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1、生物化学名词解释第一章 糖类单糖（monosaccharide）由3个或更多碳原子组成的具有经验公式（CH2O）n的简糖。寡糖（oligoccharide）由220个单糖残基通过糖苷键连接形成的聚合物。多糖（polysaccharide）20个以上的单糖通过糖苷键连接形成的聚合物。多糖链可以是线形的或带有分支的。构型（configuration）一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。在立体化学中，因分子中存在不对称中心而产生的异构体中的原子或取代基团的空间排列关系。有D型和L型两种。构型的改变要有共价键的断裂和重新组成，从而导致光学活性的变化。构象（conformation）分子中由于共
2、价单键的旋转所表现出的原子或基团的不同空间排列。指一组结构而不是指单个可分离的立体化学形式。构象的改变不涉及共价键的断裂和重新组成，也无光学活性的变化。醛糖（aldose）一类单糖，该单糖中氧化数最高的C原子（指定为C-1）是一个醛基。酮糖（ketose）一类单糖，该单糖中氧化数最高的C原子（指定为C-2）是一个酮基。对映体（enantiomer）互为实物与镜像而不可重叠的一对异构体。如左旋乳酸与右旋乳酸是一对对映体。差向异构体（epimer）同一不对称碳原子，各取代基取向不同，而产生两种差向同分异构体。如-D-吡喃葡萄糖与-D-吡喃葡萄糖；与葡萄糖互为差向异构体的有：甘露糖(C2)，阿洛糖（
3、C3），半乳糖（C4）。异头物（anomer）仅在氧化数最高的C原子（异头碳）上具有不同构形的糖分子的两种异构体。异头碳（anomer carbon）环化单糖的氧化数最高的C原子，异头碳具有羰基的化学反应性。变旋（mutarotation）吡喃糖，呋喃糖或糖苷伴随它们的-和-异构形式的平衡而发生的比旋度变化。糖苷（dlycoside）单糖半缩醛羟基与别一个分子的羟基，胺基或巯基缩合形成的含糖衍生物。糖苷键（glycosidic bond）一个糖半缩醛羟基与另一个分子（例如醇、糖、嘌呤或嘧啶）的羟基、胺基或巯基之间缩合形成的缩醛或缩酮键，常见的糖醛键有O糖苷键和N糖苷键。还原糖（reducing
4、 sugar）羰基碳（异头碳）没有参与形成糖苷键，因此可被氧化充当还原剂的糖。淀粉（starch）一类多糖，是葡萄糖残基的同聚物。有两种形式的淀粉：一种是直链淀粉，是没有分支的，只是通过-（14）糖苷键的葡萄糖残基的聚合物；另一类是支链淀粉，是含有分支的，-（14）糖苷键连接的葡萄糖残基的聚合物，支链在分支处通过-（16）糖苷键与主链相连。糖原（glycogen）是含有分支的-（14）糖苷键的葡萄糖残基的同聚物，支链在分支点处通过-（16）糖苷键与主链相连。纤维素（cellulose）葡萄糖分子通过-1,4-糖苷键连接而形成的葡聚糖。通常含数千个葡萄糖单位，是植物细胞壁的主要成分。极限糊精（l
5、imit dexitrin）是指支链淀粉中带有支链的核心部位，该部分经支链淀粉酶水解作用，糖原磷酸化酶或淀粉磷酸化酶作用后仍然存在。糊精的进一步降解需要-（16）糖苷键的水解。肽聚糖（peptidoglycan）N-乙酰葡萄糖胺和N-乙酰唾液酸交替连接的杂多糖与不同的肽交叉连接形成的大分子。肽聚糖是许多细菌细胞壁的主要成分。糖蛋白（glycoprotein）含有共价连接的葡萄糖残基的蛋白质。蛋白聚糖（proteoglycan）由杂多糖与一个多肽连组成的杂化的在分子，多糖是分子的主要成分。糖胺聚糖（glycosaminoglycan）蛋白聚糖大分子中聚糖部分的总称。由糖胺的二糖重复单位组成，二糖
6、单位中通常有一个是含氨基的糖，另一个常常是糖醛酸，并且糖基的羟基常常被硫酸酯化。曾称为黏多糖，为杂多糖的一种，主要存在于高等动物结缔组织中，植物中也有发现。糖胺聚糖可分为硫酸软骨素、硫酸皮肤素、硫酸角质素、透明质酸、肝素及硫酸乙酰肝素等类别。凝集素（Lectin）是指一种从各种植物，无脊椎动物和高等动物中提纯的糖蛋白或结合糖的蛋白，因其能凝集红血球（含血型物质），故名凝集素。常用的为植物凝集素（Phytoagglutin，PNA），通常以其被提取的植物命名，如刀豆素A（Conconvalina，ConA）、麦胚素（Wheat germ agglutinin，WGA）、花生凝集素（Peanut
