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1、图1 血清蛋白醋酸纤维素薄膜 电泳结果 左边接负极，右边接正 极。在pH8.6的巴比妥 缓冲液中，蛋白质带负 电荷，向正极移动。各 蛋白带已注明。清蛋白 染色最深，泳动的距离 最长，-球蛋白的带最 宽，泳动的距离最短。 血液凝固途径 血液凝固的外源性途径 外源性途径是组 织因子（TF）进 入血液，引起因 子VII的活化并形 成VII-Ca2+-TF复 合物，激活因子X ，凝血酶原，催 化纤维蛋白原形 成纤维蛋白，这 是体内主要的凝 血途径。 内源性凝血途径不是 体内主要的凝血途径 。 通常是因为血管内皮 损伤所引起，常常是 病理现象。 抽出的血液也会凝固 ，通常是通过与玻璃 管壁接触，而启动内
2、 源性凝血途径。 内源性凝血途径 凝血因子VIII膜结合结构域的结构 人类抗凝血酶III的结构 因子X肽链骨架在空间的走向 N为肽链的氨末端，C为肽链的羧末端。图中粗线部分代 表EGF样结构域。 因子VIIa的蛋白酶结构域的条带结构 活性中心的底物结合口袋由 H（代表193位His）、S（代 表344位Ser）、D（代表338 位Asp）构成。TF inhibitory peptide代表结合组织因子的 区域。PNPN区域为扩大的 底物结合区。E210和E220（ 代表210位和220位的Glu） 是钙离子结合部位。 从cDNA推导的TF肽链氨基酸顺序 TF是一个跨膜 蛋白质，其N-末 端在细
3、胞外， 1219氨基酸残 基构成胞外结构 域；220242氨 基酸残基构成跨 膜结构域；羧末 端的21氨基酸残 基构成胞液结构 域。 含-羧基谷氨酸的蛋白质共同的结构特点 N-末端为含-羧基谷氨酸残基的区域；羧末端为丝氨 酸蛋白酶结构域；EGF代表与表皮生长因子类似的结构域 。酶解激活部位通常在形成二硫键的两个半胱氨酸之间某 个氨基酸残基形成的肽键。 含-羧基谷氨酸酶原结构及酶解部位 图中箭头表示酶解部位，数字代表 氨基酸的位置。凝血酶原第二个水 解部位在二硫键外的区域，结果- 羧基谷氨酸残基被切除，不再保留 在凝血酶内。水解因子VII Arg152- Ile153之间的肽键而激活它。水解 因
4、子IX的Arg145和Arg180 组成的肽 键，释放出分子量大约11 000的肽 段，而激活它。因子X含一条轻链 和一条重链，二者通过二硫键连接 ，水解重链的Arg194-Ile195之间的肽 键可激活它。蛋白C也含通过二硫 键连接一条轻链和一条重链，水解 重链的Arg169-Ile170之间的肽键可激 活它。 凝血酶原激活示意图 凝血酶原的320位精 氨酸羧基侧肽键首先 被酶解，生成的两个 肽段由原有的二硫键 连接。随后284位精 氨酸羧基侧肽键被酶 解，生成由原有的二 硫键连接的A肽和B肽 的、有活性的-凝血 酶并释放F1.2肽段。 纤维蛋白原分子结构示意图 纤维蛋白原分子由、 、肽链各
5、两条组成。空 间结构似两个棒形区连 接三个球形区。中间一 个球形区内，通过二硫 键将、各条肽链共 价连接在一起 纤维蛋白原形成血凝块 纤维蛋白原被凝血酶水解 释放出两个A肽和两个B肽 ，形成可溶性纤维蛋白单 体。纤维蛋白单体聚集成 纤维蛋白软凝块，再由 XIIIa催化纤维蛋白单体之 间共价交联，形成血凝块 。 纤维蛋白单体之间的交联反应 血小板在凝血过程中的作用 凝血调理素的功能 凝血调理素与凝血酶形成复合物，使凝血酶水解纤维 蛋白原的活性转变成酶解激活蛋白C的活性，活化的 蛋白C在辅助因子蛋白S 的协助下，灭活因子VIIIa和因 子XIIIa，使凝血酶的作用由促进凝血转变成抗凝血。 溶纤酶水
6、解纤维蛋白的作用 TFPI的结构 图中有三个球形的结构 域， 结构域1抑制VIIa ， 结构域2抑制Xa，结 构域3是胞吞TFPI、VIIa 、Xa 与TF形成的复合物 所必需。 箭头表示每个结构域的 活性部位。 假定的组织因子途径抑制机制 TFPI、Xa、 VIIa与细胞膜 上的TF形成 复合物。抑制 了Va、XIIa的 活性，且Va 、XIIa 随后被 胞吞降解。 2,3-二磷酸甘油酸支路 2,3-二磷酸甘油酸支 路是糖酵解途径的 一条支路.由3-磷酸 甘油变位酶催化1,3 -二磷酸甘油酸生成 2,3-二磷酸甘油酸, 再由2,3-二磷酸甘 油酸磷酸酶催化生 成3-磷酸甘油酸,回 到糖酵解途
7、径. 2,3-DPG与血红蛋白的结合 2,3-DPG可以进入Hb 分子4个亚基的对称 中心的孔穴内，与其 结合。它带的负电荷 与组成孔穴侧壁的2 个亚基上的正电荷基 团形成盐键。使Hb的 构象更加稳定，降低 Hb与O2的亲和力。 2,3-DPG与血红蛋白的结合 血红素的结构 -氨基-酮戊酸(ALA)的生成 胆色素原的生成 线状四吡咯的生成 4分子胆色素原在尿 卟啉原同合酶I的作 用下,生成线状四吡 咯 尿卟啉原III的生成 线状四吡咯在由尿卟啉 原III同合酶催化生成生 成尿卟啉原III 粪卟啉原III生成 尿卟啉原III在脱羧酶催化下 ，卟啉环上的1、3、5、8位 置上的4个乙酰基脱羧转变
8、成甲基，尿卟啉原III就转变 成粪卟啉原III 原卟啉原IX生成 粪卟啉原III在酶的催 化下脱氫氧化生成原 卟啉原IX。原卟啉原 IX与粪卟啉原III的区 别在于2、4两个位置 上的丙酸基氧化脱羧 成乙酰基。 . 原卟啉IX的生成 原卟啉原IX中连接四 个吡咯环的甲烯基脱 氫氧化成甲炔基。四 个吡咯环N原子上的 氫脱掉两个。 血红素的生成 原卟啉IX与Fe 2+ 螯合，生成血红 素。 血红素合成的全过程 高铁血红素的作用 高铁血红素抑制 cAMP变构激活A 激酶，抑制了eIF 2激酶的磷酸化 ，保持在无活性 状态，使 eIF2 不能被磷酸化， 保持持续的活性 状态，促进蛋白 质的合成。因而
