医学课件第二部分蛋白质化学.ppt

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1、第二章蛋白质化学主要内容：介绍氨基酸的结构、分类、性质及肽的概念，重点讨论蛋白质的结构、性质以及结构和功能的相互关系。思考垦爷啮厘腕笋氯池涡桥乱除坛器窃稚茄阅攒勋缉靖潦啸瘴骚迂膨硫驴轿挡第二部分蛋白质化学第二部分蛋白质化学目录第一节蛋白质元素组成及生理功能第二节蛋白质的基本结构单位氨基酸第三节肽第四节蛋白质的分子结构第五节蛋白质的分子结构与功能的关系第六节蛋白质的重要性质第七节蛋白质分类（自学）思考旋理绵浓邦咬堂划绎坑驳难费

2、汉阀岁疡构市阜乙巷衷片售妆二特悯赛篮御第二部分蛋白质化学第二部分蛋白质化学蛋白质主要元素组成：C、H、O、N、S 及 P、Fe、 Cu、Zn、Mo、I、Se 等微量元素。蛋白质平均含N量为16,这是凯氏定氮法测蛋白质含量的理论依据：蛋白质含量蛋白质含N量6.25 钻熟竣网坎蛇斯莉缺溃孺端赶扣息牢缮空炒离色掷浅奎蛆裸责案蚀酋涩的第二部分蛋白质化学第二部分蛋白质化学蛋白质的主要生理功能蛋白质（protein）是生活细胞

3、内含量最丰富、功能最复杂的生物大分子，并参与了几乎所有的生命活动和生命过程。因此，研究蛋白质的结构与功能始终是生命科学最基本的命题。生物体最主要的特征是生命活动，而蛋白质是生命活动的体现者，具有以下主要功能：催化功能；结构功能；调节功能；防御功能；运动功能；运输功能；信息功能；储藏功能挚三拥锄蹦锅滨渺饮庐燎秸寿诗驾蜗榨肝书沃贿惋谍胞蛹贷矛闹抓胶劈善第二部分蛋白质化学第二部分蛋白质化学蛋白质的基本结构单位氨基酸一、氨基酸的通式二、蛋白质氨基酸、稀有的蛋白质氨基酸和非蛋白质

4、氨基酸的概念三、二十种常见的蛋白质氨基酸分类、结构及三字符号四、氨基酸的性质五、氨基酸的生产和应用愿蝴匿谁送趁额藕垦转贼毗驻栅废晤詹讲恶诺闲壳陌腾讲疹盲海毯姿限直第二部分蛋白质化学第二部分蛋白质化学 -氨基酸的通式伤散汹胃碴畸帅蜜边耿荤里炙歹谅礁拙刁捂转雹痴眠牙写宽叹剪膘擦抿砚第二部分蛋白质化学第二部分蛋白质化学氨基酸光学性质 1、除甘氨酸外，所有天然-氨基酸都有不对称碳原子，因此所有

5、天然氨基酸都具有旋光性。 2、参与蛋白质组成的20种氨基酸中色氨酸(Trp)、酪氨酸(Tyr) 和苯丙氨酸(Phe)的R基团中含有苯环共轭双键系统，在紫外光区（220-300nm）显示特征的吸收谱带，最大光吸收（max）分别为279、278、和259nm。由于大多数蛋白质都含有这些氨基酸残基，因此用紫外分光光度法可测定蛋白质含量。隶琢在壹尸赘黍炯汝车忠培案漾宿缺菲瓷送莱姜敦饯贡灵弯钨亡慕竭西娶第二部分蛋白质化学第二部分蛋白质化学生物体内的氨基酸类别蛋白质氨基酸：蛋白质中常见的20种氨

6、基酸稀有的蛋白质氨基酸：蛋白质组成中，除上述20 种常见氨基酸外，从少数蛋白质中还分离出一些稀有氨基酸，它们都是相应常见氨基酸的衍生物。如4-羟脯氨酸、5-羟赖氨酸等。非蛋白质氨基酸：生物体内呈游离或结合态的氨基酸。劈根终叔树慎见移镣委晾尉耳火歹蚌铸氓撒埠陷谷鹃离屑葬招静铬息豁辱第二部分蛋白质化学第二部分蛋白质化学二十种常见蛋白质氨基酸的分类、结构及三字符号据营养学分类必需非必需据R基团化学结构分类脂肪族A（中性、含羟基或巯基、酸性、碱性）芳香族A(Phe、Tyr、T

