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1、学习必备欢迎下载 名词解释： 1.蛋白质的一级、二级结构P87、89 蛋白质一级结构是指蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序，也称化学结 构；蛋白质二级结构是指多肽主链骨架有规则的盘曲折叠形成的构象，不涉及 侧链基团的空间排布。 2.蛋白质的变（别）构效应 别构效应又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导 致蛋白质 生物活性 改变的现象。别构效应（ allosteric effect ）某种不直接涉及 蛋白质活性的物质，结合于蛋白质活性部位 以外的其他部位（ 别构部位 ） ，引起 蛋白质分子的构象变化，而导致蛋白质活性改变的现象。 (底物或效应物和酶分子上的相应部位结合后，会引起
2、酶分子构象改变从而 影响酶的催化活性的效应。) 3.等电点P102 对某一蛋白质来说， 在某一 PH溶液中，它所带的正电荷与负电荷数恰好相 等，即净电荷为 0 时，在电场中它既不向阳极也不向阴极移动，这时溶液的PH 就称为蛋白质的等电点（ pI） 4.酶的活性中心P153 通过肽链的折叠、螺旋或缠绕形成了多种活性空间酶的活性部位（或 称活性中心） 5.酶的比活力 P163 比活力是指每毫克酶蛋白所含的酶活力单位数，即 比活力 =活力单位数 /每毫克酶蛋白 6.核酸的增色效应 核酸的光吸收值比各核苷酸光吸收值的和少30-40%，当核酸变性或降解时 光吸收值显著增加。 （将 DNA的稀盐溶液加热到
3、80100时， 双螺旋结构解体， 两条链分开形成单链，由于双螺旋分子内部的碱基暴露，260nm 紫外吸收值升 高的现象。） 7.核酸的变复性 P133-134 核酸的变性指 DNA分子中的双螺旋结构解链为无规则线性结构的现象。 变性 DNA在适当条件下，又可使两条彼此分开的链重新缔合称为双螺旋结 构，此过程称复性。 8.生物氧化P175 有机物质在生物体内的氧化作用（伴随着还原作用）统称为生物氧化。 9.呼吸链 P177 一系列具有氧化还原特性的酶与辅酶作为氢和电子的传递体。递氢体和递 学习必备欢迎下载 电子体按一定顺序排列在线粒体内膜上所形成的连锁氧化还原体系称为电子传 递链。由于其与细胞摄
4、取氧的呼吸过程有关，通常又称为呼吸链。 10.氧化磷酸化P182 氧化磷酸化是指伴随着代谢物的脱氢以及氢和电子在呼吸链上传递最后交 给氧生成水的氧化途径，所释放的能量使ADP磷酸化形成 ATP的过程。 11.底物水平磷酸化P182 底物由于脱氢、脱水等作用，使分子重排，分子内部能量重新分布而形成 的高能磷酸键（或高能硫酯键）直接将能量转移给ADP （或 GDP ）形成 ATP （或 GTP ）的过程。 12.脂肪酸的 -氧化 P221-223 氧化过程： (1)脱氢反应 (2)水化反应 (3)再脱氢反应 (4)硫解反应 糖酵解途径P200 糖酵解是一切有机体中普遍存在的葡萄糖降解途径，也是葡萄
5、糖分解代谢 的共同途径，也称EMP途径。糖酵解是在细胞质中进行的，不论有无氧气均可 发生。 13.三羧酸循环P202 三羧酸循环可分为3 个阶段：第一阶段为乙酰CoA和草酰乙酸生成六碳三 羧酸阶段；第二阶段为连续两步氧化、脱羧生成四碳二羧酸阶段；第三阶段为 草酰乙酸的再生阶段。 14.糖异生 P207,208 由非糖物质转化成糖（由丙酮酸转化为葡萄糖） 15.半保留复制 P270 由 1 条母代 DNA链和 1 条子代 DNA链配对产生子代双螺旋DNA。 16.冈崎片段 P274 在 E.coli DNA复制中，前导链的连续合成比较简单， 而滞后链的不连续合成 较复杂。 。滞后链合成分段进行，
