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1、第一章蛋勺质第一节 蛋白质在生命活动中的重要性一、蛋白质功能的多样性催化功能；传递功能；免疫功能；受体；激素;二、蛋白质中的元素组成CHON其它50-556.57.319-2415-19微量微量元素百分率（）微量元素百分率（）Fe0-0.8S0.23-2.4CuIZnP0-0.8Mn三、蛋白质的特征元素氮含氮量较恒定，一般在16%左右蛋白质系数.25蛋白质含量=样品含氮量X6.25第二节蛋白质的基本结构单位氨基酸蛋白氨基酸基本氨基酸氨基酸稀有氨基酸 非蛋白氨基酸（二百余种）一. 结构特点与分类1 结构特点：所有20种某木抵基酸的结构通式特点：a氨基酸（脯氨酸除外）L氮基酸（甘氨酸除外）表不：小
2、文:如内氨酸；英文：三字母符号（Ala）和单字母符号（A）2.分类根据各氨棊酸R加的带电性将20种氨基酸共分为四组:卄极件R基氨基酸极性不带电荷R某氨某酸带负电荷R堪氨某酸（酸性氨基酸丄帯匸电荷R以抵城酸（诚件氨皐酸二3稀有氨基酸：蛋白质合成后经加工修饰而生成的氨基酸。4基脯氨酸赖氨酸| 5轻基赖氨酸H-cc CCfH2 H； H? ICOOH二. 必需氨基酸（8种）：人体不能自我合成，必须从夕卜界中摄取的氨基酸赖氨酸、苏氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸、绳氨酸、色氨酸氨基酸丙氨酸三字母 符号Ala单字母 符号A非极纟潁氨酸VaiV性壳氨酸LeuLR基异亮氨酸lieI氨苯丙氨酸Phe
3、F基色猱酸TrpW酸甲硫氨酸MetM脯氨酸ProP结构式CH CH-i-cooNH.+ 3H3C CH CH-i-cooNH3H C C CHCH COO 3 u i2 CHNHaH C-C-C-CHCH COO2 n2 CH3 NHqICHCH COONH.+厶iI CH2CH COONH.H3C s CH?CH COONHqCOO氨基酸Ww极甘氨酸GlyG性 不丝妃酸Sers带电苏氨酸ThrT荷R半胱氮酸GysC基酪氨酸TyrY氨基天冬酰胺AsnN酸谷氨酰胺GinQ结构式结构式pOOCCH2-CH?OO-NHfOCX：C2CH2CHCOONHCNHCCH2CH?CH?CH CH()()As
4、pwDGluE氨基酸人冬範酸谷氨酸酸性R歴氨基酸 nh?rn_CHjCHCOONHfNH?7H2CH2CH2- CH COO赖氮酸LysK稱氨酸ArgR组氨酸HisH三、氨基酸的理化性质1 .一般性质：溶解度：可溶于水、稀酸、稀碱中旋光性：丙氨酸+18、半胱氨酸-16. 5. 脯氨酸-86. 0 熔点：大部分在200C以上，丙氨酸297、丝氨酸2802两性解离和等电点：氨基酸由酸性基团和碱性基团，可以发 生两性解离：等电点定义：某一氨基酸的净电荷等于零时的溶液pH值为 该氨基酸的等电点不冋的氮呈酸仔不冋的等电点、等电点时的特点：溶解度下降用途：可根据氨基酸的等电点來分离不同氨基酸，如味精主产时
5、将pH值调到3.22,谷氨酸沉淀下来。pl 计算法：pl= （pK左4pK/） /2pK左:pl处左侧pK值，pK右,:pl处右侧pK值。女口：甘氨酸的两性解离为：酸碱ki*2:H COOH CHCOOH p1-H CHCOOIH CNH 3NH 3P4H2+R*RRpK =2.34 pk2 =9.60 pI=(2.34+9.60)/2=5.97赖氨酸的两性解离为:(CH 2)4NH *+CH COOI(CH 2)4INil i与等电点有关的pK值为：pK2 f =8.95 pK/ = l().53pl=9.74一、二、三组氨基酸：pl= (pK/+pK2f) /2第四组氨基酸：pl= (pK
