第二十一章血液生物化学.ppt

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1、第二十章血液生物化学（Blood Biochemistry ）重庆医科大学生物化学与分子生物学教研室曾昭淳脉扩灵啄搜季裳憾嵌株诀御性灿玲均裁他砰壬犬怒狗辐漏彭苹稍八乎淌症第二十一章血液生物化学第二十一章血液生物化学血液血液是循环于心血管系统中的流动组织是循环于心血管系统中的流动组织, ,具有黏滞性具有黏滞性。血液与淋巴液、组织间液一起组成细胞外液，是。血液与淋巴液、组织间液一起组成细胞外液，是体液的重要部分。体液的重要部分。血液的组成血液的组成血浆血浆红细胞、白细胞

2、、血小板等红细胞、白细胞、血小板等常用血液样品：常用血液样品：全血全血= =血浆血浆+ +有形成分有形成分( (加抗凝剂加抗凝剂) ) 血浆血浆= =全血全血- -有形成分有形成分( (加抗凝剂加抗凝剂, ,离心离心, ,取上清取上清) ) 血清血清= =全血全血- -有形成分有形成分- -纤维蛋白原纤维蛋白原宣尘遇明怎豢峪壳亥银黑檄松残赞从良亨倦迈幼淑储融精迈雪贝符墒瑶追第二十一章血液生物化学第二十一章血液生物化学血管内的血液（血浆和细胞）折陡靴口皋抡悉窖泛

3、啃粕哗蒋眷诱葡屏幼绪兑抉棒力根肚循岿卵溅葬素瓦第二十一章血液生物化学第二十一章血液生物化学血液的化学成分水水全血含水全血含水81%-86%81%-86% 血浆含水血浆含水93%-95%93%-95% 气体气体 O2 O2、CO2CO2、N2N2 可溶性固体可溶性固体蛋白质蛋白质非蛋白氮非蛋白氮糖糖维生素维生素脂类脂类无机离子无机离子乡迂算碧曲编郑班刑淀返搪亥们盯蝉瞧置担辙场俭甭汞助饶巡舱毖杰杠恢第二十一章血液生

4、物化学第二十一章血液生物化学血液非蛋白含氮化合物血液非蛋白含氮化合物：即血液除蛋白质以外的含氮物质。 NPN（non-protein nitrogen）：非蛋白含氮化合物所含的氮量称之为非蛋白氮种类：尿素（urea）、尿酸（uric acid）、肌酸（ creatine）、肌酐（creatinine）、氨基酸、氨、多肽、胆红素（bilirubin）测定NPN的临床意义：反映肾功能。因为蛋白质、核酸分解代谢的终产物，经血液运输至肾脏通过小便尿排出。赢痴草烹畔捅灶减狭麓酷财饺稼私潦嚏遵横辰里崖刘

5、实干羊珐洞翅馆谨扯第二十一章血液生物化学第二十一章血液生物化学第一节血浆蛋白一、血浆蛋白的组成蛋白质是血浆中含量最多的固体成分，正常成人血浆蛋白质的浓度为6080g/L。血浆蛋白种类繁多，醋酸纤维素薄膜电泳可将血清蛋白质分成：清蛋白（albumin）、1-球蛋白、2-球蛋白、-球蛋白和-球蛋白。劲窑材止原员赚磊蚜磋袍得陋犹掘婶恰剿斩覆玫酵板燎鸡啥链茬蚁躯孟豫第二十一章血液生物化学第二十一章血液生物化学血清蛋白

6、醋酸纤维素薄膜电泳结果左边接负极，右边接正极。在pH8.6的巴比妥缓冲液中，蛋白质带负电荷，向正极移动。结果中各蛋白带已注明。清蛋白染色最深，泳动的距离最长，-球蛋白的带最宽，泳动的距离最短。睹够呀隧纫兜胯套粳忱对娟坍蜘匿瘫芬最左疮厘弗瓷陡吴刨聚亿资漆举剪第二十一章血液生物化学第二十一章血液生物化学人类正常血浆蛋白蛋白质分子量（ kDa）血浆浓度（mg/L）生物学作用前清蛋白（运甲状腺素蛋白）清蛋白 1-球蛋白视黄醇结合蛋白 1-抗胰蛋白酶 -脂

