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1、绪论,教师: 高蓝 Email: 参考书：王镜岩主编的生物化学（上下册） 周爱儒主编的生物化学学习指南,生物化学,生物化学： 是研究生物体内化学分子与化学反应的科学，从分子水平探讨生命现象的本质。 Biochemistry is the application of chemistry to the study of biological processes at the cellular and molecular level. Biochemistry has become the foundation for understanding all biological processes.
2、 It has provided explanations for the causes of many diseases in humans, animals and plants.,研究内容： 研究生物体分子结构与功能，物质代谢与调节，以及遗传信息传递的分子基础与调控规律。 方法： 化学、生物物理、生理、遗传、细胞和免疫等。 生物化学与分子生物学的关系,生物化学发展简史,18世纪-20世纪初- 20世纪50年代-至今 叙述生物化学阶段：化学组成 脂、糖、氨基酸性质研究 核酸的发现 化学合成了简单的多肽 酵母发酵过程中的催化剂-酶,自然界所有的生命体都由三类物质组成：水、无机物和生物分子（有
3、机化合物）,Organic compounds 1.Four categories of organic compounds: Carbohydrates Lipids Proteins Nucleic Acids 2.All formed and separated in similar ways Formation (Polymerization): Dehydration Synthesis Separation: Hydrolysis,Hey Sugar, I sure am happy that youre a Carbohydrate like me.,Awww, how swee
4、t!,Hurry up, Lipids! You should have more energy stored up than this!,Does this bond structure make me look fat?,Hi there! My name is Polly Peptide.,Can you believe that each of your cells contains about 2 meters of me?,Polymerization,Polymerization (definition): Forming of large organic macromolecu
5、les by the joining of smaller repeating units called monomers,Dehydration Synthesis,Dehydration Synthesis is the removal of a water molecule to form a new bond.,HO,H,H2O,HO,H,H,HO,Short Polymer,Monomer,Dehydration removes a water molecule forming a new bond,1,2,3,1,2,3,4,Hydrolysis,HO,H,H2O,HO,H,H,H
6、O,Short Polymer,Monomer,Hydrolysis adds a water molecule to break a bond,1,2,3,1,2,3,4,Polymers are broken by adding water. Literally, “Water Splitting”,动态生物化学阶段： 营养（必需氨基酸，必需脂肪酸，维生素） 内分泌（激素） 酶学（酶结晶） 物质代谢（如糖代谢途径，脂肪酸氧化，尿素 合成，三羧酸循环）,分子生物学时期 蛋白质与核酸（蛋白质螺旋，胰岛素测序，DNA双螺旋） 遗传学中心法则（遗传密码破译） 物质代谢途径(代谢调节) 重组DNA技
7、术 转基因动植物和基因剔除 基因诊断与基因治疗 核酶 PCR技术 人类基因组计划（1990-2003） 发现和鉴定基因-结构、功能与调控研究,蛋白质组学，转录物组，RNA组学， 代谢组学，糖组学 生物信息学 我国的贡献： 公元前用曲造酒 血液化学分析方面 蛋白质化学 免疫化学 人工合成牛胰岛素（1965） 酶学、蛋白质结构、生物膜结构与功能 人类基因组计划 第一个中国人基因组图谱“炎黄一号” 2007年10月11日,中国承担的3号染色体短臂的测序区域,生化发展进程中的里程碑（重大事件、重要人物）,英国化学家桑格尔(F.Sanger)用1945年至1953年的近十年时间，完成了牛胰岛素的氨基酸组
8、成结构的分析，这是第一个蛋白质组成结构的分析。1977年提出了末端终止法测定核苷酸顺序。 于1958年和1980年获得诺贝尔化学奖。,1923年发现胰岛素 F.G.班廷 J.J.R.麦克劳德 The Nobel Prize in Physiology or Medicine 1923 for the discovery of insulin,Frederick Grant Banting,JohnJames Richard Macleod,Toronto University,Toronto University,b. 1876 d. 1935,班廷是加拿大安大略省西医学院的青年教师。 胰脏作
