考研生物化学名词解释..pdf

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1、PartI 生化名解 1.肽单元 (peptide unit): 参与肽键的6 个原子 Ca1、C、 O、N、H、Ca2 位于同一平面 ,Ca1 和 Ca2 在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6 个原子构成了肽单元，它是蛋 白质分子构象的结构单元。Ca 是两个肽平面的连接点，两个肽平面可经Ca 的单键进行旋转， NCa、CaC 是单键，可自由旋转。 2.结构域 (domain): 分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1 个和数个球状或纤维状的区域， 折叠得较为紧密，具有独立的生物学功能，大多数结构域含有序列上连续的100200 个氨 基酸残基， 若用限制性蛋白酶水解，含多个结构域的蛋白

2、质常分成数个结构域，但各结构域 的构象基本不变。 3.模体 (motif): 在许多蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近， 形成一个特殊的空间构象。一个模序总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊功能，如锌指 结构。 4.蛋白质变性 (denaturation):在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也 即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主 要发生二硫键与非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变，变性的蛋白质易沉 淀，沉淀的蛋白质不一定变性。 5.蛋白质的等电点(isoelectric point, pI):

3、 当蛋白质溶液处于某一pH 时，蛋白质解离成正、 负离子的趋势相等，即成为兼性离子，蛋白质所带的正负电荷相等，净电荷为零，此时溶液 的 pH 称为蛋白质的等电点。 6.酶(enzyme): 酶是一类对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质或核酸，通过降低反应的 活化能催化反应进行。酶的不同形式有单体酶，寡聚酶，多酶体系和多功能酶，酶的分子组 成可分为单纯酶和结合酶。酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。(不 考) 7.酶的活性中心 (active center of enzymes): 酶分子中与酶活性密切相关的基团在空间结构 上彼此靠近， 组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异

4、结合并将底物转化为产物。参与 酶活性中心的必需基团有结合底物，使底物与酶形成一定构象复合物的结合基团和影响底物 中某些化学键稳定性，催化底物发生化学反应并将其转化为产物的催化基团。活性中心外还 有维持酶活性中心应有的空间构象的必需基团。 8.酶的变构调节(allosteric regulation of enzymes): 一些代谢物可与某些酶分子活性中心外 的某部分可逆地结合，使构象改变， 从而改变酶的催化活性，此种调节方式称酶的变构调节。 被调节的酶称为变构酶或别构酶，使酶发生变构效应的物质，称为变构效应剂，包括变构激 活剂和变构抑制剂。 9.酶的共价修饰(covalent modific

5、ation of enzymes):在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽 链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共 价修饰。主要包括:磷酸化去磷酸化；乙酰化脱乙酰化；甲基化去甲基化；腺苷化 脱腺苷化； SH 与 SS互变等；磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。 10. 酶原和酶原激活(zymogen and zymogen activation):有些酶在细胞内合成或初分泌时只 是酶的无活性前体，必须在一定的条件下水解开一个或几个特定的肽键，使构象发生改变， 表现出酶的活性，此前体物质称为酶原。由无活性的酶原 向有活性酶转化的过程称为酶原激活。酶原的激活， 实际

6、是酶的活性中心形成或暴露的过程。 11. 同工酶 (isoenzyme isozyme):催化同一化学反应而酶蛋白的分子结构，理化性质， 以及免 疫学性质都不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列，底物的亲和性等方面都存在着差异。由 同一基因或不同基因编码，同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同 亚细胞结构中，它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。 12. 糖酵解 (glycolysis): 在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生 成乳酸的过程称为糖酵解(糖的无氧氧化)。糖酵解的反应部位在胞浆。主要包括由葡萄糖分 解成丙酮酸的糖酵解途径和由

7、丙酮酸转变成乳酸两个阶段，1 分子葡萄糖经历4 次底物水平 磷酸化， 净生成 2 分子 ATP。关键酶主要有己糖激酶，6-磷酸果糖激酶 -1 和丙酮酸激酶。 它 的意义是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式；某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能 途径。 13. 糖异生 (gluconeogenesis):是指从非糖化合物(乳酸、甘油、生糖氨基酸等)转变为葡萄糖 或糖原的过程， 主要在肝、肾细胞的胞浆及线粒体。关键酶主要有丙酮酸羧化酶，磷酸烯醇 式丙酮酸羧激酶，果糖双磷酸酶-1 和葡萄糖 -6- 磷酸酶。糖异生主要生理作用是维持血糖水 平的恒定，糖异生也是补充或恢复肝糖原储备的重要途径。 14.底

