《2020初级药士知识点：酶.doc》由会员分享，可在线阅读，更多相关《2020初级药士知识点：酶.doc（4页珍藏版）》请在三一文库上搜索。
1、2020初级药士考试基础知识生物化学知识点讲义酶考试大纲及考分预测酶的概念酶的活性中心同工酶酶促反应动力学一、酶的分子结构与功能(一)酶的概念：酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效催化作用的有机生物催化剂。(二)酶的分子组成(1)单纯酶：仅由氨基酸残基构成。(2)结合酶：由蛋白质和非蛋白质组成，全酶=酶蛋白+辅助因子。辅助因子包括小分子有机化合物(维生素或维生素类物质)和金属离子 。辅酶：与酶蛋白以非共价键 疏松结合，可用透析等简单方法分离;辅基：与酶蛋白以共价键 牢固结合，不能用透析等简单方法分离。主要作用：参与酶的催化过程，在反应中传递电子、质子或一些基团。金属离子多为酶的辅基。常
2、见的有K+、Na+、Mg2+等。(三)酶的催化作用酶的活性中心：指酶分子能与底物结合并发生催化作用的局部空间结构。凡具有活性的酶都具有活性中心。1.活性中心内的必需基团：它包含两个基团(结合基团和催化基团)，其特点是与催化作用直接相关，是酶发挥催化作用的关键部位。2.活性中心外的必需基团：在活性中心外的区域，还有一些不与底物直接作用的必需基团，这些基团与维持整个酶分子的空间构象有关。(四)酶原与酶原激活酶原与酶原激活在初合成或初分泌时没有活性的酶的前体称为酶原。酶原在一定条件下，转变成有活性的酶的过程称为酶原的激活。酶原激活的实质是酶的活性中心形成或暴露的过程。酶原激活意义 如胰蛋白质酶原、凝
3、血酶原等的激活，一方面防止了自身消化，起到保护作用;另一方面保证特定的酶在特定的时间和部位发挥作用。(五)同工酶1.概念：是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。2.举例：乳酸脱氢酶(LDH1LDH5共5种同工酶)心、肾以LDH1为主;肺以LDH3和LDH4为主;骨骼肌以LDH5为主;肝以LDH5为主。血清中LDH含量的顺序是LDH2LDH1LDH3LDH4LDH5。二、酶促反应的特点酶不仅催化体内化学反应，而且在体外也能发挥催化作用。1.有效地降低反应的活化能(台阶)，具有极高的催化能力。2.高度的特异性(专一性)。3.可调节性(这是与无机催化反应的不
4、同点)。4.不稳定性。三、影响酶促反应速度的因素(一)酶浓度在一定温度、pH条件下，当底物浓度酶浓度时，酶促反应速度与酶浓度成正比例关系。(二)底物浓度在一定温度、pH条件下，酶浓度一定时，酶促反应速度与底物浓度的关系呈矩形双曲线。(三)温度酶促反应速度达到最大时的环境温度称为酶的最适温度。高于或低于最适温度，酶促反应速度均降低。人体内各种酶的最适温度在37左右。(四)pH酶促反应速度达到最大时的反应体系的pH称为酶的最适pH。pH低于或高于最适值，酶促反应速度均降低。人体内多数酶的最适pH接近于7，但也有例外，如胃蛋白质酶的最适pH为1.8;肝精氨酸酶的最适pH为9.8等。四、抑制剂与激活剂1.不可逆性抑制：以共价键与酶活性中心的必需基团牢固结合，使酶失活(有机磷农药)2.可逆性抑制：非共价键结合定义Vmax Km 竞争性抑制（磺胺抗菌素）抑制剂与底物竞争性结合酶的活化中心不变变大反竞争性抑制 抑制剂与酶-底物复合物结合阻止产物的生成.减小减小非竞争性抑制 抑制剂与酶、酶-底物复合物结合使酶丧失活性减小不变口诀：竞K大，非V小，反竞K，V都变小。