7、agglutinin，PNA）和大豆凝集素（Soybean agglutinin，SBA）等，凝集素是它们的总称。第二章 脂类脂肪酸（fatty acid）是指一端含有一个羧基的长的脂肪族碳氢链。脂肪酸是最简单的一种脂，它是许多更复杂的脂的成分。饱和脂肪酸（saturated fatty acid）不含有C=C双键的脂肪酸。不饱和脂肪酸（unsaturated fatty acid）至少含有C=C双键的脂肪酸。必需脂肪酸（occential fatty acid）维持哺乳动物正常生长所必需的，而动物又不能合成的脂肪酸，如亚油酸，亚麻酸，花生四烯酸。注：必须氨基酸（essential amino
8、 acid）人体不能合成或合成的量不能满足机体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。半必需氨基酸人体内合成量不能满足需求，必须从外界获取的氨基酸。包括精氨酸、组氨酸。三脂酰苷油（triacylglycerol）那称为甘油三酯。一种含有与甘油脂化的三个脂酰基的酯。脂肪和油是三脂酰甘油的混合物。磷脂（phospholipid）含有磷酸成分的脂。分为甘油磷脂、鞘磷脂。鞘脂（sphingolipid）一类含有鞘氨醇骨架的两性脂，一端连接着一个长连的脂肪酸，另一端为一个极性和醇。鞘脂包括鞘磷脂，脑磷脂以及神经节苷脂，一般存在于植物和动物细胞膜内，尤其是在中枢神经系统的组织内含量丰富。鞘磷脂（sphingomy
9、elin）一种由神经酰胺的C-1羟基上连接了磷酸毛里求胆碱（或磷酸乙酰胺）构成的鞘脂。鞘磷脂存在于在多数哺乳动物动物细胞的质膜内，是髓鞘的主要成分。卵磷脂（lecithin）即磷脂酰胆碱（PC），是磷脂酰与胆碱形成的复合物。脑磷脂（cephalin）即磷脂酰乙醇胺（PE），是磷脂酰与乙醇胺形成的复合物。脂质体（liposome）是由包围水相空间的磷脂双层形成的囊泡（小泡）。生物膜（bioligical membrane）围绕细胞或细胞器的脂双层膜，由磷脂双层结合有蛋白质和胆固醇、糖脂构成，起渗透屏障、物质转运和信号转导的作用。内在膜蛋白（integral membrane protein）插入
10、脂双层的疏水核和完全跨越脂双层的膜蛋白。外周膜蛋白（peripheral membrane protein）通过与膜脂的极性头部或内在的膜蛋白的离子相互作用和形成氢键与膜的内或外表面弱结合的膜蛋白。流体镶嵌模型（fluid mosaic model）针对生物膜的结构提出的一种模型。在这个模型中，生物膜被描述成镶嵌有蛋白质的流体脂双层，脂双层在结构和功能上都表现出不对称性。有的蛋白质“镶“在脂双层表面，有的则部分或全部嵌入其内部，有的则横跨整个膜。另外脂和膜蛋白可以进行横向扩散。乳化（emulsification）一种液体以极微小液滴均匀地分散在互不相溶的另一种液体中的作用。皂化值（saponi
11、fication number）完全皂化1g油脂所需氢氧化钾的毫克数。是三酰甘油中脂肪酸平均链长的量度，即三酰甘油平均分子量的量度。碘值（iodine number;iodine value;IV）脂肪不饱和程度的一种度量，等于100g脂肪所摄取碘的克数。检测时，以淀粉液作指示剂，用标准硫代硫酸钠液进行滴定。碘值大说明油脂中不饱和脂肪酸含量高或其不饱和程度高。酸值（acid number;acid value）中和1g油脂中的游离脂肪酸所需氢氧化钾的毫克数。常用以表示其缓慢氧化后的酸败程度。一般酸值大于6的油脂不宜食用。酸败（rancidity）天然油脂长时间暴露在空气中会引起变质的现象。这是
12、由于油脂的不饱和成分受空气中氧、水分或霉菌的作用发生自动氧化，生成过氧化物进而降解为挥发性醛、酮、羧酸的复杂混合物，并产生难闻的气味。抗氧化剂（oxidation inhibitor;antioxidant）乙酰值（acetylation value）又称乙酰化值。对脂肪中羟基数目的定量。油脂中含羟基的脂肪酸可与乙酸酐或其他酰化剂作用生成相应的酯。乙酰化值指1g乙酰化的油脂所分解出的乙酰用氢氧化钾中和时所需的氢氧化钾mg数。萜（terpene）由两个或多个异戊二烯单位连接而成的萜烯及其衍生物。根据异戊二烯的数目分单萜、倍半萜、双萜、三萜、四萜和多萜。通透系数（permeability coef
