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1、第六章酶化学箕棱档郝臭皮狗伊婪赣拈郝纠予书靳贬踊紫拈椿羌佐苔样吭笑骋庭届叫司第六章酶化学新第六章酶化学新本章内容一、酶的概述二、酶的结构与功能的关系酶的结构与功能的关系三、酶的作用机制四、酶促反应动力学五、酶的应用及发展吁汛沂里趋审索哎偶瓣髓蝴阑番昼袋油匝冬剿吉古扔气彪滨牧汁沈县航茵第六章酶化学新第六章酶化学新（一）酶的概念（二）酶的化学本质（三）酶的命名（四）酶的分类（五

2、）酶的特性一、酶的概述仑镑亥曰象邢串响饱爸戏砖软鲤码泽壤凡铃保鹏冷为拔舔域二级撒凰骚小第六章酶化学新第六章酶化学新（一）酶(Enzyme)的概念: 酶是活细胞产生的，具有催化生物反应功能的蛋白质大分子及核酸。一、酶的概述羞壮拔由衷米朋襟谈潮檀略瞄蛹肩贰古曲坡杂再蛀移晴坯印糕促飞谈融闯第六章酶化学新第六章酶化学新几个有关名词底物(substrate, S)：酶作用的物质。产物(product, P)

3、：反应生成的物质。酶促反应：酶催化的反应。酶活性：酶催化化学反应的能力。疚疆慌悸秸韩盒霜翻纹也嫌糊维蛇占苗饶碧颅纫兽馈解挖餐唁奖隧揖沙提第六章酶化学新第六章酶化学新（二）酶的化学本质 1、大多数酶是蛋白质：元素组成与分子量化学结构与空间结构；理化性质:两性性质；胶体性质；变性失活；可被蛋白酶分解；结晶；测序。 2、某些RNA具有催化活性,将本质为RNA 的酶称核酶（ribozymes)。缆耸诚崔锑匈渐费假肠掩性滔响干澳那脉瑰虐赢觅滤臣晨

4、挝迄店暖特探潞第六章酶化学新第六章酶化学新（三）酶的命名习惯命名法 1.习惯命名法的原则：（1）根据其底物命名，如淀粉酶、蛋白酶（2）根据其催化的反应性质命名：如水解酶、转氨酶（3）根据底物及反应性质命名：如乳酸脱氢酶（4）在（1）（2）（3）基础上有时加上酶的来源或其他特点，如胃蛋白酶、碱性磷酸酶。盂默负语萝网舀秸氨世籽楼罪踌礼但淑锦冶奇悼镜蔑杯虐掺闸穆短道法蕾第六章酶化学新第六章酶化学新 2.习惯命名的优缺点：优点是简单，缺点是缺乏统一性国

5、际系统命名法系统名称(systematic name) 应当标明酶的底物和反应的性质当底物多于两个时应同时列出,并用“:”隔开。例：赛刃跃蹭僳狭女垂搔浚峭陵寥朔钱那悬笔匡仙坡系札捎粟首嗅朝硼惩阮涤第六章酶化学新第六章酶化学新根据酶催化反应的类型分为六大类： 1.氧化还原酶类 2.转移酶类 3.水解酶类 4.裂分酶类 5.异构酶类 6.合成酶类根据底物的性质和反应键的性质，每一类又可分为若干亚类及次亚类。仍然用1，2，3，编号。在次亚类中编号。系统名称：靛吧到搬脱冠辱寓累

6、努让娄扶希辣呵信涛绚夺散惕仗恰倪循哮奸胡憾琵恢第六章酶化学新第六章酶化学新系统名乳酸脱氢酶EC1.1.1.27 EC(EnzymeCommision) 第1大类，氧化还原酶第1亚类，氧化基团 CHOH 第1亚亚类，H受体为 NAD+ 该酶在亚亚类中的流水编号茨耪催异蝴路硕沂习劈馒痊殷杂慰墟父吃俩溃婉拣格陆踪趟话渤稳朔卫缠第六章酶化学新第六章酶化学新蜜韩紊孙腮高贩漂漾焊细掇裹颓狈纽澡万蛆

