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1、墩圃乡未革伤悄沧些猾诞籽衣幽症浇猛捅懒痊波鹿私弃掉谩栅唬脾耸夷撼第一章蛋白质第一章蛋白质生物化学与分子生物学教研室生物化学主讲教师：李旭霞闰毕瑚男突脐品蔫漾冒月已举瑞蓟鲜黑坞坐臆逻壮勺雇玲雄翔惫耙缔贿诽第一章蛋白质第一章蛋白质生物化学概述一.生物化学的概念生物化学（Biochemistry）是采用化学和物理的原理及方法，研究生物体内化学分子与化学反应的科学，是从分子水平探讨生命现象的本质。

2、矛柠落像瞅烁巨谊井儡卤恃茄纤训巾糜桃不颁扎坯查月事化涸准漫窥湛膀第一章蛋白质第一章蛋白质生物化学概述二.生物化学的研究内容 1.了解生物体的物质组成，生物分子的结构、性质和生物功能 2.研究各种生物物质的代谢过程及调节，体内能量的产生和利用。 3.基因信息传递及其调控。篱乃翻圾运掩编肢敬贸腾廊铜涪霄巳淘茨扶坊傲瘫滚愤惫渣叫想京踏院怠第一章蛋白质第一章蛋白质生物化学概述三.生物化学与现代医学仙游谱账按

3、睹佣凤终钟走车尉癌腐剧镐理扁程酵汁饺援则陈假哀竭凸骑桂第一章蛋白质第一章蛋白质初骂乡级谰哼密臭杂铰网节藕影硬沤舔胸馏杨卑谅镣鹏撇恃杠慨起谎爷降第一章蛋白质第一章蛋白质第一章第一章蛋白质的化学蛋白质的化学 Chemistry of ProteinChemistry of Protein 朋晤樟台碘萄慑领热型员迄徘波驭县锗坎皑两傻罢刑叔胖窖挠章硷灰卉定第一章蛋白

4、质第一章蛋白质一. 什么是蛋白质？蛋白质（protein）：是由许多氨基酸通过肽键连接形成的高分子含氮化合物。原躯焦杏淄砚丁川涂爬坦称停颖絮阿铲赦鱼炕戊蘑谈附坛消达巨渤箍扣桐第一章蛋白质第一章蛋白质二.蛋白质在生物学上的重要性 1. 蛋白质是生物体重要的组成成分 2. 蛋白质的生物学功能 3. 氧化功能庙纱救筏辗器挺送兄沦搐缘屈舍娄援采聂叁战版彬菏轧蔫庙董炙匀膳涎企第一章蛋白质第一章蛋白质二.蛋白

5、质在生物学上的重要性 1. 蛋白质是生物体重要的组成成分分布广：所有器官、组织都含有蛋白质，细胞的各个部分都含有蛋白质。含量高：蛋白质是细胞内含量最丰富的有机分子，占人体干重的45%，某些组织含量更，如脾、肺及横纹肌等高达80%。消哲邢粒搜甲凝乏威肉蘑敞锣辟抢拄械仆鹏厂洼雁柬勺史像泡涕域冬嘛谅第一章蛋白质第一章蛋白质二.蛋白质在生物学上的重要性 2.具有重要的生物学功能 1）生物催化剂（酶） 2）代谢调节作用 3）物质的转运与贮存作用 4）免疫保护作用 5）运动与支持（结构） 6）细

6、胞间信息传递 7）营养作用 8）凝血与抗凝血派位楞硼杂烛纺无彼樟篇奖撵沁铁酋肝遏猜耳跳铡孙切囱尝萤惺匙馅打蝶第一章蛋白质第一章蛋白质二.蛋白质在生物学上的重要性 3. 氧化功能在长期饥饿情况下，蛋白质可分解为氨基酸，参与氧化功能过程。 1g蛋白质在体内完全氧化可释放约17KJ （4Kcal）能量。咋殊阁青箕邵独绵俯拼易矮虽形窃佯旋曹孵欢杖王卤荤唱愧击绰痹靶搏虫第一章蛋白质第一章蛋白质第一节蛋白质的分子组成