8、物水平磷酸化(substrate level phosphorylation):物质在脱氢或脱水的过程中，偶联生 成高能键，底物分子内部能量重新分布，使ADP(GDP) 磷酸化生成ATP(GTP)的过程。 15. 乳酸循环 (lactate cycle or cori cycle):肌收缩 (尤其是供氧不足时)通过糖酵解生成乳酸。 肌内糖异生活性低，所以乳酸通过细胞膜弥散进入血液后，再入肝，在肝内异生为葡萄糖。 葡萄糖释入血液后又可被肌摄取，这就构成了一个循环，此循环称为乳酸循环，也称Cori 循环，生理意义:乳酸再利用，避免了乳酸的损失，防止乳酸的堆积引起酸中毒，间接调节 血糖。 16. 脂

9、肪动员 (fat mobilization):是指储存在脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶逐步水解为FFA 及 甘油， 并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。在脂肪动员中， 激素敏感性三酰甘油脂肪 酶(HSL) 是限速酶。 17.脂肪酸的-氧化 (-oxidation of fatty acid): 脂酰 CoA 进入线粒体基质后，在脂肪酸的 -氧化多酶复合体的催化下从脂酰基的 -碳原子开始，进行脱氢、加水、再脱氢、硫解四 步连续反应，脂酰基断裂生成一分子乙酰CoA 及一分子比原来少两个碳原子的脂酰CoA， 此过程即脂肪酸的-氧化。 在胞液、 线粒体中反应， 除脑组织外 ,大多数组织均可进行，其 中肝

10、、肌肉最活跃。肉碱脂酰转移酶是脂肪酸-氧化的限速酶。 18. 酮体 (ketone bodies):在肝细胞线粒体中以-氧化生成的乙酰CoA 为原料转化成乙酰乙 酸、 -羟丁酸和丙酮，三者统称为酮体。是脂肪酸在肝中分解的正常中间代谢产物，供肝 外组织利用，是肝脏输出能源的一种形式。过量则导致酮症酸中毒等疾病。 19. 呼吸链 (respiratory chain):在生物氧化过程中，代谢物脱下的成对氢原子(2H) 通过线粒体 上多种酶和辅酶所催化的连锁反应的逐步传递，最终与氧结合生成水，并偶联ATP 的生成， 这一系列酶和辅酶称为呼吸链，又称电子传递链(electron transfer ch

11、ain)。 20. 氧化磷酸化(oxidative phosphorylation):是指代谢物脱下的成对氢原子(2H) 在呼吸链电 子传递过程中偶联ADP 磷酸化并生成ATP，最终与氧结合生成水，又称为偶联磷酸化。氧 化磷酸化是体内生成ATP 的主要方式。 21. 氮平衡 (nitrogen balance): 摄入食物的含氮量与排泄物(尿与粪 )中含氮量之间的关系， 包括氮总平衡、氮正平衡、氮负平衡三种平衡，可以反映体内蛋白质代谢的概况。(不考 ) 22. 氨基酸代谢库(metabolic pool): 食物蛋白经消化吸收的氨基酸(外源性氨基酸)与体内组 织蛋白降解产生的氨基酸(内源性氨基

12、酸)混在一起，分布于体内各处参与代谢，称为氨基酸 代谢库。 23. -磷酸甘油穿梭(-glycerophosphate shuttle): 在哺乳动物的脑、 骨骼肌中， 当胞液的 NADH 较多时，在胞液中磷酸甘油脱氢酶的作用下，使磷酸二羟丙酮还原成磷酸甘油，后者 通过线粒体外膜， 再经位于线粒体内膜胞液侧的磷酸甘油脱氢酶的催化下，氧化生成磷酸二 羟丙酮和FADH2。磷酸二羟丙酮可传出线粒体外膜至胞液继续进行穿梭，而FADH2 则进入 琥珀酸氧化呼吸链同时生成1.5molATP 。(1、存在于脑和骨骼肌；2、过程可用图示；3、 NADH 被转运入线粒体进行氧化磷酸化；4、最终生成1.5molA

