食品化学PPT讲义，适用中国农业大学出版社阚建全版本---05蛋白质5.ppt

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1、5.1 概述 5.2 氨基酸的物理化学性质 5.3 肽 5.4 蛋白质的结构,第5章 氨基酸、肽和蛋白质,5.5 蛋白质的变性作用 5.6 蛋白质的功能性质 5.7 蛋白质在加工贮藏中的变化 5.8 食品中常见蛋白质,Protein,5.1 概述 P146,蛋白质存在于所有的生物细胞中，是构成生物体最基本的结构物质和功能物质。 蛋白质是生命活动的物质基础，它参与了几乎所有的生命活动过程。,5.1.2 蛋白质的分类,简单蛋白质完全由氨基酸构成。 结合蛋白质除了蛋白质部分外，还有非蛋白成分。,5.1.1 蛋白质的化学组成（略）,依据溶解特性简单蛋白质的分类,根据溶解度对简单蛋白分类,溶解性最差的是

2、 蛋白。存在于骨皮壳等。 溶解适应性较强的是 蛋白。 富含酪氨酸、存在于细胞核的是 蛋白。 只溶于烯酸碱的是 蛋白。存在于植物种子。,硬,清,组,谷,不溶于水但溶于盐的是 蛋白。存在于肌肉、大豆、血清、乳等。 溶于醇的是醇溶蛋白。存在于植物种子。 缺色氨酸、但富含赖氨酸的是 蛋白。,球,精,结合蛋白根据结合物不同分为六类,核蛋白类：与 结合。 糖蛋白类：与 结合。 脂蛋白类：与 结合。 色蛋白类：与 结合。 磷蛋白类：与 结合。 金属蛋白类：与 结合。,核酸,糖类,脂类,色素,磷酸,金属,依据蛋白质的外形分类,球状蛋白质：globular protein外形接近球形或椭圆形，溶解性较好，能形成

3、结晶，大多数蛋白质属于这一类。 纤维状蛋白质：fibrous protein分子类似纤维或细棒。它又可分为可溶性纤维状蛋白质和不溶性纤维状蛋白质。,5.2 氨基酸的物理化学性质P148,5.2.1一般性质 5.2.1.1 结构 5.2.1.2 酸碱性质 5.2.1.3 疏水性 5.2.1.4 光学性质 5.2.1.5 旋光性,5.2.2 化学反应 5.2.2.1 与茚三酮反应 5.2.2.2 与邻苯二甲醛反应 5.2.2.3 与荧光胺反应,5.2.1.1 结构,通式： H O R CC NH3 OH,a-氨基酸,天然氨基酸主要是 。,氨基酸的分类,蛋白质分子中存在20种氨基酸,含硫氨基酸有 和

4、 。 含羟基氨基酸有 和 。 酸性氨基酸有 和 。 环状氨基酸是 。 最小的氨基酸是 。,胱,蛋,丝,苏,谷,天冬,脯,甘,甘,丙,缬,亮,异亮,脂肪族,丝,半胱,苏,甲硫,脯,苯丙,酪,色,组,赖,精,天,谷,天酰,谷酰,5.2.1.2 氨基酸的酸碱性质P148,如果要使氨基酸带正电，则要使介质 pH （ )等电点 。,PH 1 7 10 净电荷 +1 0 -1 正离子 两性离子 负离子 等电点PI,5.2 氨基酸的物理化学性质,5.2.1.3 氨基酸的疏水性 P149,在相同的条件下，一种溶于水中的溶质的自由能与溶于有机溶剂的相同溶质的自由能相比所超过的数值。 具有大的正G的氨基酸侧链是疏

5、水性的，具有负的G的氨基酸侧链是亲水性的。,5.2.3 食品中的氨基酸,必须氨基酸：亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、苏氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸、色氨酸8种(婴儿还需强化组氨酸)。 除甘氨酸外,氨基酸分子都有不对称碳原子, 在一般情况下只有L型氨基酸具有生物活性。,氨基酸以生产现状,目前氨基酸生产方法有发酵法、酶法、化学合成法、提取法等,但主要以发酵法为主。主要生产国家有日本、美国、德国、法国、印尼、泰国、韩国、中国等。日本在氨基酸的研究开发、生产技术、品种、产量上居世界领先地位、我国的氨基酸工业与世界先进水平相比差距较大,主要表现在产品品种少，生产规模小，生产水平低“,氨基酸化合物中产量较大的

6、有L谷氨酸钠，DL蛋氨酸，L赖氨酸盐酸盐等,而尤以L谷氨酸钠产量最大。 饲料用蛋氨酸和赖氨酸等需求量不断增加。 对合成甜味素的原料天冬氨酸和苯丙氨酸的需求近十几年来增长了十几倍,氨基酸在食品工业中的应用,作食品添加剂,主要用作食品营养强化剂、增味剂等。 用于强化剂 主要是指必需氨基酸或其盐类,如L赖氨酸盐酸盐，DL蛋氨酸，DL苏氨酸，DL色氨酸等，它们可用于米、小麦粉、玉米等谷类及面包、面条、酱油、奶粉、软饮料、糖果等食品中。,用于鲜味剂,谷氨酸的钠盐即谷氨酸钠具有很强的增加食品鲜味的作用,俗称味精,是世界范围应用最广的鲜味剂,也是产销量最大的一种氨基酸产品,作为鲜味剂广泛用于家庭，饮食业及各