9、也促进血红蛋白 的合成。 血红蛋白的氧饱和曲线 2,3DPG对氧饱和曲线的影响 2,3DPG在红细 胞中的浓度越高 ，血红蛋白的氧 饱和曲线越左移 。达到50氧饱 和度所需要的氧 分压越低。在肺 部，氧分压高血 红蛋白与氧的结 合不受影响，在 组织氧分压低但 氧合血红蛋白能 释放更多的氧 pH对氧饱和曲线的影响 血液的pH增高 ，氧饱和曲线左 移，血液的pH 降低，氧饱和曲 线右移。 温度对氧饱和曲线的影响 温度降低，血红蛋 白氧饱和曲线左移 ，温度升高，血红 蛋白氧饱和曲线右 移。 组织细胞产生的二氧化碳进入经 血液进入红细胞后的变化 第21章 血液生化选择题 1、在血凝块的形成中： A 从
10、纤维蛋白原形成纤维蛋白，蛋白酶解-羧基 谷氨酸残基是必需的。 B 通过因子XIII的转谷氨酰胺酶作用，纤维蛋白 分子之间的交连稳定血凝块。 C 凝血酶惟一的作用是激活因子VII。 D 凝血过程开始时，因子III，即组织因子必需被 灭活。 E 钙离子的主要作用是结合纤维蛋白分子，聚集 它们形成血凝块 2、转变凝血酶原成凝血酶必需的因子Xa ，通 过复合物TF-VII-Ca2+作用于因子X而形成。 A 只存在于凝血的外源性途径 B 只存在于凝血的内源性途径 C 既是内源性途径也是外源性途径的一部分 D 只有当正常的凝血瀑布效应被抑制时，才会 发生。 E 当出现纤溶时才会发生。 3、纤维蛋白凝块的溶
11、解 A 和血凝块的形成平衡 B 当溶纤酶结合于血凝块时才开始 C 需要水解溶纤酶原形成轻链和重链 D 蛋白酶抑制剂对溶纤酶原的作用可调节 E 需要组织溶纤酶激活剂转换溶纤酶原成 溶纤酶。 4、血小板的聚集 A 在损伤部位通过转变纤维蛋白原成纤维蛋白 而启动 B 在未损伤的血管，由完整的内皮细胞分泌 PGG2而抑制。 C 引起形态学的变化和释放血管舒张剂血清素 D 通过释放ADP和thromboxaneA2 而被抑制 E 被vWF抑制。 5 因子XIII激活后是 A蛋白水解酶 B酶的辅助因子 C蛋白酶的抑制剂 D蛋白酶的激活剂 E转谷氨酰胺酶 6 血浆清蛋白 A在生理pH条件下，带净电荷为正。
12、B用50%硫酸铵把它从血清沉淀下来。 C能结合并运输维生素A 。 D维持血浆胶体渗透压，在毛细血管静 脉侧，水分从血管流入组织。 E它既能结合金属离子，也能结合有机 阴离子。 7 维生素K称为凝血维生素是因为 A 促进肝合成的凝血因子 II、V、IX、X的谷氨酸残基的 -羧化。 B 促进肝合成的凝血因子II 、 VII 、 IX、X 的谷氨酸残 基-羧化。 C 促进肝合成的凝血因子III、 VII、VIII、IX、 谷氨酸残 基-羧化。 D 促进肝合成的凝血因子III、VII、IX、X、 谷氨酸残基 -羧化。 E 促进肝合成的凝血因子II、VIII、IX、 XIII谷氨酸残基 -羧化。 8、下
13、列哪种蛋白运输血浆中游离的脂肪酸 A运铁蛋白 B铜蓝蛋白 C清蛋白 D结合珠蛋白 E 1-酸性糖蛋白D 9、肝功能受到损坏后受到影响较轻的是 A纤维蛋白原 B因子VIII 、V、X C 血浆清蛋白 D 凝血酶原 E 因子XIII 10、血液中运输CO2的主要形式是 A 溶解在血液中的 HCO3- B 红细胞内氨基甲酸血红蛋白 C 溶解在血液中的CO2 D 与血浆蛋白结合CO2 ECaCO3 11、合成血红素的基本原料是 A 乙酰辅酶A、Fe2+ B 琥珀酰辅酶A、 Fe2+ C 甘氨酸、琥珀酰辅酶A D 甘氨酸、 Fe2+ E 甘氨酸、琥珀酰辅酶A、Fe2+ 12、血红素合成的限速酶是 A A
14、LA合酶 B ALA脱水酶 C 胆色素原脱氨酶 D 尿卟啉原III氧化脱羧酶 E 亚铁螯合酶。 13、存在于成熟红细胞的代谢有 A 糖的异生 B 脂肪酸合成 C 磷酸戊糖途径 D 酮体合成 E 氧化磷酸化 14、ALA合成酶 A 受血红素的变构抑制 B 受高铁血红素的变构激活 C 受血红蛋白的变构激活 D 受睾丸素5-还原物的阻遏 E EPO促进其活性 15 关于2，3-二磷酸甘油酸，正确地是 ： A 主要是由 3- 磷酸甘油酸生成 B 分子在生理条件下带有6个负电荷 C 能于血红蛋白的-亚基通过盐键结合 D 血红蛋白与它结合后，氧饱和曲线向 右 移。 E 平原地区生活的人红细胞的含量比在高
15、原地区生活的人红细胞的含量高。 16 凝血酶原激活物是 AIIIa-Ca2+-Va BIXa -Ca2+-Va CVIIa -Ca2+-Va DXa -Ca2+-Va EVIIa -Ca2+- IIIa 17 血液中非蛋白N含量最多的物质是 A肌酸 B肌酐 C尿酸 D 尿素 E小分子肽 18 红细胞内最主要的抗氧化物质是 A NADH+H+ B FMNH2 C FADH2 D GSH E HbH2 19 凝血因子XIII A 是一个蛋白酶，可水解因子X B 是凝血酶原激活物的辅助因子 C 抑制血浆中抗凝血因子的活性 D 催化在纤维蛋白之间形成异肽键 E 抑制血浆中溶纤酶的活性 20、既是蛋白酶
16、的底物，激活后又作酶的辅 助因子的凝血因子是 A 因子VIII B 因子VII C 因子IX D 因子XII E 因子III 21、不参与接触活化的凝血因子有 A 因子VII B 因子XII C 因子XI D 高分子激肽原 E 激肽释放酶原 1题 答案 答案A 错误 答案B 正确。凝血过程中，凝血酶催化纤维蛋白原转 变成纤维蛋白，因子V、VIII、XIII也对凝血酶敏感。 因子XIII的转谷氨酰胺酶作用，催化纤维蛋白分子之间 的交连，形成稳定血凝块。因子III即组织因子是激活 外源性凝血途径必需的。钙离子在凝血过程中参与凝 血因子与血小板磷脂之间的搭桥作用。 答案C错误 答案D错误 答案E错误