9、为一种器官，兼有内外分泌两种功能，它的外分泌物是胰液，含有分解各种营养物质的酶，如胰蛋白酶。胰脂肪酶、胰淀粉酶等；它的内分泌物是由岛状组织细胞（即胰岛）所分泌的，这些胰岛散布于胰脏的外分泌组织中。班延只知道胰脏与糖尿病有关，切除动物的胰脏会引发糖尿病昏迷等症状，一两周内动物必然死亡。 但是由于胰液中的胰蛋白酶在提取液中破坏了“胰岛素”，致使人们始终无法得见它的“庐山真面目”。 阻塞胰脏通向十二指肠的导管，就有可能引起胰脏萎缩。 班延找到多伦多大学生理系的麦克劳德教授，以求得这位有名的糖代谢权威的支持。,1965年9月17日，人工合成胰岛素在中国首次。这也是世界上第一个蛋白质的全合成。这是我国科
10、技人员在奋力攀登世界科学高峰，为祖国在基础研究方面争得的一项世界冠军。这一成果促进了生命科学的发展，开辟了人工合成蛋白质的时代。,H.A.克雷布斯（19001981）德裔英国生物化学家，1930年发现了哺乳动物体内尿素合成的途径。1937年又提出了三羧酸循环理论，并解释了机体内所需能量的产生过程和糖、脂肪、 蛋白质的相互联系及相互转变机理。于1953年获诺贝尔奖。,1953年沃森（J.D.Watson）和克里克（F.H.C.Crick）提出了DNA双螺旋三维结构模型。这一模型的建立，揭开了生物遗传信息传递的秘密，从遗传物质结构变化的角度解释了遗传性状突变的原因，并标志着遗传学完成了由“经典”向
11、“分子”时代的过渡。于1962年获奖。,1982年塞克（T.R.Cech）等在四膜虫中发现了具有催化活性的RNA核酶。,Paul Berg(鲍尔.伯格)，将两种病毒的DNA连接起来，产生了一种新的重组DNA分子。标志着基因工程技术的诞生。 获1980年诺贝尔化学奖。,转基因动物,转基因植物,1997年英国I.Wilmut伊恩维尔莫特等运用羊的体细胞（乳腺细胞）克隆出了羊克隆羊多莉。,多利羊生于1996年7月5日，于1997年2月23日被介绍给公众。 1998年产下一只小羊，2003年2月14日因肺部感染而实施了安乐死，它也被作为世界上最尊贵，最重要，最具有代表性的一只羊而载入史册。,世界首只人
12、兽混种羊,2007年美国内华达大学的伊斯梅尔赞加尼教授领导的研究小组 目前绵羊体内的人类细胞比例达到15%，动物细胞比例为85%。 从病人的骨髓中提取干细胞，然后将其注入一只绵羊的胚胎中,生物化学研究的主要内容,1、生物分子的结构与功能 分子结构、分子识别和分子的相互作用 2、物质代谢及其调节 调节，细胞信号转导 3、基因信息传递及其调控 DNA重组、转基因、基因剔除、新基因克隆、 人类基因组及功能基因组研究 基因表达调控,生物化学与医学及中医药学的关系,已成为生物学各学科之间、医学各学科之间相互联系的共同语言： 理论和技术在基础医学和临床医学中的应用产生了分子遗传学、分子免疫学、分子微生物学
13、、分子病理学和分子药理学等交叉学科。 为推动各学科发展作出了重要的贡献： 疾病预防、诊断和治疗，发病机制的研究（疾病相关基因的克隆、基因芯片的应用和基因治疗）,蛋白质化学,第三章,什么是蛋白质?,蛋白质(protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。,蛋白质研究的历史,酶 蛋白被分离并结晶 蛋白质由氨基酸组成，并合成了多种短肽。 蛋白质的一级二级结构发现与测定。 蛋白质的四级结构 20世纪90年代，功能基因组与蛋白质组研究展开,蛋白质的生物学重要性,分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高
14、：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的45，某些组织含量更高，例如脾、肺及横纹肌等高达80。,1. 蛋白质是生物体重要组成成分,作为生物催化剂（酶） 代谢调节作用 免疫保护作用 物质的转运和存储 运动与支持作用 参与细胞间信息传递,2. 蛋白质具有重要的生物学功能,3. 氧化供能,蛋白质的分子组成,第一节,一、蛋白质的元素组成,主要有C、H、O、N和 S。 有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘 。,各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16。,由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：,10
15、0克样品中蛋白质的含量 (g %) = 每克样品含氮克数 6.25100,1/16%,蛋白质元素组成的特点,二、蛋白质的结构单位,存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属 L-氨基酸（甘氨酸除外）。,（一）氨基酸的结构,C,+,N,H,3,C,O,O,-,H,非极性脂肪族氨基酸 极性中性氨基酸 芳香族氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸,（二）氨基酸的分类,非极性脂肪族氨基酸,极性中性氨基酸,芳香族氨基酸,Tyr,P,天冬氨酸 aspartic acid Asp D 2.97,谷氨酸 glutamic acid Glu E 3.22,赖氨酸 lysine Lys