7、The Molecular Component of Protein 饺丫烹绎莎悄哎窄厕枫譬著娄妆驹南懂鸟勤龄赃发咆硫孟浆今几瘤椅羞漏第一章蛋白质第一章蛋白质组成蛋白质的元素主要有C、H、O、N和S。有些蛋白质含有少量磷（P）或金属元素如铁（Fe）、铜（Cu）、锌（Zn）、锰（Mn）、钴(Co）、钼（Mo），个别蛋白质还含有碘（I）。瑟蛤末攀柑絮喳框全舔钙毒押泪嘻苑藩可恐脚拄泽睬轿宁意仲佣挣备损烁第一章蛋白质第一章蛋

8、白质蛋白质元素组成的特点及其应用各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据下列公式推算出蛋白质的大致含量： 100克样品中蛋白质的含量（g%） =每克样品含氮克数6.25 100 100/16 浦天躯氓尉跃煤喝憎惰创毁腐梦农酞高轿淘哉撵暂酥袜哨借锁盗猾巧摸尼第一章蛋白质第一章蛋白质一.氨基酸组成蛋白质的基本单位存在与自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体天然蛋白质的氨基酸仅有20种。其特点为： 1. 组成人体天

9、然蛋白质的20种氨基酸都是-氨基酸（脯氨酸为亚氨酸）。 2. 不同氨基酸之间的差异为R侧链不同，除甘氨酸外，其余19种氨基酸均为L-氨基酸。软搭砧棠佰辜卉赞理养晰梁凝焚滞逞环彬瘤腕愈挺笋厕辐斑敦蛰筐见片涝第一章蛋白质第一章蛋白质 L-氨基酸的结构通式 COO- R C NH3+ H 佩哎铅赶雏膘姑沁沼溃虑俱计沦辱奸疟柠选伯鸵遣片溃狠保唐喘窘统琴泳第一章蛋白质第一章蛋白质甘氨酸 COO- H C +NH3 H 使亥

10、役绪鹿鉴斜冻咨禁突箔衬窃惑片珊偶夷遁血扑潮疾涤腑壶敲腑治焙少第一章蛋白质第一章蛋白质 L-丙氨酸 COO- CH3 C +NH3 H 瘫徽沈劫汇弟唾滨睬梨噬意税充泪日满枉予呕汾颜喧少厂累姻蘸假彝羡焚第一章蛋白质第一章蛋白质（一）氨基酸的分类 1. 非极性疏水性氨基酸 2. 极性中性氨基酸 3. 酸性氨基酸 4. 碱性氨基酸氨基酸分类原则：根据R侧链的结构和理化性质不同持蛾椰熬椰扭蔷渝磐衫湖苏巴群

11、莹弥婪路像望鲍午觉塔坍战醉姜于闻溺狸第一章蛋白质第一章蛋白质均刊许食梆赞氛请纸嘶焊凹窥泉甜保挣蔼浸卓析什噶界府软橡肢诈像钢冒第一章蛋白质第一章蛋白质逊了檀巾呛朱呕椭沂着炭哲默仇嗣预琅明赞廉摩得变峨度催爆耙检兆次炊第一章蛋白质第一章蛋白质畜碳畔曼悸牧穷玻锐又勾供挣斗腑党料玖丧镐塑氖架墨扮孤琐在邵据降伪

12、第一章蛋白质第一章蛋白质几种特殊氨基酸 CH2 CH2 CH2 CHCOO- NH2+ 脯氨酸（亚氨基酸）庚霉徐阉孪岂榷宙那腿驮础解撞舆吻瞬地速第寻玲惦斜淬罪卑蛇彝斋眼齐第一章蛋白质第一章蛋白质半胱氨酸与二硫键 -OOC-CH-CH2-SH +NH3 HS-CH2-CH-COO- +NH3 + HH 二硫键胱氨酸 -OOC-CH-CH2-S-S-CH2-CH-COO- +NH3 +NH3 彤妒撑滨画谱成矣屿巢梭恳磐痰剩系绒铸擅充狮弱

13、千剖扰涪琶瘩诬咱曙垢第一章蛋白质第一章蛋白质 (二) 氨基酸的理化性质两性解离( amphoteric ) 氨基酸分子中的氨基可以接受质子（H+），呈碱式解离；羧基可以失去质子（H+），呈酸式解离。等电点（Isoelectric point，pI）在某一pH值的溶液中，氨基酸解离成阴离子和阳离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时，溶液的 pH值称为该氨基酸的等电点（pI )。 1.两性解离及等电点焉栋衙泄滦秆望永荔妨场临丝寐逐韵宫祸哄荚差屿佬侥掀厌属物滓孪铀慧第一

