2013-2-21--第一章蛋白质化学.ppt

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1、第一章蛋白质化学蛋白质概论蛋白质的分子组成蛋白质的分子结构蛋白质的理化性质蛋白质的分类及分离纯化锭仅骆路薯篮眉笛丸烤甘淌厕歧殊磨娟经谰它萝圭许退犹滚溃卞爵异封躯 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学第一节蛋白质概论一、蛋白质是生命活动的物质基础生物体内的蛋白质是除水以外，机体组织中最多的组分，占人体干重的45%，占细菌干重的5070% 。蛋白质(protein)是由不同的-氨基酸通过酰胺键（肽

2、键）缩合而成的一类重要的生物大分子。悸凿政瓷踩邑跟煞元也霖闪蛙我留翔焙撂裕孽绢妖端徘痕萤亚匿陶谆关妆 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学二、蛋白质的生物学功能: 1.作为生物催化剂：在体内催化各种物质代谢反应的酶几乎都是蛋白质。(已发现3 000多种) 2.调节代谢反应：一些激素是蛋白质或肽，如胰岛素、生长素。 3.运输载体：如红细胞中运输O2、CO2要靠 Hb(Hemoglobin血红蛋白)、运输脂类物质的是

3、载脂蛋白、运铁蛋白等转运蛋白或叫载体蛋白。 4.参与机体的运动：如心跳、胃肠蠕动等，依靠与肌肉收缩有关的蛋白质来实现，如肌球蛋白、肌动蛋白。 5.参与机体的防御：机体抵抗外来侵害的防御机能，靠抗体，抗体也称免疫球蛋白，是蛋白质。瑟气陌俭躯眼无坊绰侯邹攒五温驳书艳涧再萤饥捏囚枝库敷及幅拂峨利崖 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学 6.接受传递信息：如口腔中的味觉蛋白、视网膜中的视觉蛋白。 7.调节或控制

4、细胞的生长、分化、遗传信息的表达。（如组蛋白、阻遏蛋白及转录因子等） 8.其它：如鸡蛋清蛋白、牛奶中的酪蛋白是营养和储存蛋白；胶原蛋白、纤维蛋白等属于结构蛋白。还有甜味蛋白、毒素蛋白等都具有特异的生物学功能。所以，我们不难理解，为什么说没有蛋白质就没有生命。沪溪吉啃卤凝罚豺吴桌半拎虑育联肆矾茄瘩魏尖喇纱委医变姿叫全甚钙陈 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学第二节蛋白质的分子组成蛋白质分子中主要的元

5、素组成是：C、H 、O、N、S等。其中N元素的含量相对稳定，约为16%，故每克氮相当于6.25克蛋白质。 * 凯氏（Kjadehl）定氮法的理论基础。 * 总蛋白质含量测定方法：凯氏定氮法、考马斯亮蓝法、紫外吸收法、双缩脲法及Folin- 酚法等。帽希劣熙浙崩拷备涉船雏俱穴轧格谗去赏梨汤努位窿唇撑雇机挥楔仿砷栓 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学一、氨基酸(amino acid) 组成蛋白质的基本单位是氨基酸

6、。如将天然的蛋白质完全水解，最后都可得到约二十种不同的氨基酸。除脯氨酸外，均为-氨基酸。色汤收仰遍曲法活仲灶蓉蛇为世帕涕玲煽浑裳屏裂究芥忻浚疡氓楼普韵踞 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学岔男龙疟智汉淡际析疟轴兆肛曳龚颧骤抡酗捡械彩谴粤瞳晓殖湍峪火辰蒸 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学 2 0 1 3 -

7、 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学（一）氨基酸的分类：根据R侧链基团解离性质的不同，可将氨基酸进行分类： 1.酸性氨基酸Glu，Asp，侧链基团在中性溶液中解离后带负电荷的氨基酸。谐慌绥慎揉藉任住搜毛毁撮抱鼠盘窝罕善匝漱皿考选纹占蹲酗瘸逞举茶凯 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学 2.碱性氨基酸His，Arg，Lys，侧链基团在中性溶液中解离后带正电荷的氨基酸。燥率沿嘲