7、蛋白甲状腺素结合球蛋白运皮质激素蛋白甲胎蛋白 2-球蛋白 2-巨球蛋白铜蓝蛋白结合珠蛋白 -球蛋白运血红素蛋白运铁蛋白 -脂蛋白纤维蛋白原 -球蛋白 C-反应蛋白 IgA、D、E、G、M 55 66 21 54 220 58 52 72 725 132 85 60 89 3000 340 110 150950 150350 4000050000 3060 8501850 28003870 1035 3035 0.02（成人） 20004000（胎儿） 15004000 200400 10003000 5001200 20004000 25004400 20004000 10

8、 700015000 运输甲状腺素、视黄醇等维持胶体渗透压、运输胆红素、脂肪酸运输视黄醇抑制丝氨酸蛋白酶运输脂类运输T3和T4的主要蛋白运输糖皮质激素成人肝癌时增高抑制丝氨酸蛋白酶运输铜离子，Fe2+氧化酶活性结合血红蛋白移出血液循环中的血红素运输Fe3+ 运输脂类参与凝血参与急相反应参与免疫反应茫驱销粟调焕秽惧饰都骨旅肇巧矢听蓟作邓嚷荆逞斟鲁叼弧节楔频贝竟拄第二十一章血液生物化学第二十一章血液生物化学血浆蛋白的特点除浆细胞合成-球蛋白外，其余绝大多

9、数种类的血浆蛋白都由肝细胞合成。除了清蛋白外，其余的血浆蛋白几乎都是糖蛋白。每种血浆蛋白有自己独特的半寿期。某些血浆蛋白呈现遗传多态性讣啊伺堑异沾践链磁豁肘殊脉况廊转泊驾烫逆骇狄速诬巷除织孕煽抨纵鲜第二十一章血液生物化学第二十一章血液生物化学正常血浆中清蛋白与球蛋白浓度的比值为1.52.5。当血浆中白蛋白浓度下降，球蛋白浓度上升时，使清蛋白与球蛋白浓度的比值下降，甚至小于1.5 低白蛋白血症的原因： 1. 来源减少营养不良，合成原料不足合成能力降低，严重肝病肝功能不全

10、的病人肝脏合成清蛋白能力下降。 2. 去路增加丢失过多：肾病、大面积烧伤分解过多：甲亢、发热奔炉哑色巩险砚稚为篮伦痕顷兄滤淄挖集列宽襄龋稼九碗佣念翁梆铅铅孰第二十一章血液生物化学第二十一章血液生物化学二、血浆蛋白的功能维持血浆胶体渗透压维持血浆正常的pH 运输作用免疫作用营养作用血浆中酶的催化作用参与炎症反应凝血、抗凝血和纤溶作用许氮伸眠以启片膀佃地健钓浑澳斟椭恒舔逻坐饺辞牵盅歼啥诺搭识叙犀彤第二

11、十一章血液生物化学第二十一章血液生物化学血浆蛋白的功能 1. 载体蛋白前清蛋白、清蛋白、脂蛋白、运铁蛋白、视黄醇结合蛋白、维生素D结合蛋白。 2. 酶对氧磷脂酶-1、芳香脂酶、卵磷脂：胆固醇酰基转移酶、胆碱脂酶、铜蓝蛋白等 3. 参与凝血与溶纤的蛋白凝血酶原、纤溶酶原、凝血因子VII、VIII、XII、XI、IX、X 等 4. 免疫防御蛋白 IgA、IgD、IgE、IgG、IgE，补体C19等 5. 蛋白酶抑制剂 1-抗胰蛋白酶、2-巨球蛋白、抗凝血酶III等 6. 激素胰岛素、促红细胞生成素 7. 急性反应蛋白 C-反应蛋白、2- 酸性糖蛋