7、种食品加工中,如罐头、火腿、香肠、糖果、调味料、腌渍品、方便食品、快餐食品等。,用于甜味剂,以L天门冬氨酸与L苯丙氨酸为主要原料合成的天门冬酰苯丙氨酸甲酯(甜味素),甜味十分纯正,甜度约为蔗糖的150倍左右,热值很低,对人体无毒,其分解产物能被人体吸收利用,属低热值营养型甜味剂,可用于汽水、乳饮料、咖啡饮料、胶姆糖等。,用于食品防腐,甘氨酸是一种安全性高的氨基酸类抗菌剂,对枯草杆菌及大肠杆菌的繁殖有一定抑制作用,还具有缓冲作用和抗氧化作用,也是合成苏氨酸的原料。 赖氨酸聚合物(聚合赖氨酸)也是一种安全性很高的食品防腐剂,用于抑制革兰氏阳性菌。革兰氏阴性菌及真菌的增殖,抑制乳酸菌及酵母菌的增殖等

8、。,用于食品的其他方面,如赖氨酸可用作食品除臭剂；唯一 甘氨酸、L谷氨酸、b丙氨酸，L苯丙氨酸、L脯氨酸，L半胱氨酸、L亮氨酸、DL蛋氨酸等用作食品香料； 赖氨酸、精氨酸、半胱氨酸用作食品发色剂等,5.3 肽,一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失水形成的酰胺键称为肽键，所形成的化合物称为肽。,由两个氨基酸组成的肽称为二肽，由多个氨基酸组成的肽则称为多肽。组成多肽的氨基酸单元称为氨基酸残基。,在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列，这种排列顺序称为氨基酸顺序 通常在多肽链的一端含有一个游离的-氨基，称为氨基端或N-端；在另一端含有一个游离的-羧基，称为羧基端或C-端。 氨基酸的顺序是从N-

9、端的氨基酸残基开始，以C-端氨基酸残基为终点的排列顺序。如上述五肽可表示为： Ser-Val-Tyr-Asp-Gln,天然存在的重要多肽,在生物体中，多肽最重要的存在形式是作为蛋白质的亚单位。 但是，也有许多分子量比较小的多肽以游离状态存在。这类多肽通常都具有特殊的生理功能，常称为活性肽。,生物活性肽,例如三肽胃泌素、四肽胃泌素在促进胃酸分泌等方面的作用; 谷胱甘肽（GSH）是一些酶的辅助因子，在机体内参与氧化还原反应，是生物防御体系的重要组成部分，例如可以清除过氧化物（ROOH）或者是过氧化氢，当然，还有其它的一些重要作用。,在食品方面,由于其还原性，能够改善食品的风味，防止褐变，有呈味，保

10、鲜等功能; 在生物医学方面,谷胱甘肽可以保护体内细胞,维持蛋白质结构和功能,清除体内过氧化物、自由基,解毒,促进铁质的吸收,参与氨基酸的转运和吸收。,5.4 蛋白质的结构,P158 稳定蛋白质的作用力,-C-NH2 NH2 -COO,-CH2OH HOH2C-,-CH-CH2 CH2 CH2 CH2 CH2 CH2 C,S-S,-NH2OOC,-COO-H0-,-R-R-,1. 2. 3. 4. 5.,1,3,4,5,2,2,3,二硫键,憎水键,离子键,氢键,范德华键,二硫键 离子键 憎水键 范德华键 氢键,5.5.1 定义 蛋白质二级及其以上的高级结构状态受到破坏，引起蛋白质理化性质改变并导

11、致其生理活性丧失。这种现象称为蛋白质的变性。,5.5 蛋白质的变性作用 P159,Native,Unfolded,5.5.2 变性对其结构和功能的影响,（1）分子内部的疏水性基团暴露，蛋白质在水中溶解性能降低 （2）由于四级结构的变化，某些生物蛋白质的生物活性丧失 （3）蛋白质的肽键更多的暴露出来，易被蛋白酶结合而水解 （4）蛋白质结合水的能力发生了变化 （5）蛋白质分散系的黏度发生了变化 （6）蛋白质的结晶能力丧失,例如，豆类中胰蛋白酶热变性能显著地提高某些动物所食用的豆类蛋白质的消化率；部分变性的蛋白质比天然的更易消化和具有较好的起泡和乳化性质。热变性也是食品蛋白质热诱导胶凝的先决条件。,

12、Native molecule,Denatured molecule,5.5.3 影响蛋白质变性的物理因素P162,物理因素 （1）热； （2）冷冻 （3）机械 （4）高净压 （5）电磁辐射 （6）界面作用,化学因素 （7）酸、碱因素 （8）盐类 （9）有机溶剂 （10）有机化合物 （11）还原剂,（1）加热,加热是食品加工常用的处理过程，也是引起蛋白质变性最常见的因素。蛋白质在某一温度时，会产生状态的剧烈变化，这个温度就是蛋白质的变性温度。蛋白质经过热变性后，表现了相当程度的伸展变形。例如天然血清蛋白是椭园形的，长:宽3:1，而热变性后的血清蛋白的长:宽5.5:1，蛋白分子形状明显地发生伸展

