第十二章蛋白质代谢.ppt

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1、第十二章 蛋白质代谢 预备知识 第一节 蛋白质的降解和氨基酸的分解代谢 第二节 氨基酸及其重要衍生物的生物合成 第三节 蛋白质的生物合成及转运 本章小结 蛋白质的生理功能 机体的结构成分,是信息接收、免疫应答以及基因表 达调节的主要元件。氧化供能或转化为其它蓄能 物质 蛋白质的需要量 氮平衡(nitrogen balance) 日摄入氮 - 排出氮: 用氮平衡来反映体内蛋白 质代谢的概况。(正平衡和负平衡) 生理需要量:80g/日(成人) 蛋白质的营养价值 v 取决于必需氨基酸的种类、数量以及必需氨基酸的比例。 必需氨基酸(essential amino acid) 体内需要但自身又不能合成或

2、自身合成的数量 远远不足, 必须由食物供应的氨基酸(8+2)。 苏异苯甲色缬(组精)赖亮 非必需氨基酸 (non-essential amino acid) 食物蛋白质的互补作用 v 蛋白质不能储备:作为氮源和能源进行代谢 第一节 蛋白质的降解和氨基酸的分解代谢 一、蛋白质的降解 二、氨基酸分解代谢 三、氨基酸分解产物的代谢 四、氨基酸碳骨架的氧化途径 五、生糖氨基酸和生酮氨基酸 六、氨基酸衍生的其他重要物质 一、蛋白质的降解 2.内源性氨基酸 机体各组织的蛋白质 氨基酸 机体合成的非必需氨基酸 组织蛋白酶 (一)外源性氨基酸和内源性氨基酸 消化管中各 种蛋白酶 1.外源性氨基酸 食物蛋白 氨

3、基酸 血液 全身各组织 (二)蛋白降解的反应机制 1. 溶酶体无选择的降解内源性蛋白质(组织蛋白酶) 内源过期、变异蛋白质内源过期、变异蛋白质 水解氨基酸 ? 2. 泛肽给选择降解的蛋白质加以标记 泛肽 Ubiquitin 泛肽是一种8.5KD的小分子蛋白质, 因普遍存在于真核细胞而得名。 细胞内能有选择的降解“过期蛋白”,而不影响细胞的正常功 能? 在蛋白质降解过程中,泛肽通过三步反应与被降解的蛋白质 形成共价连接,从而使其激活。 作用:降低异常蛋白和短寿命的蛋白质。 过期蛋过期蛋 白质白质 泛肽泛肽 复合体复合体 溶酶体 氨基酸 泛肽泛肽 3. 机体对外源蛋白质的需要及消化作用 消化管中各

4、种蛋白酶:胰液中的蛋白酶和肠液中的肠激酶 肽链内切酶、二肽酶、肽链外切酶(氨肽酶和羧肽酶) 胰蛋白酶原 肠激酶 胰蛋白酶 糜蛋白酶原糜蛋白酶弹性蛋白酶原弹性蛋白酶 羧基肽酶原A及B羧基肽酶A及B 小肠中的消化 不同蛋白酶之间功能上区别可能有什么? 最终产物氨基酸 外切酶氨肽酶 随机内切酶特定氨基酸间 限制性内切酶 外切酶羧肽酶 二、氨基酸分解代谢 AA的一般代谢途径 : v 脱氨基产生:氨和-酮酸; v 脱羧基作用生成胺类物质; v 转变为含氮化合物(嘌呤、嘧啶、血红素等) RCOCOOH NH3 胺 RCH2NH2 CO2 酮酸 氨 脱氨基作用 脱羧基作用 2 (一)脱氨基作用 1.氧化脱氨