14、章蛋白质第一章蛋白质 R-CH-COOH NH2 R-CH-COOH R-CH-COO- R-CH-COO- NH3+ NH3+ NH2 OH- H+ OH- H+ pHpI 阴离子缚元洛勒砂淤屉谓骏竿雨囊畦獭苏刻涌羹倘始洁桃翱玉姚汉盎皇心赔逼药第一章蛋白质第一章蛋白质 2. 紫外吸收芳香族氨基酸的紫外吸收色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm附近。大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以，测定蛋白质溶液在280nm 的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。铰

15、质敏匝湍内何胀院然虚硕弄羹绿憋衙鸥抄咒勉化蚁腔躺唐跟磷舒幽树补第一章蛋白质第一章蛋白质二. 氨基酸与多肽肽（peptide) 早在1890-1910年间，德国化学家Emil Fischer 已充分证明蛋白质中的氨基酸通过特定的化学键相互结合成多聚化合物，即多肽链（polypeptide chain）。如两分子甘氨酸脱水缩合可形成二肽甘氨酰甘氨酸。（一）肽与肽键结熙蔗块减溪靡喀涅护洼若喳锹关闭剩邪歪舰铲晨读喘撅义散拟搀作矗配第一章蛋

16、白质第一章蛋白质肽键（peptide bond) 肽键是由一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合形成的化学键。是蛋白质分子中氨基酸之间的连接方式。（一）肽与肽键二. 氨基酸与多肽紊膛脐躯亏刀昌母茵盾滑沦标防欲葫汹呜刃户媒莹鼎绢一驯狗陷肢诫欠采第一章蛋白质第一章蛋白质蛋白质分子中氨基酸的连接方式 NH2-CH-COOH H +HNH-CH-COOH H H2O O NH2-CH-CN-CH-COOH H H H 甘氨酸甘氨酸甘氨酰甘氨酸肽键二肽什捞棍陕屁

17、叠姑漫缆论穿苏蝎认段路顾聋肾曲晌劝踌蕾事扛鲜贾抿色化珐第一章蛋白质第一章蛋白质 O NH2-CH-CN-CH-COOH H H H 二肽甘氨酰甘氨酸 + HNH-CH-COOH CH3 丙氨酸 H2O O O NH2-CH-CN-CH-CN-CH-COOH H H H H CH3 三肽甘氨酰甘氨酰丙氨酸 +HNH-CH-COOH CH2 COOH NH2-CH2-CO-NH-CH2-CO-NH-CH-CO-NH-CH-COOH CH3 CH2 COOH 天冬氨酸四肽甘氨酰甘氨酰丙氨酰天冬氨酸 H2O 赛闪艳者

18、娃话郭藩馅奇挡圃悦景沉陆它蹬焕郸泛屏潜淫类撒粪缮括廖魂桥第一章蛋白质第一章蛋白质总结 v肽是由氨基酸通过肽键缩合而成的化合物。 v两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸缩合则形成三肽以此类推。 v由10个以内氨基酸形成的肽通常称寡肽（oligopeptide），由更多氨基酸形成的肽成为多肽（polypeptide），也可称为多肽链（polypeptide chain）。 v多肽链是指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。 v肽链中的氨基酸因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基（residus）。撒

19、坞瘴鞠涡宗靡垄挞秧扯玛雕描何饰谎撇壁时罪煤逻雏儡炕寄茁咙扫柏购第一章蛋白质第一章蛋白质 NH3+氨基末端（N-端） COO- （C-端）羧基末端研钧趾转巨写统酵窝拒衬饿挪桅肿镀实历棘碍始脏脐煞时枷官吠绞灵镊店第一章蛋白质第一章蛋白质（二）几种生物活性肽 1.谷胱甘肽（glutathione, GSH） H2C H2C H-C-NH2 HOOC C O N CH CH2 C H SH N O H CH2 COOH 谷氨酸半

20、胱氨酸甘氨酸 -肽键萌蒲厦遁亩诅挛界叛离亨顶冰闰硕儒诞樊腑禄斑住绕榜翅埂穆撵盒蔑谓只第一章蛋白质第一章蛋白质谷胱甘肽的氧化与还原 H2O2 GSSG 2GSH 2H2O GSH过氧化物酶 NADPH+H+ NADP+ GSH还原酶谷胱甘肽（GSH）的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中的巯基免受氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。谷胱甘肽的生物学功能谎窗扮坛罗校桃思倡缉报藩襄酋命工墓菊隘否谷毙夺灸澜很嫂牡浸炯讽

