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1、Enzyme,第3章 酶,酶的概念,酶是一种生物催化剂。,酶是一类对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质和核糖核酸。,第一节 酶的分子结构与功能 The Molecular Structure and Function of Enzyme,酶的不同形式:,单体酶(monomeric enzyme)：仅具有三级结构的酶。 寡聚酶(oligomeric enzyme)：由多个相同或不同亚基以非共价键连接组成的酶。 多酶体系(multienzyme system)：由几种不同功能的酶彼此聚合形成的多酶复合物。 多功能酶(multifunctional enzyme)或串联酶(tandem enzyme
2、)：一些多酶体系在进化过程中由于基因的融合，多种不同催化功能存在于一条多肽链中，这类酶称为多功能酶。,一、酶的分子组成中常含有辅助因子,结合酶 (conjugated enzyme),单纯酶 (simple enzyme),全酶分子中各部分在催化反应中的作用:,酶蛋白决定反应的特异性 辅助因子决定反应的种类与性质,金属酶(metalloenzyme) 金属离子与酶结合紧密，提取过程中不易丢失。 金属激活酶(metal-activated enzyme) 金属离子为酶的活性所必需，但与酶的结合不甚紧密。,金属离子是最多见的辅助因子,金属离子的作用： 参与催化反应，传递电子； 在酶与底物间起桥梁作
3、用； 稳定酶的构象； 中和阴离子，降低反应中的静电斥力等。,小分子有机化合物是一些化学稳定的小分子物质，称为辅酶 (coenzyme)。,其主要作用是参与酶的催化过程，在反应中传递电子、质子或一些基团。 辅酶的种类不多，且分子结构中常含有维生素或维生素类物质。,某些辅酶（辅基）在催化中的作用,一、维生素B1形成辅酶焦磷酸硫胺素,（一）焦磷酸硫胺素是维生素B1的活性形式,焦磷酸硫胺素(thiamine pyrophosphate, TPP),TPP是-酮酸氧化脱羧酶的辅酶，也是转酮酶的辅酶 在神经传导中起一定的作用，抑制胆碱酯酶的活性,1. 生化作用,脚气病，末梢神经炎,（二）维生素B1在糖代谢
4、中具有重要作用，缺乏可引起脚气病,2.缺乏症,二、维生素B2是FAD和FMN的组成成分,维生素B2又名核黄素(riboflavin) 体内活性形式为黄素单核苷酸(FMN) 黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD),（一）FAD和FMN是维生素B2的是活性形式,Vit B2,FMN,AMP,FAD,生化作用：FMN及FAD是体内氧化还原酶(如脂酰CoA脱氢酶、琥珀酸脱氢酶、黄嘌呤氧化酶等）的辅基，主要起氢传递体的作用 . 缺乏症：口角炎，唇炎，阴囊炎等,（二）FMN和FAD是体内氧化还原酶的辅基,三、维生素PP又称抗癞皮病维生素,维生素PP包括： 尼克酸(nicotinic acid) 尼克酰胺(nicot
5、inamide),体内活性形式： 尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD+) 尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸(NADP+),（一）维生素PP是NAD+和NADP+的组成成分,NAD+：R为 H,NADP+：R为,尼克酰胺,1. 生化作用,（二）维生素PP缺乏可引起癞皮病,2. 缺乏症: 癞皮病,3. 大量长期服用会中毒,肝损伤,NAD+及NADP+是体内多种不需氧脱氢酶（如苹果酸脱氢酶、乳酸脱氢酶）的辅酶，起传递氢的作用。,四、泛酸主要参与酰基转移反应,泛酸(pantothenic acid)又名遍多酸 体内活性形式为辅酶A(CoA)、酰基载体蛋白(ACP),（一）泛酸在辅酶A和酰基载体蛋白分子中发挥作用
6、,（二）泛酸参与酰基转移反应,CoA及ACP是酰基转移酶的辅酶，参与酰基的转移作用。,泛酸,4-磷酸泛酰 巯基乙胺,CoA的结构式,五、生物素参与CO2固定反应,（一）生物素(biotin)的来源广泛,（二）生物素是多种羧化酶的辅基,生物素是体内多种羧化酶(如丙酮酸羧化酶、乙酰CoA羧化酶)的辅基，与羧化酶蛋白中赖氨酸残基的-氨基以酰胺键共价结合，形成生物胞素残基，参与CO2固定过程。,（三）生物素参与细胞信号转导和基因表达,生物素还可使组蛋白生物素化，从而影响细胞周期、转录和DNA损伤的修复。,六、维生素B6包括吡哆醇、吡哆醛和吡哆胺,（一）维生素B6的磷酸酯是其活性形式,维生素B6包括吡哆