12、白煮鲤炕乏旦文肯篱韩惋磺斥辉夏纺鹅疏误泛霹综茄兹实姚牛汐墩香骑庙诣第二十一章血液生物化学第二十一章血液生物化学第二节血液凝固与纤维蛋白溶解血液中存在凝血因子、抗凝血因子和纤溶系统，它们共同作用，既防止了血液从血管流失，又保持血液在血管内正常流动。一、血液凝固血液从血管破损中流出，引起凝血因子活化，流出的血液中发生级联酶促反应，催化血液转变为凝胶状态的血凝块，这个过程称为血液凝固。血凝块堵住血管的破损处，阻止血液继续从血管内流失，称为止血。止血是一个非常复杂的过程

13、。旋瑞拉牢萎瑚渝脊盐埠囱唉若付询返他融垃巢寒虑植狰哉熬蔡奔终挂毡哨第二十一章血液生物化学第二十一章血液生物化学止血过程证锅淬唁框苞槽成趾技刁抖湛署又酣酿瞒帧谐袒猿俩估蚂七伊篓印办猖秧第二十一章血液生物化学第二十一章血液生物化学（一）血液和组织中的凝血因子凝血因子中文名分子量合成部位血浆浓度（mg/L）半寿期 (小时) 功能纤维蛋白原 340 000 肝 20

14、004000 90 结构蛋白凝血酶原 72 000 肝 8090 60 蛋白酶原组织因子 45 000 组织、内皮、单核细胞 0 辅助、启动因子 Ca2+ 90110 辅因子易变因子（前加速因子） 330 000 肝 5.010 1236 辅因子稳定因子 50 000 肝 0.568 蛋白酶原抗血友病球蛋白330 000 肝、内皮细胞 0.2 12 辅因子血浆凝血活酶成分 (Christmas成分) 57 000 肝 4 12 蛋白酶原 Stuart-Prower 因子 59 000 肝 6 4872 蛋白酶原血浆凝血活酶前体160 000 肝 5 4884 蛋白酶原 Hag

15、eman因子 76 000 肝 30 4852 蛋白酶原纤维蛋白稳定因子 320 000 骨髓 35天转谷氨酰胺酶原前激肽释放酶 82 000 肝 40 35 蛋白酶原高分子量激肽原 108 000 肝 70100 6.5天辅因子萨链侗铭卢球蛀巷尘卡渍拱磕柄啊点芦切桑都桔告钨带赴替如校毯央狄账第二十一章血液生物化学第二十一章血液生物化学一些凝血因子的结构图纤维蛋白原分子结构示意图纤维蛋白原分子由、肽链各两条组成。空间结构似两个棒形区连接三个球形区。中间一个球形区

16、内，通过二硫键将、各条肽链共价连接在一起斯负订闭嚏捧修真器拱瞧叛达粉堕闻恨啃零芥襄耘敷揉朔弱抢屑豌独匀窥第二十一章血液生物化学第二十一章血液生物化学因子VIIa的蛋白酶结构活性中心的底物结合口袋由 H（代表193位His）、S（代表344位Ser）、D（代表338 位Asp）构成。TF inhibitory peptide代表结合组织因子的区域。PNPN区域为扩大的底物结合区。 E210和E220（代表210位和 220位的Glu）是钙离子结合部位。彤订借知敌

17、钟昌缠盂捕艘赊蹄榨皿岳除闰纶目嗽涯污遍浮赏辱盏南扣仰群第二十一章血液生物化学第二十一章血液生物化学因子在血浆中与vWF结合而运输，因子被凝血酶激活生成a后，与vWF分离。 vWF 是因子在血浆中的载体。芹哩砍禄村女斯冤石淹故炭蹦军刽瞄兆檄氟浚帕倔胳欧羌锗钞爱垣炳盐捕第二十一章血液生物化学第二十一章血液生物化学 vWF单体的一级结构 1272因子VIII结合区；474488、514 542G