5、基作用 酶L-氨基酸氧化酶、D-氨基酸氧化酶 L-谷氨酸脱氢酶的特点 催化L-谷氨酸氧化脱氨生成-酮戊二酸、NH3和 NADH+H+ 以NAD+或NADP+为辅酶 分布广泛,在肝、肾、脑等组织中酶活性强。 该酶是能使氨基酸直接脱去氨基的活力最强的酶 ,其与转氨酶协同作用是体内脱氨基的主要方式。 为变构酶: GTP和ATP为变构抑制剂 GDP和ADP为变构激活剂 非氧化脱氨基作用(大多数在微生物体内进行) 还原脱氨基作用(氢化酶) 水解脱氨基作用(水解酶) 脱水脱氨基作用 脱硫氢基脱氨基作用(脱硫氢基酶) 氧化-还原脱氨基作用 氨基酸 + 2H 脂肪酸 + 氨 氨基酸 + H2O 羟酸 + 氨

6、丝(苏)氨基酸 - H2O 丙酮酸 + 氨 L-半胱氨基酸 - H2S 丙酮酸 + 氨 2氨基酸 + H2O 酮酸 + 有机酸 + 氨 氨基酸的脱酰胺基作用 谷氨酰胺酶 谷氨酰胺 H2O 谷氨酸 NH3 天冬酰胺 H2O 天冬氨酸 NH3 天冬酰胺酶 2. 转氨基作用( 氨基移换反应) v 分两步进行: 1. L-氨基酸磷酸吡哆醛 - 酮酸磷酸吡哆胺。 2. 磷酸吡哆胺 -酮戊二酸 磷酸吡哆醛 谷氨酸 L-氨基酸 2 1 酮酸 酮酸氨基酸 2 1 2 2 2 转氨酶 辅基为磷酸吡哆醛 CHO NH2 OHCH3 CHO CH2OP N CHO NH2 转氨酶的辅基为磷酸吡哆醛,功 用是携带氨基

7、。 转氨酶的辅基及作用机制 赖 氨 酸 转氨酶蛋白 磷酸吡哆醛 PLP PLP 转氨酶的特点 催化氨基酸和-酮酸间进行氨基和酮基的互换 体内存在着多种转氨酶,催化不同AA与 -酮酸的转氨基 作用,其中以催化L- 谷氨酸与-酮酸转氨基反应的转氨酶(谷 丙转氨酶GPT和谷草转氨酶GOT)最为重要。 辅酶: VB6的磷酸酯-磷酸吡哆醛(Pyridoxal phosphate, PLP),作用是传递氨基 所催化的反应完全可逆,平衡常数近于1 转氨作用的生理意义 反应的实质是氨基在-氨基酸和酮酸的转移。 生理意义:既是氨基酸的分解代谢过程,也是体内某些非 必需AA合成的重要途径。 只有Pro Thr L

8、ys不能进行转氨基反应。 转氨酶 GPT:谷丙转氨酶(肝 ) + + GPT CH3 C=O COO- COO- CH2 CH2 CHN+H3 COO- COO- CH2 CH2 C=O COO- CH3 CHN+H3 COO- 丙氨酸 + -酮戊二酸 丙酮酸 谷氨酸 GOT:谷草转氨酶(心) 谷氨酸 草酰乙酸 -酮戊二酸 天门冬氨酸 + + GOT COO- CH2 CHN+H3 COO- COO- CH2 C=O COO- COO- CH2 CH2 CHN+H3 COO- COO- CH2 CH2 C=O COO- GPT和GOT分布于各组织细胞内含量不同 3. 联合脱氨基作用 NAD(P

9、)H+H+ + NH3 L-谷氨酸脱氢酶 NAD(P)+ H2O -氨基酸 -酮酸 -酮戊二酸 谷氨酸 转氨酶 体系1 实验:组织中的其它 L-氨基酸的脱氨作用缓慢。当 加入少量的-酮戊二酸,则脱氨作用显著增加。 v L-谷氨酸脱氢酶及谷-某转氨酶的活性强、分布广,是动物体 内大部分氨基酸脱氨的方式 v意义:体内氨基酸脱氨基的最重要方式 体内合成非必需氨基酸的主要途径 腺嘌呤核苷酸循环 v 在肌肉、脑等组织中,L-谷氨酸脱氢酶的活力低,而腺苷酸 脱氨酶的活力高。 v 实验证明脑组织细胞中的氨有 50%是由该循环产生的。 体系2 腺苷酸代琥珀酸 延胡索酸 AMP 腺苷酸脱氨酶 N 裂合酶 (二)