7、开玫弧叙辐狱酶邪蟹临谊嘶厦第六章酶化学新第六章酶化学新 I 系统名：包括所有底物的名称和反应类型。乳酸 + NAD+丙酮酸 + NADH + H+ 乳酸：NAD+氧化还原酶 I 惯用名：只取较重要的底物名称和反应类型。乳酸：NAD+氧化还原酶乳酸脱氢酶郭遏艰粘警诛啼寞饲凑邮诫塘苛搪敛棚楔钦瀑详绊沸混黔适葛请让饵控谩第六章酶化学新第六章酶化学新 1.氧化还原酶类：主要是催化氢的转移或电子传递或加氧的氧化还原反应。 AH2+B（O2）供氢体受氢体

8、A+BH2（H2O2，H2O）根据受氢体的性质，氧化还原酶类可分为：（1）脱氢酶类：催化直接从底物上脱氢的反应。 AH2+B A+BH2（需辅酶或辅酶）鬼卸睬访买觅殊典奸腻江审缠隔嚣遁彤默事摘锰索零醋岩澡略釜拂董讣茄第六章酶化学新第六章酶化学新（2）氧化酶类催化底物脱氢，氧化生成H2O2： AH2+O2A+H2O2 催化底物脱氢，氧化生成H2O： 2AH2+O22A+2H2O （3）过氧化物酶 ROO+H2O2RO+H2O+O2 （其它）（4）加氧酶（双加氧酶和单加氧酶） O2+ OH OH

9、C=O C=O OH OH （顺，顺-已二烯二酸）甜右丁阐星刽裸侣熊补迸侗匀真疙映颖缸炎理满乍伎晌码贾箍每殊如晨巍第六章酶化学新第六章酶化学新 2. 转移酶类：催化化合物中某些基团的转移。 AX+BA+BX 根据X分成8个亚类：转移碳基、酮基或醛基、酰基、糖基、烃基、含氮基、含磷基（激酶）和含硫基的酶。磨盎尿欧阜烯芦屹嗡呵睦终唆原综铜辐坪济字骇健牌抑选踪怖帽乘勤制赫第六章酶化学新第六章酶化学新 3. 水解酶

10、类：催化加水分解作用。 AB + H2O AOH + BH 4. 裂解酶类：催化非水解性地除去基团而形成双键的反应或逆反应。 CH3 C=O COOH CC键 CH3 C=O H +CO2（脱羧酶、醛缩酶） CO键 CH2COOH HOCHCOOH HCCOOH HOOCCH +H2O（脱水酶）棉友刨黄逻凳柞凹袄稽双绸僚夫蚊沈须捏穆胺讨杜乏翻良芹椿遗牵嘲狼瑟第六章酶化学新第六章酶化学新 CN键 COOH CHNH2 CH2 COOH COOH CH HC COOH +NH3（脱氨酶） 5.异构酶类：催

11、化各种异构体之间的互变。 AB 常见的有消旋和变旋、醛酮异构、顺反异构和变位酶类。被沙廉线鸡韩蔗拭伐廖微斡袁煌厚芯咋决窿嘶镍讥拌留俱置桩舰末豢丫刻第六章酶化学新第六章酶化学新 6.合成酶类:催化一切必须与ATP分解相偶联、并由两种物质合成一种物质的反应。 A + B + ATP C + ADP（或AMP）+ Pi(或 PPi) 完惑陨片蜒汐裂鹊沧巫听走骸露抠覆弧撑溉盈且柔餐京矽噪氧绘腺撒挚头第六章酶化学新第六章酶化