16、K 9.74,精氨酸 arginine Arg R 10.76,组氨酸 histidine His H 7.59,酸性氨基酸,碱性氨基酸,几种特殊氨基酸,脯氨酸 （亚氨基酸）, 半胱氨酸,胱氨酸,5-羟赖氨酸,4-羟脯氨酸,1、紫外吸收性质,色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。,大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。,芳香族氨基酸的紫外吸收,苯丙氨酸,（三）氨基酸的性质,2、茚三酮反应,氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。 由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此
17、可作为氨基酸定量分析方法。,两性解离及等电点,氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。,3、氨基酸具有两性解离的性质,pH=pI,pHpI,pHpI,氨基酸的兼性离子,阳离子,阴离子,等电点(isoelectric point, pI),在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。,三、蛋白质的辅基,是指蛋白质所含的非氨基酸成分。 单纯蛋白质 结合蛋白质,肽键和肽,第二节,肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成的化学键。,氨基酸通过肽键连接而形成肽
18、 (peptide),一、肽键与肽平面 二、肽,+,甘氨酰甘氨酸,肽键,肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。,两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸缩合则形成三肽,肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基(residue)。,由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽(polypeptide)。,多肽链(polypeptide chain)是指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。,参与肽键形成的6个原子在同一平面上,参与肽键的6个原子C1、C、O、N、H、C2位于同一平面，C1和C2在平面上所处的位置为反式(tr
19、ans)构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元 (peptide unit) 。,肽键C-N键长为0.133nm C-N单键长为0.149nm C=N双键长为0.127nm,N 末端：多肽链中有游离-氨基的一端 C 末端：多肽链中有游离-羧基的一端,多肽链有两端：,牛核糖核酸酶的一级结构,返回,三、生物活性肽,谷胱甘肽(glutathione, GSH),GSH过氧化物酶,GSH还原酶,NADPH+H+,NADP+,GSH与GSSG间的转换,体内许多激素属寡肽或多肽,多肽类激素及神经肽,蛋白质的分子结构,第三节,蛋白质的分子结构包括:,一级结构(primary structure) 二
20、级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure),定义: 蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。,一、蛋白质的一级结构,主要的化学键: 肽键，有些蛋白质还包括二硫键。,bovine insulin 1953年 Frederick sanger测定,一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，但不是决定蛋白质空间构象和功能的唯一因素。,二、蛋白质二级结构,主要的化学键：氢键,-螺旋 ( -helix) -折叠 (-pleated sheet) -转角 (-turn
21、) 无规卷曲 (random coil),蛋白质二级结构,（一）-螺旋结构,螺旋的结构特点： (1)多个肽键平面通过碳原子旋转，相互之间紧密盘曲成稳固的右手螺旋。 (2)主链呈螺旋上升，每3.6个氨基酸残基上升一圈，相当于0.54nm。 (3) 每一个氨基酸残基中的NH和前面相隔三个残基的CO之间形成氢键，这是稳定螺旋的主要键。 (4)肽链中氨基酸侧链R，分布在螺旋外侧，其形状、大小及电荷影响螺旋的形成。,两性-螺旋 角蛋白 肌球蛋白 血纤维蛋白 影响因素(极性,侧链集团,脯氨酸),（二）-折叠使多肽链形成片层结构,折叠结构特点： （1）是肽链相当伸展的结构，肽链平面之间折叠成锯齿状，氨基酸残
22、基的R侧链交替伸出在锯齿的上方或下方。 （2）依靠两条肽链或一条肽链内的两段肽链间的CO与HN形成氢键，使构象稳定。 （3）两段肽链可以是平行的，也可以是反平行的。 （4）平行的片层结构中，两个残基的间距为0.65nm；反平行的片层结构，则间距为0.7nm。,（三）-转角,转角结构特点： 蛋白质分子中，肽链经常会出现180的回折，在这种回折处的构象就是转角(turn或bend)。由四个氨基酸残基组成。转角中，第一个氨基酸残基的CO与第四个残基的N形成氢键，从而使结构稳定。,（五）超二级结构,在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个有规则的二级结构组合，