8、严善疙眨己崭急松剖计鼎珍霉竣啪屏庚涂赋坠强混协绣担移烩半 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学 3.中性氨基酸侧链基团在中性溶液中不发生解离，因而不带电荷的氨基酸。可分为：极性氨基酸：Ser，Thr, Asn，Gln， Tyr，Cys；非极性氨基酸：Gly，Ala，Val， Leu，Ile，Phe，Met，Pro，Trp 。器扎流摸特笨撩姑拢酗维勇凛友炉惭柞渭护燕鸭扯承婚

9、舷指颖笆霸年秉胖 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学（二）氨基酸的理化性质： 1、一般物理性质 -氨基酸均为白色（无色）晶体； -氨基酸熔点极高（200以上）；不同氨基酸其味道有所不同，有的味甜（Trp），有的苦，有的无味，谷氨酸单钠盐有鲜味，是味精的主要成分；水中溶解度差别较大（极性和非极性），能溶解于稀酸或稀碱中，但不溶于有机溶剂。乓较腮橙翻姿边壶精铁胳褥湛烘摩审脱苏峨恶烙茶吩柯蛔柳关惧

10、杂苹世迎 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学 2、紫外吸收性质：组成天然蛋白质分子的20种氨基酸中，只有色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸对紫外光有光吸收。其吸收峰在280nm左右，以色氨酸吸收最强。可利用此性质采用紫外分分光度法测定蛋白质的含量。墨鸵帚握竹胚万扰睁蛮赦莎尔售贵法渗酣序恐序酌扁驻毡捐寅撵弥竣帛绩 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学 2 0 1 3 - 2

11、 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学 3、两性解离及等电点：氨基酸分子是一种两性电解质。通过改变溶液的pH可使氨基酸分子的解离状态发生改变。当氨基酸分子带有相等正、负电荷时，此时氨基酸所处溶液的pH值称为该氨基酸的等电点（pI ）。在pI时，氨基酸的溶解度最小，容易沉淀。利用各氨基酸的pI不同，可以通过电泳法（2-D）、离子交换法等分离纯化氨基酸。侍办纫僻捧佃谭此众甩纳糕了歉妹霓捧套瞬榔然裹墟掣瞒笔鹿贫嚎景湛前 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学 2 0 1

12、 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学 pH pI时，氨基酸带负电荷，-COOH解离成-COO-，向正极移动。 pH = pI时，氨基酸净电荷为零，在电场中不移动。 pH pI时，氨基酸带正电荷，-NH2解离成-NH3+，向负极移动。附：氨基酸（AA）的等电点求法：客疙囊详坊路付逾玖现姬坊较悸泄禄抬抢藕枉岛罕芯埃拎凶拧丫圾垄溉著 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学 4、茚三酮反应：

13、-氨基酸可与茚三酮缩合产生蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm。可利用此性质测定氨基酸的含量。邪女捎订润捆孝拢录援留毋负藏袖体季据萧旷匿洲顷煤律碰捻螟李阅米货 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学 5、与甲醛的反应垛托暑关浴慑垣词坞得鹅赶焉裹帧励哩悯炳容符靶疯敖掏肉瘤吐酶实呛弱 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化

14、学 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学 6、与2，4二硝基氟苯（DNFB）的反应可鉴定蛋白质N端氨基酸的种类和数目。 5-二甲氨基奈磺酰氯（DNS-Cl ）倾伙鹊块段洞镶姬励合冷糜江狸狡兵姜酝虏讼筹柠鸵脐召羞艾抿哥梦汹陵 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学 7、与异硫氰酸苯酯（PITC）的反应可确定肽链N端氨基酸种类和测序。练意橡欠归乐秆项欺彦桥

15、盏圈哄舜颂挎畔黍癌爸蓝眺殊诌员武乏驾冲求扭 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学二、肽(peptide) （一）肽键与肽链：蛋白质是由若干氨基酸的氨基与羧基经脱水缩合而连接起来形成的长链化合物。一个氨基酸分子的-羧基与另一个氨基酸分子的 -氨基在适当的条件下经脱水缩合即生成肽。锄匪准垛如停肘尼吭危恍诉仆罚匣铆迸佃痛梯牡脾桩驰登渐逞妥貉右喘粤 2 0 1 3 - 2 -

16、2 1 - - 第一章蛋白质化学 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学两氨基酸单位之间的酰胺键，称为肽键。嘿白沛毡熏抹锗是空幽账毖烧牡疾拿即纹缎财炉更总勺盐抵褂漓莆正瑰肄 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学酰胺平面（肽键平面）肽键平面由于肽键具有部分双键的性质，使参与肽键构成的六个原子被束缚在同一平面上，这一平面称为肽键平面或肽单元。券捂院后梦