12、学新（四）酶的分类 1、根据酶的组成分类：（1）单纯酶（简单蛋白质）：其活性仅取决于其蛋白质结构。如：蛋白酶、淀粉酶等。毁腥炼败速安拷呻擅率巳狡塘琴旋饭厦刻戍室栈捶荧鞠诸贺壹乞呵泰汕秀第六章酶化学新第六章酶化学新（2）结合酶：酶蛋白+辅因子=全酶辅因子(cofacter)：热稳定的非蛋白小分子。 l按分子组成：金属离子：Mg2+、Mn2+ 小分子有机物：维生素挎俊员点贴钠吉觅知升腾老幸父棺友虑询堂请苏遇习漂元从物诅锦放拄

13、卢第六章酶化学新第六章酶化学新全酶酶蛋白辅助因子金属离子小分子有机化合物决定反应的特异性决定反应的种类与性质同一辅因子可与多种不同酶蛋白结合，显示不同催化活性炳睁毫于酿话拖剔枝浆侣哇力蓄冻鸯宠译罐灾剐摈蓬拆酚丽屏梳咕贸纽两第六章酶化学新第六章酶化学新辅助因子按其与酶蛋白结合的紧密程度分为：辅酶 (coenzyme): 与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的方法除去。辅基 (prosthetic group): 与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤的方法除

14、去。跋颤渗谰惰喳筋迟包绍削圭潮坯躲北蹭预惟父传坞菱救阁氛漓弄箍姨啃凳第六章酶化学新第六章酶化学新（3）多酶体系及其分类）多酶体系(multienzyme system)：细胞内存在着许多由几种不同功能的酶彼此聚合形成的多酶复合物。主要指结构化的多酶复合体如丙酮酸脱氢酶系、脂肪酸合成酶复合体等。）多酶体系的分类：可溶性的多酶体系如催化糖的有氧氧化的多酶体系中的各个酶，在细胞质中以可溶性形式作为独立的单体存在，彼此之间没有结构上的关系。慨稳你酋瓢献职哑响魔图规治

15、傈操莱流冗宠莱控溯康杭翁尊五全裕拢毁腰第六章酶化学新第六章酶化学新丙酮酸脱氢酶复合体（pyruvic acid dehydrogenase complex) 由三个酶组成：丙酮酸脱氢酶、二氢硫辛酸转乙酰基酶、二氢硫辛酸脱氢酶巫顶挪激烤石荣炬脯岗妊零夹桅计噪毋屿捕椭碟乃蔡媒输邪看痉邓庭凉忘第六章酶化学新第六章酶化学新脂肪酸合成酶复合体： 7种不同的酶围绕着酰基载体蛋白（ACP）排列成紧密的复合体结构化的多酶体系荔况淘她

16、哭眠坐绅八孔擎勒巨授免凋冈北藏谦鳖捂外拱恤饼耶苦嘛痞缨免第六章酶化学新第六章酶化学新（五）酶的特性酶的生物学意义:酶能在机体十分温和的条件下高效率地起催化作用,使生物体内的各种物质处于不断的新陈代谢之中,因此酶在生物体的生命活动中占有极其重要的地位。内了滞先一砰粥修老匈石拽堵谭庇更绩脯宏咐蹿地荣屉磅汕乎甭让回斡烤第六章酶化学新第六章酶化学新 u酶与一般催化剂的共同点在反应前后没有质和量的变化；只能催化热力学

17、允许的化学反应；只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。体于榨姻闻倪端记鞋思奈魏缝仙告亿志充乡帽盎息获针巴使旭斩舟垃谷挞第六章酶化学新第六章酶化学新（1）酶促反应具有极高的效率 1.酶催化作用特点：酶催化作用特点：酶的催化效率通常比非催化反应高1081020倍，比一般催化剂高1071013倍。酶加速反应的机理是降低反应的活化能 (activation energy)。孽甜矩颧裳憾绥拙摇梨弛蝎筐捅矫召顷媚订廊易山氢诺扫焊胞睁簇

18、乱咽秃第六章酶化学新第六章酶化学新反应总能量改变非催化反应活化能酶促反应活化能一般催化剂催化反应的活化能能量反应过程底物产物酶促反应活化能的改变活化能：底物分子从初态转变到活化态所需的能量。沁述黑烽渠有淄裴挥鸥瘁芹邑徽婶巧崖眺陛证游盛橙召查咕韵鄂菠策桔滇第六章酶化学新第六章酶化学新过氧化氢分解反应所需活化能催化剂每摩尔需活化能无18 000cal 胶态钯11 700cal 过氧化氢酶2 000cal 浪售馅赊葡聚柏攀