13、。,加热时，稳定蛋白质结构的氢键将被破坏，分子发生伸展使得一些疏水性残基等暴露，可以导致蛋白质分子间的聚集反应。蛋白质的变性速度的温度系数约为600左右，远远大于一般化学反应速度（34）的变化。 这个性质在食品加工中有很重要的应用价值，例如高温瞬时杀菌（HTST）、超高温杀菌（UHT）技术就是利用高温大大提升蛋白质的变性速度，短时间内破坏食品中的生物活性蛋白质或微生物中的酶，而由于其他化学反应的速度变化相对较小，短时间的升温确保了其它营养素的较少损失。,（2）冷冻,低温处理可以导致某些蛋白质的变性，例如L-苏氨酸胱氨酸酶在室温下稳定，但在0不稳定。11S大豆蛋白质、乳蛋白在冷却或冷冻时可以发生

14、凝集和沉淀。还有一些例外的情况，就是一些酶在较低温度下被激活（例如一些氧化酶）。,导致蛋白质在低温下的变性的原因可能是由于导致蛋白质的水合环境变化，破坏了维持蛋白质结构的作用力的平衡，并且因为一些基团的水化层被破坏，基团之间的相互作用引起蛋白质的聚集或亚基重排；也可能是由于体系结冰后的盐效应问题，盐浓度的提高导致蛋白质的变性。另外，由于冷冻引起的浓缩效应，可能导致蛋白质分子内、分子间的双硫键交换反应增加，从而也导致蛋白质的变性。,（3）机械处理,有些机械处理如揉捏、搅打等，由于剪切力的作用使蛋白质分子伸展，破坏了其中的-螺旋，导致蛋白质变性。剪切的速度越大，蛋白质的变性程度越大，例如在pH=3

15、.54.5和80120的条件下，用8,000 s-110,000 s-1的剪切速度处理乳清蛋白（浓度10%20%），就可以形成蛋白质脂肪代用品；沙拉酱、冰激凌等的生产中也涉及到蛋白质的机械变性过程。,（4）静高压,球型的蛋白质分子不是刚性球，分子内部还是存在一些空穴，具有一定的柔性和可压缩性，高压下（一般温度下，100 MPa1,000 MPa）蛋白质分子会发生变形现象（即发生变性）。有时，由于高压而导致蛋白质的变性或酶的失活，在高压消除以后会重新恢复。 静高压处理只是导致酶或微生物的灭活，对食品中的营养物质、色泽、风味等不会造成破坏作用，也不形成有害的化合物，它已经是21世纪食品加工技术的一

16、个重要新技术。,（5）电磁辐射,电磁波对蛋白质结构的影响与电磁波的波长与能量有关，一般可见光由于波长较长、能量较低，对蛋白质的构象影响不大，而像紫外线、x-射线、-射线等高能量的电磁波，对蛋白质的构象会产生明显的影响。高能射线被芳香族氨基酸吸收，导致蛋白质构象改变，同时还会使氨基酸的残基发生各种变化，如破坏共价键、分子离子化、分子游离基化等。所以辐射不仅可以对蛋白质进行变性，而且还可能导致蛋白质的营养价值变化。,（6）界面作用,蛋白质吸附在气-液、液-固或液-液界面后，可以发生不可逆的变性。发生界面变性的原因在于，在气液界面上水分子的能量较本体水分子的能量高，这些水分子与蛋白质分子发生相互作用

17、后，蛋白质结构发生少许伸展，水分子进入蛋白质分子的内部，进一步导致蛋白质分子的伸展，并使得蛋白质的疏水性残基、亲水性残基分别向极性不同的两相（空气-水）排列，最终导致蛋白质分子的变性。,（7）酸、碱因素,大多数蛋白质在特定的pH值范围内是稳定的，但若处于极端pH 条件下，分子内部的可离解基团如氨基、羧基等离解，产生强烈的分子内静电作用，分子产生伸展、变性。此时如果再加热，变性速率会更大。在一些情况下，蛋白质经过酸碱处理后，pH又调节回原来的范围，蛋白质仍可以恢复原来的结构，例如酶。 大多数蛋白质在中性条件下比较稳定。,（8）盐类,碱土金属Ca2+、Mg2+离子可能是蛋白质中的组成部分，对蛋白质

18、构象起着重要作用，所以除去会降低蛋白质分子对热、酶等的稳定性。 而对于一些重金属离子如Cu2+、Fe2+、Hg2+、Pb2+、Ag3+等，由于易与蛋白质分子中的-SH 形成稳定的化合物，或者是将双硫键转化为-SH基，因而导致蛋白质的变性。此外由于Hg2+、Pb2+等还能够与组氨酸、色氨酸残基等反应，它们也能导致蛋白质的变性变化。,对于阴离子，它们对蛋白质结构稳定性影响的大小程度为：F-SO42-Cl-Br-I-ClO4-SCN- Cl3CCOO-。在高浓度时阴离子对蛋白质结构的影响比阳离子更强，一般氯离子、氟离子、硫酸根离子是蛋白质结构的稳定剂，而硫氰酸根、三氯乙酸根则是蛋白质结构的去稳定剂。