13、ficient）是离子或小分子扩散过脂双层膜能力的一种量度。通透系数大小与这些离子或分子在非极性溶液中的溶解度成比例。通道蛋白（channel protein）是带有中央水相通道的内在膜蛋白，它可以使大小适合的离子或分子从膜的任一方向穿过膜。（膜）孔蛋白（pore protein）其含意与膜通道蛋白类似，只是该术语常用于细菌。被动运输（passive transport）离子或小分子在浓度差或电位差的驱动下顺电化学梯度穿膜的运输方式。包括简单扩散和协助扩散。简单扩散：也叫自由扩散（free diffusing），特点是：沿浓度梯度（或电化学梯度）扩散；不需要提供能量；没有膜蛋白的协助。 协助扩
14、散：也称促进扩散（faciliatied diffusion）、易化扩散（facilitated deffusion），其运输特点是： 比自由扩散转运速率高； 存在最大转运速率； 在一定限度内运输速率同物质浓度成正比。如超过一定限度，浓度再增加，运输也不再增加。因膜上载体蛋白的结合位点已达饱和； 有特异性，即与特定溶质结合。主动转运（active transport）特异性运输蛋白消耗能量使离子或小分子逆浓度梯度穿膜的运输方式。协同运输（contransport）是一类靠间接提供能量完成的主动运输方式。物质跨膜运动所需要的能量来自膜两侧离子的电化学浓度梯度，而维持这种电化学势的是钠钾泵或质子泵
15、。包括同向协同、反向协同。基团运输 一般来说，物质通过膜运输是不需要进行化学修饰，但有些糖在通过细菌膜时需要进行磷酸化反应加入一个磷酸基团，以糖-磷酸的形式才能通过膜，称为基团运输。一个最明显的例子是1964年由Rosman S等在大肠杆菌中发现的磷酸烯醇式丙酮酸转磷酸化酶系统即PTS（phosphoenolpyruvate(PEP)-linked phosphotransferase system）系统胞吞作用（endocytosis）物质被质膜吞入并以膜衍生出的脂囊泡形成（物质在囊泡内）被带入到细胞内的过程。包括吞噬作用和胞饮作用。吞噬作用（phagocytosis）吞噬细胞摄取颗粒物质的
16、过程。胞饮作用（pinocytosis）细胞从外界中摄取可溶性物质的过程。第三章 氨基酸和蛋白质氨基酸（amino acid）是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在-碳上。两性电解质（ampholyte）同时带有可解离为负电荷和正电荷基团的电解质。等电点（pI,isoelectric point）使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH值。茚三酮反应（ninhydrin reaction）在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。肽键（peptide bond）一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分
17、子水形成的酰氨键。范德华力（van der Waals force）分子间作用力又被称为范德华力，按其实质来说是一种电性的吸引力。可分为取向力、诱导力、色散力三种，广义的范德华力包括氢键。氢键（hydrogen bond）氢原子与电负性的原子X共价结合时，共用的电子对强烈地偏向X的一边，使氢原子带有部分正电荷，能再与另一个电负性高而半径较小的原子Y结合，形成的XHY型的键。疏水作用（hydrophobic interaction）疏水作用是指水介质中球状蛋白质的折叠总是倾向于把疏水残基埋藏在分子内部的现象。二硫键（disulfide bond）:通过两个（半胱氨酸）巯基的氧化形成的共价键。二硫
18、键在稳定某些蛋白的三维结构上起着重要的作用。肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。肽平面（peptide plane）也叫酰胺平面，指肽链主链上的肽键因具有部分双键性质，不能自由旋转，使连接在肽键上的6个原子共处的同一平面。谷胱甘肽（glutathione ，GSH）由谷氨酸、半胱氨酸、甘氨酸组成的短肽，主要生理作用是做为体内一种重要的抗氧化剂，它能够清除掉人体内的自由基，清洁和净化人体内环境污染，从而增进了人的身心健康。谷胱甘肽有还原型（G-SH）和氧化型（G-S-S-G）两种形式，在生理条件下以还原型谷胱甘肽占绝大多数。谷胱甘肽还原酶催化两型间的互变。该酶的