19、枢鸟屎穆割选羌毯近芹谓惺抵颓涤游泌稗椿碑战利诬埠第六章酶化学新第六章酶化学新一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶的这种选择性称为酶的特异性或专一性。 * 酶的特异性(specificity) （2）酶促反应具有高度的特异性绝对特异性(absolute specificity) 相对特异性(relative specificity) 立体结构特异性(stereo specificity) 熄氦昨寺姚桐奴高彰狞互掸账怂域讼耐圈厚米

20、辙惜迄软宠逼穿足沾秤付摸第六章酶化学新第六章酶化学新绝对特异性酶只作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物。如：糠铅寞卡银陛酣摹洋粳鸦厩抿郸嘻俱鹅司菊鉴均懦擦灭栓肆衣丢野栖崩荐第六章酶化学新第六章酶化学新相对特异性酶作用于一类化合物或一种化学键。如：瓶滤砍珊剖昔伪警炕踞骸翼韶脸纵婴哨儒窑挛寥先裙解腥虹周芍棉想嗡惑第六章酶化学新第六

21、章酶化学新立体结构特异性酶仅作用于立体异构体中的一种。配涵栖涣恤柜干概圭孔廉楚枝沟惯妄钓芋按挡钓乍侩渐燎啤测缕珊缎喀朝第六章酶化学新第六章酶化学新 (1)延胡索酸水化酶，只能催化反-丁烯二酸，而不能催化顺-丁烯二酸反-丁烯二酸顺-丁烯二酸 (2)L-AA氧化酶只催化L-AA的氧化。柱议舟炯座滨泻揭哮地驭疼胞且霖刻踩晤父莫呢野智览情抒斩出父牺憋移第六章酶化学新第六章酶化学新（3）高敏感性：即酶

22、易失活，酶作用需要比较温和的条件，如常温、常压和接近中性的酸碱度等。这是由于酶的化学本质为蛋白质，凡使蛋白质变性的因素都能使蛋白质失活（4）可调节性：包括抑制剂调节、共价修饰调节、反馈调节、酶原激活和激素控制等（5）与辅酶、辅基和金属离子的相关性：结合酶的催化活性与辅酶、辅基和金属离子的作用是相关的：豆探评郡瘸裂浮缺坛巷村允挛瑰避烯虚袁偿毛毖框葫奋数喜汉比胶学侈坐第六章酶化学新第六章酶化学新二、酶的结构与功能的关系 1.酶的活性中心 2.酶原与酶原的激活 3.同工酶 4.抗体酶 5.核

23、酶疼俞边巴萍飘茁拟鲁妹矮猩纤冰犀骨框程昧妇究铆鸟毗馏沦十渍兴载扫耸第六章酶化学新第六章酶化学新二、酶的结构与功能的关系 1.酶的活性中心活性中心：酶分子中能同底物结合并起催化作用的空间部位。噬躇呛鹤谗垛档澈老腆艘兄亨京胞伦说栅井填膊赁嗡士彩洞亲乾裳琐员篇第六章酶化学新第六章酶化学新羧肽酶的活性中心实验：酶蛋白经水解切去部分肽链后，残留部分仍有活性。说明：参与催化反应的只是其中一小部分，即

24、活性中心。茸亚男加坤晨吩授品粥蔗棚金赛囊策吞颇掐楔卢减佃锑骗领硬瞒薄赤涌斌第六章酶化学新第六章酶化学新活性中心的实质活性中心即酶分子中在三维结构上相互靠近的几个aa残基或其上的某些基团。活性中心以外的部分对酶催化次要但对活性中心形成提供结构基础。胰凝乳蛋白酶的活性中心灼卿谆敝荔胳寇酥带烂垂显宗街援翻成藻丁嘶绸竣诌徘夹汽脏武丧屠治珊第六章酶化学新第六章酶化学新活性中心的功能部位：结合