17、 2题 答案 答案A正确。TF-VII-Ca2+作用于因子X生成 Xa是外源性途径的一步反应，它不出现在内源 性凝血途径，也不出现在内、外源途径的共同 部分。更不是纤溶过程的反应。 答案B 错误 答案C 错误 答案D 错误 答案E 错误 3题 答案 答案 A 错误 答案 B 错误 答案 C 错误 答案 D 错误 答案 E 正确 溶解纤维蛋白需要溶纤酶的作 用，溶纤酶原本来就含有通过二硫键连接的一 条重链和一条轻链。溶纤酶原在组织溶纤酶激 活剂或尿激酶的作用下，暴露或形成酶的活性 中心，转变成溶纤酶。 4题 答案 答案A 错误 答案 B 错误 答案 C 正确血小板的积聚，引起血小板 形态上的改变
18、，释放血清素， ADP、某 些类型的磷脂和蛋白质，有助于血液的 凝固和损伤组织的修复。 答案 D 错误 答案 E 错误 5题 答案 答案 A 错误 答案 B 错误 答案 C 错误 答案 D 错误 答案 E 正确因子XIII 是转谷氨酰胺酶原， 激活后成谷氨酰氨酶，催化可溶性纤维 蛋白形成异肽键相连。形成纤维蛋白网 。 6题 答案 答案 A 错误 答案 B 错误 答案 C 错误 答案 D 错误 答案 E 正确 前清蛋白可以结合游离脂肪 酸，胆红素等小分子有机化合物，也能 结合钙离子。 7题 答案 答案 A 错误 答案 B 正确 因子II、VII、IX、X肽链合 成后，其谷氨酸残基需要进行-羧化修
19、饰 ，才具有凝血活性，维生素K是谷氨酸- 羧化酶的辅助因子。 答案 C 错误 答案 D 错误 答案 E 错误 8题 答案 答案 A 错误 答案 B 错误 答案 C 正确血浆中的游离脂肪酸是与血 浆中的清蛋白结合而运输。 答案 D 错误 答案 E 错误 9题 答案 答案 A 错误。 答案 B 错误。 答案 C 错误。 答案 D 错误。 答案 E 正确。纤维蛋白原、因子VIII 、V、X 、 血浆清蛋、凝血酶原均在肝合成，故肝功能 受到损坏后受到的影响较大。因子XIII不在肝 合成肝功能受到损坏后受到影响较轻。 10题 答案 答案 A正确: 溶解在血液中的 HCO3- ,溶 解在血液中的 HCO3
20、- ，占血液运输CO2 的88%，是血液运输CO2主要形式。 答案 B 错误 答案 C 错误 答案 D 错误 答案 E 错误 11题 答案 答案A 错误。 答案B 错误。 答案C 错误。 答案D 错误。 答案E 正确。合成血红素的基本原料是 甘氨酸、琥珀酰辅酶A、Fe2+。 12题 答案 答案 A 正确。血红素合成的限速酶是 ALA合酶。该酶催化琥珀酰辅酶A和甘氨 酸反应生成ALA。 答案 B 错误。 答案 C 错误。 答案 D 错误。 答案 E 错误。 13题 答案 答案 A 错误。 答案 B 错误。 答案 C 正确。酮体合成和氧化磷酸化是在限粒 体内进行，成熟的红细胞没有线粒体，故不能 进
21、行酮体合成和氧化磷酸化。成熟的红细胞不 能从头合成脂肪酸，也不能合成糖原，但可以 进行糖酵解和磷酸戊糖途径。 答案 D 错误。 答案 E 错误。 14题 答案 答案 A 正确。血红素合成可受多种因素 的调节，但ALA合酶是血红素合成的限 速酶,主要受血红素的反馈抑制。 答案 B 错误 答案 C错误 答案 D错误 答案 E 错误 15题 答案 答案 A 错误 答案 B 错误 答案 C 错误 答案 D 正确2,3DPG由1,3DPG生成，在生理 条件下分子带5个负电荷，可进入血红蛋白中 心孔隙，与亚基带的正电荷生成盐键，它 与血红蛋白结合后，使血红蛋白的氧饱和曲线 向右移，氧合血红蛋白释放更多的氧
22、。高原地 区生活的人，红细胞的 2,3DPG含量比平原 地区生活的人高。 答案 C 错误 16题 答案 答案 A 错误 答案 B 错误。 答案 C 错误。 答案 D 正确。无论凝血的内源性或外源 性途径，都需要形成Xa -Ca2+-Va，即凝 血酶原激活物，激活凝血酶原，生成凝 血酶。 答案 E 错误。 17题 答案 答案 A 错误 答案 B 错误。 答案 C 错误。 答案 D 正确。血液中的非蛋白类含氮化 合物主要有尿素、肌酸、肌苷、尿酸、 胆红素和氨等，它们含的氮总称非蛋白 氮，其中血尿素氮约占NPN的1/2。 答案E正确。 18题 答案 答案 A 错误 答案 B 错误。 答案 C 错误。
23、 答案 D 正确。GSH是红细胞内最主要的抗氧化 物质，它被氧化后生成GSSG，GSSG可由 NADPH提供H，在谷胱甘肽还原酶的催化下， 还原成GSH。GSH的氧化可以保护红细胞内的 蛋白质、酶、膜脂质免受氧化损伤。 答案E正确。 19题 答案 答案 A 错误 答案 B 错误。 答案 C 错误。 答案 D 正确。因子XIII是一个酶原，被 酶解激活后，是生成转谷氨酰胺酶，催 化在纤维蛋白之间形成异肽键，即谷氨 酰胺残基与赖氨酸的氨基之间生成异肽 键。 答案 E 正确。 20题 答案 答案 A 正确。因子VIII被酶解激活后， 生成VIIIa，与因子IXa生成1:1的复合物 ，作为IXa的辅助
24、因子,激活因子X。 答案B错误。 答案C错误。 答案D错误。 答案E错误。 21题 答案 答案 A 正确。接触活化途径即内源性途 径。因子VII参与外源性途径凝血过程， 但又不参与两条途径的共同部分。 答案B 错误。 答案C 错误。 答案D 错误。 答案E 错误。 Hans Fischer Biography Karl Landsteiner Biography Hans Fischer was born in July 27, 1881 at Hoechst, on the river Main, in Germany. His father was Dr. Eugen Fischer, D