10、脱羧基作用 脱羧酶:专一性高,只对 L-氨基酸作用。 辅酶是磷酸吡哆醛, 组氨酸脱羧酶不需要辅酶。 CO2 一级胺 -氨基酸 一些胺,具有重要的生理作用 磷酸吡哆醛 磷酸吡哆醛 一级胺 三、氨基酸分解产物的代谢 (氨、胺、-酮酸) (一)氨的代谢 氨中毒:若外环境NH3大量进入细胞,或细胞内NH3大量积累。 某些敏感器官(如神经、大脑)功能障碍。 表现:语言障碍、视力模糊、昏迷、死亡。 . 1.氨基氮转运的一般途径 (主要是肌肉) 各组织 细胞 脱氨 NHNH 3 3 谷氨酸 -酮戊二酸 谷 氨 酸 丙酮酸丙酮酸 丙丙 氨氨 酸酸 谷氨酰胺谷氨酰胺 血血 液液 肝脏 脱氨,转化脱氨,转化 为为

11、排泄形式排泄形式 (1) 丙氨酸-葡萄糖循环 (alanine-glucose cycle) 概念:丙氨酸和葡萄糖反复地在肌肉和肝之间进行氨的转运, 这一途 径称为. 生成Ala是肌肉解氨毒和运输氨的方式 意义:使肌肉中的氨以无毒的丙氨酸形式运输至肝,同时肝又为肌肉提 供了生成丙酮 酸的葡萄糖.经济性高效(一举两得) 若血氨升高进入脑组织,可导致肝昏迷 丙氨酸-葡萄糖循环 Ala Pyruvate Pyruvate (2)谷氨酰胺Gln的运氨作用 它主要从脑、肌肉等组织向肝或肾运氨. Gln是大脑等组织解氨毒和运氨的重要形式 通过Gln的合成与分解,在肝中释放NH3 中和固定酸:肾小管Gln分

12、解产生的NH3 与H+结合成NH4+ NHNH 3 3 何处去呢?何处去呢? H2O NHNH 3 3 谷氨酰胺谷氨酸 水解酶 ?脱氨 植物体内贮存氨的重要形式 谷氨酰胺和天冬酰胺不仅在解除氨毒和贮存氨方面起 重要作用,而且都是合成蛋白质的原料。 天冬酰胺酶 H2O 水生生物直接扩散脱氨(NH3) 哺乳、两栖动物排尿素 直接排氨,毒性大,不消耗能量;转化后排氨 形式越复杂,越安全,但越耗能。 ? 体内水循环迅速,NH3 浓度低,扩散流失快 ,毒性小。 ? 体内水循环较慢,NH3 浓度较高,需要消耗 能量使其转化为较简 单,低毒的尿素形式 。 2、氨基氮的排泄 各种生物根据安全、价廉的原则排氨

13、鸟类、爬虫排尿酸 均来自转氨 不溶于水 ,毒性很 小,合成 需要更多 的能量。 提问:为什么这类生物如此排氨? 水循环太慢,保留水分同时不中毒得付出高能量代价。 高等植物,高等植物,以以谷氨酰胺或天冬酰胺形式谷氨酰胺或天冬酰胺形式储储 存氨存氨,不排氨。,不排氨。 (1) 尿素(urea)的生成 Urea Biosynthesis 实验: n动物切除肝脏,输入氨基酸后,血氨浓度升高 ; n动物保留肝脏、切除肾脏,输入氨基酸后,血 中尿素浓度升高; n动物肝脏、肾脏同时切除,输入氨基酸后,血 中尿素含量较低,但血氨浓度升高; 结论:肝脏是合成尿素的主要器官 1932,德国学者Hans Krebs