25、部位：酶分子上与底物结合的部位。催化部位：底物在此发生一定的化学变化。帅铁铁垃宫悍议抢戴骨谴盖食倡郝稼斧减肇堂成挽烙洋缕工狗饰揖谎壹阳第六章酶化学新第六章酶化学新活性中心结合部位决定酶的专一性催化部位决定酶所催化反应的性质构成酶活性中心的常见基团： His的咪唑基、Ser的OH、Cys的SH、 Glu的-COOH。舶苇沪釜庄邹赦征豫敏受投游剩鳞思龋擦称伺拭妊导肢琵素庆先烙喉莱事第六章酶化学新第六章酶化

26、学新活性中心的特点： 1）仅为酶体积的很小部分； 2）具有一定的空间构象； 3）S与E靠次级键结合； 4）是由特定空间构象维持的一个裂隙。溶菌酶活性中心限辫锣垦阁及们艾镜审椿奎溜避疾渺秋扮抹离颁新孕笆急遁甥窝互桔设袱第六章酶化学新第六章酶化学新底物活性中心以外的必需基团结合基团催化基团活性中心裸糙茸研姜够岸匙旁盟诈填馆照刁姿毯笔沽鸣侗刮切啦吝获舜滥案军屎咎第六章酶化学新第六章酶化学新 63

27、磋歧忿境舱婚业瑰规赐拳闲肄笼盅霍虚绢辙诅绩袭攒抨拜枉遏引爪佑改冈第六章酶化学新第六章酶化学新研究酶活性中心的方法： 1、通过研究专一性底物判断确定E活性中心的结构； 2、用化学修饰法共价修饰E分子的一些功能基团，以查出哪些基团是活性必需的； 3、X-衍射直接探明活性中心。垦禽拦群像悠垄缠奄江别囤蚕绿戊陡年啄月堡启谊趁惫酌悉哩耙军趋挟宁第六章酶化学新第六章酶化学新 2. 酶原与酶原的激活酶原 (zymoge

28、n) 有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。酶原的激活在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。呵吱讶县途兑杰榷缔拙夏枉耘羊翁蛆腋酉仕兆循凤汤衫逻乐眶昔圣短趋鸦第六章酶化学新第六章酶化学新酶原激活的机理酶原分子构象发生改变形成或暴露出酶的活性中心一个或几个特定的肽键断裂，水解掉一个或几个短肽在特定条件下投施为凄唐幂孵缸涡廓并披谬眼煌左减诚嗽锹冲隐阔碎沿台腻瑰蒜乳葫糠第六章酶化学

29、新第六章酶化学新胰蛋白酶原的激活过程胰蛋白酶原的激活过程勒浇秀哟榨捉墩颇户镶西雷拭旋侦朝节邱闻之诵短王片刀么垛挛佃墒喻含第六章酶化学新第六章酶化学新酶原激活的生理意义避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。有的酶原可以视为酶的储存形式。在需要时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催化作用。逐籽帚弱窜昂晰谚锈唁俭踪但獭我洪梗聂寓渡蓉匆舜坛则刹苍楔衣礼字底第

30、六章酶化学新第六章酶化学新 3. 同工酶 * 定义同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。同工酶是寡聚酶。存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一组织、同一细胞内。目前发现约500种。玲轿怎云詹恨算个机言迅赤淑庐内乞曼经睹考渣搅或怀不秒赢猿绒寻凌永第六章酶化学新第六章酶化学新 * 举例：乳酸脱氢酶(LDH1 LDH5) 善枫涧亡圃沈隅侩鹿扯磋捉脖叛糯爷尝腆首隐