19、,（9）有机溶剂,大部分的有机溶剂可导致蛋白质的变性，因为它们降低了溶液的介电常数，使蛋白质分子内基团间的静电力增加；或者是破坏（或增加）蛋白质分子内的氢键，改变了稳定蛋白质构象原有的作用力情况；或是进入蛋白质的疏水性区域，破坏了蛋白质分子的疏水相互作用。结果是蛋白质构象改变，从而产生变性作用。 在低浓度下有机溶剂对蛋白质结构的影响较小，一些甚至具有稳定作用，但是在高浓度下所有的有机溶剂均能对蛋白质产生变性作用。,（10）有机化合物,高浓度的脲素和胍盐（4 molL-18molL-1）导致蛋白质因分子中氢键的断裂而变性；是一个有常用的试剂。 表面活性剂如十二烷基磺酸钠（SDS） 能在蛋白质的疏

20、水区和亲水区间起作用，破坏疏水相互作用，促使天然蛋白分子伸展，是一种很强的变性剂。,（11）还原剂,巯基乙醇（HSCH2CH2OH）、半胱氨酸、二硫苏糖醇等还原剂，由于具有-SH基，能使蛋白质分子中存在的二硫键还原，从而改变蛋白质的原有构象，造成蛋白质的不可逆变性。 HSCH2CH2OH + SS - SSCH2CH2OH + HS 在食品加工中常常会有目的的利用蛋白质的变性作用。食品加工中蛋白质的变性一般来讲是有利的，但在某些情况下是必须避免蛋白质的变性，如在酶的分离、牛乳的浓缩等，蛋白质过度变性会导致酶的失活或沉淀生成，这是我们所不希望的变化。,5.6 蛋白质的功能性质 (Function

21、al Propertise) P166,食品蛋白质的功能性质分为两大类： 流体动力学性质：水合性质、溶胀性、粘性、胶凝性等； 表面性质：湿润性、分散性、溶解度、表面张力、乳化性、起泡性、以及与脂肪和风味结合性等。,定义：在食品体系在加工、保藏、制备和消费过程中蛋白质对食品产生需要特征的物理和化学性质。,5.6.1 蛋白质的水合性质 P167,通过蛋白质的肽键和氨基酸侧链与水分子间的相互作用而实现的结合水的性质。,蛋白质的许多功能性质，如分散性、润湿性、溶胀、增稠、粘度、持水能力、凝胶作用、凝结、乳化和起泡，取决于蛋白质的水合性质。,一般来讲，1g蛋白质约有0.3g的水与蛋白质结合的比较牢固，还

22、有0.3g水与蛋白质结合的较松散。氨基酸组成不同的水结合能力不同。极性氨基酸、离子化的氨基酸、蛋白质的盐由于极性基团对水有更强的结合能力，所以它们的结合水量相应较大。,表 氨基酸残基的水合能力（mol水/mol残基）,影响蛋白水合能力的因素,浓度、pH值、温度、离子强度、其它成分的存在等。 例如，动物被屠宰后，僵直期内肌肉组织的持水力最差，就是由于肌肉的pH从6.5下降到5.0左右（接近等电点），肉的嫩度下降，肉的品质不佳。蛋白质结合水能力一般随温度的升高而降低（见图）,肌肉蛋白的水结合能力与温度、pH值的关系,蛋白质吸附水、结合水的能力对各类食品，尤其是肉制品和面团等的质地起重要的作用，蛋白

23、质的其它的功能性质如胶凝、乳化作用也与蛋白质的水合性质有着十分重要的关系。蛋白质的持水力与结合水能力有关，可影响食品的嫩度、多汁性、柔软性，所以持水力对食品品质具有更重要的实际意义。,5.6.2 蛋白质的溶解度 P170,蛋白质溶解度的大小在实际应用中非常重要，因为溶解度特性数据对在确定天然蛋白质的提取、提纯和分离时是非常有用的，蛋白质变性的程度也可以通过蛋白质的溶解行为的变化作为评价指标，此外蛋白质在饮料中的应用也与其溶解性能有直接的关系。,蛋白质分子表面疏水性小区域越少和电荷频率越大，溶解度越大。 影响蛋白质溶解度的因素： （1）pH值； （2）离子强度； （3）温度； （4）蛋白质浓度。

24、,pH值,等电点时通常最低,不同蛋白质有差异， 溶解性随pH变化大的蛋白质，可通过改变介质的酸碱度对其进行提取、分离。,盐产生不同的影响,当中性盐低浓度时可增大溶解度（盐溶）， 蛋白质的溶解性与离子强度有关；在高浓度时，可降低蛋白质在水中的溶解度甚至产生沉淀（盐析），降低了蛋白质的溶解度。,有机溶剂可以降低蛋白质的溶解度。,一些有机溶剂如丙酮、乙醇等由于降低了蛋白质溶液中的介电常数，使得蛋白质分子之间的静电斥力减弱，蛋白质分子间的作用相对增加，从而使蛋白质发生聚集和甚至产生沉淀。,热处理使溶解度明显地不可逆降低,例如商品的脱脂大豆粉、大豆浓缩蛋白、分离蛋白的氮溶解指数就因为加工时的处理不同而在

25、10%90%之间。一般来讲在其它条件固定时，蛋白质的溶解度在040范围内是随温度的升高而增加的，随着温度的进一步升高，蛋白质分子发生伸展、变性，蛋白质的溶解性最终下降。,如：大豆分离蛋白加工后的溶解度变化,处理 溶解度 天然 100 100, 15s 100 100, 30s 92 100, 60s 54 100, 120s 15,5.6.3 蛋白质溶液的黏度 P171,蛋白质溶液的黏度系数随流动速度的增加而降低，影响蛋白质流体黏度特性的主要因素是分散的蛋白分子或颗粒的表观直径； 随蛋白质溶液浓度的增加粘度系数呈指数增加； 随蛋白质分子的形状和表面状态而异： 球状分子低于纤维状分子；带电高于不