19、辅酶为磷酸糖旁路代谢提供的NADPH。Edman降解(Edman degradation)从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。双缩脲反应（biuret reaction）蛋白质在碱性溶液中与硫酸铜作用形成紫蓝色络合物的呈色反应。在540nm 波长处有最大吸收。可用于蛋白质的定性和定量检测。茚三酮反应（ninhydrin reaction）在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸或羟脯氨酸反应生成(亮）黄色）化合物的反应。此反应十分灵敏
20、，根据反应所生成的蓝紫色的深浅，在570nm波长下进行比色就可测定样品中氨基酸的含量，也可以在分离氨基酸时作为显色剂对氨基酸进行定性或定量分析。-碳原子的二面角 两个肽键平面之间的-碳原子，可以作为一个旋转点形成二面角(dihedral angle)。绕C-N键轴旋转的二面角（C-N-C-C）称为，绕C-C键轴旋转的二面角（N-C-C-N）称为，原则上和可以取-180+180之间的任一值，这样多肽链主链的各种可能构象都可用和这两个二面角或扭角来描述。变性（denaturation;degeneration）蛋白质或核酸分子中除了连接氨基酸或核苷酸链的一级化学键以外的任何天然构象的改变。可涉及非
21、共价键如氢键的断裂和共价键如二硫键的断裂，可导致蛋白质或核酸的一种或多种化学、生物学或物理学特性的改变。复性（renaturation;annealing）变性的逆转。蛋白质或核酸分子变性后，又全部或部分恢复其天然构象的过程。蛋白质一级结构（primary structure）指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。维持一级结构的主要作用力是肽键。蛋白质的二级结构（secondary structure）多肽链沿分子的一条轴所形成的旋转和折叠，主要是由分子内的氢键维系的局部空间排列。如蛋白质的螺旋、折叠、转角、无规卷曲。螺旋（-helix）最先由Linus Pauling好Robert Co
22、rey于1951年提出，是蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基（第n个）的羰基与多肽链C端方向的第4个残基（第4+n个）的酰胺氮形成氢键。在典型的右手-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm。折叠（-strand）是蛋白质的二级结构,肽键平面折叠成锯齿状,相邻肽链主链的N-H和C=O之间形成有规则的氢键,在-折叠中,所有的肽键都参与链间氢键的形成,氢键与-折叠的长轴呈垂直关系.转角（-turn;-bend;reverse turn）由4个氨基酸残基组
23、成，其中第一个残基的CO基团和第四个残基的NH基团之间形成氢键，使多肽链的方向发生“U”形改变。无规卷曲（random coil）直链多聚体的一种比较不规则的构象，其侧链间的相互作用比较小。无规卷曲对围绕单键转动阻力极小，并且由于溶剂分子的碰撞而不断扭曲，因此不具独特的三维结构和最适构象。无规卷曲可因环境而改变，有其生物学意义，这类有序的非重复性结构经常构成酶活性部位和其他蛋白质特异的功能部位。超二级结构（super-secondary structure）蛋白质二级结构和三级结构之间的一个过渡性结构层次，在肽链折叠过程中，因一些二级结构的构象单元彼此相互作用组合而成。典型的超二级结构有、等。
24、结构域（Structural Domain）是指蛋白质亚基结构中明显分开的紧密球状结构区域，可被特定分子识别和具有特定功能。蛋白质的三级结构（tertiary structure）蛋白质分子在二级、超二级结构的基础上进一步盘绕形成的高级结构。亚基（subunit）又称亚单位，组成蛋白质四级结构最小的共价单位，是指四级结构的蛋白质中具有三级结构的球蛋白。分子病（molecular disease）由于基因或DNA分子的缺陷，致使细胞内RNA及蛋白质合成出现异常、人体结构与功能随之发生变异的疾病。DNA分子的此种异常，有些可随个体繁殖而传给后代。如镰状细胞性贫血，是合成血红蛋白的基因异常所致的贫血
25、疾患。蛋白质的四级结构（quaternary structure）蛋白质的层次结构中的第四个层次，特指组成蛋白质的各个亚基通过非共价键相互作用(包括疏水相互作用、氢键和盐键等)排列组装而成的立体结构。大分子蛋白质常由多条多肽链所组成，每条多肽链各具独立的三级结构。蛋白质的四级结构是指几个各具独立三级结构之多肽链的相互结集、以特定的方式接触、排列形成更高层次的大分子蛋白质的空间构象。模序（Motif）也称模体，在许多蛋白质分子中，可以发现2到3个具有二级结构的肽段，在空间上互相接近，形成一个具有特殊功能的空间结构，称为蛋白质的“模序”。一个模序总有其特异的氨基酸序列，发挥特殊的功能，例如“锌指结