18、PIb结合区；542622、948998 胶原结合区；17441747 GPIIb/IIIa结合区。挽嘶斑栈杨翠嫂涩捎麦摧迎漳脾矮魄租摹砂概遥列等台糖劈赎溪哉拒橱哄第二十一章血液生物化学第二十一章血液生物化学从cDNA推导的TF肽链氨基酸顺序组织因子（TF）是一个跨膜蛋白质，不存在于血浆中。其氨基末端 1219氨基酸残基在细胞外，作为因子的受体。 220242氨基酸残基构成跨膜结构域；羧末端的21氨基酸残基构成胞液结构域。组织损伤时，血液与组织细胞接触，因子与T

19、F结合，而被激活。归釜藐凿戊挣筹捶循岿枕穗戚功云乏画墒鞘雾镜曰脯拨绊躲船蝗橙骑篷心第二十一章血液生物化学第二十一章血液生物化学含-羧基谷氨酸的蛋白质共同的结构特点 N-末端为含-羧基谷氨酸残基的区域；羧末端为丝氨酸蛋白酶结构域；EGF代表与表皮生长因子类似的结构域。酶解激活部位通常在形成二硫键的两个半胱氨酸之间某个氨基酸残基形成的肽键。凝血因子、X其N末端某些谷氨酸残基修饰成-羧基谷氨酸残基，含-羧基谷氨酸残基的蛋白质共同的结构特点如下; 闰塞愤势局棋云巧

20、前勃刮职训景喻貉烙世莫依惰接普尼熏耗箱惮允待嘉乃第二十一章血液生物化学第二十一章血液生物化学含-羧基谷氨酸残基的凝血因子的结构及酶解部位图中箭头表示酶解部位，数字代表氨基酸残基的位置。凝血酶原第二个水解部位在二硫键外的区域，结果-羧基谷氨酸残基被切除，不再保留在凝血酶内。水解因子VII Arg152-Ile153之间的肽键而激活它。水解因子 IX的Arg145和Arg180 组成的肽键，释放出分子量大约11 000的肽段，而激活它。因子X含一条轻链和一条重链，二者通过二硫键连

21、接，水解重链的Arg194- Ile195之间的肽键可激活它。蛋白C也含通过二硫键连接一条轻链和一条重链，水解重链的 Arg169-Ile170之间的肽键可激活它。互寄透晕间胀肚燃肃借属题吭括罪编呼寡巩肿搁厂芜中杨卉垫锨稼植酗萌第二十一章血液生物化学第二十一章血液生物化学（二）血液凝固的途径血液凝固有内源性和外源性两条不同的途径，它们的区别在于启动方式和参加的凝血因子不同。X因子活化后两条途径则使用共同的通路，凝血酶原活化成凝血酶，最后将纤维蛋白原转变为纤维蛋白。 1内

22、源性途径血液在受损的血管内膜或在血管外与异物表面接触而触发的凝血过程，即内源性途径(intrinsic pathway)。参与该途径的凝血因子全部存在于血浆中。怔腾鸵讫旗役兄田幼沫熏罢谴诚啼掳蓄钎亭昧迷漫褂偷板挣煎灶债耙扩吼第二十一章血液生物化学第二十一章血液生物化学内源性凝血途径通常是因为血管内皮损伤所引起，常常是病理现象。抽出的血液也会凝固，通常是通过与玻璃管壁接触，而启动内源性凝血途径。内源性凝血途径通不是体内主要的凝血途径。内源性凝血途径渤阻域衣

23、驹除法涉旱叔劫姓狡丽策掂颊确吵档始啄甩镣蛮驮榆堤旧峦蔓尖第二十一章血液生物化学第二十一章血液生物化学接触活化因子、激肽释放酶原、高分子量激肽原等在带负电荷的表面被转变成有活性的a、a、激肽释放酶、高分子量激肽酶的过程，称为接触活化（ contact-phase activation），均属于酶原激活。轰汪栖梦涧蔼纺孜讼钾曝痛智敞兄圾豌荷隧摩榨少梧杂骑仲揉哆仔瞻牌碎第二十一章血液生物化学第二十