26、带电,蛋白质溶液的粘度是液态、酱状食品（饮料、肉汤、汤汁、稀奶油等）的主要功能性质。对于优化确定加工工艺有实际意义，例如泵传送、混合、加热、喷雾干燥等。,5.6.4 蛋白质的胶凝作用 P172,胶凝作用(gelation):变性的蛋白质分子聚集并形成有序的蛋白质网络结构的过程。 胶凝条件：加热后再冷却，如明胶；加热，如蛋清；加二价离子，如豆腐；部分水解或调整pH，如发酵酸奶、干酪。,5.6.5 蛋白质的织构化 P174,织构化（texturization）：使蛋白质变为具有咀嚼性和良好持水性的片状或纤维状产品的过程。 织构化方法：热凝结和形成薄膜，如腐竹；纤维的形成，如人造肉制品；热塑性挤压，

27、如用于制作肉糜制品原料的组织蛋白。,热塑性挤压 大豆组织蛋白的结构,5.6.7 蛋白质的乳化性质,蛋白质是天然的两亲物质，从而具有乳化性质（emulsifying properties） 影响因素：pH、离子强度、温度、低分子量的表面活性剂、糖、油相体积分数、蛋白质类型和使用的油的熔点等以及乳化外力。 具有乳状液的蛋白食品如牛乳、蛋黄酱、冰激凌等。,5.6.8 蛋白质的起泡性质,泡沫是气泡分散在含有表面活性剂的连续液相或半固相中的分散体系。 许多加工食品是泡沫型产品，如奶油、蛋糕、面包、冰激凌、啤酒等。 蛋白质能作为起泡剂主要决定于蛋白质的表面活性和成膜性。,影响泡沫形成和稳定性的因素,1.

28、蛋白质的分子性质。应具有： 快速分散至气水界面，易于在界面上展开和重排 。取决于蛋白质分子的疏水性、在界面的柔性、水溶性、缺乏二级和三级结构等。 通过分子间相互作用能形成刚性膜。需要分子质量较大、分子间较易发生相互结合或黏合的蛋白。 稳定性取决于蛋白质膜的流变性质。,2.蛋白质的浓度。2%8%有利。 3.温度 适当加热可提高起泡性。 4.pH 接近等电点，有利于起泡和稳定。 5.盐 不同盐作用各异。起泡性：蛋白被盐析时较好，被盐溶时则较差。 6.糖 不利起泡，但改进稳定性。 7.脂 使泡沫稳定性下降。 8.搅打 适当搅打可提高起泡性，过度则不利。,牛血清白蛋白(BSA)和鸡蛋白蛋白(album

29、in),当变性温度超过60时，溶液中 BSA分子表面SH含量随变性温度的升高而明显降低。因为分子中巯基的氧化或与二硫化物交换形成了新的二硫键，在溶液中形成了分子聚集体。 albumin分子表面SH含量随变性温度的增加而显著增加，热变性使分子充分伸展， 使很多内埋的疏水基团暴露，大大提高了该蛋白质的表面疏水性, 在泡沫膜吸附层中分子间以疏水形式相互作用的机会增大， 这在一定程度上提高了蛋白的起泡性能,5.6.9 蛋白质与风味物质的结合,风味物质能够部分被吸附或结合在蛋白质中，对于食品有正（如肉香）反（如豆腥味）两面作用。 蛋白质与风味物质结合物质通过各种化学键和物理吸附力。 影响因素：水促进极性

30、挥发物的结合而对非极性化合物没有影响。碱性比在酸性更能促进与风味物质的结合。蛋白变性提高结合风味能力。,食品蛋白质在食品中的功能作用,食品蛋白质在食品中的功能作用,蛋白质的这些功能性质不是相互独立、完全不同的性质，它们之间也存在着相互联系，例如蛋白质的胶凝作用既涉及了蛋白质分子之间的相互作用（形成空间三维网状结构），又涉及到蛋白质分子同水分子之间的作用（水的保留）；而黏度、溶解度均涉及蛋白质与蛋白质之间的作用、蛋白质与水之间的作用。,一般来讲，蛋白质的一个功能性质不只是某一个物理化学性质产生的结果，因此很难说明蛋白质的物理化学性质在功能性质中所起的作用有多大。不过，对于蛋白质的通常几个重要功能

31、性质，蛋白质的一些理化常数还是与其存在一定的相关性。,蛋白质的疏水性、电荷密度和结构 对功能性质的贡献,功能性质 疏水性 电荷密度 结构 溶解度 无贡献 有贡献 无贡献 乳化作用 表面疏水性有贡献 一般无贡献 有贡献 发泡作用 总疏水性有贡献 无贡献 有贡献 脂肪结合 表面疏水性有贡献 一般无贡献 无贡献 水保留 无贡献 有贡献 有疑问 热凝结 总疏水性有贡献 无贡献 有贡献 面团形成 稍有贡献 无贡献 有贡献,影响蛋白质功能性质的因素,内在因素 环境因素 加工处理 蛋白质的化学组成 pH 加热 蛋白质的构象 氧化还原电位 干燥 单一或其它多种成分 盐 pH调整 水 离子强度 碳水化合物 还原