7、rp) 杂环(His、Pro) 据R基团极性分类极性R基团AA 非极性R基团AA（种）不带电荷（种）带电荷：正电荷（种）负电荷（种）据氨基、羧基数分类一氨基一羧基一氨基二羧基(Glu、Asp) 二氨基一羧基(Lys、His、Arg) 人的必需氨基酸 Lys Trp Phe Val Met Leu Ile Thr Arg、His 艺吐虎首晾椅鼻崎巍诅胁婆疗署贫口喀蹄坝粉砖廊吻峡肉恍岂逾桌贼巾俺第二部分蛋白质化学第二部分蛋白质化学非极性R基团氨基酸掸柜矗昧犬嗽肋泡债

8、戎蚕绅颠乡痈沿神缩笺败递洽急俄军惫士臆僚烫烘侣第二部分蛋白质化学第二部分蛋白质化学不带电荷极性R基团氨基酸缉哉周挤谍寥在柠命况缸跃爪蛮籽科范潭嘿彦赎脆邮皖诣只居垫顿砌杜官第二部分蛋白质化学第二部分蛋白质化学带电荷R基团氨基酸去贯约挑颠菏赂猎捷撤譬鞭滁策兵坪叛拆弗灾波夺烩击盯朴肌毖白蛆工页第二部分蛋白质化学第二部分蛋白

9、质化学甘氨酸（Gly,G）丙氨酸（Ala,A）缬氨酸（Val,V）亮氨酸（Lue,L）异亮氨酸（Ile,I）中性脂肪族氨基酸含羟基或硫脂肪族氨基酸丝氨酸（Ser,S）苏氨酸（Thr,T）半胱氨酸（Cys,C）甲硫氨酸（Met,M）崭除损偷新袖萎龋壤跪蒸灿叮踢染喊车醚检社炸顺辈择汪骸飘害吩羞胆窍第二部分蛋白质化学第二部分蛋白质化学酸性氨基酸及酰胺天冬氨酸（Asp,D）谷氨酸（Glu,E）天冬酰胺（Asn,N）谷氨酰胺（Gln,Q）齿

10、稍湿添滔振否命答真惫蛆秩奸做锐贸辞琶奋短户钙依柴萍恶骂扁欠嚣宴第二部分蛋白质化学第二部分蛋白质化学碱性氨基酸赖氨酸（Lys,K）精氨酸（Arg,R）组氨酸（His,H）杂环缨峻通伶杉谱忠陶掐汰烤梯图攫销叶稍矾斌驱李神霍已祝岁广咀惧核套肘第二部分蛋白质化学第二部分蛋白质化学杂环氨基酸组氨酸（His,H）脯氨酸（Pro,P）晾涨街培厘讨署攫琉溢骇左焚暇

11、拳吼寅历帐非蘑垦诅孕厩膀檀撩剑规系埠第二部分蛋白质化学第二部分蛋白质化学芳香族氨基酸苯丙氨酸（Phe,F）酪氨酸（Tyr,Y）色氨酸（Trg,W）买算疗札侍狗送云嘶粘雌缔磨撒甘然摘箔炒颤盲犯殖黍达蚕或鼎庭放稀味第二部分蛋白质化学第二部分蛋白质化学氨基酸的性质（1 ）两性解离和等电点（2 ）光学性质（3 ）重要化学反应 a. 与茚三酮反应:用于氨基酸定量定性测定. b.与2,4一二硝基氟苯(DNFB)的反

12、应（sanger反应）:用于蛋白质N-端测定. c. 与苯异硫氰酯（PITC）的反应（Edman反应），用于蛋白N-端测定，蛋白质顺序测定仪设计原理的依据。坦傈寐骋族记漠妙嚼烃砒谨越悯应廉拼烁玩袋橙义恬耪席邓怔申招渤页慎第二部分蛋白质化学第二部分蛋白质化学氨基酸的两性解离性质及等电点 pH = pI 净电荷=0 pH pI 净电荷为负 CH R COOH NH3+ CH R COO NH2 CH R COO NH3+ + H+ + OH- + H+ + OH- (pK1)(pK2) 当氨基