25、irector of the firm of Kalle his mother was Anna Herdegen. He went to a primary school in Stuttgart, and later to the “humanistische Gymnasium“ (grammar school with emphasis on the classics) in Wiesbaden, matriculating in 1899. He read chemistry and medicine simultaneously, first at the University o
26、f Lausanne and then at Marburg. He obtained his chemistry degree under T. Zincke at Marburg in 1904; two years later, in 1906, a licence for medicine was conferred on him at Munich. In 1908 he qualified for his M.D. under F. von Mller, also at Munich. Fischer spent his first working years at the Sec
27、ond Medical Clinic in Munich and at the First Berlin Chemical Institute under Emil Fischer. He returned to Munich in 1911 and qualified as lecturer on internal medicine one year later. In 1913 he was appointed E.F. Weinlands successor at the Physiological Institute (O. Frank) in Munich, where he bec
28、ame a lecturer on physiology. In 1916 Fischer followed the invitation of the University of Innsbruck to succeed Windaus as Professor of Medical Chemistry; from there he went to the University of Vienna in 1918. From April 1, 1921 until his death he held the position of Professor of Organic Chemistry
29、 at the Technische Hochschule (Technical University) in Munich, as successor to Wieland. Fischers scientific work was mostly concerned with the investigation of the constitutive properties of the pigments in blood, bile, and also leaves, as well as with the chemistry of pyrrole. The main reason for
30、the latter investigation was the synthesis of these natural pyrrole pigments. Of special importance was his synthesis of bilirubin. His numerous papers were mostly published in Liebigs Annalen der Chemie and Hoppe-Seylers Zeitschrift fr physiologische Chemie. In recognition of his work in these fiel
31、ds, the title of a “Geheimer Regierungsrat“ (Privy Councillor) was conferred upon Hans Fischer in 1925; in 1929 he was awarded the Liebig Memorial Medal; Harvard University bestowed the title of honorary doctor on him in 1936; he received the Davy Medal in 1937. Fischer received the greatest honour
32、of all, the Nobel Prize for 1930, for his work on the chemistry of pyrrole and the synthesis of haemin. In 1935, Professor Fischer married Wiltrud Haufe. He died on March 31, 1945 in Munich. Karl Landsteiner Biography Karl Landsteiner was born in Vienna on June 14, 1868. His father, Leopold Landstei