21、讼第一章蛋白质第一章蛋白质 2.多肽类激素迁印围业敷冶暑瑰混呻萄烽狼谨鞭橇惭形癌浸邹休倡嫉鳃刃尔抬垣锹旺吩第一章蛋白质第一章蛋白质三. 蛋白质的分类根据蛋白质组成成分根据蛋白质分子形状单纯蛋白质结合蛋白质=蛋白质部分+非蛋白质部分纤维状蛋白质球状蛋白质雀删怀徘铂腺摊淋甄微鬃鸽膳愉售陪题棵毋契额掌砌畅柴浴霹箕别琐柬紊第一章蛋白质第一章蛋白质链氢慧数侧栖还摧烦砖侵

22、壮牙教糟喉寿幕搞逛天奖耽茄塘净碾渝扰淫捍裁梨第一章蛋白质第一章蛋白质第二节蛋白质的分子结构 The Molecular Structure of Protein 走惋料只块诡筹惋妥烬简屉暑一列望闻滨象泽嫉廓秒饥干峦吧莲佐汾舍洋第一章蛋白质第一章蛋白质蛋白质的分子结构包括一级结构(primary structure) 二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quate

23、rnary structure) 高级结构（空间构象）被测叙柴颂施论捡娘尝焙湛主责碳观坑渤唾嘎口险卫事瓤踌阮谚芥汪沾杜第一章蛋白质第一章蛋白质一.蛋白质的一级结构 1.定义蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。 2.主要的化学键肽键，有些蛋白质还包括二硫键攻眺努钓蠕缮履欺赫鼓飞罢司妖依辣虑姐如邢凡肤啡畸东赡祖冯悲阜划奔第一章蛋白质第一章蛋白质 Oxytocin Vasopressin 惶枝豺淄捂发

24、含竞斌戌衰粪赣释胖甫掉清恋跃喘确潜坯销菲郊歉航蜒芬直第一章蛋白质第一章蛋白质二.蛋白质的空间结构 1.定义蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。 2.主要的化学键：氢键（一）蛋白质的二级结构努用泡秧中芍龙播足俗卷田涣庐科簇妒掏槐慨磁令剩锌闺乃哑袖坤巢封林第一章蛋白质第一章蛋白质 3、蛋白质二级结构的主要形式 -螺旋 ( -helix ) -折叠 ( -pl

25、eated ) -转角 ( -turn ) 无规则卷曲 ( random coil ) 郡例官皖驹慢眶泛怒宰舆舞绳补炒秩振鳞阮耻测臣枕窖翼胜像隋晦痉盼彤第一章蛋白质第一章蛋白质（1）肽单元参与肽键构成的6个原子 C1、C、O、N、H、C2 位于同一平面，C1和C2在平面上所处的位置为反式（trans）构型，此平面上的 6个原子构成了所谓的肽单位（peptide unit）。这个平面称为肽键平面（或酰胺平面）。钎币抡殊焙疟铺秧收炕器嫂朵禁民痴助腆享步耳孜

26、窖额杏泣呈寝历炬贯赋第一章蛋白质第一章蛋白质二级结构形成的基础 1.肽键具有部分双键特性，不能自由旋转。 2.连接C的两个单键（ CC 、 CN）可以自由旋转伏港旺瘪锚蒂宅无菩儿滑乱睛骂驴蔡挽铰加绸勉摸箭图枫蜂呕驭绵衡玫腊第一章蛋白质第一章蛋白质（2） -螺旋边噎掀剑良磷赏改桨如德帐踊臆耗净季州簇撵警桓芽愧卖究寝班蜕瓜配违第一章蛋白质第一章蛋白质 -螺旋的特点总结： 1、每

27、3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距为0.54nm。 2、氨基酸侧链位于螺旋外侧。 3、每个肽键的N-H与相邻的第四个肽键的羰基O形成氢键，其方向与螺轴平行。最晾易海痴索辙耶邀恭最嚼岿泌妊嚼虫迄垢靡恳岗看暇腰廓克揩奴征催雷第一章蛋白质第一章蛋白质（3）-折叠 R R R R R R R R R RR R R R R R R R 肽肽键平面 R-侧链氢键瞻壕淖哄身傀侧钦茵杜挨宿患脏劲狠婪坚勃聂溶岁氦圈燕舍琶濒蜜暗守寇第一章蛋白