26、构”（zinc finger），此模体由一个-螺旋和两个反平行的-折叠三个肽段组成，形似手指，具有结合锌离子的功能。模体的特征性空间结构使其特殊功能的结构基础。抗原决定簇（antigenic determinant）又称表位，是决定抗原性的特殊化学基团，大多存在于抗原物质的表面，有些存在于抗原物质的内部，须经酶或其他方式处理后才暴露出来。抗体（antibody;Ab）机体的免疫系统在抗原刺激下，由B淋巴细胞或记忆细胞增殖分化成的浆细胞所产生的、可与相应抗原发生特异性结合的免疫球蛋白。主要分布在血清中，也分布于组织液及外分泌液中。抗原（antigen;Ag）是指能够刺激机体产生（特异性）免疫应答
27、，并能与免疫应答产物抗体和致敏淋巴细胞在体外结合，发生免疫效应（特异性反应）的物质。抗原的基本特性有两种：一是诱导免疫应答的能力，也就是免疫原性；二是与免疫应答的产物发生反应，也就是抗原性。半抗原（hapten）能与对应抗体结合出现抗原-抗体反应、又不能单独激发人或动物体产生抗体的抗原。它只有反应原性，不具免疫原性，又称不完全抗原。大多数多糖和所有的类脂都属于半抗原。如果用化学方法把半抗原与某种纯蛋白的分子（载体）结合，纯蛋白会获得新的免疫原性，并能刺激动物产生相应的抗体。半抗原一旦与纯蛋白结合，就构成该蛋白质的一个抗原簇。一些比一般半抗原分子量小，但有特异结构的化学活性基团物质（ 如青霉素、
28、磺胺剂等 ），称为简单半抗原。当简单半抗原进入过敏体质的机体时，能与体内组织蛋白结合，成为完全抗原，这种完全抗原可引起超敏反应。一般来说，B淋巴细胞识别半抗原决定簇，T淋巴细胞识别载体抗原决定簇。单克隆抗体（monoclonal antibody;McAb;mAb）高度均质性的特异性抗体，由一个识别单一抗原表位的B细胞克隆所分泌。一般来自杂交瘤细胞。多克隆抗体（polyclonal antibody）由多个B细胞克隆所产生的抗体，可与不同抗原表位结合且免疫球蛋白类别各异。活性肽（Active Peptide）肽是两个或两个以上的氨基酸以肽键相连的化合物，在人体内起重要生理作用，发挥生理功能。具
29、有活性的多肽称为活性肽，又称生物活性肽或生物活性多肽。同源蛋白（homologous protein）结构和功能类似的蛋白质。这些蛋白质可以是在进化过程中，来自共同的祖先蛋白质，但以后发散进化成为结构类似，而功能差异较大的蛋白质。另一种可能是在一定条件的作用下，由不同的祖先收敛进化为结构和功能类似的蛋白质。血红蛋白（haemoglobin；hemoglobin；ferrohemoglobin；Hb；HHb）存在于脊椎动物、某些无脊椎动物血液和豆科植物根瘤中。血红蛋白是使血液呈红色的蛋白，它由四条链组成，两条链和两条链，每一条链有一个包含一个铁原子的环状血红素。氧气结合在铁原子上，被血液运输。血
30、红蛋白的氧解离曲线呈S形，提示亚基之间存在正协同作用。肌红蛋白（myoglobin，MYO,Mb）由153个氨基酸残基组成，是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白，和血红蛋白同源，与氧的结合能力介于血红蛋白和细胞色素氧化酶之间，可帮助肌细胞将氧转运到线粒体。它的氧饱和曲线为双曲线型。别构效应层析（chromatography）按照在移动相和固定相 （可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。离子交换层析（ion-exchange column）使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱透析（dialysis）：通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分
31、子分开的一种分离纯化技术。凝胶过滤层析（gel filtrationchromatography）也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。亲合层析（affinity chromatograph）利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。高压液相层析（HPLC）：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。透析（dialysis）通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。盐溶（salting-in）在蛋白质水溶液
