第八章生命科学.ppt

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1、1.细胞核（核膜、核仁、染色体、核孔；DNA,RNA） 2.细胞膜（磷脂双分子层、糖蛋白、流动镶嵌模型、一定的流动性、选择透过性） 3. 线粒体 4.内质网 5.高尔基体 6.溶酶体 7.叶绿体 8.细胞液,I、细胞的结构与组成,一. 氨基酸的结构特点,1.结构特征-氨基酸是含有NH2的有机酸 NH2 NH3+ R C COOH R C COO- H H 特点：（1）是-氨基酸； （2）具有酸性的-COOH基及碱性的-NH2基，为两性电解质； （3）除甘氨酸（R基是H原子）外，都是L-型氨基酸，具有旋光性；,II、氨基酸的结构分类及性质,氨基酸的构型与旋光性,COOH H C NH2 R D-

2、型氨基酸 氨基酸的构型和旋光性是两个不同的概念。,COOH N H2 C H R L-型氨基酸 构型：D-型，L-型 旋光性：左旋（-） 右旋（+）,2.氨基酸的种类及其结构,（1）常见的20种氨基酸 甘氨酸Gly(G) 丙氨酸Ala(A) 缬氨酸Val(V) 亮氨酸Leu(L) 异亮氨酸Ile(I) 苯丙氨酸Phe(F) 酪氨酸Tyr(Y) 色氨酸Trp(W) 丝氨酸Ser(S) 苏氨酸Thy(T) 半胱氨酸Cys(C) 甲硫氨酸Met(M) 天门冬氨酸Asp(D) 谷氨酸Glu(E) 赖氨酸Lys(K) 天门冬酰胺Asn(N) 谷氨酰胺Gln(Q) 脯氨Pro(P) 精氨酸Arg(R) 组

3、氨酸His(H) （2）稀有氨基酸 羟脯氨酸(Hyp) 羟赖氨酸(Hyly) 胱氨酸(Cys),根据R基团的结构或性质特点，巧记20种氨基酸的口诀： 甘、丙、缬、亮、异脂链，（脂肪链R基团的5种） 丝、苏、半、蛋羟硫添。（含-OH，-S者共4种） 天、谷、精、赖、组酸碱；（酸性碱性者5种） 脯、酪、苯、色杂芳环（芳香环和杂环R集团者4种） 门冬酰胺、谷酰胺两种酰胺 都有密码属“常见”。（常见氨基酸都有特异的遗传密码）,巧记20种氨基酸的口诀,1.根据氨基酸的酸碱性质分类,（1）中性氨基酸：15种，最简单为Gly； （2）酸性氨基酸：Asp，Glu； （3）碱性氨基酸：Lys、Arg、His；

4、2.根据R基团的化学结构分类 （1）脂肪族氨基酸：Gly,Ala,Val,Leu,IleSer,Thr，Cys,Met,Asn,Gln,Asp,Glu,Lys,Arg； （2）芳香族氨基酸：Phe,Tyr,Try； （3）杂环氨基酸：His； （4）杂环亚氨基酸：Pro；,二 .氨基酸的分类,3.根据R基团的极性分类,（1）非极性氨基酸 脂肪烃侧链Ala,Val,Leu,Ile；芳香环Phe,Try； 含硫氨基酸：Met；亚氨基酸：Pro （2）极性氨基酸 极性不带电氨基酸7种：Ser，Thr，Tyr；Asn，Gln；Cys； 极性带正电荷的氨基酸3种：Lys，Arg，His； 极性带负电荷的

5、氨基酸2种：Asp、Glu；,4.根据营养功能分类,（1）必需氨基酸 人体和动物生长发育所必需的，但自身不能合成，必需由食物中供给的氨基酸； 赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、蛋氨酸、缬氨酸 （2）非必需氨基酸 （3）半必需氨基酸 组氨酸，精氨酸和酪氨酸（儿童必需的氨基酸）,（二）非蛋白质氨基酸,重要的非蛋白质氨基酸有： -丙氨酸：泛酸及辅酶A的组成成分； 鸟氨酸、瓜氨酸：尿素循环的中间体； D-谷氨酸、D-丙氨酸：参与细菌细胞壁组成的肽聚糖； D-苯丙氨酸：组成抗生素短杆菌肽；,三 .氨基酸的性质,（一）氨基酸的物理性质 1.氨基酸均为无色结晶体或粉末，可用于鉴定； 2.氨