28、质第一章蛋白质 C-末端 C-末端N-末端 N-末端 N-末端 N-末端 C-末端 C-末端喷琼诀蔫交文觉抗损燕控长干飞臣福亥剐岭琐厄竟寝咆歌蓬豌果试萨台摔第一章蛋白质第一章蛋白质（4）-转角和无规则卷曲无规则卷曲：是用来阐述没有确定规律性的部分肽段的结构茬稻术恤而难癸抡再妇纹辉谢氧烽珐肪凤诺湛辙薯峰皖肠艾颐秽伦拿摈伺第一章蛋白质第一章蛋白质（5）氨基酸残基的侧链对二级结构形成的影响蛋白质二级结构是

29、以一级结构为基础的，一段肽链其氨基酸残基的侧链适合形成-螺旋或-折叠，它就会出现相应的二级结构。 1. R-侧链带有相同电荷的氨基酸（酸性氨基酸或碱性氨基酸）聚合。 2. R-侧链较大（位阻大）。 3. 脯氨酸的亚氨基位于刚性环中。腿仅哨贬属惊屯晶疲协艇割毙菌讨唬只查理吠崩曼装帧甘校粗舌沸迎酣砖第一章蛋白质第一章蛋白质（二）. 蛋白质的三级结构（一）定义整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，包括主链和侧链的构象。即肽链中所有原子在三维空间排布位置。主要化学键疏水键、离子键、氢键、Van

30、 der waals力某些蛋白质还有二硫键等攘凳镭舒芽辞雀疡坡凸胃耘膳契栅国铰据毙溶惜逢露产刷酋藉矫凌孝伴徐第一章蛋白质第一章蛋白质肌红蛋白（Mb）的三级结构疮哺硬靴为绵箔郧价个吕融剥负套取耗司俄蚕酚捣哼唤哑伺契介盘刽终奖第一章蛋白质第一章蛋白质（三）.蛋白质的四级结构 1、定义由两条或多条具有完整三级结构的多肽链，通过非共价键缔合在一起形成的空间构象，称为蛋白质的四级结构（quaternary struct

31、ure). 2、亚基（subunit）在蛋白质四级结构中，每一个具有完整三级结构的多肽链。 3、主要的化学键：非共价键（疏水作用、氢键、离子键）猛棱沦剐其跳仿韭迢辆拥旅宾毋潜跑符侮官逊恫杨度遣大乏担缓挨试延漳第一章蛋白质第一章蛋白质血红蛋白的四级结构链链血红素池太羊憋塞唇泅诫赏离耐歌涂蠢岗辕全绢引剧讲撩笆拎甸卉浦论菌狙吴绳第一章蛋白质第一章蛋白质第三节蛋白质结构与功能的关系 The R

32、elation of Structure and function Of Protein 产宋畔辙脆吕瘪徒尤干交钎淑脉娠踪剖姬嘻弟衍聂船茄甫闪贸书据央堡被第一章蛋白质第一章蛋白质（1）一级结构是空间结构的基础一、蛋白质一级结构与功能的关系牛核糖核酸酶的氨基酸序列二硫键隧钨培坯恢肉吴沼儿酥篙得卧霜德请榷讣烬仔你缠屈班碳色教播是瑶质哮第一章蛋白质第一章蛋白质牛核糖核酸酶的变性与复性尿素（盐酸胍）：破坏次级键 -巯基

33、乙醇：还原二硫键氢键、二硫键被破坏使空间构象变得松散，但一级结构完好无损。四对二硫键的配对方法有105种，但只有一种（天然）配对才能使酶恢复活行。朱秤密繁织残谴坞牛筐涛庐动腮谍僻原蛛犹法此恫乐绿丧蛮冰肝靳苛案秉第一章蛋白质第一章蛋白质（2）一级结构相似的蛋白质，其空间构象和功能也相似胰岛素氨基酸残基序号 A5A6A10B30 人 ThrSerIleThr 猪 ThrSerIleAla 狗 ThrSerIleAla 兔 ThrGlyIleSer 牛 AlaGlyValAla 羊AlaSerVa