32、中，加入少量的中性盐，如硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等，会增加蛋白质分子表面的电荷，增强蛋白质分子与水分子的作用，从而使蛋白质在水溶液中的溶解度增大，这种现象称为盐溶。盐析（salting-out）增加中性盐浓度使蛋白质、气体、未带电分子溶解度降低的现象。是蛋白质分离纯化中经常使用的方法，最常用的中性盐有硫酸铵、硫酸钠和氯化钠等。凝胶电泳（gel electrophoresis）以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳（SDS-PAGE）在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE只是按照分子的大小，而不是根据分子所带的电荷大小分离的
33、。等电聚胶电泳（isoelectric focusing electrophoresis,IFE）利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点（pI）处，即梯度足的某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了。双向电泳（two-dimensional electrophorese）等电聚胶电泳和SDS-PAGE的组合，即先进行等电聚胶电泳（按照pI）分离，然后再进行SDS-PAGE（按照分子大小分离）。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。Wentern blot 蛋白质印迹，它是分子生物学、生物化学和免疫遗传学中常用的一种实验方法。其基本
34、原理是通过特异性抗体对凝胶电泳处理过的细胞或生物组织样品进行着色，通过分析着色的位置和着色深度获得特定蛋白质在所分析的细胞或组织中的表达情况的信息。同源蛋白质（homologous protein）来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质，例如血红蛋白。纤维蛋白（fibrous protein）一类主要的不溶于水的蛋白质，通常都含有呈现相同二级结构的多肽链许多纤维蛋白结合紧密，并为 单个细胞或整个生物体提供机械强度，起着保护或结构上的作用。球蛋白(globular protein)紧凑的，近似球形的，含有折叠紧密的多肽链的一类蛋白质，许多都溶于水。典形的球蛋白含有能特异的识别其它化合物的凹陷或
35、裂隙部位。角蛋白（keratin）:由处于-螺旋或-折叠构象的平行的多肽链组成不溶于水的起着保护或结构作用蛋白质。胶原（蛋白）（collagen）是动物结缔组织最丰富的一种蛋白质，它是由原胶原蛋白分子组成。原胶原蛋白是一种具有右手超螺旋结构的蛋白。每个原胶原分子都是由3条特殊的左手螺旋（螺距0.95nm,每一圈含有3.3个残基）的多肽链右手旋转形成的。分子伴侣（chaperone;molecular chaperone）一组从细菌到人广泛存在的蛋白质，非共价地与新生肽链和解折叠的蛋白质肽链结合，并帮助它们折叠和转运，通常不参与靶蛋白的生理功能。主要有三大类：伴侣蛋白、热激蛋白70家族和热激蛋白
36、90家族。波尔效应（Bohr effect）CO2浓度的增加降低细胞内的pH，引起红细胞内血红蛋白氧亲和力下降的现象。协同效应（synergistic effect）是指两种或两种以上的组分相加或调配在一起，所产生的作用大于各种组分单独应用时作用的总和。 而其中对混合物产生这种效果的物质称为增效剂(synergist)。分为正协同效应、负协同效应。镰刀型细胞贫血病（sickle-cell anemia）血红蛋白分子遗传缺陷造成的一种疾病，病人的大部分红细胞呈镰刀状。其特点是病人的血红蛋白亚基N端的第六个氨基酸残缺是缬氨酸（vol），而不是下正常的谷氨酸残基(Ghe)。患病者的血液红细胞表现为镰