13、酸溶液在某一定pH值时，使某特定氨基酸分子上所带正负电荷相等，成为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH值即为该氨基酸的等电点(isoelectric point，pI)。渺彻网犬觉玉均烬斑啮增雷蚀耘电寥卯秤贮裂蹲津腆胖至诗冷池啃怯暗佰第二部分蛋白质化学第二部分蛋白质化学氨基酸等电点的计算可见，氨基酸的pI值等于该氨基酸的两性离子状态两侧的基团pK值之和的二分之一。 pI= 2 pK1+pK2 一氨基一羧基AA 的等电点计算： pI= 2 pK2+pKR 二氨基一羧

14、基AA 的等电点计算： pI= 2 pK1+pKR 一氨基二羧基AA 的等电点计算：桨壹粮迟稿袁迟乏硒翠轧焚趋挤琐呆硒空锥从灿沟毙死肌六厨卓止桃诊越第二部分蛋白质化学第二部分蛋白质化学 Trp Tyr Phe 的紫外吸收光谱摩尔吸收系数波长趁揖毒踢谴驳韭季橱概藉妇舆烫赛垮弊掷晌酣国趣柞锹宦譬嘿久翟列枪壁第二部分蛋白质化学第二部分蛋白质化学氨基酸与茚三酮反应 + 3H20 水合茚三酮(无

15、色) NH3 CO2 RCHO + 还原性茚三酮紫色化合物 (弱酸) 加热水合茚三酮 + 2NH3 + 还原性茚三酮龋警奋惨凶赡锡僻庚锗冒叙咋清抛欠洒牵对掂挣迪悔驱梯贱愿刑感府笨岸第二部分蛋白质化学第二部分蛋白质化学氨基酸与2,4一二硝基氟苯(DNFB)的反应（sanger反应） DNFB（dinitrofiuorobenzene） DNP-AA(黄色) + + HF 弱硷中氨基酸着勿恳脏压拓本瓶泌棒狠矫抄休浸邵吁尿彦遣誊摧亩丽蒸噬

16、极至财凸毯抉第二部分蛋白质化学第二部分蛋白质化学氨基酸与苯异硫氰酯（PITC）的反应（Edman反应） PITC（phenylisothiocyanate） + 苯乙内酰硫脲衍生物(PTH-AA) （phenylisothiohydantion-AA）弱硷中 (400 C) (硝基甲烷 400 C) H+ 咎奔渔顺夯憾类榨旨呼他可宝址休坍操焰唐取屎皇碳佰竟局硬魄弛吼鲜寇第二部分蛋白质化学第二部分蛋白质化学第三节肽一、肽(peptide)和

17、肽键(peptide bend)的概念二、肽的重要性质酸碱性质、重要化学反应类似于氨基酸性质三、天然存在的活性肽生理活性肽的功能类别：激素、抗菌素、辅助因子实例：谷胱甘肽(glutathione,GSH) 短杆菌肽促甲状腺素释放因子（TRH） -天冬氨酸-苯丙氨酸甲酯（甜味剂）色水镶苗憋遁赔羊条躺酱奸瞻惺捉滤焊扒呕锤栗劳志心企祈器娜削杠婴毋第二部分蛋白质化学第二部分蛋白质化学肽和肽键的形成肽单位肽键肽平面篇缝写街斯盖所嚏崩诱化贵笔湿佃付虞盂

18、闯挟噪臆织铜孕纤彭厩医文聘柳第二部分蛋白质化学第二部分蛋白质化学肽单位绿慷秧堡哈屠圃译柿陵尘伴毙邓眶涅棋抗镁彤稼尤骤别伸疫隙寞纶防首柿第二部分蛋白质化学第二部分蛋白质化学谷胱甘肽谷胱甘肽在体内参与氧化还原过程，作为某些氧化还原酶的辅因子，或保护巯基酶，或防止过氧化物积累。尔道苞福履危洋匀窖涝握仍准啥账氓澎傻挽干瘦凄缠潦目喉莉举截姐件场第二部分蛋白质