6、基酸的熔点较高，一般都大于200； 3.光吸收性质芳香族氨基酸具有特征紫外吸收，280nm吸光值测定蛋白质含量； 4.溶解性质溶于水，在稀酸、稀碱中溶解度好，不溶于有机溶剂； 5.旋光性质-比旋光值Dt，旋光性物质的特征常数；,（二）氨基酸的化学性质,1.两性解离和等电点 NH2 NH3+ R C COOH R C COO- H H 兼性离子 两性离子是指在同一氨基酸分子上带有能放出质子的-NH3+正离子和能接受质子的COO-负离子,NH3+ NH3+ NH2 OH- OH- R CH COOH R CH COO- R CH COO H + H + 在酸性溶液中 晶体或水溶液中 在碱性溶液中

7、正离子pHpI,等电点,等电点：当调节氨基酸溶液pH值，是氨基酸分子上的-NH3+基和COO-基的解离度完全相等时，即氨基酸所带净电荷为零，在电场中既不向阴极移动也不向阳极移动，此时氨基酸所处溶液的pH值称为该氨基酸的等电点，用pI表示。 特点：溶解度最小。 应用：谷氨酸的生产； 电泳法、离子交换法分离氨基酸；,2.由-氨基参加的反应,与亚硝酸反应（-氨基特有的反应）：Van Slyke氏氨基氮测定的理论基础； 与甲醛反应甲醛滴定法； 与2，4-二硝基氟苯的反应：氨基酸+DNFBDNP-氨基酸，鉴定氨基酸或蛋白质结构测定； 与异硫氰酸苯酯（PITC）的反应-Edman法测氨基酸序列的原理； 酰

8、化反应； 成盐反应 ； 形成西夫碱-羰胺反应（美拉德反应），食品褐变; 脱氨基反应形成-酮酸；,3.由-羧基参与的反应,成盐反应 成酯反应 酰化反应 脱羧基反应 叠氮反应,4.由-氨基和-羧基共同参加的反应,与茚三酮的反应 蛋白质中凡含有-氨基均与茚三酮在pH=56，t=100条件下反应。 应用小结： （1）定性作为分离氨基酸的层析图谱上的显色剂； （2）定量比色（570nm）测定氨基酸的含量； （3）通过测定气体CO2的量间接测定氨基酸的含量（定量）； 成肽反应,一级结构：氨基酸的组成； 二级结构：多肽链本身的折叠方式； 三级结构：螺旋肽链结构盘绕、折叠成复杂的空间结构； 四级结构：蛋白质亚

9、基聚合成大分子蛋白质的方式； 蛋白质的结构层次： 一级结构二级结构三级结构四级结构,III、蛋白质的结构,一 .蛋白质的肽链结构一级结构,1.肽的一般概念 肽：是一个氨基酸的-羧基和另一个氨基酸分子的-氨基之间脱去一分子水而通过肽键连接成的化合物。 肽键：一个氨基酸的-羧基和另一个氨基酸分子的-氨基缩合失去水而形成的酰胺键。 R1 R2 R3 R4 Rn H2NCHCONHCHCONHCHCONHCHCONHCHCOOH 肽链，氨基酸残基 N末端：含有自由氨基的一端，书写用H表示； C末端：含有自由羧基的一端，书写用OH表示；,2.肽的命名及表达式,例如：H.Tyr.Gly.Gly.Phe.M

10、et.OH（甲硫氨酸型脑啡肽） （1）用结构式来表示； （2）用氨基酸中文名称的字头表示； （3）用氨基酸英文名称的三字符或单字符表示；,NH2-酪氨酸-甘氨酸-甘氨酸-苯丙氨酸-蛋氨酸-COOH,3.生物活性肽,（1）谷胱甘肽GSH （2）神经肽脑啡肽、内啡肽、强啡肽 H.Tyr.Gly.Gly.Phe.Met.OH（甲硫氨酸型脑啡肽） H.Tyr.Gly.Gly.Phe.Leu.OH（亮氨酸型脑啡肽） （3）抗菌肽 4.蛋白质的一级结构 蛋白质的一级结构指肽链中氨基酸的排列顺序和连接方式； 稳定一级结构的化学键：肽键；,除一级结构外，蛋白质的二、三、四级结构都属于空间结构，即构象（conf