7、醇(pyridoxine)、吡哆醛(pyridoxal)和吡哆胺(pyridoxamine)。 活化形式：磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺,磷酸吡哆醛是氨基酸转氨酶及脱羧酶的辅酶，用于治疗小儿惊厥、妊娠呕吐和精神焦虑。 磷酸吡哆醛也是-氨基-酮戊酸合酶（ALA合酶）的辅酶。缺乏导致低血色素小细胞性贫血和血清铁增高。 磷酸吡哆醛是同型半胱氨酸分解代谢酶的辅酶，缺乏引起高同型半胱氨酸血症。,（二）磷酸吡哆醛的辅酶作用多种多样,1磷酸吡哆醛是多种酶的辅酶,2磷酸吡哆醛可终止类固醇激素的作用,作用机制：将类固醇激素-受体复合物从DNA中移去，终止这些激素的作用。 维生素B6缺乏：可增加人体对雌激素、雄激素、皮质
8、激素和维生素D作用的敏感性。,3维生素B6缺乏不多见，而过量可引起中毒,日摄入量超过200mg可引起神经损伤，表现为周围感觉神经病。,叶酸(folic acid)又称蝶酰谷氨酸 体内活性形式为四氢叶酸(FH4),七、叶酸以四氢叶酸形式参与一碳单位代谢,（一）四氢叶酸是叶酸的活性形式,（二）四氢叶酸是一碳单位的载体,FH4是一碳单位转移酶的辅酶，参与一碳单位的转移。N5、N10 是一碳单位的结合位点。,缺乏症：巨幼红细胞贫血 高同型半胱氨酸血症和DNA低甲基化,叶酸,二氢叶酸还原酶,NADPH+H+,NADP+,二氢叶酸,二氢叶酸还原酶,NADPH+H+,NADP+,四氢叶酸,5, 6, 7,
9、8-四氢叶酸,维生素B12又称钴胺素(coholamine) 体内活性形式为甲基钴胺素 5 -脱氧腺苷钴胺素,八、维生素B12是含钴维生素,（一）维生素B12的吸收需要内因子,R：5-脱氧腺苷 5-脱氧腺苷钴胺素,Vit B12是N5-CH3-FH4转甲基酶（甲硫氨酸合成酶）的辅酶，催化同型半胱氨酸甲基化生成甲硫氨酸。,Vit B12 缺乏：,相应缺乏症：巨幼红细胞贫血 高同型半胱氨酸血症,（二）维生素B12影响一碳单位的代谢和脂肪酸的合成,一是引起甲硫氨酸合成减少； 二是影响四氢叶酸的再生。,5-脱氧腺苷钴胺素是L-甲基丙二酰CoA变位酶的辅酶，催化琥珀酰CoA的生成。,B12缺乏时，L-甲
10、基丙二酰CoA大量堆积，影响脂肪酸的正常合成。 相应缺乏症：神经疾患,辅酶中与酶蛋白共价结合的辅酶又称为辅基(prosthetic group)。,辅基和酶蛋白结合紧密，不能通过透析或超滤等方法将其除去，在反应中不能离开酶蛋白，如FAD、FMN、生物素等。,二、酶的活性中心是酶分子中执行其催化功能的部位,酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团。,必需基团(essential group),指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。,酶的活性中心 (active center),活性中心内的必需基团,位于活性中心以
11、外，维持酶活性中心应有的空间构象和（或）作为调节剂的结合部位所必需。,活性中心外的必需基团,底 物,活性中心以外的必需基团,结合基团,催化基团,活性中心,三、同工酶,同工酶 (isoenzyme)是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。,定义,根据国际生化学会的建议，同工酶是由不同基因编码的多肽链，或由同一基因转录生成的不同mRNA所翻译的不同多肽链组成的蛋白质。 同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中，它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。这为同工酶用来诊断不同器官的疾病提供了理论依据。,乳酸脱氢酶的同工
12、酶,举例 1,举例 2,B,B,M,M,M,CK1(BB) CK2(MB) CK3(MM),脑 心肌 骨骼肌,肌酸激酶 (creatine kinase, CK) 同工酶,B,B,*生理及临床意义 在代谢调节上起着重要的作用； 用于解释发育过程中阶段特有的代谢特征； 同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断； 同工酶可以作为遗传标志，用于遗传分析研究。,第二节 酶的工作原理 The Mechanism of Enzyme Action,在反应前后没有质和量的变化； 只能催化热力学允许的化学反应； 只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。,酶与一般催化剂的共同点：,（一）酶促反应具有极高的效率,一
