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1、第一节 酶的概念及作用特点,一、酶（Enzyme）的概念及本质 酶是生活细胞产生的以蛋白质为主要成分的生物催化剂.(catalysts) 。 酶催化的生物化学反应，称为酶促反应Enzymatic reaction。 在酶的催化下发生化学变化的物质，称为底物substrate。,二、酶的特性,（一）酶和一般催化剂的共性 1.用量少，催化效率高 2.不改变化学反应的平衡点 3.可降低反应的活化能,（二）酶作为生物催化剂的特性,酶的催化作用可使反应速度提高10 101倍。 例如：过氧化氢分解 2H2O2 2H2O + O2 用Fe3+ 催化，效率为6X10-4 mol/mol.S，而用过氧化氢酶催化
2、，效率为6X106 mol/mol.S。,1高效性（酶具有极高的催化效率）,一种酶只能作用于某一类或某一种特定的物质。 例如：蛋白酶催化蛋白质的水解；淀粉酶催化淀粉的水解；核酸酶催化核酸的水解。,2专一性 Specificity,3不稳定性（酶易失活）,4.酶活力可调节控制,如抑制剂调节、共价修饰调节、反馈调节、酶原激活及激素控制等。 某些酶催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关。,（二）酶作为生物催化剂的特性,1高效性 2专一性 3不稳定性（要求温和的反应条件） 4.酶活力可调节控制,小 结,第二节 酶的命名及分类,(1)习惯命名法: 根据其催化底物来命名（蛋白酶；淀粉酶） 根据所催化反应的性质
3、来命名（水解酶；转氨酶；裂解酶等） 结合上述两个原则来命名（琥珀酸脱氢酶） 有时在这些命名基础上加上酶的来源或其它特点（胃蛋白酶、胰蛋白酶、硷性磷酸脂酶和酸性磷酸脂酶）。,一.酶的命名,(2)国际系统命名法,系统名称包括底物名称、构型、反应性质，最后加一个酶字。 例如： 习惯名称:谷丙转氨酶 系统名称:丙氨酸：-酮戊二酸氨基转移酶,二、 酶的分类,催化氧化-还原反应。 主要包括脱氢酶(dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。 如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。,1. 氧化-还原酶类 Oxido-reductases,（一）国际系统分类法,二、 酶的分类,一个底
4、物分子的基团或原子转移到另一个底物的分子上。 例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。,2. 转移(移换)酶类 Transferases,二、 酶的分类,水解酶催化底物的加水分解反应。 主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。 例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应：,3 . 水解酶类 hydrolases,二、 酶的分类,主要包括醛缩酶、水化酶（脱水酶）及脱氨酶等。 裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子而形成双键的反应及其逆反应。 例如， 苹果酸裂合酶即延胡索酸水合酶催化的反应。,4 . 裂合（裂解）酶类 Lyase,二、 酶的分类,同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子的重
5、排过程。 例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应生成6-磷酸果糖。,5. 异构酶类 Isomerases,二、 酶的分类,合成酶，又称为连接酶。这类反应必须与ATP分解反应相互偶联。 A + B + ATP + H-O-H =A B + ADP +Pi 例如，丙酮酸羧化酶催化的反应。 丙酮酸+ATP+CO2 草酰乙酸,6. 合成酶类 Ligases or Synthetases,（二）按酶的化学组成分类（了解）,简单蛋白酶：指酶的活性仅仅决定于它的蛋白质结构。如脲酶、蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶等。 结合蛋白酶：这些酶只有在结合了非蛋白组分（辅助因子）后，才表现出酶的活性。几个概念：酶蛋白-apoen
6、zyme（脱辅酶-apoprotein）、辅助因子（cofactor） 和全酶(holoenzyme,（三）根据酶的分子结构特点分类（了解）,单体酶-monomeric enzyme：一般由一条肽链或亚基组成，如胰蛋白酶等。 寡聚酶-oligomeric enzyme：由2个或2个以上亚基组成，亚基间可以相同也可不同。如3-磷酸甘油醛脱氢酶、乳酸脱氢酶、丙酮酸激酶等。 多酶复合体-multienzyme system：由几种酶靠非共价键彼此嵌合而成。主要指结构化的多酶复合体如丙酮酸脱氢酶系、脂肪酸合成酶复合体等。,第三节 酶结构与功能关系,一.酶的结构 1.酶的活性基团及活性中心 active
7、 center 活性中心 结合部位 必需基团 催化部位 2 .酶的结构 活性中心以外的必需基团 其它部分,必需基团essential groups :若经化学修饰（氧化、还原、酰化、烷化），则酶的活性丧失，这些基团称为必需基团。 非必需基团Nonessential groups ：酶温和水解掉几个AA残基，仍能表现活性，这些基团即非必需基团。,（一）基本概念：酶的活性中心是指结合底物和将底物转化为产物的区域。酶的活性中心包括两个功能部位：结合部位和催化部位。 1结合部位（ Binding site） 酶分子中与底物结合的部位或区域一般称为结合部位。此部位决定酶的? 2催化部位（ catalyt
8、ic site ） 酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位。此部位决定酶所催化反应的性质。,一、 酶的活性中心,酶活性中心的结构特点,1.活性中心只占酶分子总体积的很小一部分，往往只占整个酶分子体积的1%-2%。 某些酶活性部位的AA残基 酶 AA残基数 活性部位的AA残基 核糖核酸酶 124 His12, His119, Lys41 溶菌酶 129 Asp52, Glu35 胰凝乳蛋白酶 241 His57, Asp102, Ser195 胃蛋白酶 348 Asp32, Asp215 木瓜蛋白酶 212 Cys25, His159 羧肽酶A 307 Arg127, Glu270,Ty
9、r248,Zn2+,酶的活性部位具有三维空间结构。 空间构象具有一定的柔性。 3. 酶的活性部位并不是和底物的形状正好互补的，而是需动态诱导契合（induced-fit）. 4. 位于酶分子表面的一个裂隙（crevice）内.裂隙内是一个相当疏水的环境，从而有利于同底物的结合。 5. 底物靠许多弱的键力与酶结合。,酶活性中心的结构特点,酶活性中心示意图,牛胰蛋白酶,第四节、酶作用的专一性,酶的底物专一性即特异性（substrate specificity）一种酶只能作用于某一种或某一类结构性质相似的物质。 类型： 结构专一性和立体化学专一性。,. 结构专一性,只作用于一个特定的底物。这种专一性
10、称为绝对专一性（Absolute specificity)。 例如：脲酶、麦芽糖酶、淀粉酶等。,（）绝对专一性（Absolute specificity),族(group)专一性（对键两端的基团要求的程度不同，只对其中一个基团要求严格） 键(Bond)专一性。,（）相对专一性(Relative Specificity),族专一性（基团专一性，group specificity）,键专一性,A B,. 立体化学（异构）专一性Stereochemical Specificity，stereospecificity,例如，L-氨基酸氧化酶只能催化L-氨基酸氧化；乳酸脱氢酶只对L-乳酸是专一的。,（） 旋光异构专一性,（）几何异构专一性geometrical specificity,如延胡索酸水合酶只能催化延胡索酸即反丁烯二酸水合生成苹果酸，对马来酸（顺丁烯二酸）则不起作用；,