32、剂 脂类 贮藏条件 表面活性剂 物理改性 风味物质 化学改性,各种食品中蛋白质的需宜功能性质,5.7 蛋白质在食品加工和贮藏中的物理、化学和营养变化P186,5.7.1 热处理 5.7.2 碱处理 5.7.3 冷冻加工 5.7.4 脱水与干燥,5.7.1 、热处理,热处理对蛋白质的影响较大，影响的程度取决于加热时间、温度、湿度以及有无还原性物质等因素。 热处理涉及到化学反应有：变性、分解、氨基酸氧化、氨基酸键之间的交换、氨基酸新键的形成等。,绝大多数蛋白质加热后营养价值得到提高。 因为在适宜的加热条件下，原有圆球状的肽链因受热而造成副键断裂，使原来折叠部分的肽链松散，容易受到消化酶的作用，从而

33、提高消化率。,对植物蛋白质而言，在适宜的加热条件下，可破坏胰蛋白酶和其他抗营养的抑制素。但是过度地加热，会导致氨基酸氧化；氨基酸键之间交换，形成新的酰胺键，从而难以被消化酶水解，造成消化迟滞，食品的风味也随之降低。 食品加工中选择适宜的热处理条件，对保持蛋白质营养价值有重要意义,5.7.2 、碱处理,蛋白质经过碱处理后，能引起变化的氨基酸有丝氨酸、赖氨酸、胱氨酸和精氨酸等。对蛋白质的营养价值影响很大。,5.7.3 、冷冻加工,肉解冻时间过长，会引起相当量的蛋白质降解，而且会使蛋白质形成不可逆的变性。这些变化导致蛋白质持水力丧失。 如冰冻鱼类时，由于肌球蛋白质不稳定，容易变性，因此，解冻以后鱼体

34、变得既干且韧，鱼肉的风味变坏。,5.7.4 、脱水与干燥,干燥时，如湿度过高，时间过长，蛋白质中的结合受到破坏，则引起蛋白质的变性，因而食品的复水性降低，硬度增加，风味变劣。 目前最好的干燥方法是冷冻真空干燥，使蛋白质的外层水化膜和颗粒间的水结成冰，然后真空升华去水分而干燥。可使蛋白变性极少，还能保持食品原来的色香味。,5.8 食品中的常见蛋白质,5.8.1 肉类中的蛋白 胶原 5.8.2 牛乳中的蛋白 5.8.3 鸡蛋蛋白 5.8.4 鱼肉中的蛋白质 5.8.5 大豆蛋白和小麦蛋白,肉蛋白的分类和性质,肌浆蛋白 (20-30%) 水溶蛋白,肌红蛋白：使肌肉显得红色 肌溶蛋白：溶于水，在55-

35、65变性凝固 球蛋白X：溶于盐水，在50 时变性凝固,肌原纤维蛋白 （51-53%） 盐溶蛋白,硬蛋白 不溶于水和盐溶液,肌质蛋白 胶原蛋白，是皮骨和结缔组织中的主要蛋白质。 弹性蛋白。,是骨骼肌的主要成分,肌球蛋白 肌动蛋白 肌动球蛋白 肌原球蛋白,5.8.1 肉类中的蛋白,骨 骼 肌 的 结 构 图,肌节结构图,肌节是肌肉的基本收缩单位。主要由肌动蛋白（细丝）和肌球蛋白（粗丝）等蛋白组成。,肌节的结构,肌球蛋白由铰链区和头部组成，其头部具有ATP 酶活性.,肌球蛋白,多个肌球蛋白的铰链区聚合，头部有规律地排列在聚合体外部形成粗丝.,肌球蛋白,F-肌动蛋白和原肌球蛋白的排列,肌纤维上的动作电

36、位引起肌浆网膜释放Ca2+，肌浆中Ca2+浓度升高，肌钙蛋白与Ca2+结合，引发原肌球蛋白构象改变，暴露出肌动蛋白与肌球蛋白的结合位点。,肌球蛋白与肌动蛋白的相互结合,肌球蛋白与肌动蛋白的相对运动,肌肉的收缩作用,是肌球蛋白和肌动蛋白相互滑动的结果。,肌动蛋白滑动横桥动作示意图,肌肉收缩的机制,中枢神经 肌肉纤维 肌浆网膜释放钙,肌纤维上的动作电位引起肌浆网膜释放Ca2+，Ca2+使肌动蛋白构型边为利于与肌球蛋白结合。肌动蛋白通过钙激活肌球蛋白上的ATP酶，水解ATP、不断发生周期性的构象改变、引起粗肌丝和细肌丝的相对滑动。附着的细丝向中间方向滑动，表现为肌肉的收缩。,肌球蛋白头ATP酶被激活

37、，分解了ATP并释放能量； 肌球蛋白的头及杆发生屈曲转动，将肌动蛋白拉向M线； 细肌丝向A带内滑入，I带变窄，A带长度不变，但H带因细肌丝的插入可消失，由于细肌丝在粗肌丝之间向M线滑动，肌节缩短，肌纤维收缩。,肌肉的松弛,（1）肌浆网Ca2+泵被激活，并使Ca2+返回肌浆网，肌浆内Ca2浓度降低，肌原蛋白恢复原来构型； （2）原肌球蛋白恢复原位又掩盖肌动蛋白位点，肌球蛋白头与肌动蛋白脱离接触，肌细丝被动滑行肌节回至安静状态，肌则处于松驰状态。,收缩所需的能量是恢复膜电位所需能量的1千倍，是肌浆网泵钙耗费的10倍。,肉蛋白质的保水作用,肉中的水分一般占鲜肉重的70%80%左右,分三种形式存在,即

