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1、第二章 酶第一节 酶的一般概念一. 酶的概念：酶是由生物活细胞产生的，具有高度专一性和极高催化效率的生物催化剂。u 在生物体内，存在着很多酶：如胃蛋白酶、丙酮酸脱氢酶、己糖激酶等等。u 对整个新陈代谢的协调、调节，都是通过酶的调节进行的，一旦酶的调控失调，代谢就会紊乱，引起疾病或死亡。如：有机磷农药的中毒、KCN、CO等的中毒。二. 酶的化学本质1926年, Sumner从刀豆分离到脲酶结晶,并证明酶是蛋白质,证据：1由氨基酸通过肽键连接而成2具有一、二、三、四级结构3有两性电解质的性质：阴、两性、阳离子形式4受物理、化学等因素影响而变性失活5水溶液具有胶体性质6能被蛋白酶水解，氨基酸顺序已搞
2、清楚，可人工合成 酶非蛋白质证据80年代,Cech和Altman发现L19RNA具有多种酶的催化功能，这说明有催化作用的生物催化剂不一定是蛋白质。将这类具有催化作用的RNA称为ribozyme（核酶） 三.酶的催化特性（一）酶具有很高的催化效率 比一般化学催化剂高1071013倍,比非催化反应高1081020倍。(二)酶具有高度的专一性(specificity)专一性(specificity)酶只作用于一类化合物或一定的化学键，催化一定类型的化学反应，并生成一定的产物。底物(S)通常把酶作用的反应物称为底物（substrat）。1绝对专一性(absolute )：只能催化一种底物发生一定类型的
3、反应。 如脲酶2相对专一性(relative )：酶能作用于一类底物或一种化学键, 又分键专一(作用于共价键)和基团专一(对基团有选择)。1）如脂肪酶（键专一）：2）蛋白酶（基团专一）：3立体专一性立体专一性（stereochemical ）作用于底物立体异构体中的一种。（三）反应条件温和 常温（体温）、常压（1个大气压）、pH值近中性。（四）酶易变性失活 高温、强酸碱等条件下容易变性失活（五）体内的酶活性是受调控 通过激素、激活剂和抑制剂对酶活性进行调节。五. 酶活性及其测定（一）酶活力(酶活性): 酶催化底物化学反应的能力。u 酶反应速度的表示方法有两种: 用单位时间内底物浓度的减少量来表
4、示; 如：CAT的测定，H2O2的减少量 用单位时间内产物浓度的增加量来表示; 如：SOD、POD的测定（二）酶活单位：在最适的条件下，每分钟催化减少1mol底物或生成1mol产物所需的酶量为 一个国际单位（IU）。u 1972年又推荐以催量单位(katal)来表示酶的活性单位。1催量(1kat)指：在最适的条件下，每秒钟使1mol 底物转化为产物所需的酶量。u kat10 IU（三）比活力u 比活力是指每毫克蛋白质中所具有的酶活力。比活力=酶活力单位数蛋白质重量(mg)比活力表示酶制剂的酶含量和纯度的大小。本节要点1. 概念：酶、酶活。2.酶的催化作用特性。3.酶的化学本质。4.酶活单位第二
5、节 酶的化学结构一.酶的分类（一）根据酶蛋白结构特点分类1.单体酶：1条肽链组成，分子量1300035000，如胰蛋白酶等水解酶，这类酶数量不多。2.寡聚酶：几个或几十个亚基(有的蛋白质分子由两条以上的肽链通过非共价键相连聚合而成，每条多肽链称为一个亚基)组成，分子量35000几百万，如乳酸脱氢酶由4个亚基组成，为大多数酶。3.多酶复合体：又称多酶体系，是由几种酶嵌合而形成的复合体，分子量几百万以上，催化连续的 一系列相关反应。如丙酮酸脱氢酶复合体由3种酶形成, 又如脂肪酸合成酶复合体由7种酶形成。（二）根据酶的化学组成分类：1. 单纯酶：只含有蛋白质成分，如：脲酶、溶菌 酶、淀粉酶、脂肪酶、