6、2pK3O /23吸收光谱所有20种基本氨基酸在可见光区都无光吸收，在近紫外区三种芳香氨基酸具有紫外吸收，即：苯丙氨酸一257nm酩氨酸275nm色氮酸280nm氨基酸表观解离常数和等电点抵基酸pK, (COOH)PK2 (NH)PK3 (R 基)Pl片氨酸2.349.605.97内氨酸2.349.696.02缴氨酸2.329.625.97亮氨酸2.369.605.98异亮氨酸2.369.686.02丝氨酸2.219.155.68苏氨酸2.6310.436.53人冬氨酸2.099.823.86 ( pCOOH )2.97犬冬酰胺2.028.805.41谷氨酸2.199.674.25 (yCOO
7、H)3.22谷氨酰胺2.179.135.65桔氨酸2.179.0412.48 (肌基)10.76赖氨酸2.188.9510.53 ( 8氨基)9.74组氨酸1.829.176.00 （咪哇基）7.59半胱氨酸1.718.3310.08 ( OH )5.02甲硫氨酸2.289.215.75苯丙氨酸1.839.135.48酪顿酸2.209.1110.07 (OH)5.66色竄酸2.389.395.89脯猱酸1.9910.636.304.氨基酸的重要化学反应（1）昂三酮反应HRCCOOH I nh2还原和三酮/co2 + nh3水合苛三酮氮基酸产物（蓝紫色Am = 570nm ）用途：可用于氨基酸的
8、定性和定量测定脯氨酸是亚氨基酸，只有一步反应，反应产物为(2) Sanger反应氨基酸与二硝基氟苯(DNFB)反应，生成二硝基苯代氨基酸(DNP氨基酸)+ NH 2CH -COOHNH -CH -GOOH I R+ HF二硝基氟苯氨基酸DNP氨基酸(黄色)川途：测定肽链N端氨基酸(3) Edman反应界硫氧酸苯酯号氮基酸反应生成PTH氮基酸N = C = S界硫舗酸苯脂(PITC)弱碱-HOC二0ICHX /NHPTC基酸PTH氨基酸用途：蛋白质一级结构序列测定主肽链肽单位多肽链屮由共价键连接成的连续的链状结构 主肽链中的重复取位 二、书写方式 左-右，NrC,可用英文或中文简写，中间用一短杠
9、相连，氨基端加“IF,竣基端加“OPT,每一个氨基酸要叫氨基酸残基。例：H丙-甘谷精苯丙组OHPhc-His-OHH-Ala-Gly-Glu-ArgX三.重要的寡肽及其作用谷胱甘肽（GSH）:OHIIHOOCC C CC-1 H2 H2nh2o HII-NC CH I 严 SH-NC COOHH H2谷氨酸半胱氨酸甘氨酸山于有毓基，所以有氧化还原反应GSH + GSH GSSG + 2H+ +2b谷胱甘肽是生物体内亟要的氧化还原物质，对细胞起到了保护作用，另外，还是 其他细胞保护剂的还原剂肚键面一山肽键的双键件质，使得形成肽键的N、C原子以及它们相连的四个 原子形成一个平而,这个平面就叫肽键平
10、面。0OCXCol形成的原内：P-K共轨，肽键不能口由旋转结果:形成刚性平面二面角一和卩两个构象角称为二面角XXX（2）种类（4类）a螺旋:要点:单链右旋圈3.6残基上升054nm形成51氢键全部平行R 基指向外狈！Cl发生在第n+4个残基 笫n+3个駄键）KNH 瓦键P折叠：要点：肽链伸展，形成链间氢键（成为片层），R基处于片层上下卩一折叠有平行和反平行两种平行卩一折叠反平行卩一折澄卩一转角（回折）:肽链180。旋转，岂键连接:P转角无规则卷曲a-螺旋严转角无规则卷曲卵溶菌酶三、超二级结构：概念：相邻二级结构单元相互作用形成的聚介体种类：aa (A)pXp(B. C) 卩曲折(D) 回形拓扑