23、被称为超二级结构。也称为模体(motif) 。,（四）无规卷曲,无规卷曲结构特点： 没有确定规律性的部分肽链构象，肽链中肽键平面不规则排列，属于松散的无规卷曲。,锌指,螺旋-环-螺旋,三、蛋白质三级结构,整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。,定义:,稳定蛋白质三维结构的几种键的键能,细胞色素C 39%螺旋,溶菌酶 40%螺旋 12%折叠,牛胰核糖核酸酶26%螺旋 35%折叠,肌红蛋白 (Mb),153个氨基酸残基 -螺旋占75% 8段-螺旋结构 4.5nmx3.5nmx2.5nm,（一）部分蛋白质的三级结构,（二）结构域,分子量较大的蛋白质常可折叠成多
24、个结构较为紧密的区域，并各行其功能，称为结构域 (domain) 。,Lac阻遏蛋白是四聚体，这是一个亚基结构。多肽链排列成四个结构域，红色区是DNA结合域。,亚基之间的结合主要是氢键和离子键。,四、蛋白质四级结构,蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。,有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基 (subunit)。,由2个亚基组成的蛋白质四级结构中，若亚基分子结构相同，称之为同二聚体(homodimer)，若亚基分子结构不同，则称之为异二聚体(heterodimer)。,血红蛋白的四级结构,五、维持蛋白质
25、结构的化学键,蛋白质结构与功能的关系,第四节,（一）一级结构是空间构象的基础,一、蛋白质一级结构与功能的关系,天然状态，有催化活性,尿素、 -巯基乙醇,去除尿素、 -巯基乙醇,非折叠状态，无活性,（二）蛋白质一级结构相似则其功能也一致,细胞色素C中的保守氨基酸,人与其它生物细胞色素C一级结构的差异,一些广泛存在于生物界的蛋白质如细胞色素(cytochrome C)，比较它们的一级结构，可以帮助了解物种进化间的关系。,（三）改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能,例：镰刀形红细胞贫血,这种由蛋白质分子发生变异所导致的疾病，称为“分子病”。,镰刀状红细胞贫血,由于这个氨基酸的取代，使血红蛋白倾向于
26、形成纤维状沉淀，由14股HbS组成。,二、蛋白质构象与功能的关系,（一）构象决定性质和功能,1、纤维状蛋白质,2、球状蛋白质,肌红蛋白/血红蛋白含有血红素辅基,血红素结构,（二）变构改变活性,血红蛋白,NH3+,COO- 2,COO-,NH3+ 1,NH3+,COO-2,COO-,NH3+ 1,Asp His 94 146,Arg Asp 141 126,Lys 40,Lys Asp Arg 40 126 141,His Asp 146 94,脱氧Hb亚基间和亚基内的盐键,变构效应(allosteric effect),蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。,肌红蛋白(Mb)和血
27、红蛋白(Hb)的氧解离曲线,协同效应(cooperativity),一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。 如果是促进作用则称为正协同效应 (positive cooperativity) 如果是抑制作用则称为负协同效应 (negative cooperativity),（三）蛋白质构象病,蛋白质构象疾病：若蛋白质的折叠发生错误，尽管其一级结构不变，但蛋白质的构象发生改变，仍可影响其功能，严重时可导致疾病发生。,蛋白质构象改变导致疾病的机理：有些蛋白质错误折叠后相互聚集，常形成抗蛋白水解酶的淀粉样纤维沉淀，产生毒性而致病，表现为
28、蛋白质淀粉样纤维沉淀的病理改变。,这类疾病包括：人纹状体脊髓变性病、老年痴呆症、亨停顿舞蹈病、疯牛病等。,疯牛病是由朊病毒蛋白(prion protein, PrP)引起的一组人和动物神经退行性病变。 正常的PrP富含-螺旋，称为PrPc。 PrPc在某种未知蛋白质的作用下可转变成全为-折叠的PrPsc，从而致病。,疯牛病中的蛋白质构象改变,正常的：43%的螺旋， 3%的折叠， 病变的：PrPsc具有34%螺旋，43%的折叠。,第五节,蛋白质的理化性质,一、一般性质,（一）紫外吸收特征,由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸，因此在280nm波长处有特征性吸收峰。蛋白质的OD280与其浓
29、度呈正比关系，因此可作蛋白质定量测定。,蛋白质经水解后产生的氨基酸也可发生茚三酮反应。,蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈现紫色或红色，此反应称为双缩脲反应，双缩脲反应可用来检测蛋白质水解程度。,（二）呈色反应,茚三酮反应(ninhydrin reaction),双缩脲反应(biuret reaction),（三）两性解离与等电点,蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团，在一定的溶液pH条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团。,当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。,蛋