6、核糖核酸酶等。2 .结合酶：除蛋白质组分外，还有非蛋白质的小分子物质，只有两者同时存在才有催化功能。u 单纯酶和结合酶 结合酶（全酶）= 酶蛋白（apoenzyme）+ 辅助因子（cofactor）u 酶蛋白决定酶对底物的专一性、催化效率。u 辅助因子决定了酶所催化的类型（反应专一性）u 酶的辅助因子（统称辅酶）u 辅助因子金属离子、小分子化合物， 分为辅酶、辅基。u 辅酶（coenzyme）非共价键与酶蛋白疏松结合,可用透析、超滤分离。u 辅基（prosthetic group）：共价键与酶蛋白牢固结合，不易分离。金属离子多为酶的辅基，小分子有机化合物有的属辅酶，有的属辅基。u 有的酶类兼含
7、有机辅基和金属。如琥珀酸脱氢酶含FAD和Fe。u 辅助因子的功能：1）作为活性部位的组成成分，参与催化底物反应：金属离子能与酶、底物形成各种形式的三元络合物，保证了酶与底物的正确定向结合，而且还可作为催化基团;对酶分子构象起稳定作用。 2）作为电子、氢原子或某些基团的载体，参与反应： Fe、Cu及Mo等金属离子可以通过氧化还原而传递电子完成多种物质的氧化(如铁卟啉是很多血红素蛋白的辅基)；3）小分子有机化合物主要参与酶的催化过程，在反应中传递电子、质子或一些基团，多为维生素。二. 维生素与辅酶1. 维生素(Vitamin)：维持细胞正常功能所必需，但需要量很少，动物体内不能合成，必须由食物供给
8、的一类有机化合物。 2. 功能: 主要对新陈代谢过程起着重要的调节作用3. 缺乏: 引起缺乏症4. 分类: 脂溶性维生素: A、D、E、K等 水溶性维生素：B1、B2、B3(泛酸)、B5(VitPP)、B6、B7(生物素)、B9(叶酸)、B12、C 5维生素与辅酶：大多数辅酶的前体主要是水溶性 B 族维生素。许多维生素的生理功能与辅酶的作用密切相关。 （1）VitB1: 硫胺素 硫胺素是最早发现的一种维生素.1897,Eijkman认为脚气病是由于缺乏米糠中的某种成分引起的,1911年Funk从米糠中提取到这种能治疗脚气病的物质,因为具有胺的性质,称为“Vitamine”.因结构中含有噻唑环(
9、thiazole),而称为thiamin,我国译为硫胺素。& 辅酶:TPP是丙酮酸脱氢酶、-酮戊二酸脱氢酶的辅酶，参与丙酮酸和-酮戊二酸的氧化脱羧作用。也可作为转酮醇酶的辅酶。& 多数天然食物特别是谷物外皮、胚芽、蔬菜等中均含有VB1，瘦猪肉、动物心脏、肝脏、脑的含量较为丰富。& 由于VB1分子中噻唑环和嘧啶环之间的化学键作用很弱，因此很易破坏。收获、加工、烹调和贮藏都可造成其损失。如精制稻米和谷类粉由于过渡的碾磨，而使其中的VB1损失殆尽。干燥、高温也能引起VB1的大量损失。& 某些食物中含有抗VB1因子。如某些生鱼或海产品，特别是鲤鱼、鲱鱼、虾中含有硫胺化酶，能裂解VB1分子。& 大蒜可增
10、强维生素B1的作用（大蒜可以和维生素B1合成产生一种叫做“蒜胺”的物质。蒜胺的作用比维生素B1还要强）。 u 缺乏症：脚气病、神经炎等（2）VitB2 : 黄素腺嘌呤单核苷酸(FMN) 黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD）u 1933年Kuhn从牛奶中分离出，其水溶液具有黄绿色荧光，1935年Kuhn和Karrer同时分别合成了该维生素，称为核黄素。u 多种氧化还原酶及递氢体的酶辅基，参与递氢作用。u 功能: 作为某些脱氢酶的辅酶，起传递氢原子的作用。 u VB2缺乏：口角炎、眼角膜炎、唇炎、舌炎、阴囊炎、脂溢性皮炎等。u VB2广泛存在于乳类、蛋类、肉类、谷类等。VB2是啤酒中唯一一种含量多的维生素