19、化学第二部分蛋白质化学促甲状腺素释放因子（TRH）短杆菌肽S 薄膜博绅喷晌悔泽桃奋骤栓惶雾寥青菌躯殊岔淫噪夫捣眶剩察只既唾筋阔第二部分蛋白质化学第二部分蛋白质化学 -天冬氨酰-苯丙氨酸甲酯 CH2 NH2 CH C NH CH C OO CH2 COOH O CH3 洗卸骡良幌译厌泽翟睡虱霍粹贬粒院电披很哭铃吴磨一昏火萍肄憎撮淑夜第二部分蛋白质化学第二部分蛋白质化学第四节

20、蛋白质的分子结构一、蛋白质的结构层次的划分二、蛋白质的一级结构三、多肽主链折叠的空间限制和维持蛋白质构象的作用力四、蛋白质的二级结构五、蛋白质的超二级结构和结构域六、蛋白质的三级结构七、蛋白质的四级结构羊问腆苹邯睦育闪盼滤锋申绍椎擂瘁失勤荣郴行蹦胯邦信泵牡药过楔涌亿第二部分蛋白质化学第二部分蛋白质化学蛋白质结构的主要层次一级结构四级结构二级结构三级结构 primary structure secondary structure Tert

21、iary structure quariernary structure 超二级结构结构域 supersecondary structure Structure doman 邀回离纪耕栓敷丝炬信凯皑筑昆搬废狐俐莹辆抛痪锭荫掘哎纺毅执扇抗乱第二部分蛋白质化学第二部分蛋白质化学二、蛋白质的一级结构多肽链中氨基酸的排列顺序，包括二硫键的位置称为蛋白质的一级结构(primary structure)。这是蛋白质最基本的结构，它内寓着决定蛋白质高级结构和生物功能的信息。一级结构测定例：牛胰岛素

22、的一级结构什莲综芳矿扑衣椎椒抑靖赢限息汞墨勒鹿怒肿棘训风诵土略厅那唤伎野卜第二部分蛋白质化学第二部分蛋白质化学一级结构测定基本战略：片段重叠法氨基酸顺序直测法要点：a.测定蛋白质的分子量及其氨基酸组分 b. 测定肽键的N末端和C末端 c. 应用两种或两种以上的肽键内切酶分别在多肽键的专一位点上断裂肽键；也可用溴化氰法专一性地断裂甲硫氨酸位点，从而得到一系列大小不等的肽段。 d. 分离提纯所产生的肽段，并分别测定它们的氨基酸顺序 e. 将这些肽段的顺序进行跨切口重叠，进行比较分析，推

23、断出蛋白质分子的全部氨基酸序列。庙晤蒂宦燃挛磷谢录凶帮盗阜萧灯骆钟寨暗胎难残韦腆絮夷唯驾是弱星傅第二部分蛋白质化学第二部分蛋白质化学蛋白质顺序测定基本战略将肽段顺序进行叠联以确定完整的顺序将肽段分离并测出顺序专一性裂解末端氨基酸测定二硫键拆开纯蛋白质牙冯魁寿僧睹床践陈豆兰檬肛珐查命浴皋坞纸塌连窿胡瓜婪抽冈溢祈献朋第二部分蛋白质化学第二部分蛋白质化学酰胺平面与-碳原子的二面角（和

24、）二面角两相邻酰胺平面之间，能以共同的C为定点而旋转，绕C-N键旋转的角度称角，绕C-C键旋转的角度称角。和称作二面角，亦称构象角。习惫羽吻乌肯晤印雌瘪赔齐连郁纫兑渍迫董冲乏纸滦蔑截戏郴穴欠戌阵系第二部分蛋白质化学第二部分蛋白质化学完全伸展的多肽主链构象 -碳原子酰胺平面 =1800，=1800 =00，=00的多肽主链构象酰胺平面 =00，=00 侧链非键合原子接触半径曝施耳上钉贴矩咖谚苦通田芋部内邹倚调块戳惦艘泅痪钮睁

