催化反应中的作用：酶蛋白决定反应的特异性；辅助因子决定
36、反应的种类与性质。A型题：1.酶促反应中决定酶专一性的部分是（）A.底物B.辅基或辅酶C.金属离子D.酶蛋白E.催化基团答疑编号111020301：针对该题提问正确答案D2.辅酶在酶促反应中的作用是（）A.起运载体的作用B.维持酶的空间构象C.参加活性中心的组成D.促进中间复合物形成E.提供必需基团答疑编号111020302：针对该题提问正确答案A（二）酶的活性中心1.酶的活性中心：酶与作用物结合并发挥其催化作用的特定空间部位。2.必需基团：酶分子中与酶活性密切相关的化学基团。（1）活性中心内的必需基团（2）活性中心外的必需基团位于活性中心以外，维持酶活性中心应有的空间构象所必需。精品.二、酶
37、促反应的特点1.高效性；2.高度特异性：绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性；3.不稳定性；4.酶活性的可调性。A型题：酶的催化高效性是因为酶（）A.启动热力学不能发生的反应B.能降低反应的活化能C.能升高反应的活化能D.可改变反应的平衡点E.对作用物（底物）的选择性答疑编号111020303：针对该题提问正确答案B三、酶促反应动力学酶促反应动力学研究酶促反应速率及其影响因素。包括：底物浓度、酶浓度、pH、温度、激活剂、抑制剂。（一）底物浓度对反应速度的影响米-曼氏方程：1.Km米氏常数概念：Km是酶的特征性常数之一。Km值只与酶的性质、酶所催化的底物的种类有关，与酶浓度无关。各种同工酶的K
38、m值也不同。2.意义表示酶与作用物的亲和力大小。Km越大，酶与作用物的亲和力越小。限速酶催化的限速反应的Km值在该连续反应中最大。米氏常数即为反应速度达到最大反应速度一半时的作用物浓度。米氏常数的单位为mol/L。精品.A型题：关于Km值的意义，错误的是（）A.Km是酶的特性常数B.Km值与酶的结构有关C.Km值与酶所催化的底物有关D.Km值等于反应速度为最大速度一半时的酶的浓度E.Km值等于反应速度为最大速度一半时的底物浓度答疑编号111020304：针对该题提问正确答案D答案解析Km值的物理意义是：Km值等于反应速度为最大速度一半时的底物浓度。（二）温度对反应速度的影响1.酶的最适温度：温度即不过高引起酶的变性，也不过低延缓化学反应的进行，反应进行的速度最快，此时的温度即为最适温度。2.不是酶的特征性常数。体内多数酶的最适温度为37左右。（三）pH对反应速度的影响1.酶的最适pH：在某一pH值时