11、 。u 加工、烹饪和储藏食物过程中VB2有不同程度的损失。精米中大部分丢失。VB2对光十分敏感，牛奶中的损失大多是由于光照造成的，因此宜用深色玻璃瓶来盛装牛奶。由于VB2在碱性溶液中加热极易破坏，因而在加工时应避免使用小苏打等碱性物质。（3）VitB5 （Vpp）：尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+）尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP）u VB5包括尼克酸（烟酸）和尼克酰胺，又叫抗癞皮病因子。u NAD+、NADP+是多种不需氧脱氢酶的辅酶，递氢、递电子作用,u 人体缺乏烟酸易引起癞皮病（糙皮病）。u 动物肝脏、瘦肉、豆类及花生中含有丰富的烟酸,在粮谷类食物中以全谷中含量较丰富。u 在兽医临床
12、实践中，经常遇到一些24月龄的幼猪其周身皮肤覆以棕褐色痂皮，且呈现精神痴呆、食欲减少及生长发育停滞等症状。u 群众习惯上将其称为“猪癞子”。u 幼猪发生癞皮病的病因有：1.寄生性螨类所致。2.由于幼猪缺乏B族维生素中的烟酰胺之故。试验研究的结果表明，某种氨基酸如色氨酸，能在动物体内转化为烟酰胺。因此，给幼猪提供富含色氨酸（如谷类）的饲料，亦能防止癞皮病的发生。（4）VitB6 :（吡哆醇、吡哆醛、吡哆胺）u 辅酶：磷酸吡哆醛 u 功能: 作为氨基转移的载体。机理见图。u 分布：肉类，谷类等，肠道细菌能合成，很少缺乏；水果中香蕉含量丰富，每225克香蕉含B60.8毫克，相当于成年人每天需要量的4
13、1%。u 缺乏症：动物出现贫血、生长停滞、鸡产蛋率降低等,人出现贫血、虚弱、易怒、失眠。（5）VitB3（泛酸） 泛酸，又称遍多酸，又被称为VB3，1919年发现。泛酸广泛存在于各种食物中，故命名为“pantothenic acid”意为“无所不在”。 泛酸是由,-二羟基-,二甲基丁酸与-丙氨酸经肽键连接而成。 辅酶：辅酶A（CoA）， COA为酰基转移酶的辅酶,为酰 基载体。 人类食物中广泛存在泛酸，所以缺乏症很少发生。食物加工、烹饪中损失明显。 缺乏症：人、动物生长停滞，饲料转化率低，鸡严重皮炎、羽毛粗糙易脱等（6）VitB7 （生物素） 生物素，又称为VH或VB7。是附有一个噻吩环的尿素
14、衍生物。 生物素为羧化酶的辅酶,CO2的载体，羧基暂时与生物素双环系统上的一个氮原子结合。对糖、蛋白质和核酸代谢有重要意义。 广布于动物及植物组织，已从肝提取物和蛋黄中分离 。 动物缺乏生物素引起皮肤疾患和脱毛。卵蛋白质含有能与生物素紧密结合的抗生物素蛋白。如大量食用生鸡蛋，因妨碍生物素的吸收，可导致人类生物素缺乏症，加热可使这种抗生物素蛋白失活。 在正常情况下，人类肠细菌合成的生物素足够需要，不会发生生物素缺乏症。 （7）VitB9（叶酸） 在菠菜中发现，广泛存在于各种绿叶蔬菜中，1941年Mitchell将之称为叶酸。 辅酶：四氢叶酸（FH4） ，结构及作用机理（见图） 功能: 作为一碳基