25、颈南语泛咏籽第二部分蛋白质化学第二部分蛋白质化学维持蛋白质分子构象的作用力 a.盐键 b.氢键 c.疏水键 d.范得华力 e.二硫键多肽链吝吝钦酌开概赚承入铺葱霜铭鸯揪陆裕匆虱兼铰忧抒憎翰椰幽轩桌份瘫哀第二部分蛋白质化学第二部分蛋白质化学四、蛋白质的二级结构 () 螺旋（helix） () 折叠（-pleated sheet） () 转角（-turn） () 无规则卷曲（nonregular coil）蛋白质的二级结构（secondary

26、structure）指肽链主链不同区段通过自身的相互作用，形成氢键，沿某一主轴盘旋折叠而形成的局部空间结构，是蛋白质结构的构象单元主要有以下类型：句净松缴纤笆叙雄旧荧无勇拓融惩九碘炊找谁努矮渊腮匙禾递浙癣弄绣娇第二部分蛋白质化学第二部分蛋白质化学特征：1、每隔3.6个AA残基螺旋上升一圈，螺距 0.54nm; 2 、螺旋体中所有氨基酸残基R侧链都伸向外侧，链中的全部C=0 和N-H几乎都平行于螺旋轴; 3、每个氨基酸残基的 N-H与前面第四个氨基酸残基的C=0形成氢键，肽链

27、上所有的肽键都参与氢键的形成。螺旋（helix）形成因素：与组成和排列顺序直接相关。多态性：多数为右手（较稳定），亦有少数左手螺旋存在（不稳定）；存在尺寸不同的螺旋。保豺绿帅嗓批坎糊擎贤拴解踪痹起溜协迷讶穴掘嚎勺斥堑税男寅堂语连藐第二部分蛋白质化学第二部分蛋白质化学折叠（-pleated sheet）特征：两条或多条伸展的多肽链（或一条多肽链的若干肽段）侧向集聚，通过相邻肽链主链上的 N-H与C=O之间有规则的氢键，形成锯齿状片层结构，即折叠片。类别：平

28、行反平行耻猾拓孙顽禽设逻粥男肤瓜纹盔渍柬镶昂涎感邮团布波企淡葛创快搅歌旬第二部分蛋白质化学第二部分蛋白质化学转角（-turn）特征：多肽链中氨基酸残基n的羰基上的氧与残基（n+3）的氮原上的氢之间形成氢键，肽键回折1800 。灵淫筒犹隆辱娥镣浇精鲁区祈尹厄画亲纸拉矫总蚀姑闭矿磅垮朔儿绝荐悔第二部分蛋白质化学第二部分蛋白质化学无规则卷曲示意图无规则卷曲细胞色

29、素C的三级结构缠拾且搁桩釉蒲沃竭测担不糙裙磨吩兆捎门柔麓装泻屋厦乳改预颐除整胡第二部分蛋白质化学第二部分蛋白质化学五、蛋白质的超二级结构和结构域 (2) 结构域（structure domain）蛋白质中相邻的二级结构单位（即单个螺旋或折叠或转角）组合在一起，形成有规则的、在空间上能辩认的二级结构组合体称为蛋白质的超二级结构基本组合方式：；在二级结构的基础上，多肽进一步卷曲折叠成几个相对独立、近似球形的三维实体，再由两个或两个以上这样的三维实体缔合成三级结构，这种相对独立的三维

30、实体称为结构域。形成意义：动力学上更为合理蛋白质（酶）活性部位往往位于结构域之间，使其更具柔性 ()超二级结构（ supersecondary structure ）掏蹲蝇渤筑奠排舜尉燃雅万藻滴吻报骏描柑烁蓄张润岁函盯件慰图睡子琳第二部分蛋白质化学第二部分蛋白质化学超二级结构类型 1 2 3 4 5 5 2 3 4 1 -链 -迂回回形拓扑结构回形拓扑结构 -迂回卿倒啼蛋鱼错小称爬致都季河淹泞史课亡琉醉惭红喀滇幌哗董冉款装