13、、酶促反应的特点,酶的催化效率通常比非催化反应高1081020倍，比一般催化剂高1071013倍。 酶的催化不需要较高的反应温度。 酶和一般催化剂加速反应的机理都是降低反应的活化能(activation energy)。酶比一般催化剂更有效地降低反应的活化能。,酶的催化效率可用酶的转换数 (turnover number) 来表示。酶的转换数是指在酶被底物饱和的条件下，每个酶分子每秒钟将底物转化为产物的分子数。,一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶的这种特性称为酶的特异性或专一性。,酶的特异性 (specificity),（二）酶促反应具有高度
14、的特异性,根据酶对其底物结构选择的严格程度不同，酶的特异性可大致分为以下3种类型：,绝对特异性(absolute specificity)：只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物 。 相对特异性(relative specificity)：作用于一类化合物或一种化学键。 立体结构特异性(stereospecificity)：作用于立体异构体中的一种。,（三）酶促反应的可调节性,酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断变化的内外环境和生命活动的需要。包含三个方面的调节,对酶生成与降解量的调节 酶催化效力的调节 通过改变底物浓度对酶进行调节等,二、酶通过促进底物形成
15、过渡态而提高反应速率,（一）酶比一般催化剂更有效地降低反应活化能,酶和一般催化剂一样，加速反应的作用都是通过降低反应的活化能 (activation energy) 实现的。,活化能：底物分子从初态转变到活化态所需的能量。,（二）酶-底物复合物的形成有利于底物转变成过渡态,酶底物复合物,(过渡态),诱导契合作用使酶与底物密切结合,酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合。这一过程称为酶-底物结合的诱导契合(induced-fit) 。,酶的诱导契合动画,2.邻近效应与定向排列使诸底物正确定位于酶的活性中心,酶在反应中将诸底物结合到酶的活性中心，使它们相互接近并形成有
16、利于反应的正确定向关系。 这种邻近效应(proximity effect)与定向排列(orientation arrange)实际上是将分子间的反应变成类似于分子内的反应，从而提高反应速率。,邻近效应与定向排列：,酶的活性中心多是酶分子内部的疏水“口袋”，酶反应在此疏水环境中进行，使底物分子脱溶剂化 (desolvation)，排除周围大量水分子对酶和底物分子中功能基团的干扰性吸引和排斥，防止水化膜的形成，利于底物与酶分子的密切接触和结合。这种现象称为表面效应(surface effect)。,3.表面效应使底物分子去溶剂化,（三）酶的催化机制呈多元催化作用,一般酸-碱催化作用(general
17、 acid-base catalysis) 共价催化作用(covalent catalysis) 亲核催化作用(nucleophilic catalysis),第三节 酶促反应动力学 Kinetics of Enzyme-Catalyzed Reaction,酶促反应动力学：研究各种因素对酶促反应速率的影响，并加以定量的阐述。 影响因素包括：酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂等。,一、底物浓度对反应速率影响的作图呈矩形双曲线,在其他因素不变的情况下，底物浓度对反应速率的影响呈矩形双曲线关系。,单底物、单产物反应； 酶促反应速率一般在规定的反应条件下，用单位时间内底物的消耗量和产物的生
18、成量来表示； 反应速率取其初速率，即底物的消耗量很小（一般在5以内）时的反应速率 底物浓度远远大于酶浓度。,研究前提：,当底物浓度较低时：,反应速率与底物浓度成正比；反应为一级反应。,随着底物浓度的增高：,反应速率不再成正比例加速；反应为混合级反应。,当底物浓度高达一定程度：,反应速率不再增加，达最大速率；反应为零级反应,中间产物,解释酶促反应中底物浓度和反应速率关系的最合理学说是中间产物学说：,（一）米曼氏方程式揭示单底物反应的动力学特性,1913年Michaelis和Menten提出反应速率与底物浓度关系的数学方程式，即米曼氏方程式，简称米氏方程式 (Michaelis equation)