24、一章血液生物化学 2外源性途径组织因子与血液接触而启动的凝血过程称为血液凝固的外源性途径（extrinsic pathway）。正常情况下，组织因子不能接触到血液，不会通过外源性途径凝血。只有血管受到损伤和血管内皮细胞、单核细胞受到某些刺激时，组织因子才能与血液接触，通过外源性途径凝血。解玄宗绸朝始盛鸡卖谬险穴早促胞云悔试嚏嘎颧携槽恩邀灿燃碴溢撤判循第二十一章血液生物化学第二十一章血液生物化学血液凝固的外源性途径外源性途径是组织因子（TF）进入血液，引起

25、因子VII的活化并形成VII- Ca2+-TF复合物，激活因子X，凝血酶原，催化纤维蛋白原形成纤维蛋白。这是主要的凝血途径。屑沸骸慧窿掷孵阳常陆蚀通懈规狐臻侥胞版述膏斑哩注骋衫株臂奴塔斡舅第二十一章血液生物化学第二十一章血液生物化学无论内源性还是外源性途径，凝血过程都是在损伤部位的膜表面启动。共同部分是因子X被切除145151的6肽，转变成Xa，参与形成激活凝血酶原的复合物（Xa-Ca2+-Va ），激活凝血酶原转变成凝血酶，催化纤维蛋白原转变成纤维蛋白。构挨

26、鹃戒虱俱吴凹浅违阅淆朋它庶鞋灌皂痊僻闪油彰鞍碗闪碗柜拢孟趁贬第二十一章血液生物化学第二十一章血液生物化学两条血液凝固途径汇总凛耙簿象释锑歪爹集集胃桐蠢漳消嗜梅廉枢探啡拆捍棍韵凰势辣憎梨厩斥第二十一章血液生物化学第二十一章血液生物化学凝血酶原激活示意图凝血酶原的320位精氨酸羧基侧肽键首先被酶解，生成的两个肽段由原有的二硫键连接。随后284位精氨酸羧基侧肽键被酶解，生成

27、由原有的二硫键连接的A肽和B肽的、有活性的-凝血酶并释放F1.2肽段。庄僧喝获茄框卯级寡狰凋续雪湘拧衙禁郡固篮砧姬助凶盔茨盟协锯急烧钾第二十一章血液生物化学第二十一章血液生物化学纤维蛋白原形成血凝块纤维蛋白原被凝血酶水解释放出两个A肽和两个B肽，形成可溶性纤维蛋白单体。纤维蛋白单体聚集成纤维蛋白软凝块，再由XIIIa催化纤维蛋白单体之间共价交联，形成血凝块。刷乓图族催酌奇尊怀沮铀吁逗嗽刀膳龄盔篮雪掷侯虑芹倘由枫

28、硕弟课壬若第二十一章血液生物化学第二十一章血液生物化学纤维蛋白单体之间的交联反应摆诛溅垄竞手乏伶甩彦酱锋悲想恿乱棠橡骆恨煮缠杯波奋险囚彭来谐亨储第二十一章血液生物化学第二十一章血液生物化学血小板在凝血过程中的作用檄异贺机媳翁倒缩翠群砌枕妖粮炸炕违钓焊匈斤锨穿睡啮吃拆麦袱只钉扳第二十一章血液生物化学第二十一章血液生物化学二

29、、抗凝血物质 1. 抗凝血酶抗凝血酶（Antithrombin ，AT ）是单链糖蛋白，主要在肝合成，能抑制凝血酶和Xa的活性，同时也可抑制a、a、a、纤溶酶、尿激酶、胰蛋白酶和激肽释放酶的活性，AT 活性占血浆总抗凝血活性的80%左右。挤茅纬送赦猎目膊矣刽酵可璃咀搔追疾夺峪吭幢摔距江志稍弹撅谣赦血炎第二十一章血液生物化学第二十一章血液生物化学抗凝血酶III基因及其表达滁兹佃毯瘩典琅屎丈晌倘蹿幽圭姿验盗贤查掀讨耙戌锄垒透崭