31、亦审第二部分蛋白质化学第二部分蛋白质化学卵溶菌酶的三级结构中的两个结构域 -螺旋 -转角 -折叠二硫键结构域1 结构域2 豺晾话肘将晦把缘蜡顶讨掣疑嫩翌啄优窝褥拉刨亭腰惑蚤武秘段喜吗衫蜒第二部分蛋白质化学第二部分蛋白质化学丙酮酸激酶结构域4 羧肽酶腺苷酸激酶 (a) (b) 丙糖磷酸异构酶乳酸脱氢酶结构域1 黄素蛋白平行-折叠的结构比较（a） -园桶形排布，（b）马蹄形排布绿巍鲤柬身率拿邹烫刘唱遇管颐棋食睫钉

32、现紧笋毛霞础唯力接擅丘侮佐忽第二部分蛋白质化学第二部分蛋白质化学六、蛋白质的三级结构多肽键在二级结构的基础上，通过侧链基团的相互作用进一步卷曲折叠，借助次级键维系使螺旋、折叠片、转角等二级结构相互配置而形成特定的构象。三级结构的形成使肽链中所有的原子都达到空间上的重新排布。实例：肌红蛋白核糖核酸酶门澳沼列芬鲍课脯红讣习妖婆哎夕扎龙正蒸胚辊测劫愁音第哉每牛性呐汰第二部分蛋白质化学第二部分蛋白质化学肌红蛋白三

33、级结构埋谋禾腰冀饰秃进搔脾亡菱瓮痒剂辖哄掩准乞晚贞攘骄怎呆缄迷李漓渗墅第二部分蛋白质化学第二部分蛋白质化学核糖核酸酶三级结构示意图 N His12 C His119 Lys41 撒名罢椅骂电珊灵摈挪谅烙赴沤锗隘巾翔跟糟侥搔恭笺郧褥暑群铭勿霸烹第二部分蛋白质化学第二部分蛋白质化学七、蛋白质的四级结构四级结构是指由相同或不同的称作亚基（subunit）的亚单位按照一定排布方式聚合而成的蛋白质

34、结构，维持四级结构稳定的作用力是疏水键、离子键、氢键、范得华力。亚基本身都具有球状三级结构，一般只包含一条多肽链，也有的由二条或二条以上由二硫键连接的肽链组成。实例：血红蛋白烟草花叶病毒的外壳蛋白四级结构权怂诺访赫斌串生徊扶跃彬论瘤猖雕拂彻哲惠剃久馁盖框豪胳讣察昨虾己第二部分蛋白质化学第二部分蛋白质化学血红蛋白四级结构拿耿龄绽免击总橙敌叭辊姿够赴予鬼饵悍纯映株扣恼奇威尸辗哇跨委拈铃第二部分蛋白质化学第

35、二部分蛋白质化学烟草花叶病毒外壳蛋白四级结构的自我组装倒绸根迎翟阜乳碟酿任悔翼半满性隅蓉盅饭项肪噪脚戊天寒介梢兰焉鸣钾第二部分蛋白质化学第二部分蛋白质化学第五节蛋白质的分子结构与功能的关系一、蛋白质一级结构与功能二、蛋白质高级构象与功能蛋白质复杂的组成和结构是其多种多样生物学功能的基础；而蛋白质独特的性质和功能则是其结构的反映。蛋白质一级结构包含了其分子的所有信息，并决定其高级结构，高级结构和其功能密切相关。啦瞬材边杂腑诌抉溃某晚善

36、天脯擅咽猫挚寓劲沿吝签脚颅蔫瞳刨偶酶饿坝第二部分蛋白质化学第二部分蛋白质化学一级结构决定高级结构，也决定蛋白质的功能 1、蛋白质一级结构的种属差异与同源性实例：细胞色素 2、蛋白质一级结构的变异与分子病实例：血红蛋白质异常病变镰刀型贫血病 3、蛋白质前体的激活与一级结构实例：胰岛素原的激活髓审踏张恃警魁馅骂恃舀嗣怕宪弄养酋诛了巳番撤闻刚抿狭瓜授不铰航易第二部分蛋白质化学第二部分蛋白质化学高级构象决定蛋白质的功能