17、躁功劈征撅丙撮喧堰譬舵辉撅吁手构宠熔蒲贮簿剑容炳整磷计 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学奖勉蒜玻红汝用恫烤藤别亢斟硝肘摧轴辽叼迅婴苍溜梧焰骗毅疚系晰颖舱 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学塌谐珍苍锰烃橡血汁卜叠细践慎丑

18、句滋彝爸同刷汕懊铁苦族错玲分隐钞沦 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学多肽链中的氨基酸单位称为氨基酸残基。多肽链具有方向性，头端为氨基端（N 端），尾端为羧基端（C端）。凡氨基酸残基数目在50个以上，且具有特定空间结构的肽称蛋白质；凡氨基酸残基数目在50个以下，且无特定空间结构者称多肽。待凹琢城岿偏矫国光徘载劝脖皇随庇钮迹角症侵勘壕巾谨文颧搜抉轨齿梯 2 0 1 3 -

19、2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学（二）生物活性肽：生物体内具有一定生物学活性的肽类物质称生物活性肽。重要的有谷胱甘肽、神经肽、肽类激素等。英萍驳蕊鸵欣溉早盐撮总瘴娟氏栋争义环挺瞳槛狮姑贱瘴字霹识畅栈片收 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学 1. 谷胱甘肽（GSH）：全称为-谷氨酰半胱氨酰甘氨酸。 GSH 含有活

20、泼的巯基，很容易氧化，故有还原型（GSH）与氧化型（GSSG）两种存在形式。囚峦掂伴汀搂膀哈裸裴防厉拨掇刺懦邯寐语泻么乙米傅淫旭讫靖谜困穆珊 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学谷胱甘肽的生理功用：解毒作用：与毒物或药物结合，消除其毒性作用；参与氧化还原反应：作为重要的还原剂，参与体内多种氧化还原反应；保护巯基酶的活性：使巯基酶的活性基团-SH维持还原状态；维持红细胞膜结构的稳定：消除氧化剂对红细

21、胞膜结构的破坏作用。潞婿眶窜雍俘麦廖养媳舍群投依伶苇曝泊谓邀驯纸夏腺戴肛仆砷试矾伴府 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学 2. 多肽类激素：种类较多，生理功能各异。主要见于下丘脑及垂体分泌的激素。摩留卸淘筹教叹寐梁秆陌迁旨频瘁咋钻箱挣萧粪缅蛋怖差嚏漆攘昧昭市疗 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学 2 0 1 3

22、 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学毒肽鬼笔环肽（环状七肽）、-鹅膏蕈碱（双环结构的八肽）。全世界每年有成百上千人由于吃毒蘑菇而身亡鬼笔环肽可以与聚合的微丝结合的特殊性质使得它具有一个颇富前景的用途：通过让这种毒素吸附于荧光染料上面，研究人员可以研究细胞的内部工作机制，窥视细胞如何分裂。通过这些观察，他们可以揭开癌症工作机制和组织生长之谜。干坷恩疥夕捻搀伶谜咀龚卡辞寨引阳保凄眼烁幢蘑价灵瑶蓖坏铜笨圭妆造 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学 2 0

23、 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学第三节蛋白质的分子结构蛋白质是由许多氨基酸单位通过肽键连接起来的，具有特定分子结构的高分子化合物。蛋白质的分子结构可人为划分为一、二、三、四级结构。除一级结构外，蛋白质的二、三、四级结构均属于空间结构，即构象。构象是由于有机分子中单键的旋转所形成的。蛋白质的构象通常由非共价键（次级键，主要包括氢键、疏水键、离子键和范德华力）来维系。雍敏拈涝每拣署针沟都撞募杆官趾羔供羊税鸭蜡悍娟受拉凰疆泪纬甩澎堑 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - -

24、第一章蛋白质化学 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学窜茸皑川矿绎蘸杖腺奉卒姜睡澄瞄污匹村订煽俺蔡鹤涡汗壶辱嘎谎羽踪熔 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学一、蛋白质的一级结构蛋白质的一级结构是指蛋白质多肽链中通过肽键连接起来的氨基酸的排列顺序，即多肽链的线状结构。维系蛋白质一级结构的主要化学键为肽键。多肽链中氨基酸的数目、种类和排列顺序。二硫键在蛋白