11、ormation）。 蛋白质构象通常由非共价键（次级键）维系。,二、蛋白质的空间结构,（一）维系蛋白质空间结构的化学键,维系蛋白质分子构象的非共价键,H,在蛋白质分子中，由于存在数目众多的氢键，故氢键在稳定蛋白质的空间结构上起着重要的作用。 但氢键的键能较低(12kJ/mol)，易被破坏,1. 氢键： 氢键（hydrogen bond）的形成常见于连接在一电负性很强的原子上的氢原子，与另一电负性很强的原子之间，如 C=O H-N。,2. 疏水键： 非极性物质在含水的极性环境中存在时，会产生一种相互聚集的力，这种力称为疏水键或疏水作用力（hydrophobic interaction）。,蛋白质

12、分子中的许多氨基酸残基侧链也是非极性的，这些非极性的基团在水中也可相互聚集，形成疏水键，如Leu，Ile，Val，Phe，Ala等的侧链基团。,（二）蛋白质的二级结构,蛋白质的二级结构(secondary structure)是指蛋白质多肽链主链原子局部的空间结构，但与侧链R的构象无关，仅限于主链原子的局部空间排列。 维系蛋白质二级结构的主要化学键是氢键。,蛋白质立体结构原则：,1. 由于C=O双键中的电子云与N原子上的未共用电子对发生“电子共振”，使肽键具有部分双键的性质，不能自由旋转。 2. 与肽键相连的六个原子构成刚性平面结构。但由于-碳原子与其他原子之间均形成单键，因此相邻的平面结构可

13、以作相对旋转。,肽键平面由于肽键具有部分双键的性质，使参与肽键构成的六个原子被束缚在同一平面上，称为肽键平面（酰胺平面，肽单位）。 肽链中从一个-碳原子到相邻-碳原子之间的结构称为肽单位，即肽链主链上的重复结构。,肽键平面（肽单位）,肽键平面的形成,肽键平面示意图,1. -螺旋（-helix）：,左手和右手螺旋,蛋白质二级结构的类型：,蛋白质的二级结构主要包括-螺旋，-折叠，-转角及无规卷曲等几种类型。,-螺旋结构特征： （1）右手螺旋，类似棒状的结构,侧链R伸向外； （2）一个螺旋3.6个AA残基，螺距为0.54nm，每个AA残基沿轴上升0.15nm沿轴旋转100； （3）螺旋结构主要靠氢键

14、稳定； O H C （NH CH CO）3 N R -螺旋结构常用SN表示，3.613,-螺旋（-helix）,影响-螺旋形成和稳定的因素：,（1）氨基酸R基所带电荷性质； 多聚赖氨酸在pH7时以无规卷曲形式存在，在pH12时，赖氨酸即自发形成-螺旋结构。 （2）R基的大小 连续两个或两个以上Ile、Val、Leu，大R基，不易形成螺旋；（空间位阻） 连续的几个Ser或Thr，会破坏-螺旋； 多肽链存在脯氨酸，-螺旋即被中断，形成一个“节结”；,又称为-片层结构，两条或多条几乎完全伸展的多肽链侧向聚集在一起，所形成的扇面状片层构象； 相邻肽链主链上的氨基和羰基之间形成有规则的氢键，维持这种片层

15、结构的稳定性。,2. -折叠（-pleated sheet）,-折叠结构特点： 肽链几乎是完全伸展的，呈锯齿状； 氨基酸残基之间的轴心距为0.35nm； 相邻肽链或肽段上的CO和NH形成氢键，氢键几乎垂直与肽键; R侧链基团在肽平面上、下交替出现； 平行和反平行式；,-折叠的平行式与反平行式排列,3. -转角（-turn）,-转角是多肽链180回折部分所形成的二级结构，约占转角结构的75。 主链骨架本身以大约180回折; 回折部分通常由四个氨基酸残基构成; 构象依靠第一残基的-CO基与第四残基的-NH基之间形成氢键来维系。,-转角（ -turn）的结构特征,4. 无规卷曲（random coi