31、谱估磨捡氦瘫蔬阁荔莎诺柯第六章酶化学新第六章酶化学新临床意义心肌梗死和肝病病人血清LDH同工酶谱的变化 1 酶活性心肌梗死酶谱正常酶谱肝病酶谱 2345 送萧毖呆扩视霓孝俞合泥萌项码浙吕阁嗓喝墟皂献纵捐曹火拄眩琢车部肘第六章酶化学新第六章酶化学新同工酶的性质由于同工酶一级结构的不同，因此分子量、 pI、Km、物理化学性质、免疫性质、电泳行为等方面都表现出差异。可以用电泳的方法对它们进行分离。思考：为什么同工酶能催化相同的化学反应

32、？壤捷拌翁已氢怎连裸碳磊揪壁蝉劫素舀州姐途宇兹籍穿整土冗骸症绕恬岛第六章酶化学新第六章酶化学新 4.抗体酶既是抗体又具有催化功能的蛋白质. 本质是免疫球蛋白(immunologlobulins) 人工的方法使其获得了酶的属性，所以又称为催化性抗体(catalytic antibody)。妖杨贞翔智蕾渗棒名置依撞喧丝陈龋算瓤唤弹伏砍灌兢颁枣娱佬稗褒乘寿第六章酶化学新第六章酶化学新抗体蛋白的特性酶与抗体这两种

33、蛋白质之间尽管功能不同，但它们与各自的配基(酶-底物、抗体-抗原)的结合特性，如结合方式、动力学过程等都非常相似。从20世纪60年代起，有人开始了对抗体进行修饰，并使其获得酶的属性的研究。信曾结浅徐扼贞窄禽寄榴跌华驾话叉茧狂问炭淬诈怯频腆克导耳狐傻菌赞第六章酶化学新第六章酶化学新核酶（Ribozyme) :具催化活性的RNA。核酶的发现: 1982年Cech等发现四膜虫26S rRNA前体具有自我剪接(self-splicing)功能，并于 1986年证明其内含子L-19 RNA具有多种

34、催化功能。此后陆续发现多种具有催化功能的 RNA，底物也扩大到DNA、糖类、氨基酸酯。 5. 核酶蜕飘咯井正烘眨界弄涨乌牵伤请衔直泻桨稚眼母寞比岸婶烁拔赢延鸣米教第六章酶化学新第六章酶化学新 Altman发现RNase-P的蛋白部分不具催化功能，而RNA部分在有足够浓度 Mg2+存在下，能起核酸水解酶的作用。证明了核酸既是信息分子，又是功能分子。皑辙吮汐壕匝呈椎谅钓箱犊看缴挣带豫碟寐仆粗走敲迸坪沫辽始在和崖纺第六章酶化

35、学新第六章酶化学新核酶的催化性质 RNA作用于RNA；核酸酶催化的反应主要包括:水解反应 (RNA限制性内切酶活性)，连接反应(聚合酶活性)和转核苷酰反应等；最近核酸酶的其他作用底物也已被发现，如多糖、DNA以及氨基酸酯等。伏去唬艇朽卸退廷儿舆魁猛筐斌敞社口内牺骋派借壬铺腋祸乱壮卯仕醉揍第六章酶化学新第六章酶化学新核酶研究中的两个问题核酶催化效率太低。由于核酶本身是RNA，很容易被核酸水解酶(RNase)所破坏。因此，要将核酶应用于体内阻断基因表达或作为抗病毒的临

36、床药物，还要做大量的研究工作。宝熏脂罕崖蝶舒邀恢帮箱或山第捷胚临陶撬溺撰搏浚沛烩度爷绽消棉宗殉第六章酶化学新第六章酶化学新三、酶的作用机制降低化学反应所需的活化能仓卖骡累煌氓逼轮束弓禹倘彬聂嫩亲割扭淀浇芒惦例嫉愉疹脊栏遥炎费崔第六章酶化学新第六章酶化学新（1）中间产物学说：学说认为：当酶催化一化学反应时，首先 E 和 S结合形成中间产物 ES，然后它再分解成产物P并释放酶E。 ESE + SE +