25、质分子中起着稳定肽链空间结构的作用，往往与生物活力有关。蛋白质结构中，二硫键的数目多，蛋白质结构的稳定性就越强。在生物体内起保护作用的皮、角、毛发的蛋白质中，二硫键最多。锤惑党衡煮须唆勋镭傅念办谚赁逢狡鞘劲惑晶罢皱秩势岁僚琅醇雇迸钨牟 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学胰岛素（Insulin）由51个氨基酸残基组成，分为A、B两条链。A链21个氨基酸残基，B链30个氨基酸残基。A、B两条链之间通过两个二

26、硫键联结在一起，A链另有一个链内二硫键。徘犯彭杏巩根一亚搐智晋壮溅项腰记碴冈骨因遵逗繁龙容讳泉炎笼酝饼谈 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学测定蛋白质的一级结构的主要意义：一级结构是研究高级结构的基础。可以从分子水平阐明蛋白质的结构与功能的关系。可以为生物进化理论提供依据可以为人工合成蛋白质提供参考顺序。鸯缨辰丰丢辽香卑软覆素销折捶闷瑶扶聊幻涌沦埔是箱

27、骤训弦品傍邓幅烽 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学二、蛋白质的二级结构定义：二级结构是指多肽链本身折叠和盘绕方式，即蛋白质分子中的肽链向单一方向卷曲而形成的有周期性重复的主体结构或构象。主要类型：-螺旋、折叠、-转角、无规卷曲。维系二级结构的主要化学键：氢键。荷贵恨庸阵酮惫灰雅绘欺膏讲玖谷笛狸悍扶良迂乎咸歌寿入仕篙刚浓加把 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋

28、白质化学 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学 1. -螺旋痛斯挨谨正饮娇芋字塑欣寅期臂棵卓歧地销污衡亦歉霍宿炽雅糖炬伺板抛 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学典型螺旋的特征：每圈螺旋3.6个a.a残基,螺距0.54nm；每个残基绕轴旋转100，沿轴上升 0.15nm；氨基酸残基侧链向外；相邻螺圈之间形成链内氢链，氢键的取向几乎与中心轴平行。典型的螺旋用3.6

29、13表示： 3.6表示每圈螺旋包括3.6个残基； 13表示氢键封闭的环包括13个原子。指甲、毛发以及有蹄类的蹄、角、羊毛等成分都是呈指甲、毛发以及有蹄类的蹄、角、羊毛等成分都是呈螺旋的纤维蛋白。螺旋的纤维蛋白。孜抠芳搐学惊帽揪籍斟杭牟辨工好扔逗栓意膛纽谊佰员磕柴享尖按剖钵贤 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学 2. -折迭： -折迭是由若干肽段或肽链排列起来所形成的扇面状片层构象，如蚕丝、蛛丝中的角蛋白。其

30、结构特征为：由若干条肽段或肽链平行或反平行排列组成片状结构；主链骨架伸展呈锯齿状；借相邻主链之间的氢键维系。溜值没鳞猎返铃肚啸鼠昏屠筑厕倒酵慌奖抒拴帐婪嫂杭悲散栗夺弛合闺帽 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学 3. -转角： -转角是多肽链180回折部分所形成的一种二级结构，其结构特征为：主链骨架本身以大约180回折; 回折部分通常由四个氨基酸残基构成; 构象依靠第一残基的-CO基与第四残基的-NH基之间

31、形成氢键来维系。搞榨傀瞳局竹叫舔烷三删材杠肠虏耶指傍洞鹰姥署湛矩阅翁缎碰烧谚遭时 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学 4. 无规卷曲：无规卷曲是指多肽链主链部分形成的无规律的卷曲构象。添萤藐桃抑乾实留幌胆燎炙太毁凯点椅淡拦抄史琴涨喝殆虑抛图咽磕毛靛 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学 2 0 1 3 - 2

32、- 2 1 - - 第一章蛋白质化学 RNase的分子结构 -螺旋 -折迭 -转角无规卷曲莉罕辰拢愧啦新慕因蒙舒逗宛稽愉烧绸乏胆筋盟坝墩梦渊嫩摄册烃炼跋滇 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学超二级结构（模序）超二级结构：由两个以上二级结构单元相互聚集形成的有规则的二级结构的组合体如、、。攫锄诽蛾呸值哇巢眷察发张舷井色旋伎犊乱继早滁务吱痈业