16、l）,无规卷曲（自由回转结构）为没有一定规律的松散肽链的转角结构，约占25%。 对于特定的蛋白质分子而言，其无规卷曲部分的构象则是特异的。,核糖核酸酶分子中的二级结构,（四）蛋白质的三级结构,蛋白质三级结构(tertiary structure)指多肽链在二级结构,超二级结构及结构域的基础上,由于侧链基团间相互作用而进一步盘旋或折叠形成的空间构象。 蛋白质分子或亚基内所有原子的空间排布，也就是一条多肽链的完整的三维结构。 维系三级结构的化学键主要是非共价键（次级键），如疏水键、氢键、盐键、范氏引力、配位键等，但也有共价键，如二硫键等。,胰岛素分子的三级结构,溶菌酶分子的三级结构,磷酸丙糖异构酶

17、和丙酮酸激酶的三级结构,（五）蛋白质的四级结构,蛋白质的四级结构（quaternary structure）在由多条肽链构成的蛋白质分子中，具有三级结构的蛋白质分子亚单位（亚基）彼此通过次级键相互连接聚合起来形成的空间构象。 就是指蛋白质分子中亚基的种类、数量以及各个亚基在寡聚蛋白质中的空间排布，亚基间的相互作用与接触部位的布局。,亚基（subunit）就是指参与构成蛋白质四级结构的、每条具有三级结构的多肽链。 维系蛋白质四级结构的是盐键、疏水键、氢键、范氏引力等非共价键。,蛋白质的四级结构,血红蛋白(hemoglobin)的四级结构,小结：蛋白质分子的结构层次,一级结构二级结构三级结构四级结

18、构,小结：蛋白质分子的结构层次,一级结构二级结构超二级结构结构域三级结构亚基四级结构,一级结构（氨基酸排列顺序） 二级结构（-螺旋、-折叠、-转角、无规卷曲） 超二级结构（二级结构单位的集合） 结构域（在空间上可以明显区分的区域） 三级结构（球状蛋白质中所有原子的空间位置） 四级结构（复合蛋白质的结构特征，亚基的聚集体）,a 盐键（离子键 ） b氢键 c疏水相互作用力 d 范德华力 e二硫键 f 酯键,小结：稳定蛋白质结构的化学键,维系蛋白质分子的一级结构：肽键、二硫键 维系蛋白质分子的二级结构：氢键 维系蛋白质分子的三级结构：疏水键、氢键、范德华力、盐键 维系蛋白质分子的四级结构：范德华力、

19、盐键、疏水键、氢键,氢键、范德华力、疏水相互作用力、盐键，均为次级键 氢键、范德华力虽然键能小，但数量大 疏水相互作用力对维持三级结构特别重要 盐键数量小 二硫键对稳定蛋白质构象很重要，二硫键越多，蛋白质构象越稳定,离子键,氢键,范德华力,疏水相互作用力,小结：稳定蛋白质结构的化学键,一、酶的概念,（一）酶的是一类具有生物催化活性的球状蛋白质,IV、酶,（二）酶是生物催化剂,1酶与一般催化剂的共同点,（1）用量少而催化效率高,（2）能加快化学反应的速度，但不改变平衡点，反 应前后本身不发生变化,（3）降低反应所需的活化能,例： 2H2O22H2O+O2,2酶作为生物催化剂的特殊点,（1）高的催

20、化效率,以摩尔为单位进行比较，酶的催化效率比化学催化剂高1071013倍，比非催化反应高1081020倍。,例 2H2O22H2O+O2,1mole H2O2酶能催化 5106mole H2O2的分解,1mole Fe3+ 只能催化610-4mole H2O2的分解,（2）高的专一性,（3）温和的反应条件,（4）酶在体内受到严格调控,如酶浓度的调节、激素调节、反馈调节、抑制剂和激活剂的调节、别构调节、酶的共价修饰调节、酶原活化等。,（5）酶的催化活力与辅酶、辅基和金属离子有关,核糖核酸(ribonucleic acid, RNA) RNA主要参与遗传信息的表达;信使核糖核酸(mRNA)、转运核