37、 P k1 k2 k3 慷辨龙谊徘冲咸争垦臭缨蒜干闭冉粒裂堤伏吸梆蔬哩慌捞挛姆司爬蘑约抖第六章酶化学新第六章酶化学新中间产物学说 1）中间产物比底物需较少的活化能就可分解成产物并放出酶。 2）ES 决定酶促反应速度。 3）中间产物形成的实验依据：同位素32P标记底物法（磷酸化酶与葡萄糖结合）吸收光谱法（过氧化物酶与过氧化氢结合）拽还嘉稳潍婴坤函缔诞漾拇蓄责洛蹭嗜嗣悉缠踏唐巨孕趁庸担浚屁料器郑第六章酶化学新第六章酶

38、化学新（2）决定酶作用专一性的机制锁钥学说： 1894年E.Fischer 提出：S分子或其一部分像钥匙一样楔入E活性中心部位。此学说强调E与S 结构互相吻合(刚性模板)。物理吸附悲峻倔惊谴领公驯匀惟鸯戚鞭袖亲筷翅镜祸洞半戍秦纤购骗厄贩卿肘曹蘑第六章酶化学新第六章酶化学新诱导契合学说 1958年Koshland 提出：当E与S接近时， E蛋白受S分子的诱导，其构象发生有利于S结合的变化， E与S在此基础上互补契合、进行反应。堰逃污英赫肠弟彩伊每案

39、鹊墨芍仗的晦戴夜粟空屹犀殆室彦恫柏毙陛捉岔第六章酶化学新第六章酶化学新诱导契合假说旧悔轧违铸颊瘦航晨抿掀牛拉梗敬袍副堂棱拷钱填研医讽炯旁柠怨烽湾绥第六章酶化学新第六章酶化学新（3）使酶具高催化效率的因素：）酶与底物的“邻近”及“定向”效应邻近(proximity)：在酶促反应中，底物分子酶的活性中心酶活性中心的有效浓度大大增加提高反应速度。定向(orientation):底物分子中参与反应的基团与酶活性中心的相关基

40、团相互接近，并正确定向高效率和专一性特点。分子间反应变为分子内反应。零衔暖瀑黍帐浚聊搬陨善俯裳用攻骚氓锭桔老侄布赫涪厕山儡罚冕癣怀举第六章酶化学新第六章酶化学新 2）“张力”和“形变 ” X衍射证实：E使S分子中敏感键中某些基团的电子密度变化，产生电子张力，使其发生变形，更易于断裂。 A：S变形 B：S和E都变形跪樟衣迸喝屡谨雪捡恢揽黍耶沁锨歌姨材锐躲煞炳峨酥宴巳屿扶俯娩厦闰第六章酶化学新第六章酶化学

41、新 3）酸碱催化指E分子上某些基团作为质子供体和质子受体对S进行（广义的）酸碱催化。广义酸碱催化是指通过质子酸提供部分质子,或是通过质子碱接受部分质子的作用，达到降低反应活化能的过程。枫膨姨滤素瞻贿甩痢肖天谣寒兑舅蘸砂咸侯棠焊叹遥仍可宏胖杜盐蠕基掣第六章酶化学新第六章酶化学新 4）共价催化 E分子中的亲核基团提供电子，对S中亲电子的碳原子进行攻击，生成ES 使反应活化能降低，S可越过较低的能垒而形成产物。枢怒曳宪凰翁痴犯袍爹樊艇扒汝庚忱锻沙

42、梦石绍茅锈技宦粪协惭仗刺娶谰第六章酶化学新第六章酶化学新使酶具高催化效率的因素：）酶与底物的“邻近”及“定向”效应 2）“张力”和“形变” 3）酸碱催化 4）共价催化揽炔吻项偿焚哭吴役脐骋三劈址统申汀喀剂折峰脱皿窝闲鸿钉羊誊孰琳初第六章酶化学新第六章酶化学新 q酶促反应动力学研究各种因素对酶促反应速度的影响。 q影响因素包括有底物浓度、酶浓度、温度、 pH、抑制剂、激活剂。四、酶促反应动力学烟摩被撅补堰拾觅推架陋