38、结合水、准结合水和自由水。结合水约5%;准结合水约85%,存在于肌原纤维和肌质网之间;自由水约10%,存在于细胞间隙及组织间隙,只靠毛细管张力结合于蛋白质分子的最外面。参与肉保水性变化的主要是准结合水和自由水。蛋白质保持水分的前提有两个:,（1）肉中有存留水分的空间,肌肉中的蛋白质以结构蛋白的方式存在，在肌纤维间、肌原纤维间形成大量的毛细管,使肌肉蛋白质呈现均匀的网状结构，为水分提供了大量的存留空间。这种网状结构的疏松或紧密，决定了固定水分的多少，即网状结构愈疏松,固定的水分就越多。,（2）肉中存在维持水分存留的作用力,对肉来讲,静电荷增加,保水性提高。这与肉的p密切相关。在肉可能的p范围内(

39、5.26.8),随p增加,所带负电荷增加,电荷的斥力使肌原纤维之间距离增大,肉的保水性提高;p在5.8以下时,特别是当p下降到等电点(5.05.5)时,肌原纤维蛋白不带电或带电很少,纤维之间无斥力或斥力小,此时保水性很低。,此外，一定浓度的盐溶液能使肌原纤维上的负电荷增加、肌原纤维之间的斥力增强、纤维间空隙加大;同时还打破了维持肌球蛋白、肌动蛋白、线、线之间相互连结的力量。提高肉的保水性。 因此，为了获得好的产品,肉在加工前应先加盐腌制。还应采取各种措施,使肉的p上升到5.8以上,以提高保水性,最常用的方法是在肉中添加碱性的多聚磷酸盐。,胶元和明胶,胶元是皮、骨和结缔组织中的主要蛋白质。明胶是

40、胶元分子热分解的产物。,1 胶原蛋白和明胶的组成和性质,在组成上，胶原蛋白中甘氨酸(Gly)、丙氨酸(Ala)、脯氨酸(Pro)和谷氨酸(Glu)含量较高，特别是甘氨酸的含量几乎占了1/3;其中脯氨酸和羟脯氨酸(Hyp)的含量是各种蛋白质中含量最高的；胶原蛋白中存在的羟基赖氨酸(Hyl)在其它蛋白质中不存在,羟基脯氨酸和焦谷氨酸在一般蛋白质中也很少见。,2 明胶的组成和性质,组成明胶的蛋白质中含有18种氨基酸,其中7种为人体所必需.除16%以下的水分和无机盐外,明胶中蛋白质的含量占82%以上,是一种理想的蛋白源. 明胶是一种重要的食品添加剂,如作为食品的胶冻剂、稳定剂、增稠剂、发泡剂、乳化剂、

41、分散剂、澄清剂等.,胶原蛋白在食品中的应用,1 食品包装材料如 天然肠衣的替代品人造肠衣. 食品粘合剂合成纤维膜,用作肉类、鱼类等的包装纸。 食品保护层。将胶原液喷到肉上，形成一层保护膜,可以减少保存期肉重量的下降。,2 肉制品添加剂,将胶原蛋白粉添加到肉制品中,不仅能改善产品品质(如口感好、多汁)，而且能提高产品的蛋白质含量，并且无不良气味。,5.8.2 牛乳蛋白质,离心分离,脱脂乳,全乳,酸或凝乳酶,凝乳,酪蛋白,煮沸,乳糖、无机质 水溶性维生素 乳清蛋白,乳脂,乳清,凝乳,乳清,牛 乳 成 分,1. 乳液蛋白组成,脂肪脂肪球膜蛋白 少量,酪蛋白 占总蛋白的80%,乳清蛋白清 占总蛋白的2

42、0%,2. 酪蛋白成分,种类 溶解性 分子量 结构特点 s1 50% 不溶 23600 含磷酸酯 30% 室温不溶 24500 含磷酸酯 15% 易溶 19000 含胱氨酸 5% 可溶 21000 含S量高,酪蛋白胶粒模型,（a）a或b-酪蛋白酸钙单体，具有一个荷电的磷酸盐圈。 （b) a或b-酪蛋白酸钙形成的中心聚合体的平面模型。 （c）k-酪蛋白覆盖在中心聚合体表面形成酪蛋白胶粒。,3. 胶粒结构和凝结,在制造乳酪时用凝乳酶催化酪蛋白的部分水解，因而破坏了胶粒的保护胶体，使酪蛋白和钙离子的复合物凝结成块。将牛乳酸化，使pH值达到酪蛋白的等电点（pH4.6）而析出酪蛋白沉淀，也是提取乳中酪蛋

43、白的一种方法。,4. 乳清蛋白和脂肪球膜蛋白,主要成分按含量递减依次为乳球蛋白占50%、乳球蛋白占25%、免疫球蛋白和血清白蛋白。乳球蛋白含有游离的硫氢基，牛奶的加热气味与之有关。 脂肪球膜蛋白这层膜控制着牛乳中脂肪水分散体系的稳定性，膜上还含有许多酶。,说明 酸度与粘度之间存在高度显著的正相关性。发酵产酸的结果，导致球形的酪蛋白变性，伸展成线性的酪蛋白分子，并凝结成具有网络结构的凝胶状态，因此，粘度变化极其显著。,5.8.3 鸡蛋蛋白质,含蛋白：卵白约10%，卵黄约16%。 60左右凝固。80以上时完全凝固。 卵黄和卵白均有乳化性，还具有起泡性 。 卵白及卵黄加热、加酸或碱等，会失去流动性而