19、。,S：底物浓度 V：不同S时的反应速率 Vmax：最大反应速率(maximum velocity) m：米氏常数(Michaelis constant),E与S形成ES复合物的反应是快速平衡反应，而ES分解为E及P的反应为慢反应，反应速率取决于慢反应即 V = k3ES。 (1) S的总浓度远远大于E的总浓度，因此在反应的初始阶段，S的浓度可认为不变即S =St。,米曼氏方程式推导基于两个假设：,米曼氏方程式推导过程：,ES的生成速率 = ES的分解速率,则(2)变为: (EtES) S = Km ES,整理得：,k1 (EtES) S = k2 ES + k3 ES,当反应处于稳态时：,当
20、底物浓度很高，将酶的活性中心全部饱和时，即Et =ES，反应达最大速率 Vmax = k3ES = k3Et (5),将(5)代入(4)得米氏方程式：,（二）Km与Vm是有意义的酶促反应动力学参数,Km值的推导 Km与Vmax的意义,当反应速率为最大反应速率一半时：,Km值的推导,Km = S,Km值等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度，单位是mol/L。,Km与Vmax的意义,定义：Km等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度。 意义： Km是酶的特征性常数之一，只与酶的结构、底物和反应环境（如，温度、pH、离子强度）有关，与酶的浓度无关。 Km可近似表示酶对底物的亲和力；
21、同一酶对于不同底物有不同的Km值。,Km值,Vmax,意义：Vmax=k3 E,定义：Vm是酶完全被底物饱和时的反应速率，与酶浓度成正比。,如果酶的总浓度已知，可从Vmax计算酶的转换数(turnover number)，即动力学常数k3。,定义: 当酶被底物充分饱和时，单位时间内每个酶分子催化底物转变为产物的分子数。 意义: 可用来比较每单位酶的催化能力。,酶的转换数 (turnover number),1. 双倒数作图法(double reciprocal plot)，又称为 林-贝氏(Lineweaver- Burk)作图法,（三）m值与max值可以通过作图法求取,2. Hanes作图法
22、,在林贝氏方程基础上，两边同乘S,S/V=Km/Vmax + S/Vmax,二、底物足够时酶浓度对反应速率的影响呈直线关系,在酶促反应系统中，当底物浓度大大超过酶的浓度，酶被底物饱和时，反应速率达最大速率。此时，反应速率和酶浓度变化呈正比关系。,当SE，酶可被底物饱和的情况下，反应速率与酶浓度成正比。 关系式为：V = k3 E,当SE时，Vmax = k3 E,酶浓度对反应速率的影响,三、温度对反应速率的影响具有双重性,温度对酶促反应速率具有双重影响。 温度升高加快化学反应速度，同时增加酶变性的机会 酶促反应速率最快时反应体系的温度称为酶促反应的最适温度(optimum temperatur
23、e)。,温度对淀粉酶活性的影响,最适温度： 酶发挥最大催化活性时反应体系的温度,酶的最适温度不是酶的特征性常数，它与反应进行的时间有关。 酶的活性虽然随温度的下降而降低，但低温一般不使酶破坏。温度回升后，酶又恢复其活性。 临床应用：低温麻醉,四、pH通过改变酶和底物分子解离状态影响反应速率,酶催化活性最高时反应体系的pH称为酶促反应的最适pH (optimum pH)。,pH对某些酶活性的影响,最适pH不是酶的特征性常数，它受底物浓度、缓冲液种类与浓度、以及酶纯度等因素的影响。,五、抑制剂可逆地或不可逆地降低酶促反应速率,酶的抑制剂(inhibitor),酶的抑制区别于酶的变性：,抑制剂对酶有
24、一定选择性 引起变性的因素对酶没有选择性,凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白 变性的物质称为酶的抑制剂。,抑制作用的类型,不可逆性抑制 (irreversible inhibition),可逆性抑制 (reversible inhibition),竞争性抑制 (competitive inhibition) 非竞争性抑制 (non-competitive inhibition) 反竞争性抑制 (uncompetitive inhibition),根据抑制剂和酶结合的紧密程度不同，酶的抑制作用分为：,有机磷化合物 羟基酶 解毒 - - - 解磷定(PAM) 重金属离子及砷化合物 巯基酶 解毒