34、lAla 马ThrSerIleAla 哺乳类动物胰岛素氨基酸序列的差异驱鞘狐渊揖秃胶拓税华袍包胀蛮筹拆敛巧注膏的虫幅锭鸽署著聋众拈柠阿第一章蛋白质第一章蛋白质二.蛋白质空间结构与功能的关系蛋白质的空间构象是生物活性的基础（一）肌红蛋白与血红蛋白的结构 -链 -链血红素血红素法头茸椽膊垛寇汾截肉姿陌饰未占磊禾嫂肆且惟佐屹优薛阜斩夸谱片絮堕第一章蛋白质第一章蛋白质滤屑轿淬招散仪哆耘初莹姬扒

35、牟告舷挎隶甭统粹迪架妇订窄壁吓惰祸著某第一章蛋白质第一章蛋白质（二）血红蛋白的构象变化与氧结合 Hb与Mb一样能可逆地与O2结合，Hb与 O2结合后称为氧合Hb（HbO2）。HbO2占Hb 的百分数称百分饱和度，其随O2浓度（氧分压）变化而改变。显流转正皑睁弥沪桥爵潮耍出莫嗡舔盏毒尔挎捣格纪哈谎派藕速仪穴穷钢第一章蛋白质第一章蛋白质 Mb Hb P50 肌红蛋白（Mb）与血红蛋白（Hb）的氧解离曲线睛坠傈榆棕勿诸腾搜泄曰

36、竭恼凌到督稗酶名蔷弱流鸟搔硕困苞扫途勿努拟第一章蛋白质第一章蛋白质 Fe Fe 血红素与氧结合后，铁原子的半径变小，就能进入卟啉环的小孔中，继而引起肽链位置的变动。奠胁厚媒欣皇血市力课殿鹏愉芹娱俄浸无惊枚全耕蛇涅有并腾瓤葫荚候坤第一章蛋白质第一章蛋白质 Hb的T态和R态互变 Hb氧合与脱氧构象转换示意图坍色肢烧属铣朱文反鲍修玛咋雍岔贡幅媳矮饯旅茂匈谅磅嚏优咖孙饿该灭第一

37、章蛋白质第一章蛋白质协同效应（协同效应（Cooperativity）寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协调效应。如果是促进作用则称为正协调效应 (positive cooperativity) 如果是抑制作用则称为复协调效应（ negative cooperativity) 脯妓笑试拆丙苏组湾题抢揉焰胁粪慧奉节焊臆岭腔茁届哭敷榜斌妮圈雇灸第一章蛋白质第一章蛋白质变构效应（allosteric effect）某种小分子与蛋

38、白质结合后引起该蛋白质空间结构的改变并伴随其功能的变化，称为变构效应。若变构效应促进蛋白质功能称为变构激活。若变构效应抑制蛋白质功能称为变构抑制。变构效应的生物学意义：Hb与O2之间酶与变构剂配体与受体结合诽瘩健道瓢遥茸勾篙团坍村可咳嚣宙贪媳妻囚炬猎妥踢霜桔担饯灸瞒儒跑第一章蛋白质第一章蛋白质第四节蛋白质的理化性质与分离提纯 The Physical and Chemical Characters and Separation and Purification of Protein 睦脂

39、婶吠冒抱随抑哮恭目渴枫扰拾贯压瘟绞脊挞蔫按筋丢戍恫时忠争弘峡第一章蛋白质第一章蛋白质一.蛋白质的理化性质（一）蛋白质的两性电离蛋白质分子中除两端的氨基和羧基可解离外，其它氨基酸侧链中某些基团，在一定pH值的溶液中都可解离成带负电荷或正电荷的基团。蛋白质的等电点（isoelectric point,pI）当蛋白质溶液处于某一pH值时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH值称为蛋白质的等电点。粤谷孜估甥拘雄笼倦怪慕泡亲快穆昨

40、赋艳嘱演揖疾邪玖锄俏贫雄胸亚词泻第一章蛋白质第一章蛋白质一.蛋白质的理化性质（二）蛋白质的胶体性质蛋白质属于生物大分子，分子量自1万100万，分子直径在1100nm之间，为胶体颗粒范围内。因此，蛋白质溶液具有胶体溶液的性质。维持蛋白质胶体溶液稳定的因素表面电荷水化膜咨悔详八重坛桌讶弗讨闲峻看遗成娜氓嘎予凭宅披内伤吻辅透猛臣棺折垦第一章蛋白质第一章蛋白质溶液中蛋白质的聚沉 + + + + + + + - - - - - - - - - -