44、凝固。,5.8.4 鱼肉中的蛋白质,鱼类肌肉组织中水分的含量约在70%80%，比畜肉（65%75%）为高，而结缔组织肌质蛋白质较肉蛋白质的含量少，仅占2%8%。鱼肉之所以柔软，其原因就在于此。 鱼糜制品 有生鱼糜（冷冻鱼糜）和熟鱼糜两大类：,熟鱼糜制品,熟鱼糜工艺： 采肉漂洗加盐、调味料、淀粉等擂溃成型加热冷却产品,漂洗 防止内脏或血液中存在的酶会对鱼肉蛋白质进行部分分解而影响鱼糜制品的弹性和质量；可以除去鱼肉中的水溶性蛋白质、色素、气味和脂肪成分，以提高鱼糜制品的质量及其保藏性能。清洗水温应控制在10以下，以防止蛋白质变性。,加盐和淀粉擂溃 擂溃可使鱼肉的肌纤维组织破坏， 盐使鱼肉中的盐溶性

45、蛋白质充分溶出，鱼肉变成粘性很强的溶胶。淀粉可加强肌动球蛋白网状结构的形成，因而可起到增强制品弹性的作用.,加热 其目的是杀菌和使蛋白质变性凝固，形成具有弹性的凝胶体。,5.8.5 大豆中的蛋白,1. 大豆蛋白的优势 2大豆蛋白制品 3大豆蛋白制品的利用 4. 植物蛋白小结,1. 大豆蛋白的优势：,1）产量大 所提供的蛋白质实际上可达到世界畜肉蛋白产量的1.3倍。而其中直接为人类所食用的只不过10%左右。 2）必需氨基酸平衡极为良好。可与牛肉和牛乳相媲美。,1. 大豆蛋白的优势：,3）消化率高 可达95% 4）配伍功能好 5）对人体具有功能优势 6）具有经济价值优势,20元可买全价蛋白量，瘦猪

46、肉是200克，而大豆是2352克,种1公顷草77天，种1公顷小麦877天的需要，而种1公顷大豆则能满足2224天的需要。,再如生产西式火腿添加大豆分离蛋白增产23%。,2大豆蛋白制品,3大豆蛋白制品的利用,1）在小麦粉制品中的利用 2）乳制品中的利用 3）在肉制品中的利用 4）在传统大豆食品中 5）豆乳,植物性蛋白,（一）植物性蛋白的优势 1产量大： 总蛋白中80%为植物性蛋白质，是动物性蛋白质总产量的4倍。 2含蛋白质高： 许多油料种子都含2030%。,目前利用植物蛋白的状态,除大豆外均用作饲料或肥料。 原因：含有不消化的纤维性组织，有的还含毒性物质或令人不适的有臭物质。不能容易地加工成可摄

47、取的状态。,措施：1) 提取浓缩成以蛋白为主成分的食品。2）将所含的有害物质去除，或使之失活。3）使植物性蛋白质具有食品的魅力。4）使这些植物性蛋白食品具有方便性。价格便宜。,小麦蛋白质,主要成分：麦醇溶蛋白与麦谷蛋白。在面粉中占总蛋白量的80%以上，面团的特性与它们的性质直接有关。 首先，这些蛋白质的可离解氨基酸含量低，所以在中性水中它们是不溶解的； 其次，它们含有大量的谷氨酸酰胺和羟基氨基酸，所以它们的分子间易形成氢键，使面筋具有很强的吸水能力和粘聚性质，其中粘聚性质还与疏水相互作用有关；,最后这些蛋白质中含有-SH基，能形成双硫键，所以在面团中它们紧密连接在一起，使其具有韧性。当面粉被揉

48、捏时蛋白质分子伸展，双硫键形成，疏水相互作用增强，面筋蛋白转化形成了立体的、具有粘弹性的蛋白质网状结构，并截留了淀粉粒和其它的成份，如果此时加入还原剂破坏-S-S-则可破坏面团的内聚结构，但如加入氧化剂KBrO3则有利于面团的弹性和韧性。,麦谷蛋白和麦醇溶蛋白的适当平衡对面制品的品质是非常重要的,麦谷蛋白的分子量高达106，而且分子中含有大量的双硫键（链内与链间） ，麦谷蛋白决定面团的弹性、粘合性以及强度。 麦醇溶蛋白的分子量仅为104，只有链内的双硫键。麦醇溶蛋白决定面团的流动性、伸展性和膨胀性。,因为面包的强度与大分子的麦谷蛋白有关，所以它的含量过高会抑制发酵过程中残留的CO2气泡的膨胀，抑制面团的鼓起，但是若麦醇溶蛋白含量过高则也会导致过度的膨胀，产生的面筋膜易破裂和易渗透、面团塌陷。在面团中加入极性脂类，有利于麦谷蛋白和麦醇溶蛋白的相互作用，提高面筋的网络结构，而中性脂肪的加入则十分不利。,几