25、- - - 二巯基丙醇(BAL),概念,举例,抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需基团相结合，使酶失活。,（一）不可逆性抑制剂主要与酶共价结合,有机磷化合物,路易士气,失活的酶,羟基酶,失活的酶,酸,巯基酶,失活的酶,酸,BAL,巯基酶,BAL与砷剂结合物,（二） 可逆性抑制作用,竞争性抑制 非竞争性抑制 反竞争性抑制,类型,概念,抑制剂通常以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合，使酶的活性降低或丧失；抑制剂可用透析、超滤等方法除去。,竞争性抑制作用的抑制剂与底物竞争结合酶的活性中心,有些抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶底物复合物的形成。这种抑制作用称为竞争性抑制
26、作用。,定义,反应模式,特点,抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及底物浓度；,I与S结构类似，竞争酶的活性中心；,动力学特点：Vmax不变，表观Km增大。,举例,丙二酸与琥珀酸竞争琥珀酸脱氢酶,磺胺类药物的抑菌机制 与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶,有些抑制剂与酶活性中心外的必需基团相结合，不影响酶与底物的结合，酶和底物的结合也不影响酶与抑制剂的结合。底物和抑制剂之间无竞争关系。但酶-底物-抑制剂复合物(ESI)不能进一步释放出产物。这种抑制作用称作非竞争性抑制作用。,非竞争性抑制作用的抑制剂不改变酶对底物的亲和力,定义,反应模式,特点,抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，底物与抑制剂之间无
27、竞争关系；,抑制程度取决于抑制剂的浓度；,动力学特点：Vmax降低，表观Km不变。,抑制剂仅与酶和底物形成的中间产物(ES)结合，使中间产物ES的量下降。这样，既减少从中间产物转化为产物的量，也同时减少从中间产物解离出游离酶和底物的量。这种抑制作用称为反竞争性抑制作用。,定义,反竞争性抑制作用的抑制剂仅与酶-底物复合物结合,反应模式,特点：,抑制剂只与酶底物复合物结合；,抑制程度取决与抑制剂的浓度及底物的浓度；,动力学特点：Vmax降低，表观Km降低。,各种可逆性抑制作用的比较,六、激活剂可加快酶促反应速率,定义,使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质称为激活剂(activator)。,种
28、类,必需激活剂 (essential activator) 非必需激活剂 (non-essential activator),第四节 酶的调节 The Regulation of Enzyme,酶活性的调节（快速调节）,酶含量的调节（缓慢调节）,调节方式,调节对象：关键酶,变构调节,化学修饰,变构效应剂 (allosteric effector),变构调节 (allosteric regulation),变构酶 (allosteric enzyme),变构部位 (allosteric site),一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节
29、方式称变构调节。,（一）变构酶通过变构调节酶的活性,一、调节酶实现对酶促反应速率的快速调节,变构酶常为多个亚基构成的寡聚体，具有协同效应。,酶的变构调节是体内代谢途径的重要快速调节方式之一。,（二）酶的化学修饰调节是通过某些化学基团与酶的共价结合与分离实现的,在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。,共价修饰(covalent modification),磷酸化与脱磷酸化（最常见） 乙酰化和脱乙酰化 甲基化和脱甲基化 腺苷化和脱腺苷化 SH与SS互变,常见类型,酶的化学修饰是体内快速调节的另一种重要方式。,酶的磷