15、团的载体,如-CH3, -CH2-, -CHO 等参与多种生物合成过程,与核酸的合成有关,人体缺乏叶酸会引起巨红细胞贫血。 分布：主要分布于植物叶子和动物肝脏，肠道细菌能合成。 不同食物中叶酸的利用率不同。香蕉最高达82%。高温、长时间烹饪会造成叶酸的大量损失。（8）VitB12u 维生素B12又称为钴胺素。是唯一含必需矿物质的维生素，因含钴而呈红色，又称红色维生素，是少数有色的维生素。u 辅酶： 甲基钴胺素,5脱氧腺苷钴胺素，辅酶的主要功能是作为变位酶的辅酶，催化底物分子内基团(主要为甲基)的变位反应。u 肉类和肝脏中含量丰富,蔬菜中几乎完全找不到，只有紫菜及海藻类蕴涵，是素食者最容易缺乏的
16、维生素 。u 人体维生素B12需要量极少，肠道细菌也能合成,只要饮食正常，就不会缺乏。 u 是红血球生成不可缺少的重要元素，如果严重缺乏，将导致恶性贫血！（9） 总结：B族维生素及其辅酶形式 u 名称 辅酶形式 主要作用 缺乏病u B1 TPP 丙酮酸脱氢酶的辅酶 脚气病u B2 FMN FAD 脱氢酶的辅酶，递氢 口角炎等u B3 CoA 酰基转移酶的辅酶u B5 NAD+、NADP 脱氢酶的辅酶，递氢、递电子作用 癞皮病u B6 磷酸吡哆醛 氨基转移的载体u B7 生物素 羧化酶的辅酶u B9 FH4 一碳基团的载体 巨红细胞贫血u B12 甲基钴胺素 甲基的载体 恶性贫血本节要点1.概念
17、：单体酶、寡聚酶、多酶复合体；单纯酶、结合酶；维生素。2.维生素与辅酶:B族维生素名称、别名、辅酶形式与作用、存在部位、主要缺乏病。第三节 酶结构与功能的关系1. 酶活性中心和必需基团1酶活性中心(部位)(active site or center)： 定义酶分子中能直接与底物结合并催化底物发生化学反应的部位。 结合部位：酶分子中与底物结合的部位或区域 催化部位：酶分子中促使底物发生化学变化的部位 结合基团：与底物结合的基团 催化基团：催化底物反应的基团结合部位决定酶的专一性催化部位决定酶所催化反应的性质。2. 必需基团必需基团直接参与对底物分子结合和催化的基团以及参与维持酶分子构象的基团。二
18、. 酶原激活1. 酶原： 某些刚从细胞合成分泌出来时没有活性，必须经过适当物质的作用才具有催化活性的酶的前体。2. 酶原的激活：在一定条件下，酶原可转化成有活性的酶。酶原激活的机制是分子内肽键一处或多处断裂，使分子构象发生一定程度改变，从而形成酶的活性中心，同时生成一些肽或碎片。酶原激活的意义意义：消化 道内蛋白酶以酶原的形式分泌，避免细胞产生的蛋白酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作用；此外，酶原可视为酶的贮存形式。如凝血和纤维蛋白溶解酶类以酶原的形式在血液循环中运行，一旦需要便转化为有活性的酶。第四节 酶催化机理一. 酶的作用在于降低反应活化能1. 过渡态A + B AB
19、 C + D反应物(初态) 中间产物(过渡态) 产物(终态) (性质极不稳定)2. 活化能活化能从反应物(初态)转化成中间产物(过渡态)所需要的能量，即一定温度下，1mol反应物全部进入过渡态所需的能量。 u 结论：酶能降低化学反应所需的活化能二.酶作用高效率的机理(一) 邻近和定向效应邻近效应指酶由于具有与底物较高的亲和力，而使游离的底物集中于酶分子表面的活性中心区域,使活性中心区域的底物浓度得以极大的提高,并同时使反应基团之间相互靠近,增加自由碰撞几率,从而提高了反应速度。n 曾测到过某底物在溶液中的浓度为0.001mol/L，而在其酶活性中心的浓度竟达100mol/L，比溶液中的浓度高十