14、提出尿素循环(urea cycle)或鸟氨酸循环(ornithine cycle) 最早被简明 血液进入肾,由尿排出 延胡索酸 TCA 草酰乙酸 氨甲酰磷酸合成酶 鸟氨酸转氨甲酰酶 精氨酸琥珀酸合成酶 精氨琥珀酸酶 精氨酸酶 1 2 3 4 5 尿素循环 部位肝脏细胞 谷氨酸 酮戊二酸 NH4+ CO2 2ADP+Pi+H+ 2ATP Pi 氨 甲 酰 磷 酸 Pi 鸟氨酸 延 胡 索 酸 精氨酸 鸟氨酸 瓜 氨 酸 瓜氨酸 转氨基氨 精氨琥珀酸 ATP AMP+PPi H2O 尿素尿素 氨基酸 (外来的或自身的) -酮戊二酸 (转氨作用) 谷氨酸 消耗消耗4ATP4ATP能量能量 天冬氨酸

15、氨基甲酰磷酸 (Carbamol phosphate) CPS- AGA 氨基甲酰磷酸的合成:氨基甲酰磷酸合成酶 (carbamoyl phophate synthetase,CPS-) (N-acetyl glutamatic acid,AGA) Urea Biosynthesis -1 氨基甲酰磷酸合成酶I的特点 n细胞定位:肝细胞线粒体 n催化底物:NH3+CO2+2ATP+H2O n产物:氨基甲酰磷酸 n作用:先合成氨基甲酰磷酸,再进一步合成 尿素 而解氨毒 n调节:N-乙酰谷氨酸(AGA)为变构激活剂 n意义:其活性可作为肝细胞分化程度的指标 (Carbamol phosphate)

16、 (Ornithine)(Citrulline) 瓜氨酸的合成 Urea Biosynthesis -2 Urea Biosynthesis -3 精氨酸的合成 精氨酸水解生成尿素 (Arginine)(Urea) (Ornithine) Urea Biosynthesis -4 鸟氨酸循环的小结 合成尿素是体内氨的主要去路(尿素是AA代谢 的主要终产物) 尿素分子中的2个氮原子,1个来自氨,另一个则来自 天冬氨酸;C来自CO2 反应部位:肝细胞的线粒体和胞液 合成1分子尿素需要消耗4个高能磷酸键 意义:解氨毒一把有毒的NH3转变成无毒的尿素 重要的酶:精氨酸代琥珀酸合成酶(限速酶)氨基甲 酰

17、磷酸合成酶I( 限速酶 CPS-I) 此循环与TCA的联系? NH4+ + CO2 + 3ATP + 天冬氨酸 + 2H2O 尿素 + 2ADP + 2Pi + AMP + PPi + 延胡索酸 (2)尿素合成的调节 食物Pr的影响:高Pr膳食尿素合成 CPS-I的调节: AGA为变构激活剂 精氨酸为AGA 合成酶的激活剂 尿素合成酶系的调节:主要对精氨酸代 琥珀酸合成 酶进行调节 植物体内也存在鸟氨酸循环的酶,但很少运转。形成的尿 素并不排出体外,可在脲酶的作用下分解成CO2和NH3,再被 重新利用。 高血氨症与氨中毒 血 氨 氨基酸 脱氨 肠道 吸收 肾小管 分泌 合成 尿素 合成 合成氨

18、基酸等 含氮化合物 铵盐 生成 排出 合成 谷氨酰胺 高血氨症:肝功能严重损伤时,尿素合成发生障碍, 血氨浓度升高,称为一 高血氨症引起肝性脑病的生化机理: 肝功能严重受损尿素合成障碍高血氨症 氨进入脑组织 合成Glu、Gln酸性(直接伤脑) -酮戊二酸T.A.C循环 脑组织ATP生成大脑功能紊乱肝性脑病 高血氨症与肝昏迷氨中毒 (二)胺的代谢 (三)-酮酸的代谢(碳骨架的氧化) v生成非必需氨基酸 v转变成糖(生糖氨基酸)和酮(生成脂肪,生酮氨基酸) v彻底氧化供能:进入TCA (四) CO2的去路 脱羧形成的CO2直接排除,小部分走TCA回补途径 。 四、氨基酸碳骨架的氧化途径 精氨酸 组