6、需要合成若干RNA引物， DNA聚合酶可以 在引物的 3 端开始合成 DNA， 这样产生的片段含有 RNA( 约 15个核苷酸 )和 DNA， 被称为冈崎片段。(由 DNA聚合酶切除小片段上的RNA引物，填补片段 之间的空缺，最后由连接酶把它们连接成一条完整的子代链，由子代链合成的 这些较小的 DNA片段。) 17.中心法则 是指遗传信息 从 DNA 传递给 RNA，再从 RNA 传递给蛋白质， 即完成遗传 信息的转录和翻译的过程。 也可以从 DNA 传递给 DNA，即完成 DNA 的复制过 程。这是所有有 细胞结构 的生物所遵循的法则。 在某些病毒中的 RNA 自我复制 （如烟草花叶病毒 等
7、）和在某些病毒中能以RNA 为模板 逆转录 成 DNA 的过程 学习必备欢迎下载 （某些致癌病毒）是对中心法则的补充。 简答题： 1.生物化学的发展分哪三个阶段？简述每个阶段的主要内容。 静态生物化学时期（ 1920 年以前）研究内容以分析生物体内物质的化学 组成、性质和含量为主；动态生物化学时期（1950 年以前）这是一个飞速发 展的辉煌时期；机能生物化学时期（1950 年以后）真正意义上的现代的生命 化学，蛋白质化学和和核酸化学成为研究重点。 2.简述米氏常数（ Km）的意义 Km 等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，即当V=Vm/2 时， S=Km, 单位为 mol/L。Km
8、 值是酶的特征常数，它只与酶的性质有关，而与酶 的浓度无关。 Km值反映酶与底物亲和力的大小。Km指小，表明酶与底物的亲 和力大，酶促反应易于进行。Km 指作为常数只是对固定的底物、一定的pH 指、一定的温度条件而言的。 3.什么是蛋白质的空间结构？蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系？ 蛋白质的空间结构具体包括： 一级结构：组成蛋白质多肽链的线性氨基酸序列。 二级结构：依靠不同氨基酸之间的C=O和 N-H基团间的氢键形成的稳定 结构，主要为 螺旋和折叠。 三级结构：通过多个二级结构元素在三维空间的排列所形成的一个蛋白 质分子的三维结构。 四级结构：用于描述由不同多肽链（亚基）间相互作用形成具
9、有功能的 蛋白质复合物分子。 蛋白质的一级结构决定高级结构，高级结构决定了蛋白质功能。 （例： RNASE是 一种水解RNA的酶， 由 124 个氨基酸残基组成的单肽链蛋白质，其中 含有 4 个链内二硫键。整个分子折叠成球形的天然构象。高浓度脲会破坏肽链中的次级键。 学习必备欢迎下载 巯基乙醇可还原二硫键。因此用脲和巯基乙醇处理RNaSe ；蛋白质三维构象破坏，肽链去折 叠成松散肽链， 活性丧失。 淡一级结构并未变化。除去脲和巯基乙醇， 并经氧化形成二硫键。 RNaSe重新折叠，活性逐渐恢复。由此看来，在一级结构未改变的状况下，其生物功能仍旧 发生变化，说明是蛋白质的高级结构决定了蛋白质的功能
10、。（1）一级结构的变异与 分子病蛋白质中的氨基酸序列与生物功能密切相关，一级结构的变化往往导致蛋白质生物 功能的变化。 如镰刀型细胞贫血症，其病因是血红蛋白基因中的一个核苷酸的突变导致该蛋 白分子中 -链第 6 位谷氨酸被缬氨酸取代。这个一级结构上的细微差别使患者的血红蛋白 分子容易发生凝聚，导致红细胞变成镰刀状，容易破裂引起贫血，即血红蛋白的功能发生了 变化。（2）一级结构与生物进化同源蛋白质中有许多位置的氨基酸是相同的，而其 它氨基酸差异较大。如比较不同生物的细胞色素C 的一级结构，发现与人类亲缘关系接近， 其氨基酸组成的差异越小，亲缘关系越远差异越大） 4.蛋白质的 螺旋结构有何特点？