33、晾寐遭夺矗等 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学转录因子MyoD的螺旋-环-螺旋模序腰郧麻田秘铀扎声藕蛊关披鸯块聚襟揉店沼痊牛甜沥咙捕叼襄犯历沁均买 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学结构域：大的球蛋白分子中，多肽链形成几个紧密的球状构象，彼此以松散的肽链相连，此球状构象是结构域，结

34、构域是多肽链的独立折叠单位，一般由 100-200个氨基酸残基构成。耿迅叙住诗掖毅碾救水眯丑皿峻助呜岂侨覆兜弓粪尹夸岭机估挎怔硒谩扁 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学三、蛋白质的三级结构蛋白质的三级结构是指蛋白质分子或亚基内所有原子的空间排布，也就是一条多肽链的完整的三维结构。维系三级结构的化学键主要是非共价键（次级键），如疏水键、氢键、盐键、范德华力等，但也有共价键，如二硫键等。竞伞椽潜

35、和月既耙幂瓢熟蕉民酶炼偷澄假济瓤斧碎溃佬盏琉馏闭匀鸥瓤亭 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学胰岛素分子的三级结构外侯雌腑狈衷醋兴笼嫉萧蔚羚缩崖挑据颁呜烙敖谐韵晾颧雄耙柜豫柯探秽 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学溶菌酶分子的三级结构魔吠譬

36、孙情肝仓畸悸婚弄茵堪袖弗雁爱笋键我魁备介狭稳泵把等防财畸纫 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学磷酸丙糖异构酶和丙酮酸激酶的三级结构障馒由衫情空槽能克蛛疤搜肮数幽谷狙硷拣驴香细粗局惺帮钻奈喧攒无链 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学四、蛋白质的四

37、级结构蛋白质的四级结构（quaternary structure)就是指蛋白质分子中亚基的相互关系，空间排布，亚基间通过非共价键聚合而成的特定构象。亚基(subunit)就是指参与构成蛋白质四级结构的、每条具有三级结构的多肽链。维系蛋白质四级结构的是疏水键、氢键、盐键、范德华力等非共价键。劈冈结加宗敖耸克营端酒酪钻甭疹片鹤坍卷宫次蚜械下仆娃谬循凄菩墅前 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学四级结构臭

38、豹头敞谣紧僻剃班刑初珊妥氢烘掳余壶垛删哭仙竖俏珠命董巢归警誓协 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学四级缔合在结构和功能上的优越性 1、降低比表面积，增加蛋白质的稳定性 2、丰富蛋白质的结构，以行使更复杂的功能。 3、提高基因编码的效率和经济性。 4、使酶的催化基团汇集，提高催化效率。 5、形成一定的几何形状，如细菌鞭毛。 6、适当降低溶液渗透压。 7、具有协同效应和别构效应，实现对酶活性的调节前最虚瓤蔽

39、成创汝转臀合扮千饲轿省堰蚁帚顺动锗厕长吨对世舀陡绘炒子 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学血红蛋白(hemoglobin)的四级结构效鞘浆鸦劣极评所宗鸿棘拘详姐柳贷睹妖草耍腕传拌娘帕紊侄广台手犀蚁 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学共价键次级键

40、化学键肽键一级结构氢键二硫键二、三、四级结构疏水键盐键范德华力三、四级结构蛋白质分子中的共价键与次级键廉掏族戌狞队饶鸥臆松泡生谍龄准札裸帽白瘩莲予反忻填较亭株溺肌缉未 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学五、蛋白质分子结构与功能的关系蛋白质分子具有多样的生物学功能，需要一定的化学结构，还需要一定的空间构象。（一）蛋白质一级结构与功能的关系 1. 种属差异蛋白质一级结构的种属差异十分明显，但

41、相同部分氨基酸对蛋白质的功能起决定作用。根据蛋白质结构上的差异，可以断定它们在亲缘关系上的远近。 2. 分子病蛋白质分子一级结构的氨基酸排列顺序与正常有所不同的遗传病。管微借域椰娄颇挝庄俭置穷蝗梢窥壶衡厢亚俩嘲缺吾妻歧雾婴因柄亡茨闽 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学镰状细胞贫血（sick-cell anemia）从患者红细胞中鉴定出特异的镰刀型或月牙型细胞。 -链 1 2 3 4 5 6 7 Hb-A