19、氨酸 谷氨酰胺 脯氨酸 丙氨酸 苏氨酸 甘氨酸 半胱氨酸 丝氨酸 丙酮酸 1. 乙酰CoA 乙酰乙酰CoA 苯丙氨酸 酪氨酸 亮氨酸 色氨酸 赖氨酸 天冬氨酸 天冬酰胺 5. 草酰乙酸 柠檬酸 异柠檬酸 2.-酮戊二酸 3. 琥珀酰CoA 4. 延胡索酸 苹果酸 谷氨酸 异亮氨酸 甲硫氨酸 缬氨酸 苯丙氨酸 酪氨酸 乙酰CoA 琥珀酸 315页 五、生酮氨基酸和生糖氨基酸 来源 去路 乙酰辅酶A 葡萄糖经糖酵解 经三羧酸循环和呼吸链: CO2,H20,ATP 经脂肪酸合成途径: 变成脂肪酸 转化并接受氨基: 变成氨基酸 可合成胆固醇、酮体 氨基酸经氧化分解脱氨作用 脂肪酸经 降解循环 乙酰辅酶

20、A在代谢中的地位 六、氨基酸衍生的其他重要物质 v 一碳单位的来源:甘、苏、丝、组、甲硫氨酸等。 v 参与嘌呤和嘧啶的生物合成及S-腺苷甲硫氨酸的生物合成 , S-腺苷甲硫氨酸它是生物体各种化合物甲基化的甲基来源 。 v 一碳单位的转移靠四氢叶酸(和THF),携带甲基的部位是在 N5,N10位上 。THF 前体物为叶酸。 (一)氨基酸与一碳单位 -CH=NH H-C0- -CH2OH- -CH2- -CH= -CH3 叶酸 四氢叶酸 二氢叶酸还原酶 ?药物与对氨基苯甲酸竟争,抑制 ?合成 S-腺苷甲硫氨酸:是大约50种不同甲基受体的供给者 二氢叶酸 还原酶 甲氧 苄氨 嘧啶 “增效剂” 5 8

21、7 10 叶酸 谷氨酸 对氨基苯甲酸 四氢叶酸 (THFA或FH4) 人体所需叶酸来源 于食物,细菌所需 叶酸靠自身合成。 N 磺胺类药物与 对氨基苯甲酸 竟争抑制 S-腺苷甲硫氨酸:是大约50种不同甲基受体的供给者 2 H 甲硫氨酸 高半胱氨酸 (二)氨基酸与生物活性物质 酪氨酸 酪氨酸酶酪氨酸酶 生物学作用:使皮、发形成黑色 黑色素 儿茶酚胺 神经递质 心脏、血管 色氨酸 5-羟色氨 5-羟色氨酸 吲哚丙酮酸 吲哚乙酸 (神经递质) (植物生长激素) 抑制作用神经递质 组氨酸 组胺 组氨酸脱羧酶 使血管舒张, 感觉神经递质 谷氨酸 - 氨基丁酸 (GABA) 氨基酸代谢概况(动物) 组织蛋

22、白质 食物蛋白质氨基酸库 消化吸收 嘌呤,嘧啶、胺 卟啉,某些激素 。 酮酸 酮体 糖 脂类 二氧化碳 氨 尿素 其它 含氮物 胺 醛 酸 二氧化碳 第二节 氨基酸及其重要衍生物的生物合成 一、各种氨基酸的合成 343360页 二、氨基酸重要衍生物的生物合成 363373页 三、氨基酸生物合成的调节 (一)通过终端产物对氨基酸生物合成的抑制 361362页 (二)通过酶生成量的改变调节氨基酸的生物合成 酶生成量的控制:主要是通过有关酶编码基因的活性的改变。 阻遏酶:能够受到细胞合成量的控制。它们的调控靠细胞对 其合成速度的改变。 比变构调控缓慢 第三节 蛋白质的生物合成及转运 一、蛋白质合成的

23、分子基础 二、翻译的步骤 三、翻译过程中GTP的作用 四、翻译过程中能跳跃式读码 五、多核糖体 六、蛋白质合成的抑制剂 七、蛋白质的运输及翻译后修饰 蛋白质合成(蛋白质合成(TranslationTranslation) 以mRNA为直接模板,tRNA为氨基酸运 载体,,核蛋白体为装配场所,共同协调完 成蛋白质生物合成的过程。也就是把 mRNA的碱基排列顺序转译成多肽链中氨 基酸的排列顺序。 遗传信息的传递 A U G 遗传密码 翻译过程通过密码来沟通 密码子:mRNA从5 3,每三个相邻的碱基形成 三联体,即组成一个密码子。(1961年) 遗传密码字典 511页 DNA mRNA 蛋白质 转