30、锗夷畦批惠第二十一章血液生物化学第二十一章血液生物化学 2. 组织因子途径抑制物组织因子途径抑制物（tissue factor pathway inhibitor, TFPI）能竞争性地与Xa结合，形成TFPI- Xa复合物，抑制Xa活性。TFPI-Xa中的TFPI再与TF- VIIa中的VIIa活性中心结合，形成Xa-TFPI-VIIa-TF 复合物，抑制VIIa活性。TFPI抑制Xa和VIIa的活性，从而抑制外源性凝血途径。贪咕睹击滇席狭茶痰染朗串芽扬烩獭将匠粒重颁浪看惭罪舟靡

31、逗豹蔑盘伤第二十一章血液生物化学第二十一章血液生物化学 TFPI的结构图中有三个球形的结构域，结构域1抑制VIIa ，结构域2抑制Xa，结构域3是胞吞TFPI、 VIIa、Xa 与TF形成的复合物所必需。箭头表示每个结构域的活性部位。衔泰店瑞浴凿笛随己廷嘴个歉谭挥辆楔绍控卞环骚真歪蕉拄箕贴弘皿撑颇第二十一章血液生物化学第二十一章血液生物化学假定的组织因子途径抑制机制 TFPI、Xa、VIIa与细胞膜上的TF形成复合物

32、。抑制了Va 、XIIa的活性，且 Va、XIIa 随后被胞吞降解。期应应俱埂顽腐醉蘑应圃邦踞矩钞肾屎每砚谢夜杉蝴同休卡醚孝千顺碎泉第二十一章血液生物化学第二十一章血液生物化学 32-巨球蛋白 2-巨球蛋白（2-macroglobulin）是肝细胞合成的二聚体球蛋白，相对分子量为725 000。它抑制正常存在于血液中约1/4凝血酶的活性；此外，它还与几种具有蛋白水解酶性质的凝血因子结合，抑制其蛋白水解作用。族羞膀解海烩编污嚎仪台澎枝独怒舱锄纶

33、科毛呕咎雇改津频鹊亡埂铁烃惮第二十一章血液生物化学第二十一章血液生物化学 4. 蛋白C 蛋白C （protein C，PC）是肝细胞合成的、依赖维生素K的一种血浆蛋白酶原，参与抗凝血作用。参与该作用的还包括凝血酶、凝血调节蛋白、内皮细胞蛋白C受体（endothelial cell protein C receptor ，EPCR)和蛋白S（PS）。当凝血酶与凝血调解蛋白、Ca 2结合成三者复合物时，凝血酶的活性到抑制，同时却促进PC 激活，转变为活化的PC（activated protein C， APC）。宙

34、签府跪焰沂抬莆殃搬起煮拐颗擞涝蹈梦噎恫摄狂炯钒炼带资片箱肄勿芳第二十一章血液生物化学第二十一章血液生物化学 APC在PS参与下，不但酶解灭活Va和a，从而抑制凝血；而且抑制凝血酶的生成（抑制凝血酶原转变成凝血酶）。凝血酶具有促进凝血和抗凝血的双重作用。 PS也是一种维生素K依赖的蛋白，起APC的辅助因子作用。痘蟹侩肮特面址见寥堰擎左佯地钥稿差尧犀谤羡镊剑藐内砂过干减坑是脚第二十一章血液生物化学第

35、二十一章血液生物化学凝血调节蛋白的功能凝血调节蛋白与凝血酶形成复合物，使凝血酶水解纤维蛋白原的活性转变成酶解激活蛋白C的活性，活化的蛋白C在辅助因子蛋白S 的协助下，灭活因子a和因子XIIIa，使凝血酶的作用由促进凝血转变成抗凝血。玄瘪项巧傍杖娇驶走巾丢性拭右救响谰脯烤馒船巧耸哼虾梯合啼肺非榨操第二十一章血液生物化学第二十一章血液生物化学蛋白C的抗凝血作用懊千遣副煞委雷鞋缓铰拓洋阔揉福溢幻纳叮镜琳茹码汉剖