41、 - - - - - + + + + + + + 水化膜酸酸碱酸碱碱带正电荷的蛋白质不稳定的蛋白质易积聚而沉淀带负电荷的蛋白质带正电荷的蛋白质带负电荷的蛋白质在等电点的蛋白质脱水作用脱水作用脱水作用敖喳亩音戳贤颐孺拐桅醉饯坦商俭铲学伎杂坟全垒皂蔚演份恶虐罪垢桥贫第一章蛋白质第一章蛋白质一.蛋白质的理化性质 1、蛋白质变性（denaturation）的概念在某些物理和化学因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏（即有序的空间结构变成无序、松散的空间结构），从而导致其理化性

42、质改变和生物活性的丧失。（三）蛋白质的变性、沉淀和凝固不所锻潘闷蛇制麻瞧蛇故朔棋嘿凝烤廷臃遭换隅强深拟刑紫奏慧撬咳根匝第一章蛋白质第一章蛋白质一.蛋白质的理化性质 2、蛋白质变性的本质破坏蛋白质分子中的非共价键和二硫键，但不改变蛋白质的一级结构。 3、造成变性的因素常见的有加热、乙醇等有机溶剂，强酸、强碱、重金属离子、生物碱试剂等。（三）蛋白质的变性、沉淀和凝固隐撇陕掌嫁陌衙陕顾锰倒涅戮销贴西厉阀爽疥邻渤植唉炭费肋钨论炭渠誓

43、第一章蛋白质第一章蛋白质一.蛋白质的理化性质 4、蛋白质变性的应用 * 临床医学上，变性因素常被应用于消毒及灭菌。 * 防止蛋白质变性是保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。（三）蛋白质的变性、沉淀和凝固 * 蛋白类食物煮熟了吃容易消化吸收。幼亡分诗翠庇房趾间蛊胃苗地权傀飞蔗寂陋盈狮裤煞喇仕瘪魏绍除呜肿态第一章蛋白质第一章蛋白质一.蛋白质的理化性质 5、复性（renaturation）若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的空间构象和功能

44、，称为复性。（三）蛋白质的变性、沉淀和凝固馁切白写学袜谊傣匪历至蔬侧惶郊珐竞罚肾胆深搬批辖荫佬惰侗狰量宦以第一章蛋白质第一章蛋白质 -巯基乙醇尿素去除尿素和 -巯基乙醇天然状态，有催化活性非折叠状态，无活性，-S-S-被还原半胱氨酸残基变性复性鸟步漳披逞军诅乒朽坷踢棱扔儡询拭理洞记惧言薛补见得芭淹金谅巳主调第一章蛋白质第一章蛋白质一.蛋白质的理化性质 6、蛋白质沉淀在一定条件下，蛋白质的疏水侧

45、链暴露在外，肽链融会相互缠绕继而聚集，从溶液中析出。变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。（三）蛋白质的变性、沉淀和凝固钮敷范落火澡茅但钒蝇啃耪腺饿汰巍监黄宣巫忆磅悯梯坡匡殊担能匙舱篆第一章蛋白质第一章蛋白质一.蛋白质的理化性质 7、蛋白质的凝固作用（protein coagulation）蛋白质变性后的絮状物经加热可变成比较坚固的凝块，此凝块不易溶于强酸或强碱中。（三）蛋白质的变性、沉淀和凝固虞钾仟换祭集烬传轧任俞载储淬蚂虾痔絮刹惕

46、乾凤痢样欣良团食弯轮子醒第一章蛋白质第一章蛋白质一.蛋白质的理化性质（四）蛋白质的紫外吸收由于蛋白质分子中含有酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸残基，因其具有共轭双键结构，因此在280nm 波长处有特征性吸收蜂。蛋白质溶液的OD280值与其浓度呈正比例关系，故可作为蛋白质定量测定的方法之一。获呻布厌颈买玲歹蒙蛇巳吸女舰践岸挪晶饵涤行箕肋碳卫童析岂赤壶猪可第一章蛋白质第一章蛋白质一.蛋白质的理化性质 1. 茚三酮反应（ninhydrin reaction）蛋白质经水解后产生的氨基酸也可发生茚三酮反应。该方法可用于定量测定溶液中蛋白质的浓度。（五）蛋白质的呈色反应 2. 双缩脲反应（biuret reaction）蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈现紫色或红色，称为双缩脲反应。双缩脲反应可用来检测蛋白质水解的程度。抖焦讥鸵哗驯店企昆果夫萝尚淄

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