11、(1)多肽链主链绕中心轴旋转， 形成棒状螺旋结构， 每个螺旋含有 3.6 个氨基 酸残基，螺距为 0.54nm，氨基酸之间的轴心距为0.15nm。 (2)每一个 角等于 -57，每一个 角等于 -47 (3)-螺旋结构的稳定主要靠链内氢键，每个氨基酸的NH 与前面第 4 个 氨基酸的 C=O形成氢键。 (4)-碳原子相连的 R基团侧链位于 -螺旋的外侧。天然蛋白质的 -螺旋结 构大都为右手螺旋。 5.什么是蛋白质的变性作用和复性作用？蛋白质变性后哪些性质会发生改变？ 某些物理或化学因素的作用可以破坏蛋白质分子中的次级键，从而破坏蛋 白质的螺旋或折叠状态， 使其构象发生变化， 引起蛋白质的理化性
12、质改变和生物 功能丧失，这种现象称为蛋白质变性。 变性的蛋白质分子恢复其天然形式的现象称之为复性。 蛋白质变性后，二级、三级以上的高级结构发生改变或破坏，但共价键不 变， 一级结构没有破坏。 变性蛋白质与天然蛋白质最明显的区别是生物活性丧失， 如酶失去催化能力、 血红蛋白失去运输氧的功能、抗体蛋白失去免疫作用等。 此 学习必备欢迎下载 外还表现出各种理化性质的改变，如结晶能力丧失、 溶解度降低、 分子不对称性 及黏度增加、容易被蛋白水解酶水解等。 6.什么是必需氨基酸和非必需氨基酸？ 根据生物体的需要可将氨基酸分为必需氨基酸、半必需氨基酸和非必需氨 基酸三类。 必需氨基酸：指人体内不能合成，或
13、合成速度不能满足机体需要，必须从 膳食中摄入的氨基酸， 有 8 种，分别是 Thr、Val、Leu、Ile、Lys 、Trp、Phe、Met。 非必需氨基酸：人体能够自身合成或由其他氨基酸转化而来的氨基酸。 7.写出三种常见的分离纯化蛋白质的方法及其原理？ 常见的分离提纯蛋白质的方法有：1、盐析与有机溶剂沉淀：在蛋白质溶液 中加入大量中性盐 ,以破坏蛋白质的胶体性质,使蛋白质从溶液中沉淀析出,称为 盐析.常用的中性盐有：硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等.盐析时 ,溶液的 pH 在蛋白质 的等电点处效果最好 .凡能与水以任意比例混合的有机溶剂,如乙醇、甲醇、丙酮 等,均可引起蛋白质沉淀 .2、电泳法：蛋
14、白质分子在高于或低于其pI 的溶液中带 净的负或正电荷 ,因此在电场中可以移动 .电泳迁移率的大小主要取决于蛋白质分 子所带电荷量以及分子大小.3、透析法：利用透析袋膜的超滤性质 ,可将大分子物 质与小分子物质分离开 .4、层析法：利用混合物中各组分理化性质的差异,在相互 接触的两相（固定相与流动相）之间的分布不同而进行分离.主要有离子交换层 析,凝胶层析 ,吸附层析及亲和层析等 ,其中凝胶层析可用于测定蛋白质的分子量.5、 分子筛：又称凝胶过滤法 ,蛋白质溶液加于柱之顶部 ,任其往下渗漏 ,小分子蛋白质 进入孔内 ,因而在柱中滞留时间较长 ,大分子蛋白质不能进入孔内而径直流出,因 此不同大小
15、的蛋白质得以分离.6、 超速离心：利用物质密度的不同 ,经超速离心后 , 分布于不同的液层而分离.超速离心也可用来测定蛋白质的分子量,蛋白质的分子 量与其沉降系数 S成正比 . 8.什么是尿素循环，有何生物学意义？ 学习必备欢迎下载 尿素循环：又称为鸟氨酸循环,肝脏中 2 分子氨（ 1 分子氨是游离的 ,1 分子 氨来自天冬氨酸）和1 分子 CO2生成 1 分子尿素的环式代谢途径 .尿素循环是第 一个被发现的环式代谢途径. 生物学意义 : （1）尿素循环不仅将氨和CO2合成为尿素 ,而且生成一分子延胡索酸 ,使尿素循 环与柠檬酸循环联系起来.（2）肝脏中尿素的合成是除去氨毒害作用的主要 途径,
