《蛋白质的结构和功能的关系.doc》由会员分享，可在线阅读，更多相关《蛋白质的结构和功能的关系.doc（7页珍藏版）》请在三一文库上搜索。
1、蛋白质结构与功能的关系摘要： 蛋白质特定的功能都是由其特定的构象所决定的，各种蛋白质特定的构象又与其一级结构密切相关。天然蛋白质的构象一旦发生变化，必然会影响到它的生物活性。由于蛋白质的构象的变化引起蛋白质功能变化，可能导致蛋白质构象紊乱症，当然也能引起生物体对环境的适应性增强！现而今关于蛋白质功能研究还有待发展，一门新兴学科正在发展，血清蛋白组学，生物信息学等！本文仅就蛋白质结构与其功能关系进行粗略阐述。关键词：蛋白质分子一级结构、空间结构、折叠/功能关系、蛋白质构象紊乱症；分子伴侣正文：1、蛋白质分子一级结构和功能的关系蛋白质分子中关键活性部位氨基酸残基的改变，会影响其生理功能，甚至造成分
2、子病(molecular disease)。例如镰状细胞贫血，就是由于血红蛋白分子中两个亚基第6位正常的谷氨酸变异成了缬氨酸，从酸性氨基酸换成了中性支链氨基酸，降低了血红蛋白在红细胞中的溶解度，使它在红细胞中随血流至氧分压低的外周毛细血管时，容易凝聚并沉淀析出，从而造成红细胞破裂溶血和运氧功能的低下。另一方面，在蛋白质结构和功能关系中，一些非关键部位氨基酸残基的改变或缺失，则不会影响蛋白质的生物活性。例如人、猪、牛、羊等哺乳动物胰岛素分子A链中8、9、10位和B链30位的氨基酸残基各不相同，有种族差异，但这并不影响它们都具有降低生物体血糖浓度的共同生理功能。推荐精选蛋白质一级结构与功能间的关系
3、十分复杂。不同生物中具有相似生理功能的蛋白质或同一种生物体内具有相似功能的蛋白质，其一级结构往往相似，但也有时可相差很大。如催化DNA复制的DNA聚合酶，细菌的和小鼠的就相差很大，具有明显的种族差异，可见生命现象十分复杂多样。2、蛋白质分子空间结构和功能的关系蛋白质分子空间结构和其性质及生理功能的关系也十分密切。不同的蛋白质，正因为具有不同的空间结构，因此具有不同的理化性质和生理功能。如指甲和毛发中的角蛋白，分子中含有大量的-螺旋二级结构，因此性质稳定坚韧又富有弹性，这是和角蛋白的保护功能分不开的;而胶原蛋白的三股螺旋平行再几股拧成缆绳样胶原微纤维结构，使其性质稳定而具有强大的抗张力作用又如细
4、胞质膜上一些蛋白质是离子通道，就是因为在其多肽链中的一些-螺旋或-折叠二级结构中，一侧多由亲水性氨基酸组成，而另一侧却多由疏水性氨基酸组成，因此是具有“两亲性”(amphipathic)的特点，几段-螺旋或-折叠的亲水侧之间就构成了离子通道，而其疏水侧，即通过疏水键将离子通道蛋白质固定在细胞质膜上。载脂蛋白也具有两亲性，既能与血浆中脂类结合，又使之溶解在血液中进行脂类的运输。3、折叠/功能关系推荐精选体内各种蛋白质都有特殊的生理功能，这与空间构象有着密切的关系。肌红蛋门和血红蛋白是阐述空间结构与功能关系的典型例子。肌红蛋门(Mb)和血红蛋白(Hb)都是含血红素辅基的结合蛋白质。Mb有一条肽链，
5、经盘曲折折叠形成三级结构，整条肽链由AH8段螺旋盘曲折叠成为球状，疏水氨基酸侧链在分子内部，亲水氨基酸侧链在分子外部，形成亲水的球状蛋白，血红素辅基位于Mb分子内部的袋状空穴中。Hb有四条肽链，两条链也有与Mb相似的AH8段螺旋，有两条链只有7段螺旋。Hb与Mb的折叠方式相似，也都能与氧进行可逆的结合。Hb的一个亚基与氧结合后可引起构象变化，是另一个亚基更易于与氧结合，这种带氧的亚基协助不带氧的亚基去结合氧的现象称为协同效应。氧与Hb结合后可引起Hb构象变化，这种蛋白质分子在表现功能的过程中引起的构象变化的现象称为变构效应。小分子的氧称为变构剂，Hb则称为变构蛋白。Hb的这种变构蛋白的氧解离曲
6、线呈“S”形，Hb的功能主要是运输氧，而不是变构蛋白的Mb，其中氧解离曲线为矩形双曲线，功能主要是贮存氧。4、蛋白质构象紊乱症生物体内蛋白质错误折叠概率很高，但是强大的质量控制系统，如分子伴侣、蛋白质的泛素降解途径、DNA修复、无义介导的mRNA降解等，能在遗传信息表达的各个时期减少错误折叠蛋白质的产生。当然如果这些蛋白质不能及时清理，它们将发送聚集，导致多种神经退行性疾病。国外对与多肽错误折叠后聚集的毒性机制及相应对策的研究日益重视。错误折叠蛋白质通常产生三种效应：（1）被细胞防御机制降解，导致功能缺失 （2）发生错误定位，导致细胞功能紊乱 （3）错误折叠蛋白质相互聚集形，成淀粉样沉积物推荐
7、精选【9】。近年来发现一些疾病总伴随有蛋白质错误折叠并发生聚集的现象，这类疾病统称为蛋白质构象紊乱症（protein conformational disorder，PCD）。所有涉及PCD的蛋白质都是一级结构不变而二级结构或三级结构发生改变。这些蛋白质各不相同 在序列和结构上都没有任何同源性。但是这些发生聚集的错误折叠蛋白质都具有极其稳定的 折叠构象。折叠是致病的错误折叠蛋白质中最常见的一种构象。同一蛋白质或不同蛋白质的 折叠片之间通过肽键的氨基（NH）和羰基（CO）形成氢键。这种结构极其稳定，在患PCD的个体组织中错误折叠的蛋白质以这种方式相互交联，形成不溶性纤维状聚集体（insolubl
8、e fibril-like aggregates）。蛋白质功能被研究得最为详细的当推酶蛋白(enzyme protein)，酶委员会(enzyme committee，EC)对酶的4个层次的分类是迄今最完备的蛋白质功能分类系统。每个酶都能用一个EC数(EC number)来表示。参考文献：参 考 文 献1黄积涛. 蛋白质结构、运动、功能. 天津大学博士学位论文 . 2002推荐精选2胡敏 . 蛋白质结构的空间分布特征研究 . 浙江大学博士学位论文 . 20083韦日生、王佩蓉、尹长城 . 骨骼肌内质网Ca离子泵装运Ca离子的结构基础 . 生物化学与生物物理进展 . 20064董彩华、王志强、王延枝 . 大豆液泡膜H+-ATPase功能与构象关系的初步研究 . 生物化学与生物物理进展 . 20005方慧生、吴梧桐、王旻、余江河、郑珩 . 蛋白质天然构象预测的研究进展 . 中国医科大学学报 . 20056白晓苏、任伟、张素华 . 血清蛋白组学的最新研究以及应用现状 . 中国临床康复 . 20057张建国、何彩云、段爱国、殷继艳 . 植物热激蛋白研究进展 . 福建林学院学报 2005 （注：可编辑下载，若有不当之处，请指正，谢谢!） 推荐精选