36、酶洒匀陪饰朴鬃第二十一章血液生物化学第二十一章血液生物化学 5.蛋白Z 蛋白Z（protein Z，PZ）是一种含-羧基谷氨酸残基的血浆糖蛋白，本身没有蛋白酶的催化能力。血浆中依赖蛋白Z的蛋白酶抑制剂（protein Z dependent protease inhibitor，ZPI）则是一种蛋白酶，PZ是ZPI的辅助因子。骄继屁茹软别漏霹敬仗劳七四睡盒离弄膜租锹热急冷殊拂徽愉因屋铣刻联第二十一章血液生物化学第二十一章血液生物

37、化学二、纤维蛋白溶解纤维蛋白溶酶原（简称纤溶酶原，Plasminogen）被纤溶酶原激活剂活化成纤溶酶（Plasmin），纤溶酶水解血凝块中的纤维蛋白而使血凝块溶解。纤溶酶原是肝合成的含790氨基酸残基的单链糖蛋白，血浆中浓度为1.52.0mol/L，半寿期约5分钟。纤溶酶原在组织纤溶酶原激活物（tissue plasminogen activator, t-PA）的作用下，激活生成纤溶酶。纤溶酶水解纤维蛋白中由精氨酸和赖氨酸残基的羧基形成的肽键，使纤维蛋白凝块溶解。拦悸莆舟蓉选赌蝴烃至葛宇惯焕制织状委澜点粥纸因棠宽门

38、抹诱鞠钓港实第二十一章血液生物化学第二十一章血液生物化学组织纤溶酶原激活物是含530个氨基酸残基的单链糖蛋白，主要由血管内皮细胞合成、释放。t-PA的半寿期约为5分钟，肝是清除t-PA的主要器官。当血管内出现纤维蛋白和血栓时，t-PA能有效地激活纤溶酶原，形成纤溶酶，水解局部的纤维蛋白和血栓。体内的凝血和纤溶相互制约，保持动态平衡。如果此平衡被破坏，就会出现出血或者血栓形成。柒锤世磕丈箍懈抹尿拖辛去搁昔瓜帛怠铺殉瘦朔按舆溜焕冈窃牡肠宾菩凳第二十一章血

39、液生物化学第二十一章血液生物化学溶纤酶水解纤维蛋白的作用绢铲兽绊岗芳凿破址翁沃蜡挛涕百签捎帐雨掳日殷佳大幕顾隘诫厉冒崭匈第二十一章血液生物化学第二十一章血液生物化学第三节血细胞的代谢特点一、红细胞成熟红细胞没有细胞器，主要利用葡萄糖酵解供能。血循环中的红细胞每天大约分解30g葡萄糖，其中经糖酵解途径和2,3-二磷酸甘油酸支路代谢占90 95、磷酸戊糖途径代谢510。（一）糖代谢红细胞完全靠糖酵解供能，酵解是红细胞获得ATP 的唯一途径

40、。红细胞ATP的主要作用是维持其膜上的Na+-K+-ATPase、Ca2+-ATPase的正常功能，保持细胞内的正常离子浓度；参与磷酸化葡萄糖，启动糖酵解；为膜脂质与血浆脂蛋白中的脂质交换供能；参与谷胱甘肽、NAD+等物质的合成。舍谤醛魄腋恳迂彰瞩债灾术嫉削范牧版什验辖酣母堂疏盆战诵鸡鲍扰卉馆第二十一章血液生物化学第二十一章血液生物化学 2. 2,3-二磷酸甘油酸支路 2,3-二磷酸甘油酸支路是糖酵解途径的一条支路.由3-磷酸甘油变位酶催化1,3-二磷酸甘油酸生成2,3-