16、尿素循环的任何一个步骤出问题都有可能产生疾病.如果完全缺乏尿素循环 中的某一个酶 ,婴儿在出生不久就昏迷或死亡；如果是部分缺乏,引起智力发育迟 滞、嗜睡和经常呕吐 .在临床实践中 ,常通过减少蛋白质摄入量使轻微的高氨血遗 传性疾病患者症状缓解 ,原因就是减少了游离氨的来源.（3）植物体内也存在 尿素循环 ,但转运活性低 ,其意义在于合成精氨酸.个别植物也可产生尿素,在脲酶 作用下分解产生氨 ,用以合成其他含氮化合物,包括核酸、激素、叶绿体、血红素、 胺、生物碱等 . 9.简述糖的酵解途径和糖异生途径的不同点。 糖酵解（ 1）葡萄糖 (Glucose) 磷酸化形成 6磷酸葡萄糖 -G6P （2）
17、6磷酸果糖磷酸化形成1,6 磷酸果糖 -FBP （3）磷酸烯醇式丙酮酸将磷酰基转移给ADP形成 ATP和丙酮酸 糖异生（1）丙酮酸草酰乙酸磷酸烯醇式丙酮酸, 丙酮酸羧化酶和磷酸烯 醇式丙酮酸羧激酶催化 （2）1,6- 二磷酸果糖 6-磷酸果糖 , 果糖二磷酸酶催化 （3）6-磷酸葡萄糖葡萄糖 , 葡萄糖 6 磷酸酶催化 10.为什么说转氨基反应在氨基酸合成和降解过程中都起重要作用 （1）在氨基酸合成过程中，转氨基反应是非必需氨基酸合成的主要方式，许 多氨基酸的合成可以通过转氨酶的催化作用，接受来自谷氨酸的氨基而形成。 （2）在氨基酸的分解过程中，氨基酸也可以先经转氨基作用把氨基酸上的氨 基转移
18、到 -酮戊二酸上形成谷氨酸， 谷氨酸在谷氨酸脱羟酶的作用上脱去氨基。 学习必备欢迎下载 11. 比较脂肪酸氧化和合成的差异 氧化在线粒体，合成在胞液；氧化的酰基载体是辅酶A，合成的酰基载体 是酰基载体蛋白；氧化是FAD和 NAD+，合成是 NADPH ；氧化是 L型，合成是 D 型。氧化不需要 CO2 ，合成需要 CO2 ；氧化为高 ADP水平，合成为高 ATP水平。 氧化是羧基端向甲基端， 合成是甲基端向羧基端； 脂肪酸合成酶系为多酶复合体， 而不是氧化酶。 12.简述分子杂交的原理与应用。 原理： 应用：酵母双杂交技术 13.DNA热变性有何特点？ Tm值表示什么？ 将 DNA的稀盐溶液加
19、热到70100几分钟后，双螺旋结构即发生破坏， 氢键断裂，两条链彼此分开，形成无规则线团状，此过程为DNA的热变性，有 以下特点：变性温度范围很窄， 260nm 处的紫外吸收增加；粘度下降；生物活性 丧失；比旋度下降； 酸碱滴定曲线改变。 Tm值代表核酸的变性温度 （熔解温度、 熔点） 。在数值上等于 DNA变性时摩尔磷消光值（紫外吸收）达到最大变化值半 数时所对应的温度。计算Tm（G +C ）% = (Tm 69.3)2.44 % 14.为什么说 TCA循环是联系糖代谢、脂代谢和氨基酸代谢的枢纽？ 在人体内糖的主要形式是葡萄糖及糖原。葡萄糖是糖在血液中的运输形式， 在机体糖代谢中占据主要地位
20、；而糖原是葡萄糖的多聚体， 包括肝糖原、 肌糖原 和肾糖原等，是糖在体内的储存形式。葡萄糖与糖原都能在体内氧化提供能量。 机体内糖的代谢途径主要有葡萄糖的无氧酵解、有氧氧化、 磷酸戊糖途径、 糖原 合成与糖原分解、糖异生以及其他己糖代谢等。糖代谢之所以说是其他代谢的 枢纽，原因是丙酮酸和葡糖糖-6-磷酸（后面简称 PA和 G-6-P ）这个关键分支点： （1）G-6-P可转化为葡萄糖（双向）或参与磷酸戊糖途径（2）G-6-P与糖原可经 糖原合成或糖原降解转化（3）G-6-P通过糖酵解途径转化为PA ，PA可通过糖异 生转化为 G-6-P （4）PA是参与氨基酸循环的重要物质，与-酮戊二酸、谷氨酸 等参与转氨基作用 （5）PA经氧化后形成的乙酰辅酶A 是柠檬酸循环的底物 （6） 学习必备欢迎下载 PA与乳酸可相互转化另外糖酵解产生的还原性辅酶（NADH）包括柠檬酸循环 产生的还原性辅酶（ NADH 、FADH2 ）参与了电子传递与氧化磷酸化合成ATP 。这 都与脂质代谢、氨基酸代谢以及核苷酸代谢的供能有关。 15.乙酰 CoA可进入哪些代谢途径 ? 1.生成 CO2和 H2O 2.生成酮体3.糖异生4.转化为脂肪或氨基酸