24、录翻译 读码框架:每一个氨基酸可通过mRNA上3个核苷酸序列组成的 遗传密码来决定,这些密码以连续的方式连接,组成读码框架 v终止密码子:UAG、UGA、UAA为,只被肽链释放因子阅读; 起始密码子: AUG,也是甲硫氨酸的密码子。 v多数生物的密码是不重叠的。 v密码的简并性与同义密码: v密码子通用性和变异性: v密码的防错系统:可使基因突变造成的危害降至最低程度 。 v密码的变偶性:mRNA上密码子专一性取决于前两位碱基, 且与tRNA上反密码子配对是严格的,第三位碱基“摆动碱 基”可有一定的变动,此现象称。513页 遗传密码的基本特性 密码子的摆动性 一、蛋白质合成的分子基础 mRNA

25、 、tRNA 、核糖体、氨基酸、GTP、ATP、 非核糖体蛋白质( 起始因子、延伸因子、释放因子等)、 Mg2+、K+等。 (一)mRNA是蛋白质合成的模板 传递DNA上的信息、是一种不稳定的物质、分子大小不等。 真核生物mRNA 5帽子 3 AUGUAA 读码框架 核糖体识别部位 原核生物mRNA 53 AUGAUGUAAUAA 读码框架读码框架 核糖体识别部位 核糖体识别部位 SD序列:在起始AUG序列上游10个碱基左右的位置,含有一段富 含嘌呤碱基的序列,被称为。它能与细菌16S核糖体RNA3端的7 个嘧啶碱基互补性的 识别,以帮助从起始AUG处开始翻译。 (二)tRNA转运活化的氨基酸

26、至mRNA模板上 35 5 3 Phe 1 123 1 2 3 与多肽合成有关的位点: v3端-CCA氨基酸接受位点 v识别氨酰-tRNA合成酶位点 v识别核糖体的位点 v反密码子 (与密码子碱基互补) 书写:tRNA Phe (三) 核糖体是蛋白质合成的工厂 核糖体:大、小亚基组成(蛋白质和rRNA) DNA rRNA 转录 核糖体(ribosome):蛋白质合成场所 有容纳mRNA的通道 能结合起始、延长及终止因子等。 有A位(acceptor site)和P位(donor site). 有转肽酶活性,催化肽键形成 大亚基上有延长因子依赖的GTP酶活性 ,可为转肽提供能量。 (四)氨基酸、

27、氨基酰tRNA合成酶、多种蛋白因子等 核糖体的功能 是合成蛋白质的机器 有两个 tRNA的 结合位点 : 肽酰结合位点(P位) 氨酰接受位(A位) 二、翻译的步骤(在细胞溶胶中进行) (一)氨基酸的激活(氨酰-tRNA的形成(准备) 氨基酸+ATP+tRNA 氨酰-tRNA + AMP + PPi 氨基酰tRNA合成酶 氨基酰tRNA合成酶: v可识别一个特定的氨基酸和与此对应的tRNA的特定部位。 v能够纠正酰化的错误。 (二)在核糖体上合成蛋白质(起始、延长及终止) 原核生物 甲硫氨酰tRNA合成酶: v识别两种tRNA: tRNAMet(肽链内部Met)、tRNAifMet (起始Met

28、) 1.起始 (起始复合物的形成) v 起始因子: IF-3、 IF-1、IF-2、 v 核糖体小亚基 v mRNA(原核生物SD序列) v fMet-tRNAifMet (甲酰甲硫氨酰-tRNA) v GTP v 核糖体大亚基 fMet fMet fMet mRNA上的阅读方向 : 是从mRNA的5 端向3端进行的。 2. 延长(三个步骤) (1)进位 v 三种延长因子(EF-Tu, 、EF-Ts) v GTP v 氨基酸tRNA-A位 (2) 转肽-肽键的形成 在核糖体转肽酶作用下, A位上形成了一个二肽酰 tRNA Thr fMet fMet fMet 延伸的方向:从N端到C端 (3 )

