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1、酶催化实例与酶的调节,酶催化反应实例,1. 溶菌酶 催化某些细菌细胞壁多糖的水解，从而溶解细胞壁； Mr=14.6 103，由129个氨基酸残基组成的单肽链蛋白质，含4对-S-S- 为葡糖苷酶，催化水解NAM的C1与NAG的C4之间的糖苷键,1. 溶菌酶,溶菌酶的内部为非极性的，在酶分子表面有一裂缝，其刚好能容纳多糖底物的6个单糖（活性中心） 酸碱催化：Glu35以酸的形式提供质子 底物过渡态的形成：正碳离子中间产物的形成与稳定,2. 丝氨酸蛋白酶,胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、弹性蛋白酶（消化酶）、凝血酶、枯草杆菌蛋白酶、纤溶酶、组织纤溶酶原激活剂等 胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、弹性蛋白酶裂解肽键，但
2、专一性不同；胰蛋白酶裂解碱性氨基酸；胰凝乳蛋白酶裂解芳香氨基酸；弹性蛋白酶裂解小的中性氨基酸 活性部位：催化三联体His57、Asp102、Ser195,胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶,胰凝乳蛋白酶,胰凝乳蛋白酶,胰蛋白酶,非极性口袋,酶活性的调节控制,别构调控 概念：别构调节、效应物、正效应物和负效应物 天冬氨酸转氨甲酰酶（ATCase） 终产物CTP反馈抑制ATCase, 底物(同促效应)和ATP(异促效应)则激活 ATCase由催化亚基（有催化活性,不与ATP和CTP结合）和调节亚基(无催化活性,与ATP和CTP结合)构成 ATP和CTP通过改变T态和R态之间的平衡来调节ATCase的活性 3-
3、磷酸甘油醛脱氢酶：负协同效应的别构酶,别构酶的性质*,1. 寡聚酶,由2个或多个亚基组成,在酶分子上除有和底物结合的活性部位,还有和底物以外的物质结合的调节部位 2. 别构酶的反应速度对底物浓度作图不服从米氏方程,不呈直角双曲线,而为S形曲线（正协同）或表现双曲线（负协同） 3. 协同指数Rs（饱和比值）,Rs=81: 正常酶 Rs81: 负协同效应 Rs81: 正协同效应,别构酶动力学,K型效应物,V型效应物,酶原激活,前体、酶原 酶原激活 消化酶在胃和胰脏中作为酶原合成，激活后成为蛋白水解酶 血液凝固系统的许多酶以酶原形式被合成 蛋白激素也是以无活性的前体经蛋白酶激活后变成有活性的 胶原也
4、由可溶性前体前胶原激活 发育过程是由酶原激活调控,消化系统蛋白酶原的激活,1. 胰凝乳蛋白酶原的激活（见图） 2.胃蛋白酶原的激活 由胃壁细胞分泌，Mr=38.9 103，由392个氨基酸残基组成，在胃酸作用下从氨基失去44个氨基酸残基-碱性，转变为高度酸性的有活性的胃蛋白酶 3. 胰蛋白酶原的激活（见图）,胰凝乳蛋白酶原及胰蛋白酶原的激活过程,胰蛋白酶原的激活,可逆的共价修饰,共价调节酶通过其它酶对其多肽链上某些基团进行可逆的共价修饰，使处于活性与非活性的互变状态，从而调节酶活性； 不同类型的可逆共价修饰作用：磷酸化/脱磷酸化；乙酰化/脱乙酰化；腺苷酸化/脱腺苷酸化；尿苷酸化/脱尿苷酸化；A
5、DP-核糖基化；甲基化/脱甲基化；S-S/SH相互转变。 共价修饰调节对调节信号有放大作用,如磷酸化酶激活的级联反应。,例：糖原磷酸化酶的共价修饰,蛋白质的磷酸化,几乎所有的蛋白激酶都以ATP为磷酸基的供体，都需Mg2+，形成ATP-Mg2+复合物 底物被磷酸化的氨基酸残基 Thr, Ser, Tyr, Glu-”P-O”连接 Lys, Arg, His-”P-N”连接,磷酸化酶,同工酶,概念 乳酸脱氢酶（LDH） Mr=140 103，由4个亚基聚合的四聚体，有5个同工酶，含2种蛋白亚基M型(富含碱性氨基酸)和H型(富含酸性氨基酸)； LDH5（M4）、 LDH4（M3H）、 LDH3（M2H2）、 LDH2（MH3）、 LDH1（H4） LDH同工酶有组织特异性。,同工酶的生物学功能,作为遗传标志，可用于遗传分析 与个体发育及组织分化有关 分化型同工酶 原始型同工酶 同工酶与代谢调节 同工酶与癌基因的表达,几种氨基酸的同工酶反馈调节,