20、万倍！因此，可以想象在酶的活性中心区域反应速度必定是极高的。 定向效应在酶活性中心中，催化基团与底物分子反应基团之间,形成了正确的定向排列，使分子间的反应按正确的方向相互作用形成中间产物，从而降低了底物分子的活化能，增加了底物反应速度。(二) 底物分子形变或扭曲 形变效应酶与底物的结合，不仅使酶分子构象发生变，同时，也使底物分子发生扭曲变形。(三) 酸碱催化u 许多化学反应，只有在强酸或强碱条件下才能进行。在细胞接近中性的pH条件下，酶的活性部位具有可以给出或接受质子的氨基酸侧链，为反应提供了一个相当于强酸或强碱溶液的生物环境，从而加速反应的进行。u 在酶分子活性中心上，有些催化基团是质子供体
21、(酸催化基团)，可以向底物分子提供质子，称酸催化；有些催化基团是质子受体(碱催化基团)，可以向底物分子接受质子，称碱催化。(四) 共价催化u 共价催化：酶对底物进行亲核或亲电子反应.即酶的催化基团与底物分子形成不稳定的共价中间产物1. 亲核催化: 指酶活性中心的亲核催化基团提供一对电子，与底物分子中缺少电子具有部分正电荷的碳原子形成共价键，从而产生不稳定的共价中间物。2. 亲电子催化: 指酶活性中心的亲电子催化基团,如-NH3+，Fe2+等，从底物分子的亲核原子上夺取一对电子，形成共价键，从而产生不稳定的共价中间物。(五）活性中心的低介电性u 酶活性中心位于疏水的非极性的空穴中，其催化基团被低
22、介电环境所包围。u 某些化学反应在低介电常数的介质中反应比高介质的水中的速度要快得多。本节要点1.概念：酶活性部位、结合部位、催化部位、结合基团、催化基团、必需基团；酶原、酶原的激活；活化能。2.酶的作用机理 酶能降低反应所需的活化能 酶具有高效性的机理：邻近和定向效应；底物分子形变或扭曲；酸碱催化；共价催化；活性中心的低介电性3.酶原激活的意义。第五节 酶促反应动力学u 研究酶催化反应过程与速度及各种影响酶催化速度的因素的关系。一. 底物浓度S对酶反应速度的影响（一）底物浓度与酶反应速度的关系u 在低底物浓度时, 反应速度与底物浓度成正比，表现为一级反应特征。u 当底物浓度达到一定值，几乎所
23、有的酶都与底物结合后，反应速度达到最大值（Vmax），此时再增加底物浓度，反应速度不再增加，表现为零级反应。（二）米氏方程 1913年，德国化学家Michaelis和Menten根据中间产物学说对酶促反应的动力学进行研究，推导出了表示整个反应中底物浓度和反应速度关系的著名公式，称为米氏方程。n Km 即为米氏常数，Vmax为最大反应速度n 当反应速度等于最大速度一半时,即V = 1/2 Vmax, Km = S n 上式表示,米氏常数是反应速度为最大值的一半时的底物浓度。n 因此,米氏常数的单位为mol/L。（三）米氏常数Km的意义v Km为酶的特征常数。每种酶都有其Km值， Km只与酶的结构
24、和酶的底物有关，与酶的浓度无关。v 单位是mol。v Km可表示酶与底物的亲和力。 Km越大，酶与底物的亲和力越小。v 一种酶催化几种底物时有不同的Km，其中Km最小的底物为该酶的天然底物或最适底物。多底物反应的酶对于不同的底物有不同的Km。（四）米氏常数Km的求法u Km的求法:双倒数作图法u 米氏方程的倒数:1 Km 1 1 = + V Vmax S Vmax 将米氏方程变化成相当于y=ax+b的直线方程，再用作图法求出Km。 实验时测得： S1，v1 ； S2，v2； S3，v3； 以1/S对 1/v 作图得1/Vmax-1/Km二. 酶浓度对酶反应速度的影响p 在酶促反应体系中，当底物