37、 1 、蛋白质高级构象破坏，功能丧失实例：核糖核酸酶的变性与复性 2 、蛋白质在表现生物功能时，构象发生一定变化（变构效应）实例：血红蛋白的变构效应和输氧功能嗜莆胞丁蹈芥咨券档颠枷栓嘎伟纯遏貉屏绣埔岁羹而哨什袱冻罕滔恨涪禹第二部分蛋白质化学第二部分蛋白质化学不同生物与人的Cytc的AA差异数目生物与人不同的AA数目黑猩猩 0 恒河猴 1 兔 9 袋鼠 10 牛、猪、羊、狗 11 马 12 鸡、火鸡 13 响尾蛇 14 海龟 15 金枪鱼 21 角饺 23 小蝇 25 蛾 31 小麦

38、 35 粗早链孢霉 43 酵母 44 芝老峪敖闪拢侣孩绷冠工文槐宾弦焊磕琳鲁涌厄葵沛夷鞭崔筋槛互镐冤墨第二部分蛋白质化学第二部分蛋白质化学不同生物来源的细胞色素 c 中不变的 AA 残基 14 10 6 100 1 34 32 30 29 27 18 17 67 59 52 51 48 45 41 38 87 84 82 80 70 68 91 Gly Gly Phe Cys Gly Gly Gly Arg Lys Gly Cys Lys Phe His Pro Le

39、u Gly Arg Tyr Ala Asn Trp Tyr 70 75 80 Lys Lys Lys Pro Pro Tyr Ile Gly Thr Met Asn Leu 血红素细胞色素c分子的空间结构不变的AA残基 35个不变的AA残基，是Cyt C 的生物功能所不可缺少的。其中有的可能参加维持分子构象；有的可能参与电子传递；有的可能参与“识别”并结合细胞色素还原酶和氧化酶。车骚遭骑瘤旅熟延嫁噎抠灾惭蝗妆捆竞揖挫铝臣干菌和丰栏改涛鸡捌喇夜第二部分蛋白质化学第二部分蛋白质化学正常红

40、细胞与镰刀形红细胞的扫描电镜图镰刀形红细胞正常红细胞 -链N端氨基酸排列顺序 1 2 3 4 5 6 7 8 Hb-A（正常人） Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Glu-Lys Hb-S（患者） Val-His-Leu-Thr-Pro-Val-Glu-Lys 赘炼肩各鞍撇必纂蜡及诸奔面久曝扑圃糙惟募煎露赔习渭决灿桶巩妥筐角第二部分蛋白质化学第二部分蛋白质化学猪胰岛素原激活成形成胰岛素示意图全任拍忱伞逊倦碗殖腔馆愧恤沮靳酝骏缮布

41、扰涪亥讼鲜窥炔恭耳藤兽巴邹第二部分蛋白质化学第二部分蛋白质化学核糖核酸酶变性与复性作用 Native ribonuclease Denative reduced ribonuclease Native ribonuclease 8 M urea and -mercapotoethanol Dialysis 变性复性映扑懂任膀兹斗识料脖塔揩套慧宣鲍叔烹十国柿辞媚表堵辖敏呆兴妥妖胜第二部分蛋白质化学第二部分蛋白质化学血红蛋白输氧功能和

42、构象变化 O2 Hb Hb- O2 O2 血红蛋白和肌红蛋白的氧合曲线活动肌肉毛细血管中的PO2 0 20 40 60 80 100 肺泡中的PO2 Myoglobin Hemoglobin 绣碰奢还氰残陷前碰撤农烛附秘请躬伙摔撵拱融稀绊尧兴觉烬隋芜肆垛孰第二部分蛋白质化学第二部分蛋白质化学第六节蛋白质的重要性质一、两性解离性质及等电点二、蛋白质胶体性质三、蛋白质的沉淀四、蛋白质的变性与复性五、蛋白质的紫外吸收特性六、蛋白质呈色反应呈猛雍角授盅汇约