33、ner, a doctor of law, was a well-known journalist and newspaper publisher, who died when Karl was six years old. Karl was brought up by his mother, Fanny Hess, to whom he was so devoted that a death mask of her hung on his wall until he died. After leaving school, Landsteiner studied medicine at the
34、 Univerisity of Vienna, graduating in 1891. Even while he was a student he had begun to do biochemical research end in 1891 he published a paper on the influence of diet on the composition of blood ash. To gain further knowledge of chemistry he spent the next five years in the laboratories of Hantzs
35、ch at Zurich, Emil Fischer at Wurzburg, and E. Bamberger at Munich. Returning to Vienna, Landsteiner resumed his medical studies at the Vienna General Hospital. In 1896 he became an assistant under Max von Gruber in the Hygiene Institute at Vienna. Even at this time he was interested in the mechanis
36、ms of immunity and in the nature of antibodies. From 1898 till 1908 he held the post of assistant in the University Department of Pathological Anatomy in Vienna, the Head of which was Professor A. Weichselbaum, who had discovered the bacterial cause of meningitis, and with Fraenckel had discovered t
37、he pneumococcus. Here Landsteiner worked on morbid physiology rather than on morbid anatomy. In this he was encouraged by Weichselbaum, in spite of the criticism of others in this Institute. In 1908 Weichselbaum secured his appointment as Prosector in the Wilhelminaspital in Vienna, where he remaine
38、d until 1919. In 1911 he became Professor of Pathological Anatomy in the University of Vienna, but without the corresponding salary. Up to the year 1919, after twenty years of work on pathological anatomy, Landsteiner with a number of collaborators had published many papers on his findings in morbid
39、 anatomy and on immunology. He discovered new facts about the immunology of syphilis, added to the knowledge of the Wassermann reaction, and discovered the immunological factors which he named haptens (it then became clear that the active substances in the extracts of normal organs used in this reac
40、tion were, in fact, haptens). He made fundamental contributions to our knowledge of paroxysmal haemoglobinuria. He also showed that the cause of poliomyelitis could be transmitted to monkeys by injecting into them material prepared by grinding up the spinal cords of children who had died from this d
41、isease, and, lacking in Vienna monkeys for further experiments, he went to the Pasteur Institute in Paris, where monkeys were available. His work there, together with that independently done by Flexner and Lewis, laid the foundations of our knowledge of the cause and immunology of poliomyelitis. Lan