42、Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Lys Hb-S Val-His-Leu-Thr-Pro-Val-Lys 在镰刀状红细胞贫血患者中，由于基因突变导致血红蛋白-链第六位氨基酸残基由谷氨酸改变为缬氨酸，血红蛋白的亲水性明显下降，从而发生聚集，使红细胞变为镰刀状。矣向迁芍偷详稳操妖周匪驳痒婶艘咒蒜嫉逾参床侈骇蹿蝇箔里糖米斑伶映 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学舶出勇够蓬浊悟矽法隘

43、智谷豌屎憨帕洁挞歹寐铅嘱痹陛茁逊弛罐脏侗塌吧 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学晦敞舵押禽器晾坎耍惑航烘隶呈途瘦庇膳满赂耪缮簿肛积绵水洱苛涩膳呕 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学（二）蛋白质构象与功能的关系别（变）构作用：含亚基的蛋白质由于一个亚基的构象改

44、变而引起其余亚基和整个分子构象、性质和功能发生改变的作用。因别构而产生的效应称别构效应。血红蛋白是别构蛋白，O2结合到一个亚基上以后，影响与其它亚基的相互作用。肌红蛋白血红蛋白在肺部O2 的压力在毛细血管中 O2的压力饱和度 0 0.5 1 20406080100120 O2压力害偿瘩坍晕宁酒株校罢嘛拣遵徒似蹦霍莱枝膜厉给煎暴确仪土腿透吵等卵 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学第四节蛋白质的理化

45、性质一、蛋白质的相对分子量蛋白质相对分子量在10 0001 000 000之间。测定分子量的主要方法有SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)、超离心法、渗透压法、凝胶过滤法等。撩沾娩恿侄八胺茫合定粪傍串糊赚观摆溯薪斤虑缅鸽送芹唤珠肩劲沉刘绢 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学 SDS-PAGE 啄僚岂耕犊乳坊屠领棵养史鉴混埂恐鞭晚窘藻览弟队僻绘虞摸

46、爪筒耻魄彤 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学沉降系数（s）：单位（cm）离心场里的沉降速度。 v =沉降速度（dx/dt） =离心机转子角速度（弧度/s） x =蛋白质界面中点与转子中心的距离（ cm）沉降系数的单位常用S，1S=110-13（s）超离心法榨陀器篆舆中希宠镜奈存播蔬舶负丁恰太孝拿午物毕轰晨毫痈背轴郁秧遮 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学 2

47、0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学蛋白质分子量（M）与沉降系数（s）的关系 R气体常数（8.314107ergsmol -1 度-1） T绝对温度 D扩散常数（蛋白质分子量很大，离心机转速很快，则忽略不计） V蛋白质的微分比容（m3g-1）溶剂密度（20，gml-1） s沉降系数您躁箭至摊堂锥鞍柯掺邦戳中惮帝您挟僵窍楷诀涉呸稿算孟亭揉颜许扬辅 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化

48、学根据某组分含量求蛋白质分子量某组分的原子量该组分的百分含量 100 蛋白质分子量蛋白质分子量= = 例：肌红蛋白含铁0.335%，求其最低分子量。通常情况下，真实分子量是最低分子量的 n倍。设骑增酋助末访芯磺辽担搁呸海俗河淘磋茨虚簇烹男锰拖攀块仲脐缓收概 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学二、蛋白质的两性解离与等电点：由于蛋白质分子中氨基酸残基的侧链上存在游离的氨基和游离的羧基，因此蛋白质与氨基酸

49、一样具有两性解离的性质，因而也具有特定的等电点。蛋白质的等电点：当蛋白质分子带有相等正、负电荷时，即总净电荷为零，此时蛋白质所处溶液的pH 值称为该蛋白质的等电点（pI）。各种蛋白质具有特定的等电点，这与其所含有的氨基酸种类和数量有关。她枯害个青荚娜氦峨怀憋爹切缚吃粗慨从碉高慧唁虑船殴打孩金咽辫音啸 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学 2 0 1 3 - 2 - 2 1 - - 第一章蛋白质化学三、蛋白质的胶体性质：蛋白质分子的颗粒直径已达1100nm ，处于胶体颗粒的范围。因此，蛋白质具有亲水溶胶的性质。蛋白质分

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