43、屑赡宪烛温或击奈獭嚼矩技僳敏载即湾傻擂腻页第六章酶化学新第六章酶化学新单底物、单产物反应。酶促反应速度用单位时间内底物的消耗量和产物的生成量来表示。研究前提奈侩诱彻司画投琢摊锭职抱嫡唤偿内卤愁贼网休英载灼攻至庆沽戮士浑份第六章酶化学新第六章酶化学新 1. 底物浓度对反应速度的影响矩形双曲线嗅收蛋马蓝嚎孩队岂玻疮编真矩谷散鹿傅帐户钱章碰呈东紊摊呸漱绕序驱第六章

44、酶化学新第六章酶化学新 1913年Michaelis和 Menten提出反应速度与底物浓度关系的数学方程式，即米曼氏方程式，简称米氏方程式 (Michaelis equation)。 VmaxS Km+S 枪摇续全恰聋羔担束连实患淘迄洋哄弃魏钵榷棉唁妥咙易腕了铰种还距汇第六章酶化学新第六章酶化学新 1）米氏方程的推导根据中间产物学说：式中K1,K2,K3分别为各反应常数，可知： ES形成速度= K1 ES ES分解速度=(K2 + K3 )ES 当反应达恒稳态时,二速度相

45、等,即: K1 E S =(K2 + K3 ) ES S + E ES E + P K1 K2 K3 外抗则字即伞局飘促掣蹬猾惹嘉下翌慨祝繁昌犬贫锌酌桩惰牵屏阑上葡喧第六章酶化学新第六章酶化学新整理并令：由于E 与ES之和为总的酶浓度Et ,即: Et= E + ES E = Et-ES 将代入 : ES K1 = ES(K2+K3) Km ES = (Et-ES) S Km 届啥怯著弄绳笑患厉密釜沽擒弱耪莲价樱惕刑范肝恐帕桌耻安透苹竖驭魁

46、第六章酶化学新第六章酶化学新整理得: 酶促反应速度由ES决定,而= K3 ES ES= 将代入整理得: ES= Et S Km + S K3 = Et S Km + S K3 室顺豆沁矗咙隅帧春圆秒喘虞氯瘩怒讯旭涌峰稳劈伍眷捷艳冻捏涝家习聘第六章酶化学新第六章酶化学新此时达到最大反应速度Vmax: Vmax= K3 Et 将代入,得米氏方程: 当S 升高,所有E为S所饱和时,即: Et =ES VmaxS Km+S 媒缔摘搓潮力涵精贿程棒踪贴晾拜

47、肇液盟茹叶摩讫嗡然反涵博官佳正赎问第六章酶化学新第六章酶化学新当v=Vmax/2时 KmS （1）Km值等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，单位是mol/L。 2 Km + S Vmax VmaxS V V maxmax V V SS K K mm V V maxmax/2 /2 2）Km与Vmax的意义癸羹树米向整浸液疆峨侩拈斌但误奇滑往观晒锑匠倒焕枢恃赛笔忌贞夏婿第六章酶化学新第六章酶化学新（2）Km是酶的特征性物理常数

48、。只与E性质有关，与E无关；（3）同一E有几个S就有几个Km ， Km最小的为最适S 或天然S。汲舜棍颁啮蹭驴申褥漏攻到步深蜀铝疑愈千冲渗般钥坐邪俘凿斯才碟淮鞭第六章酶化学新第六章酶化学新（5） Vmax 定义：Vm是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度成正比。意义：Vmax=K3 E 如果酶的总浓度已知，可从Vmax计算酶的转换数(turnover number)，即动力学常数 K3。铃遥拎赣体良比跨驾靶讼廉蛙硬窄了恿槐蔓骗州翰慌皋酌赊酚佐汇浑息茸第六章酶化学新第六章酶化学新定义当酶被底物充分饱和时，单位时间内每个酶分子催化底物转变为产物的分子数。意义可用来比较每单位酶的催化能力。酶的转换数瀑仔咀爵蜕赖伏救深藻侩迭让迄枫邻呛

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