42、dsteiner made numerous contributions to both pathological anatomy, histology and immunology, all of which showed, not only his meticulous care in observation and description, but also his biological understanding. But his name will no doubt always be honoured for his discovery in 1901 of, and outsta
43、nding work on, the blood groups, for which he was given the Nobel Prize for Physiology or Medicine in 1930. In 1875 Landois had reported that, when man is given transfusions of the blood of other animals, these foreign blood corpuscles are clumped and broken up in the blood vessels of man with the l
44、iberation of haemoglobin. In 1901 -1903 Landsteiner pointed out that a similar reaction may occur when the blood of one human individual is transfused, not with the blood of another animal, but with that of another human being, and that this might be the cause of shock, jaundice, and haemoglobinuria
45、 that had followed some earlier attempts at blood transfusions. His suggestions, however, received little attention until, in 1909, he classified the bloods of human beings into the now well-known A, B, AB, and O groups and showed that transfusions between individuals of groups A or B do not result
46、in the destruction of new blood cells and that this catastrophe occurs only when a person is transfused with the blood of a person belonging to a different group. Earlier, in 1901-1903, Landsteiner had suggested that, because the characteristics which determine the blood groups are inherited, the bl
47、ood groups may be used to decide instances of doubtful paternity. Much of the subsequent work that Landsteiner and his pupils did on blood groups and the immunological uses they made of them was done, not in Vienna, but in New York. For in 1919 conditions in Vienna were such that laboratory work was
48、 very difficult and, seeing no future for Austria, Landsteiner obtained the appointment of Prosector to a small Roman Catholic Hospital at The Hague. Here he published, from 1919-1922, twelve papers on new haptens that he had discovered, on conjugates with proteins which were capable of inducing anaphylaxis and on related problems, and also on the serological specificity of the haemoglobins of different species of animals. His work in Holland came to an end when he was offered a post in the Rockefeller Institute for Medical Research in