29、移位 移位因子EF-2、 GTP和Mg2+的参加 Thr fMet Thr fMet C G CGAA v 三种终止密码子:UAA、UAG、UGA v 释放因子: RF1、RF2、RF3(还不明确) (真核生物中只有一种释放因子eRF) v 释放因子都作用于A位点:使转肽酶 活性变为水解酶活性。 v 核糖体在IF-3作用下,解离出大、 小亚基。 v 核糖体循环:多肽链在核糖体上的 合成过程又称。 3. 终止 三、翻译过程中GTP的作用 v每一分子氨酰-tRNA的形成需要两个高能磷酸基团 v 在延长 过程中有一分子GTP水解成GDP v 在易位过程中又有一分子GTP水解 v翻译因子:属于G蛋白家

30、族,都能结合并水解GTP ,当与GTP 结合后,这些蛋白被激活,当结合上水 解来的GDP后,就变成无活性的构象。 四、翻译过程中能跳跃式读码(翻译跳跃 ) 五、多核糖体 在一条mRNA链上常结合有多个核糖体,呈串珠状 排列,同时进行多肽链的合成。 每个独立的核糖体都能合成一条完整的多肽链,因 此从同一模板上同时能合成多条多肽链。可提高 mRNA的利用率和蛋白质生物合成的速度。 原核生物蛋白质多核糖体合成。(原核生物蛋白质多核糖体合成。(1 1mRNAmRNA上对应上对应数数个基因)个基因) 六、蛋白质合成的抑制剂 嘌呤霉素对蛋白质合成的抑制作用机制: Thr fMet Thr fMet 七、蛋

31、白质的运输及翻译后修饰 信号肽:由起始编码AUG翻译出的甲硫氨酸逐个往羧基末 端延伸至20肽左右的片断。 (多位于N端,也有的位于肽链中 部) 信号识别体(SRP):与信号肽结合。负责将新生肽、移至内 质网(SRP受体停泊蛋白),进行加工。 一些激素原前体转移到高尔集体中进行选择性酶促加工。 肽链的翻译后加工 概念:肽链从核蛋白体释放后,经过细胞内各种修 饰处理过程,成为有活性的成熟蛋白质过程 新生肽链的折叠:折叠酶(foldase)或分子伴侣。分 子伴侣:是一个结构上互不相同的蛋白质家族,可识别 肽链的非天然构象,促进蛋白质正确折叠。如热休克 蛋白(heat shock protein,HS

32、P)70与60。 肽链中氨基酸的共价修饰 糖苷共价修饰 脂质共价修饰 其它共价修饰 新生肽链的水解修饰 亚单位聚合高级结构修饰 蛋白质的靶向蛋白质的靶向 胞浆 蛋白质的目标 细胞器 体液 信号肽:分泌性蛋白前一段疏水性氨基酸较多的肽 段,其作用是把合成的蛋白质移向胞膜并与胞膜结合 ,然后把合成的蛋白质送出胞外。 一般由1040多个 氨基酸组成, 分泌性蛋白 新生肽向内质网的转移 内质网中蛋白质的修饰 蛋白质的分拣 v 掌握氨基酸的一般代谢、转氨基作用、联合脱氨基作用。 v 掌握生糖氨基酸、生酮氨基酸及生糖兼生酮氨基酸的概念;熟 悉-酮酸的代谢。尿素循环及与三羧酸循环的联系? v 氨基酸碳骨架的代谢通过形成哪些物质进行? v 乙酰CoA在代谢中的地位? v 一碳单位?一碳单位的转移靠? v 蛋白质生物合成所需物质及各自作用?步骤?能量?嘌呤霉素 抑制机理? v 信号肽作用?遗传密码相关概念遗传密码的特点 v熟悉 SD序列概念、核糖体循环。 v了解蛋白质生物合成的主要过程。蛋白质翻译后加工作用。 思考题:第338页2,7,9 第375页3,5 第516页2,5 第537页3,4,5,6,7,8 本章小结

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