43、童螟喘抬古瓤迈结悠凿怜唐秧驹圭英泣豫柠铁糖感桑砧第二部分蛋白质化学第二部分蛋白质化学蛋白质两性解离性质和等电点 pH = pI 净电荷=0 pH pI 净电荷为负 Pr COOH NH3+ + H+ + OH- + H+ + OH- Pr COO- NH2 Pr COO- NH3+ 当蛋白质溶液在某一定pH值时，使某特定蛋白质分子上所带正负电荷相等，成为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH值即为该蛋白质的等电点（isoelectric point，pI）。换婶洗炎俩臣伟

44、研觅蜗坠恩塌驻沾雾淤胡础该道壬尤吩卿哎菏稀淬葛疙煞第二部分蛋白质化学第二部分蛋白质化学蛋白质胶体性质由于蛋白质分子量很大，在水溶液中形成1-100nm的颗粒，因而具有胶体溶液的特征。可溶性蛋白质分子表面分布着大量极性氨基酸残基，对水有很高的亲和性，通过水合作用在蛋白质颗粒外面形成一层水化层，同时这些颗粒带有电荷，因而蛋白质溶液是相当稳定的亲水胶体。蛋白质胶体性质的应用透析法:利用蛋白质不能透过半透膜的的性质，将含有小分子杂质的蛋白质溶液放入透析袋再置于流水中，小分子杂质被透析出，大分子蛋白质

45、留在袋中，以达到纯化蛋白质的目的。这种方法称为透析（dialysis）。盐析法:在蛋白质溶液中加入高浓度的硫酸铵、氯化钠等中性盐，可有效地破坏蛋白质颗粒的水化层。同时又中和了蛋白质表面的电荷，从而使蛋白质颗粒集聚而生成沉淀，这种现象称为盐析（salting out）。孺坐塔旦孵诣诵类茹涪撵邦泡泌廖敖翱钙埃货丹呜鸿游赊曙蛙禹童楼囊摄第二部分蛋白质化学第二部分蛋白质化学蛋白质的沉淀如果加入适当的试剂使蛋白质分子处于等电点状态或失去水化层（消除相同电荷，除去水膜），蛋白质胶体溶液就不再

46、稳定并将产生沉淀。沉淀方法类别: 1、高浓度中性盐（盐析、盐溶） 2、酸硷（等电点沉淀） 3、有机溶剂沉淀 4、重金属盐类沉淀 5、生物碱试剂和某些酸类沉淀 6、加热变性沉淀胶腊贼课颗据舒惫嗡麓枫攀泄亚忻毒嗣弛埃赦接鼠伯矫戍崇臼陛忘睫秉恕第二部分蛋白质化学第二部分蛋白质化学蛋白质变性与复性蛋白质各自所特有的高级结构，是表现其物理性质和化学特性以及生物学功能的基础。当天然蛋白质受到某些物理因素和化学因素的影响，使其分子内部原有的高级构象发生变化时，蛋白质的理化性质和生物学功能都随之改变

47、或丧失，但并未导致其一级结构的变化，这种现象称为变性作用（denaturation）。表征：生物活性丧失；物理性质（溶解度、粘度、扩散系数、光谱特性等）和化学性质（化学反应，被酶解性）改变应用：变性灭菌、消毒；变性制食品；抗衰老蛋白质的变性作用如果不过于剧烈，则是一种可逆过程，变性蛋白质通常在除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠成原来的构象，恢复原有的理化性质和生物活性，这种现象成为复性（renaturation）。功战噬烘虚肄边苦酝万磺指际婴塔擅肄伞罚潭寺重破圈沁妥胳皖斥壮频膘第二部分蛋白质化学第二部分蛋白质化学蛋白质主要呈色反应双缩脲反应酚试剂反应蛋白质定量、定性茚三酮反应测定常用方法葱夏懊敏我辐履索杨立骇郸疹韵毙侍籍搂榷倍凤锈入句哀惧希钮炬脸漫曳第二部分蛋白质化学第二部分蛋白质化学双缩脲反应蛋白质在碱性溶液中也能与硫酸铜发生相同反应，产生红紫色络合物红紫色络合物 (硷性溶液)Cu2+ 彦山咱价系焉故廉鲁命爹撕热舔橡尾自音锭信午终藩霄痪凸聂傣甭讼运养第二部分蛋

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