25、浓度大大超过酶的浓度，使酶被底物饱和时，反应速度与酶的浓度变化成正比关系。三. 溶液pH对酶反应速度的影响u pH过小(酸)过大(碱)能使酶蛋白变性失活;u 在一定的pH 下, 酶具有最大的催化活性,通常称此pH 为最适 pH。u 动物体内多数酶的最适pH接近中性（6.8-8.0）。u 最适pH不是酶的特征常数，它受底物浓度、缓冲溶液的种类、浓度及酶的纯度影响。u 酶的最适pH不是一个固定的常数，它受到底物的种类、浓度; 缓冲液的种类、浓度; 酶的纯度;反应的温度、时间等的影响。例: 碱性磷酸酶催化磷酸苯酯水解时s为2.5x10-5 M，最适pH为 8.3 s为2.5x10-2 M，最适pH为
26、10.0 四. 温度对酶反应速度的影响u 一方面是温度升高,酶促反应速度加快。温度每升高10，反应速度大约增加倍。u 另一方面,温度升高,酶的高级结构将发生变化或变性，导致酶活性降低甚至丧失。 u 因此大多数酶都有一个最适温度。 在最适温度条件下,反应速度最大。u 低温一般不使酶破坏。温度回升后，酶可以恢复活性。低温麻醉、低温保存菌种、低温保存酶制剂。 最适温度也不是一个固定的常数，它随底物的种类、浓度, 溶液的离子强度, pH, 反应时间等的影响。例: 反应时间短，最适温度高。 反应时间长，最适温度低。五. 激活剂对酶反应速度的影响u 激活剂：凡是能提高酶活性的物质。u 激活剂(activa
27、tor): 大多数为金属离子如Cu2+,Mg2+,Zn2+,K+,Na+等,少数为阴离子如Cl-,Br-,I-等;也有的为有机化合物，如维生素、还原型谷胱甘肽。 u 唾液淀粉酶需要Cl-，羧肽酶需要Zn2+，葡萄糖激酶需要Mg2+六. 抑制剂对酶反应速度的影响u 抑制剂(nhibitor)：能使酶的活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称为酶的抑制剂。u 抑制作用不同于失活作用。u 分为：不可逆性抑制作用和可逆性抑制作用。 不可逆性抑制作用：抑制剂与酶活性中心的必需基团以共价形式结合，结合后很难解离。 可逆性抑制作用：抑制剂与酶分子以非共价键结合，从而抑制酶活性，用透析等方法可除去抑制剂而恢复酶活性
28、，这种作用称为可逆性抑制作用。(一) 不可逆性抑制作用1.专一性不可逆抑制：专一地与酶的活性中心或其必需基团共价结合而抑制酶的活性。如：农药敌百虫、敌敌畏、1059等有机磷化合物能特异地与胆碱酯酶活性中心丝氨酸残基的羟基结合，使酶失活。u 乙酰胆碱为生物体内传递神经冲动的重要物质。胆碱酯酶为羟基酶，有机磷杀虫剂中毒时，此酶活受抑制，结果造成乙酰胆碱的堆积，造成神经过度兴奋直至抽搐而死。可用解磷定（把E上的磷酸根消除）来治疗。2.非专一性不可逆抑制：与酶分子结构中一类或几类基团共价结合而导致酶失活。如：重金属离子中毒u 2E-CH2-SH + Hg2+ (E-CH2-S)2- Hg + 2H+u
29、 临床上排除重金属离子中毒的方法：摄入过量的巯基化合物，如二巯基丙醇（BAL）解毒； HS-CH2CH-NH2-COOH(半胱氨酸）；HS-CHOH-CHOH-CHOH-SH(二巯基丙醇)，还原型谷胱甘肽（GSH）等。u 重金属盐引起的巯基酶中毒可用二巯基丙醇（BAL）解毒(二) 可逆性抑制作用可逆性抑制作用: 抑制剂与酶分子以非共价键结合，从而抑制酶活性，用透析等方法可除去抑制剂而恢复酶活性，这种作用称为可逆性抑制作用。1.竟争性抑制 例子: 琥珀酸脱氢酶的竟争性抑制u 丙二酸、苹果酸、草酰 乙酸的化学结构与琥珀酸(底物)相似,为琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制剂。u 竟争性抑制通常可以通过增大底物