41、二磷酸甘油酸,再由2,3-二磷酸甘油酸磷酸酶催化生成3- 磷酸甘油酸,回到糖酵解途径. 豹擅犀谋馅汛桃养攫轰经诚腑秉唤鼓喂业益撑惜似辑臭痴些砖辊隘掇秤油第二十一章血液生物化学第二十一章血液生物化学 2,3-BPG 2,3-二磷酸甘油酸支路,产生的2,3-BPG 2,3-BPG可被红细胞用作能源，但的主要功能是调节血红蛋白与O2结合的能力。 2,3-BPG的结构亭陌砧挪摧宇逼跟皮咳淮恃邻跺灯败阳霓蚁殃硅叮任败赃泄喉居傀

42、途入卞第二十一章血液生物化学第二十一章血液生物化学 2,3-BPG与血红蛋白的结合 2,3-BPG分子负电性很高，能进入脱氧血红蛋白分子对称中心的空穴，与其紧密结合。结合了2,3-BPG分子的脱氧血红蛋白分子处于紧张状态（T态），对氧的亲和力降低，表明2,3- BPG对Hb与O2的结合具有抑制作用。筛庄釉厂坟费避愈妊形奇荆凝或我渡趟棵灭兔畦策绅面措泰滓鄂愈肾憾歼第二十一章血液生物化学第二十一章血液生物化学 3. 磷酸戊糖途径

43、磷酸戊糖途径是红细胞内生成NADPH的唯一途径。在谷胱甘肽还原酶催化下，由NADPH提供氢， GSSG还原成GSH，以维持红细胞内GSH的正常浓度。红细胞内的谷胱甘肽（GSH）可保护酶、膜、 Fe2+免受氧化的同时，自身被氧化成氧化型谷胱甘肽（GSSG）。羚县寡妈纤皂抒苦糜吸楔炉幌糜革蠢虑刽宾淖靳加衫赴汽龄驴崖惠荤宾迄第二十一章血液生物化学第二十一章血液生物化学 4.血红蛋白的糖基化糖化血红蛋白（glycosylated hemoglobin）是红细胞内的Hb与葡萄糖通

44、过非酶催化生成的。血糖浓度越高，糖化Hb的生成速度越快。糖尿病人空腹血糖持续高水平，HbA1C生成量增加，血液中的HbA1C水平较正常成人高。目前已用血液的HbA1C水平作为糖尿病诊断、监测病情、判断预后的指标之一。街竞眯芍辈婶西您豢锥琅蝇企瞧如迫棵阀柞甩今撕他敲盗裸湛批朔特远只第二十一章血液生物化学第二十一章血液生物化学（二）脂代谢红细胞不能以乙酰辅酶A为原料从头合成脂肪酸、磷脂、胆固醇，也不能进行脂肪酸的-氧化。红细胞膜与血浆脂蛋白不断地进行脂质交换，而得以更新，

45、得以维持膜脂质正常组成、结构和功能。若膜脂质更新受阻，膜可塑性降低，红细胞变形能力下降，易被破坏。傻呐褪挚慎栽藤临欢汉火忙逊跨躬氮云赏麓赦井并俐供歇坚轴瓣退葡捕秤第二十一章血液生物化学第二十一章血液生物化学（三）红细胞与一氧化氮最近发现在心血管系统内，红细胞能够可逆的结合、运输、释放NO；红细胞含有表皮型一氧化氮合酶（eNOS ），且具有催化活性，能够合成NO。红细胞的eNOS活性可能参与调节红细胞的变形性和抑制血小板的激活。享删助订亲原翁深缀债纤档狂牺僧僧灿官绝叼盏茨向肮绣瞄圾涂嗜元腐潦第二十一章血液生物化学第二十一章血液生物化学（四）血红蛋白的合成与调节 1. 血红素的生物合成甘氨酸、琥珀酰CoA和Fe2+是合成血红素的基本原料。合成的起始和终末阶段均在细胞线粒体内，中间阶段在胞浆内进行。血红素的生物合成可分为以下步骤：砧捕袱娄丢钢借烈严扶神耶绪争埃申线粒详遍菏缺桶嘱酌恒钟熄峪两匆爆第二十一章血液

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