21、糖核酸(tRNA)、核糖体核糖核酸(rRNA) 脱氧核糖核酸(deoxyribonucleic acid, DNA) DNA是遗传信息的载体;,RNA和DNA都是以单核苷酸(nucleotide)为基本单位所组成的多核苷酸长链。,V、核酸,一、核酸的结构与功能,核酸的化学组成及结构,核酸的组成,核酸,DNA,RNA,多聚脱氧核苷酸,多聚核苷酸,磷酸基,核苷,核糖,碱基：A,U,G,C,碱基:A,T,G ,C,脱氧核苷酸,磷酸基,脱氧核苷,核糖,（1）. 嘧啶碱,1、碱基的组成,（2）. 嘌呤碱,2、戊糖与核苷,（1）戊糖(pentose)：,（2）核苷,核苷是由戊糖与含氮碱基经脱水缩合而生成的

22、化合物。 在大多数情况下，核苷是由核糖或脱氧核糖的C1-羟基与嘧啶碱N1或嘌呤碱N9进行缩合，故生成的化学键称为，N糖苷键。,碱基和核糖的缩合物，以N-糖苷键相连； 成苷位置： 核糖C-1与嘧啶N-1； 核糖C-1与嘌呤N-9。 核苷： 腺苷A，鸟苷G，胞苷C，尿苷U； 脱氧核苷： 脱氧腺苷dA,脱氧鸟苷dG,脱氧胞苷dC,脱氧胸苷dT；,糖苷键,5 -核苷酸的分子结构,糖(carbohydrates)即碳水化合物，是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。 根据其水解产物的情况，糖主要可分为以下四大类。 单糖 (monosacchride) 寡糖 (oligosacchride) 多糖 (p

23、olysacchride) 结合糖 (glycoconjugate),VI、糖,单糖,寡糖,多糖,淀粉的分子结构,糖原的分子结构,纤维素的分子结构,糖与非糖物质的结合物。,结合糖,糖脂 (glycolipid)：是糖与脂类的结合物。 糖蛋白 (glycoprotein)：是糖与蛋白质的结合物。,葡萄糖,二、糖代谢概况,定义： 脂类(lipids)是脂肪(fat)和类脂(lipoid)的总称，即生物体中的脂肪、类似脂肪及能够被有机溶剂抽提出来的化合物统称脂质类。 特点： 具有脂溶性(能溶于有机溶剂而不溶于水)。,VII、脂,二、脂质的分类,根据化学结构和组分，可分三大类： 1.单纯脂质： （1）

24、脂肪(脂肪酸甘油酯) （2）蜡(脂肪酸高级一元醇酯) 2.复合脂质： （1）磷脂(甘油磷脂和神经鞘磷脂) （2）糖苷脂(脂肪酸与鞘氨醇糖苷所成的脂) 3.异戊二烯系的脂质： （1）多萜类 （2）固醇和类固醇,三、油脂的化学结构及种类,（一）结构通式 CH2OCOR1 R2OCOCH CH2OCOR3 L-脂肪（甘油三酯）,（二）种类,单纯甘油酯R相同（甘油三单脂） 混合甘油酯R不同（甘油三杂脂） （三）油脂的分子组成特点及营养价值 1. 植物油：不饱和脂肪酸含量高于70% 动物脂：不饱和脂肪酸含量低 含有不饱和脂肪酸多的脂肪一般营养价值较高,（三）油脂的分子组成特点及营养价值 2、必需脂肪酸(

25、Essential Fatty Acid) 哺乳动物需要，但自身不能合成，必须要靠食物提供的多不饱和脂肪酸。 主要有： 亚油酸（18：2） 亚麻酸（18：3） 花生四烯酸（20：4） 二十碳五烯酸（20：5） 二十二碳六烯酸（22：6）,（四）脂肪酸,1、饱和脂肪酸 棕榈酸（软脂酸）：C16； 硬脂酸：C18； 花生酸：C20； 2、不饱和脂肪酸 油酸：C18：1（9）或C18：19； 亚油酸：C18：2（9，12）或C18：29，12 亚麻酸：C18：3（9，12，15）或C18：39，12，15 花生四烯酸：C20：4（5，8，11，14）或C20：45，8，11，14,（四）脂肪酸,3、