30、浓度来消除竟争性抑制。例子:磺胺类药物对酶的竟争性抑制u 磺胺药与PABA结构相似，可与PABA竞争FH2合成酶的活性中心，FH2合成受抑制，FH4随之减少，使核酸合成障碍，细菌生长繁殖受到抑制。而人体可直接吸收叶酸。u 磺胺药药物是最早合成的人工合成抗菌药( 30年代发现的能有效防治全身性细菌性感染的第一类化疗药物)，随着低毒高效的新的抗菌药的出现，磺胺类药物应用逐渐减少，但由于某些磺胺药对尿路感染具有疗效良好、使用方便、价格低廉等优点，故在抗感染的药物中仍占一定地位,如流脑。也应用于肠道感染肠炎、菌痢、伤寒 。竞争性抑制作用特点：1）竞争性抑制剂的结构与底物结构十分相似，二者竞争酶的结合部
31、位。2）抑制程度取决于I和S的浓度以及与酶结合的亲和力大小。3）可以通过增大底物浓度，即提高底物的竞争能力来消除。4）Vmax不变，Km增大2.非竟争性抑制作用u 酶可同时与底物及抑制剂结合，引起酶分子构象变化，并导至酶活性下降。由于这类物质并不是与底物竞争与活性中心的结合，而是与活性中心以外的必需基团的结合，所以称为非竞争性抑制剂。u 如某些金属离子（Cu2+、Ag+、Hg2+）以及EDTA等，通常能与酶分子的调控部位中的-SH基团作用，改变酶的空间构象，引起非竞争性抑制。u 大量底物不能排除抑制。非竞争性抑制特点：1）抑制剂与底物结构不相似，抑制剂与酶活性中心以外的基团结合。2）Vm下降，
32、Km不变3）非竟争性抑制不能通过增大底物浓度的方法来消除。第七节 酶的命名与分类一. 酶的命名(1)系统命名: 系统严谨,要求列出所有底物的名称;(2)惯用命名: 要求简短, 方便, 不需很精确;例子1: 乳酸 + NAD+ = 丙酮酸 + NADH + H+系统名: 乳酸: NAD+脱氢酶; 惯用名: 乳酸脱氢酶。例子2: 谷氨酸 + 丙酮酸 =-酮戊二酸 + 丙氨酸系统名: 谷氨酸: 丙酮酸氨基转移酶; 惯用名: 谷丙转氨酶。二. 酶的分类1. 氧化还原酶类:催化氧化-还原反应。u 反应通式：AH2 + B = A + BH2u 主要包括脱氢酶(dehydrogenase)和氧化酶(Oxi
33、dase)。u 如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应2. 转移酶(Transferase)类u 转移酶类:催化基团转移反应，即将一个底物分子的基团或原子转移到另一个底物的分子上。u 反应通式： AR + B = A + BRu 例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。3. 水解酶(hydrolase)类u 水解酶类:催化底物的加水分解反应。u 主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。u 反应通式： AB + H2O = AOH + BHu 例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应4.裂合酶 （Lyase）类u 裂合酶:催化从底物分子中移去一个基团或原子形成双键的反应及其逆反应