30、白质的等电点( isoelectric point, pI),（一）蛋白质溶液是胶体溶液,蛋白质属于生物大分子之一，分子量可自1万至100万之巨，其分子的直径可达1100nm，为胶粒范围之内。,颗粒表面电荷 水化膜,蛋白质胶体稳定的因素:,二、大分子特性,水化膜,带负电荷的蛋白质,溶液中蛋白质的聚沉,蛋白质在离心场中的行为用沉降系数(sedimentation coefficient, S)表示，沉降系数与蛋白质的密度和形状相关 。,（二）沉降与沉降系数,因为沉降系数S大体上和分子量成正比关系，故可应用超速离心法测定蛋白质分子量，但对分子形状的高度不对称的大多数纤维状蛋白质不适用。,蛋白质的分
31、子量和沉降系数,（三）变性与复性,在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。,蛋白质的变性(denaturation),造成变性的因素: 如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等 。,应用举例: 临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。 此外, 防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。,若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性(renaturation) 。,天然状态，有催化活性,尿素、 -巯基乙醇,去除尿素、 -巯
32、基乙醇,非折叠状态，无活性,在一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽链融会相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出。 变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。,蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚固的凝块，此凝块不易再溶于强酸和强碱中。,蛋白质沉淀,蛋白质的凝固作用(protein coagulation),第六节,蛋白质的分离与鉴定,使用丙酮沉淀时，必须在04低温下进行，丙酮用量一般10倍于蛋白质溶液体积。蛋白质被丙酮沉淀后，应立即分离。除了丙酮以外，也可用乙醇沉淀。,盐析(salt precipitation)是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化
33、膜被破坏，导致蛋白质沉淀。,一、蛋白质沉淀,免疫沉淀法：将某一纯化蛋白质免疫动物可获得抗该蛋白的特异抗体。利用特异抗体识别相应的抗原蛋白，并形成抗原抗体复合物的性质，可从蛋白质混合溶液中分离获得抗原蛋白。 重金属离子沉淀蛋白质 生物碱试剂以及某些酸类沉淀蛋白质,二、离心技术,差速离心法 区带离心 等密度离心,三、电泳技术,蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为带电的颗粒，在电场中能向正极或负极移动。这种通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技术, 称为电泳(elctrophoresis) 。 根据支撑物的不同，可分为薄膜电泳、凝胶电泳等。,SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳，常用于蛋白质分子量的测定
34、。 等电聚焦电泳，通过蛋白质等电点的差异而分离蛋白质的电泳方法。 双向凝胶电泳是蛋白质组学研究的重要技术。,几种重要的蛋白质电泳:,四、层析技术,待分离蛋白质溶液（流动相）经过一个固态物质（固定相）时，根据溶液中待分离的蛋白质颗粒大小、电荷多少及亲和力等，使待分离的蛋白质组分在两相中反复分配，并以不同速度流经固定相而达到分离蛋白质的目的。,层析(chromatography)分离蛋白质的原理,离子交换层析：利用各蛋白质的电荷量及性质不同进行分离。 凝胶过滤(gel filtration)又称分子筛层析，利用各蛋白质分子大小不同分离。 亲和层析,蛋白质分离常用的层析方法,阳离子交换层析,应用正压
35、或离心力使蛋白质溶液透过有一定截留分子量的超滤膜，达到浓缩蛋白质溶液的目的。,透析(dialysis),超滤法,利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。,五、透析技术,小结,蛋白质平均含氮量 氨基酸的结构通式；氨基酸的分类；若干种氨基 酸的结构式；英文三字符。 肽键；肽链中氨基酸残基、蛋白质 蛋白质的一级结构概念，稳定力 二级结构的概念，稳定力 ；肽单元；二级结构的主要类型： a-螺旋的结构特点、b-折叠的结构特点、b-转角、 无规卷曲。 蛋白质的三级结构定义；稳定力 蛋白质的四级结构定义；稳定力。 蛋白质一级结构与功能的关系 蛋白质空间结构与功能的关系 蛋白质的两性解离、蛋白质的胶体性质、蛋白质的变性、沉淀、蛋白质的紫外吸收、蛋白质的呈色反应。,