26、天然脂肪酸的特点： （1）多为偶数碳； 奶油中脂肪酸种类多且低碳脂肪酸多（半固态） 陆地动、植物脂肪较多16、18碳 水产动物中不饱和脂肪酸占绝大多数，其中淡水18碳多，海水20、22多。 （2）一般都是顺式结构cis； （3）双键一般在9-10，12-13，15-16。,五、油脂的理化性质,（一）物理性质 1. 气味与色泽无色无味 2. 溶解性脂溶性 3. 比重小于1 4. 熔点与凝固点与脂肪酸组成有关，熔 点高于凝固点 5. 具有折光性和多晶现象 6. 油腻性和粘度较大,（二）化学反应 1、脂肪的水解在酸、脂酶或蒸汽作用下水解产 生甘油和三分子脂肪酸。 2、脂肪的碱水解皂化，脂肪与碱作用产

27、生甘油 和脂肪酸盐（皂）。 皂化价皂化一克脂肪所需KOH的毫克数 3、乳化作用 肥皂去污是脂肪的乳化作用 4、脂肪与碘加成-100克脂肪吸收碘的克数称碘价 5、氢化或硬化作用不饱和脂肪酸加氢成为饱和 脂肪酸。 6、氧化反应脂类的干化 7、油脂的酸败自动氧化为主,六、磷脂,（一）甘油磷脂结构 磷脂酸的衍生物,（二）神经鞘磷脂结构 非甘油磷脂，含有磷酸、胆碱、神经鞘氨醇、二氢神经鞘氨醇及脂肪酸。,七、糖脂,（一）糖脂含有糖基的脂质化合物。 1.鞘糖脂 脂酰鞘氨醇的糖苷，包括脑苷脂和神经节苷脂 结构 2.甘油糖脂 为二脂酰基甘油的糖苷。 （二）糖脂的主要生物功能 主要行使细胞膜的受体、识别、特异性及

28、细胞的生长分化有关的功能。,八、萜类和固醇,（一）萜类 由二个以上异戊二烯构成的化合物。如胡萝卜素、叶绿醇。 （二）固醇 环戊烷多氢菲的衍生物。如胆固醇(动物固醇)和麦角固醇(植物固醇)。为激素和维生素D的前体物。 （三）类固醇 氧化程度较高的固醇。如胆酸、甾类激素（如一些性激素和皮质激素）、蜕皮激素等。,定义:维持细胞正常功能所必需的, 需要量很小, 机体内不能合成或合成很少, 需由食物供给的一类小分子有机化合物。,维生素既不是构成机体组织的主要原料物质，也不是供能物质，其主要功能是调节物质代谢和维持生理功能。 长期缺乏任何一种维生素都会导致相应的疾病(维生素缺乏症)。,VIII、维生素,维

29、生素种类很多，化学结构上无共同性，通常按溶解性质分为两大类：,水溶性维生素,脂溶性维生素,：维生素B族（B1、B2、泛酸、维生素PP、B6、生物素、叶酸，B12）和维生素C等,：维生素A、D、E、K等,维生素分类：,多数作为辅酶或辅基的成分, 参与体内代谢 过程,少数具有特殊的生理功能，如VA、VD等,有些本身即是辅酶，如硫辛酸、抗坏血酸等,维生素功能体现：,肝、胆疾病可阻碍维生素的吸收。,长期口服抗生素可抑制肠道菌生长，引起Vk、生物素、叶酸、泛酸等的缺乏。,妊娠、哺乳、强体力劳动、高温操作，维生素B1和B2的需要量相应增加。,生物对维生素的需要情况取决于： 1.在代谢过程中是否需要；2.自身能否合成。,长期大量使用维生素A和维生素D会引起中毒； 维生素B1用量过多会引起周围神经痛觉缺失； 长期大量使用维生素B12会引起红细胞过多； 口服维生素C过多可破坏膳食中维生素B12而引 起贫血。,医疗上用维生素防治维生素不足而引起的疾病。,作业,4、6、7、8、9,