30、酸化与脱磷酸化,有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。,在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。,（三）酶原的激活使无活性的酶原转变成有催化活性的酶,酶原 (zymogen),酶原的激活,酶原激活的机理,胰蛋白酶原的激活过程,酶原激活的生理意义,避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。 有的酶原可以视为酶的储存形式。在需要时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催化作用。,酶原激活的本质 酶活性中心形成或暴露的过程,二、 酶含量的调节包括对酶合成与分解速率的调节,诱导作用(induction) 阻遏作用(repr
31、ession),（一）酶蛋白合成可被诱导或阻遏,溶酶体蛋白酶降解途径（不依赖ATP的降解途径） 非溶酶体蛋白酶降解途径（又称依赖ATP和泛素的降解途径）,（二）酶降解的调控与一般蛋白质降解途径相同,第五节 酶的命名与分类 The Naming and Classification of Enzyme,一、酶可根据其催化的反应类型予以分类,氧化还原酶类 (oxidoreductases) 转移酶类 (transferases ) 水解酶类 (hydrolases) 裂解酶类 (lyases) 异构酶类 (isomerases) 合成酶类 (synthetases, ligases),根据酶反应的
32、类型，酶可分为六大类，其排序如下:,二、每一种酶均有其系统名称和推荐名称,系统名称 (systematic name) 推荐名称 (recommended name),一些酶的分类与命名,第六节 酶与医学的关系 The Relation of Enzyme and Medicine,一、酶和疾病密切相关,（一）酶的质、量与活性的异常均可引起某些疾病,有些疾病的发病机理直接或间接和酶的异常或酶活性受到抑制相关。 许多疾病也可引起酶的异常，这种异常又使病情加重。 激素代谢障碍或维生素缺乏可引起某些酶的异常。 酶活性受到抑制多见于中毒性疾病。,（二）酶的测定有助于对许多疾病的诊断,1酶活性测定和酶活
33、性单位是定量酶的基础,酶的活性是指酶催化化学反应的能力，其衡量的标准是酶促反应速率。 酶促反应速率可在适宜的反应条件下，用单位时间内底物的消耗或产物的生成量来表示。 酶的活性单位是衡量酶活力大小的尺度，它反映在规定条件下，酶促反应在单位时间（s、min或h）内生成一定量（mg、g、mol等）的产物或消耗一定数量的底物所需的酶量。,在特定的条件下，每分钟催化1mol底物转化为产物所需的酶量为一个国际单位。,催量(kat)是指在特定条件下，每秒钟使mol底物转化为产物所需的酶量。,kat与IU的换算： 1 IU=16.6710-9 kat,国际单位(IU),催量单位(katal),2血清酶对某些疾
34、病的诊断具有更重要的价值,（三）酶和某些疾病的治疗关系密切,许多药物可通过抑制生物体内的某些酶来达到治疗目的。 通过阻断相应的酶活性，以达到遏制肿瘤生长的目的。 酶还可以直接用于治疗目的。,二、酶在医学上的应用领域广泛,（一）酶作为试剂用于临床检验和科学研究,酶法分析即酶偶联测定法(enzyme coupled assays)，是利用酶作为分析试剂，对一些酶的活性、底物浓度、激活剂、抑制剂等进行定量分析的一种方法。,1酶法分析是以酶作为工具对化合物和酶活性进行定量分析的一种方法,2酶标记测定法是酶学与免疫学相结合的一种测定方法,酶标记测定法是利用酶检测的敏感性对无催化活性的蛋白质进行检测的一种
35、方法。酶可以代替同位素与某些物质相结合，从而使该物质被酶所标记。通过测定酶的活性来判断被其定量结合的物质的存在和含量。 当前应用最多的是酶联免疫测定法（enzyme-linked immunosorbent assay, ELISA）。,3工具酶广泛地应用于分子克隆领域,除上述酶偶联测定法外，人们利用酶具有高度特异性的特点，将酶做为工具，在分子水平上对某些生物大分子进行定向的分割与连接。,（二）酶的分子工程是方兴未艾的酶工程学,酶分子工程主要是利用物理、化学或分子生物学方法对酶分子进行改造，包括对酶分子中功能基团进行化学修饰、酶的固定化、抗体酶等等，以适应医药业、工业、农业等的某种需要。,1固定化酶是固相酶,固定化酶（immobilized enzyme）是将水溶性酶经物理或化学方法处理后，成为不溶于水但仍具有酶活性的酶衍生物。 固定化酶在催化反应中以固相状态作用于底物，并保持酶的高度特异性和催化的高效率。,2抗体酶是具有酶活性的抗体,将底物的过渡态类似物作为抗原，注入动物体内产生抗体，则抗体在结构上与过渡态类似物互相适应并可相互结合。该抗体便具有能催化该过渡态反应的酶活性。当抗体和底物结合时，就可使底物转变为过渡态进而发生催化反应。 这种具有催化功能的抗体分子称为抗体酶(abzyme)。,