13、TP) 24.苹果酸 -天冬氨酸穿梭(malate-asparate shuttle): 该穿梭机制存在于心肌和肝中，胞液 中的 NADH 在苹果酸脱氢酶的作用下，使草酰乙酸还原生成苹果酸，后者通过线粒体内膜 上的 -酮戊二酸载体进入线粒体，又在线粒体内苹果酸脱氢酶的作用下重新生成草酰乙酸 和 NADH。NADH 进入 NADH 氧化呼吸链，生成2.5molATP 。线粒体内的草酰乙酸经谷草转 氨酶的作用生成天冬氨酸，后者经酸性氨基酸载体转运出线粒体，再转变成草酰乙酸，继续 进行穿梭。 (1、存在于肝和心肌；2、过程可用图示；3、NADH 被转运入线粒体进行氧化磷 酸化； 4、最终生成2.5m

14、olATP) 25. 一碳单位 (one carbon unit):某些氨基酸代谢过程中产生的只含有一个碳原子的基团称为 一碳单位， 其代谢的辅基是四氢叶酸。一碳单位参与嘌呤、胸腺嘧啶的合成，主要的一碳单 位有甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基和亚氨甲基，一碳单位主要来自丝氨酸，甘氨酸，组氨 酸及色氨酸的分解代谢。 26. 甲硫氨酸循环 (methionine cycle): 甲硫氨酸和ATP 作用转变成S-腺苷甲硫氨酸(SAM)， SAM 是甲基的直接供体，参与许多甲基化反应，与此同时产生S-腺苷同型半胱氨酸进一步 转变成同型半胱氨酸，后者可接受N5CH3FH4 的甲基重新生成甲硫氨酸，形成一个循

15、 环过程称作甲硫氨酸循环。其生理意义是: SAM 提供甲基以进行体内广泛存在的甲基化反 应； N5CH3 FH4 提供甲基合成甲硫氨酸，同时使N5CH3FH4 的 FH4 释放，再参 与一碳单位的代谢。 27.联合脱氨基作用(transdeamination):两种脱氨基方式的联合作用，使氨基酸脱下-氨基 生成 -酮酸的过程，包括转氨基偶联氧化脱氨基作用和转氨基偶联嘌呤核苷酸循环，既是 氨基酸脱氨基的主要方式，也是体内合成非必需氨基酸的重要方式。 28. 嘌呤核苷酸循环(purine nucleotide cycle):骨骼肌和心肌主要通过嘌呤核苷酸循环进行脱 氨基作用。 氨基酸首先通过连续的

16、转氨基作用将氨基酸的氨基转移给草酰乙酸，生成天冬氨 酸；天冬氨酸与次黄嘌呤核苷酸生成腺苷酸代琥珀酸，经裂解生成AMP，AMP 在腺苷酸脱 氢酶催化下脱去氨基。由此可见， 嘌呤核苷酸循环实际上也可以看成是另一种形式的联合脱 氨基作用。 29. 变构调节(allosteric regulation):小分子化合物与酶分子活性中心以外的某一部位特异 结合， 引起酶蛋白分子构象变化，从而改变酶的活性，这种调节称为酶的变构调节或别构调 节。被调节的酶称为变构酶或别构酶，使酶发生变构效应的物质，称为变构效应剂，包括变 构激活剂和变构抑制剂。 30. 化学修饰调节:(chemicalmodification

17、)酶蛋白肽链上某些残基在酶的催化下发生可逆的 共价修饰，从而引起酶活性改变，这种调节称为酶的化学修饰。主要包括:磷酸化去磷酸 化；乙酰化脱乙酰化；甲基化去甲基化；腺苷化脱腺苷化；SH 与 SS互变等； 磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。 31. 变构酶 (allosteric enzyme): 指代谢途径中参与变构调节的关键酶称为变构酶，变构酶常 为多个亚基构成的寡聚体，有催化亚基含结合底物催化反应的活化中心及调节亚基含与变构 效应剂结合引起调节作用的调节部位，对酶催化活性调节的方式称为变构效应，具有协同效 应。 32. 变构效应剂 (allosteric effector): 与酶分子活性中心以

18、外的某一部位特异结合，引起酶蛋 白分子构象变化，从而改变酶的活性的底物、终产物与其他小分子代谢物质，称为变构效应 剂，引起酶活性增加的变构效应剂称变构激活剂，引起酶活性降低的变构效应剂称变构抑制 剂。 33. 生物转化作用 (Biotransformation):机体将来自体外的非营养物质在肝脏进行氧化、还原、 水解和结合反应，使这些物质生物活性或毒性降低甚至消除，这一过程称为生物转化作用。 生物转化的对象包括内源性的激素、胺类等和外源性的药物、毒物等非营养物质。肝是主要 器官，但在肺、肾、胃肠道和皮肤也有一定生物转化功能。意义:对体内的非营养物质进行 转化，使其灭活或解毒；更为重要的是可使这