11、结构(E)超二级结构c N、丿W1 |W 晌21345213654 7a0（3那列的多科方00四.结构域00Pa0花式a/p桶结构城：丙酗酸激胸曲4个gp花 犬如成的a“ 柄结利域球状W白质的住立折普羊位，诚索 匕足罢白质的功能单位（功能城）小的单休去白只有一个结构域结构域=三圾结构尢的单休歩白有数个琳构域由超二级结构（花式组成结构域0五.三级结构：d义：责门质分门卩所仃Jv： rnrvjNjui-列如：卵溶菌酶 条肽链，124个氨呈酸残检 分子戢为14600螺旋0 折肌红蛋门 是肌肉中运输氧的蛋门质，一条肽链,153个氨基酸残基，分子量为 16700,含一个血红索辅基，氧分子就结合在它的铁匕
12、。整个分子有8个a螺旋, 并且有转角和无规则卷曲，但是无折叠。00三级结构特征：高低不00 疏密不 近似球状IgG的结构Aldo*M ReducSiw xi nr*醛糖脱氢酌0外亲内疏H.Coc-亚基a_亚基血红素卩-亚基血红素P -亚基六、四级结构:概念：蛋白质分尹中亚基在空间 的排列如：血红蛋口含有四个亚基，为02卩2,每个亚基含一个血红索，每个血红索可结合一个氧分子。(X亚基含141个氨基酸残竝，0亚加含146个氨垄酸残基。Hemoglobin空间结构血红蛋白由4个亚基缔合而成四级结构的结构特点对称性四级结构的优越性:增强稳定性：减小蛋白质的相対表面积-自身缔合稳定性的需要-屏蔽亚基上的
13、疏水残基以利于更加稳定提高遗传经济件和效率-编码同聚蛋白的小亚基比编码大一倍的蛋白质更经济便催化集团靠近-亚基的催化基团栗集以形成活性中心-不同催化亚基聚合催化关联反应：AfBfC发挥协同效应与别构效应-别构效应：别构部位与配体的结合可影响具他亚基，增强 或减弱对底物的结合-协同效应正协同效应：引起与配体结合链力的增强（激活）负t办同效应：引起与配体结合能力的增强（抑制）七、维持蛋白质空间结构的作用力氢键.盐键.疏水作用力.二硫键、配位键.范徳华引力氢键盐键疏水作用力二硫键配位键范徳华引力二级结构XXXX三级结构寸77四级结构7寸7XX第五节结构与功能的关系一、一级结构与功能的关系：一级结构与
14、功能有密切的关系1.氨基酸对功能的重要性 如杲改变的氨基酸是蛋白质执行功能 所必需的，则这种氨基酸的改变对功能的影响极人，如果 改变的氨基酸对功能无贡献，则它们的改变基本不影响贵 白质的功能。如RNA酶，如杲将其N端的三个氨基酸去掉，酶的功能 基本不变，但是，如果将组2改变，则酶失去活性。:祐：力J處因纠沟倨渎& 洱而牛效妥白履松达并家的擇见专止滋血纟I细胞镰丿J状贫血病：就是由于血红蛋口 0-链 上第六位的谷姐酸被颂抵酸代替，使得 血红蛋白分子在氧分斥低的怙:况卜容易 聚合，形成杆状多聚体，致使红细胞由 E常的圆盘状成为镰刀状，血液流动受 到阻碍。7 宙 n点 样 处eq a凝胶电泳淸蛋白二、胶体性质蛋白质分子星小的儿万，大的可达几百万，其大小为l-100nni,已 经达到胶体质点的范围，同时，蛋门质分子外衣为亲水农面，所以，蛋门质 属J：亲水胶体，并I是稳定的胶体。稳定因索：水化膜，同种电荷但是稳定是相対的，如果改变条件其稳定性就会发生 变化，如加入有机溶剂则会脱去水化膜，改变pH就会改变 其电荷。加脱水剂