37、刀状，其携带氧的功能只有正常红细胞的一半。第四章 酶酶（enzyme）生物催化剂，除少数RNA外几乎都是蛋白质。酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。单体酶 仅有一个活性中心的多肽链构成的酶，一般是由一条多肽链组成。寡聚酶 由2个或多个相同或不相同亚基组成的酶，称为寡聚酶。多酶体系（multienzyme system）在完整细胞内的某一代谢过程中，由几种不同的酶联合组成的一个结构和功能的整体，催化一组连续的密切相关的反应。辅酶（coenzyme）是一类可以将化学基团从一个酶转移到另一个酶上的有机小分子，与酶较为松散地结合，对于特定酶的活性发挥是必要的。有许多维他命及其衍生物，
38、如核黄素、硫胺素和叶酸，都属于辅酶。这些化合物无法由人体合成，必须通过饮食补充。不同的辅酶能够携带的化学基团也不同：NAD或NADP+携带氢离子，辅酶A携带乙酰基，叶酸携带甲酰基，S-腺苷基蛋氨酸也可携带甲酰基。辅基（prosthetic group）酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分（其中较小的非蛋白质部分称辅基），与酶或蛋白质结合的非常紧密，用透析法不能除去。辅基在整个酶促反应过程中始终与酶的特定部位结合，例如细胞色素氧化酶的铁卟啉。辅因子（cofactor）是指与酶结合且在催化反应中必要的具有辅助功能的非蛋白质化合物。脱脯基酶蛋白(apoenzyme)酶中除去催化活性可能需要的有机或无机
39、辅助因子或辅基后的蛋白质部分。全酶（holoenzyme）具有催化活性的酶，包括所有必需的亚基，辅基和其它辅助因子。核酶（ribozyme）是具有催化功能的RNA分子,是生物催化剂。核酶又称核酸类酶、酶RNA、 核酶类酶RNA。注：端粒酶（telomerase）一种自身携带模板的逆转录酶，由RNA和蛋白质组成，RNA组分中含有一段短的模板序列与端粒DNA的重复序列互补，而其蛋白质组分具有逆转录酶活性，以RNA为模板催化端粒DNA的合成，将其加到端粒的3端，以维持端粒长度及功能。 端粒（telomere）线状染色体末端的DNA重复序列，是真核染色体两臂末端由特定的DNA重复序列构成的结构，使正常
40、染色体端部间不发生融合，保证每条染色体的完整性。端粒是短的多重复的非转录序列（TTAGGG）及一些结合蛋白组成特殊结构，除了提供非转录DNA的缓冲物外，它还能保护染色体未端免于融合和退化，在染色体定位、复制、保护和控制细胞生长及寿命方面具有重要作用，并与细胞凋亡、细胞转化和永生化密切相关。抗体酶（abzyme）通过改变抗体中与抗原结合的微环境，并在适当的部位引入相应的催化基团，所产生的具有催化活性的抗体。可由两种途径获得抗体酶：采用过渡态的底物类似物诱导；在现有的抗体基础上，通过化学修饰或通过蛋白质工程向其配体结合部位导入催化基团。固定化酶（immobilized enzyme）是用物理的或化
41、学的方法使酶与水不溶性大分子载体结合或把酶包埋在水不溶性凝胶或半透膜的微囊体中制成的。酶固定化后一般稳定性增加，易从反应系统中分离，且易于控制，能反复多次使用。便于运输和贮存，有利于自动化生产。酶活力单位（U,active unit）酶活力单位的量度。1961年国际酶学会议规定：1个酶活力单位是指在特定条件（25，其它为最适条件）下，在1min内能转化1mol底物的酶量，或是转化底物中1mol的有关基团的酶量。催化常数（catalytic number）(Kcat)也称为转换数。是一个动力学常数，是在底物处于饱和状态下一个酶（或一个酶活性部位）催化一个反应有多快的测量。催化常数等于最大反应速度
42、除以总的酶浓度（max/Etotal）。或是每摩酶活性部位每秒钟转化为产物的底物的量（摩尔）。米氏方程（Michaelis-Mentent equation）表示一个酶促反应的起始速度（v）与底物浓度(s)关系的速度方程：=maxs/(Km+s)米氏常数（Michaelis constant）酶促反应的反应速度达到最大反应速度（vmax）一半时的底物浓度。初速度(initial velocity)酶促反应最初阶段底物转化为产物的速度，这一阶段产物的浓度非常低，其逆反应可以忽略不计。双倒数作图（double-reciprocal plot）那称为Lineweaver_Burk作图。一个酶促反应的