34、。u 主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨酶等。u 反应通式： AB = A + Bu 例如， 延胡索酸水合酶催化的反应。5. 异构酶( Isomerase)类u 异构酶:催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子的重排过程。u 反应通式： A= Bu 例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。6. 合成酶( Ligase or Synthetase)类u 合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的形成反应。这类反应必须与ATP分解反应相互偶联。u A + B + ATP + H-O-H =A B + ADP +Pi u 例如，丙酮酸羧化酶催化的反应。 丙酮酸 + C
35、O2 草酰乙酸7 . 核酸酶（催化核酸） 核酸酶是唯一的非蛋白酶。它是一类特殊的RNA，能够催化RNA分子中的磷酸酯键的水解及其逆反应。 本节要点1.概念:最适温度、最适pH、抑制剂、酶的可逆抑制作用 、 酶的不可逆抑制作用、 酶的竞争性抑制作用、激活剂。2.影响酶催化速率的因素有哪些？3.掌握米氏方程式及米氏常数的意义。4.掌握抑制剂对酶的影响作用。5.了解酶的分类章练习题一.选择题1 .酶能加速化学反应的进行是由于哪一种效应 A .向反应体系提供能量 B . 降低反应的自由能变化 C .降低反应的活化能 D .降低底物的能量水平 E .提高产物的能量水平2 .已知某种酶Km值为0.05mo
36、l/L，试问要使此酶所催化的反应速度达最大反应速度的80%时底物浓度应是多少 A . 0.04mol/L D . 0.05 mol/L B . 0.8 mol/L E . 0.1 mol/L C . 0.2 mol/L3 .酶的非竞争性抑制剂对酶促反应的影响是 A .有活性的酶浓度减少 B .有活性的酶浓度无改变 C . Vmax增加 D .使表观Km值增加 E . 使表观Km值变小4 .下列哪一个维生素能被磺胺类药物及氨甲喋呤所拮抗 A.维生素B6 B、叶酸 C.维生素B2 D.维生素B1 E.遍多酸5.一个酶作用与多种底物时，其天然底物Km值应是 A .增大 B.与其他底物相同 C .最小
37、 D .居中间 E.与Km相同6 .反应速度为最大反应速度的80%时，Km等于 A .S B . 1/2S C . 1/4S D .0.4S E .0.8S 二.判断对错1双倒数作图法可以求出酶的米氏常数。（ T ）2.体内酶种类多，含量也多，消耗也多。（ X ）3.维生素B1又叫抗脚气病维生素，在体内可形成TPP。（ T ）4.酶的活性部位是由结合部位和催化部位组成的。（ T ）5.活化能越低，活化分子越多，反应速度越快。（ T ）6.Km值越大，E与S的亲和力越大。7.酶在细胞内外都可起催化作用。（ T ）8.磺胺类药物治病的机理属于竞争性抑制。（ T ）9.唾液淀粉酶属于水解酶类。（ T ）10.动物体内酶的最适pH值是6.88.0 。（ X ）11.酶的专一性是由辅酶决定的。（ X ）12.低温、高温均可使酶变性。（ X ）三.简答题u 1.酶有哪些催化特征？u 2. B族维生素在体内可形成的辅酶形式、功能和主要的缺乏病。u 3. 简述影响酶促反应的因素。u 4. 简述磺胺类药物治病机理。u 5 .简述有机磷中毒机理。30