19、些物质的溶解度增加，易于排出体外。 34.胆汁酸的肝肠循环(bile acid enterohepatic circulation):在肝细胞合成的初级胆汁酸，随 胆汁进入肠道， 协助脂类物质的消化吸收后，受肠菌作用转变为次级胆汁酸。肠道中各种胆 汁酸约95% 被肠道重吸收经门静脉入肝，并同新合成的胆汁酸一起再次被排入肠道，这一 过程被称为胆汁酸的肠肝循环。意义:将有限的胆汁酸反复利用以满足人体对胆汁酸的生理 需要。 35. 胆素原的肠肝循环(bilinogen enterohepatic circulation):肠道中有少量的胆素原可被肠粘 膜细胞重吸收， 经门静脉入肝，其中大部分再随胆汁

20、排入肠道，形成胆素原的肠肝循环。只 有少量经血液循环入肾并随尿排出，胆素原接触空气后被氧化成尿胆素,后者是尿的主要色 素。 分子生物学名词解释 第二章核酸的结构与功能 1.DNA 的变性与复性 (denaturation and renaturation of DNA): 双链 DNA(dsDNA) 在变性因 素(如过酸、过碱、加热、尿素等)影响下 ,解链成单链DNA(ssDNA) 的过程称之为DNA 变性。 DNA 变性后，生物活性丧失，但一级结构没有改变，所以在一定条件下仍可恢复双螺旋结 构。热变性的DNA 经缓慢冷却后，两条互补链可重新恢复天然的双螺旋构象，这一现象称 为复性，也称退火。

21、 2.核酸分子杂交(hybridization of nucleic acids):是核酸研究中一项最基本的实验技术。其基 本原理就是应用核酸分子的变性和复性的性质,使来源不同的DNA(或 RNA)片段 ,按碱基互补 关系形成杂交双链分子。杂交双链可以在DNA 与 DNA 链之间 ,也可在 RNA 与 DNA 链之间形 成。这种现象称为核酸分子杂交。简称杂交(hybridization) 3.增色效应与减色效应(hyperchromic effect and hypochromic effect): DNA变性时，双螺旋 松解，碱基暴露，OD260 值增高称之为增色效应；除去变性因素后，单链D

22、NA 依碱基配对 规律恢复双螺旋结构，OD260 值减小称为减色效应。 4.核酶 (ribozyme): 核酶是具有催化功能的RNA 分子。大多数核酶通过催化转磷酸酯和磷酸 二酯键水解反应参与RNA 自身剪切、加工过程。 第八章核苷酸代谢 1.从头合成途径(de novo synthesis pathway): 利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及CO2 等 简单物质为原料合成嘌呤或嘧啶核苷酸的过程,称为从头合成途径，是体内的主要合成途径。 2.补救合成途径(salvage synthesis pathway):利用体内游离嘌呤或嘧啶碱基和游离嘌呤或嘧 啶核苷， 经简单反应过程生成嘌呤或嘧啶核苷酸

23、的过程。在部分组织如脑、骨髓中只能通过 此途径合成核苷酸。 第十章DNA 的生物合成 (复制 ) 1.半保留复制 (semiconservative replication):DNA复制时， 亲代 DNA 双螺旋结构解开，分别 以解开的两股单链为模板，以dNTP(dATP 、 dGTP 、dTTP 、dCTP)为原料，按照碱基互补 的原则，合成与模板链互补的新链，从而形成两个子代DNA 双链， 其结构与亲代DNA 双链 完全一致。因子代DNA 双链中的一股单链源自亲代，另一股单链为合成的新链，形成的双 链与亲代双链的碱基序列完全一致，故称为半保留复制。 2.端粒 (telomere): 是位于真核细胞线性染色体末端的特殊结构,由一段串联重复的DNA 短序 列与端粒结合蛋白构成；端粒具有稳定染色体结构，防止末端降解和融合的功能；并维持 DNA 复制的完整性。端粒复制要靠具有反转录酶性质的端粒酶来完成。