43、速度的倒数（1/V）对底物度的倒数（1/LSF）的作图。x和y轴上的截距分别代表米氏常数和最大反应速度的倒数。激活剂（activator）凡是能提高酶活性的物质都称为激活剂。抑制剂（depressant;depressor）竞争性抑制作用（competitive inhibition）通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。这种抑制剂使Km增大而max不变。非竞争性抑制作用（noncompetitive inhibition）抑制剂不仅与游离酶结合，也可以与酶-底物复合物结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使Km不变而max变小。
44、反竞争性抑制作用（uncompetitive inhibition）抑制剂只与酶-底物复合物结合而不与游离的酶结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使Km和max都变小但max/Km不变。酶原（zymogen）通过有限蛋白水解，能够由无活性变成具有催化活性的酶前体。别构酶（allosteric enzyme）具有变构效应的酶。有些酶除了活性中心外，还有一个或几个部位，当特异性分子非共价地结合到这些部位时，可改变酶的构象，进而改变酶的活性，酶的这种调节作用称为变构调节(allosteric regulation)，受变构调节的酶称变构酶。别构效应（allosteric effect）一个蛋白质与其
45、配体（或其他蛋白质）结合后，蛋白质的空间结构发生改变，使它适用于功能的需要，这一类变化称为别构效应或变构效应。同促效应（homotropic effect）当一个效应物分子与酶结合之后，影响另一相同的效应物分子与酶的另一部位结合称为同促效应。异促效应（heterotropic effect）当一分子效应物和酶结合之后，影响到另一不同的效应物分子与酶的另一部位结合则称为异促效应。齐变模式（concerted model）相同配体与寡聚蛋白协同结合的一种模式，按照最简单的齐变模式，由于一个底物或别构调节剂的结合，蛋白质的构相在T（对底物亲和性低的构象）和R（对底物亲和性高的构象）之间变换。这一模式
46、提出所有蛋白质的亚基都具有相同的构象，或是T构象，或是R构象。序变模式（sequential model）相同配体与寡聚蛋白协同结合的另外一种模式。按照最简单的序变模式，一个配体的结合会诱导它结合的亚基的三级结构的变化，并使相邻亚基的构象发生很大的变化。按照序变模式，只有一个亚基对配体具有高的亲和力。比活（specific activity）每分钟每毫克酶蛋白在25下转化的底物的微摩尔数。比活是酶纯度的测量。活化能（activation energy）1mol反应底物中所有分子由其态转化为过渡态所需要的能量。活性部位（active energy）酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨
47、基酸残基部分。活性部位通常位于蛋白质的结构域或亚基之间的裂隙或是蛋白质表面的凹陷部位，通常都是由在三维空间上靠得很进的一些氨基酸残基组成。调节部位（regulatory site）在酶分子催化部位外，能结合调节物而影响酶活性的部位。同工酶（isoenzyme isozyme）催化同一化学反应而化学组成不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列，底物的亲和性等方面都存在着差异。组成酶（constitutive enzyme）细胞内以相对恒定量存在的酶，其含量不受组织、介质的组成和生长条件的影响。诱导酶（inducible enzyme）在正常细胞中没有或只有很少量存在，但在酶诱导的过程中，由于诱导物的作
48、用而被大量合成的酶。调节酶（regulatory enzyme）在多酶体系中对代谢过程起调节作用的酶，一般是反应序列中的第一种酶，或是代谢途径分支点的酶。其催化活性受到严格的调节控制。丝氨酸蛋白酶（serine protease）活性部位含有在催化期间起亲核作用的丝氨残基的蛋白质。丝氨酸蛋白酶是一个蛋白酶家族，它们的作用是断裂大分子蛋白质中的肽键，使之成为小分子蛋白质。其激活是通过活性中心一组氨基酸残基变化实现的，它们之中一定有一个是丝氨酸（其名字的由来）。酶工程（enzyme engineering）将酶或者微生物细胞，动植物细胞，细胞器等在一定的生物反应装置中，利用酶所具有的生物催化功能,借助工程手段将相应的原料转化成有用物质并应用于社会生活的一门科学技术。乒乓反应（ping-pong reaction）在该反应中，酶结合一个底物并释放一个产物，留下一个取代酶，然后该取代酶再结合第二个底物和释放出第二个产物，最后酶恢复到它的起始状态。