51第五章蛋白质.ppt

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1、1,Proteins & Nucleic Acid,第五章 蛋白质与核酸,2,本章内容(Contents),一、蛋白质的结构与组成,三、蛋白质加工化学,四、核酸,二、蛋白质的功能性质,3,一、蛋白质的结构与组成,1、蛋白质,（1） 概念 蛋白质是由氨基酸按各种不同顺序排列结合成的高分子有机物质。,组成蛋白质的基本单元是氨基酸。 自然界氨基酸种类很多，但组成蛋白质的氨基酸约为20种。,4,（2）蛋白质的元素组成,蛋白质是一类含氮有机化合物，除含有碳、氢、氧外，还有氮和少量的硫。某些蛋白质还含有其他一些元素，主要是磷、铁、碘、碘、锌和铜等。这些元素在蛋白质中的组成百分比约为： 碳 50 氢 7 氧

2、 23 氮 16 硫 04 其他 微 量,5,2、氨基酸 Acids,氨基酸的结构和分类 氨基酸的理化性质,6,（1）氨基酸的结构,7,与羧基相邻的-碳原子上都有一个氨基，因而称为-氨基酸。 除甘氨酸外，其它所有氨基酸分子中的-碳原子都为不对称碳原子,所以： A、氨基酸都具有旋光性。 B、每一种氨基酸都具有D-型和L-型两种立体异构体。目前已知的天然蛋白质中氨基酸都为L-型。,氨基酸蛋白质的基本单位。在结构上的共同特点有：,8,（2） 氨基酸的分类,酸性AA：谷氨酸、天冬氨酸 按R基团的酸碱性分 碱性AA：组氨酸、赖氨酸、精氨酸,非极性疏水性AA：丙、缬、亮、 按R基团的电性质分 异亮、蛋、苯

3、丙、色、脯 极性中性AA：甘、丝、苏、酪、 半胱、天冬、谷氨,9,（3）氨基酸的物理性质,溶解性：一般能溶解于稀酸或稀碱中，但不能溶解于有机溶剂。 熔点：氨基酸的熔点极高，一般在200以上。 味感：氨基酸的味感与其立体构象有关。D-氨基酸多数带有甜味。L-氨基酸有甜、苦、鲜、酸四种不同味感。 旋光性：除甘氨酸外，氨基酸都具有旋光性。,10,氨基酸的离解性质与等电点 氨基酸在结晶形态或在水溶液中，离解成两性离子。在两性离子中，氨基是以质子化(-NH3+)形式存在，羧基是以离解状态(-COO-)存在。,pH 1 7 10 净电荷 +1 0 -1 正离子 两性离子 负离子 等电点PI,（4） 氨基酸

4、的化学性质,11,氨基酸的等电点 当溶液浓度为某一pH值时，氨基酸分子中所含的-NH3+和-COO-数目正好相等，净电荷为0。这一pH值即为氨基酸的等电点，简称pI。 在等电点时，氨基酸既不向正极也不向负极移动，即氨基酸处于两性离子状态。 中性氨基酸等电点在56.5，酸性氨基酸等电点在2.83.2，碱性氨基酸在7.610.8。 在等电点时，氨基酸在水中的溶解度最小，易于结晶沉淀。,12,氨基酸与的茚三酮反应,-氨基酸与水合茚三酮共热，发生氧化脱氨反应，生成NH3与酮酸。 加热过程中酮酸裂解，放出CO2，自身变为少一个碳的醛。水合茚三酮变为还原型茚三酮。 NH3与水合茚三酮及还原型茚三酮脱水缩合

5、，生成蓝紫色化合物。,13,反应要点 A.该反应由NH2与COOH共同参与 B.茚三酮是强氧化剂 C.该反应非常灵敏，可在570nm测定吸光值 D. 测定范围：0.550g/ml E.脯氨酸与茚三酮直接生成黄色物质（不释放NH3） 应用： A.氨基酸定量分析（先用层析法分离） B.氨基酸自动分析仪： 用阳离子交换树脂，将样品中的氨基酸分离，自动定性定量，记录结果。,14,氨基酸分子间脱水生成肽,-氨基酸受热或酶的作用，一分子氨基酸的-氨基与另一分子氨基酸的-羧基脱水生成二肽（氨基酰-氢基酸）。 “-CO-NH-”称为肽键，又称酰胺键，是多肽及蛋白质分子的主要化学键。,图5-2 氨基酸分子问脱水

6、生成二肽,15,3、蛋白质的结构,蛋白质的一级结构 蛋白质的二级结构 蛋白质的三级结构 蛋白质的四级结构,16,（1）蛋白质分子的一级结构,指不同种类和不同数量的氨基酸按一定的顺序以肽键相联形成的线性多肽链。,组成蛋白质的多肽链数目 多肽链的氨基酸顺序 其中最重要的是多肽链的氨基酸顺序，它是蛋白质生物功能的基础。,维持一级结构的作用力：肽键、二硫键,17,肽键的结构,一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失水形成的酰胺键称为肽键，所形成的化合物称为肽。 由两个氨基酸组成的肽称为二肽，由多个氨基酸组成的肽则称为多肽。组成多肽的氨基酸单元称为氨基酸残基。,18,（2）蛋白质分子的二级结构,指多肽

7、链的主链骨架中的若干个肽单位盘绕、折叠，并以氢键为主要次级键形成有规则的构象，如-螺旋、-片层。某些蛋白质中还存在U形转折结构，称为-折角。还有的存在无规则卷曲结构。 蛋白质的二级结构是以-螺旋、-片层为主要构象，一条多肽链可以含有几种不同的二级结构。,19,（2）二级结构的类型,螺旋结构和-折叠,20,螺旋结构, -螺旋（主要的，最稳定的）； 310-螺旋； -螺旋,氢键,氢键,21,折叠结构,一种锯齿形结构。它比螺旋较为伸展,稳定性：-折叠片-螺旋 -折叠片高变性温度,加热和冷却,-螺旋 -折叠,22,（3）蛋白质分子的三级结构,概念 二级结构的蛋白质进一步折叠成为紧密结构时的三维空间排列

8、。,作用力：疏水键、盐键、氢键等； 三级结构是具备生物学功能的结构。,23,肌红蛋白,亲水性蛋白质-水界面；疏水性内部,-乳球蛋白,24,（4）蛋白质的四级结构,是指含有多于一条多肽链的蛋白质分子的空间排列，以二聚体、三聚体、四聚体等形式存在。,25,（5）稳定蛋白质结构的作用力,蛋白质结构稳定,疏水相互作用,范德华力,二硫键,氢键,空间相互作用,静电相互作用,金属离子,26,4、蛋白质的变性作用,（1）蛋白质变性的概念 天然蛋白质因受物理或化学因素的影响，其分子原有的高度规律性结构发生变化，致使蛋白质的理化性质和生物学性质都有所改变，但并不导致蛋白质一级结构的破坏，这种现象叫变性作用。变性后

9、的蛋白质叫变性蛋白质。,27,从分子结构看，变性作用是蛋白质分子多肽链特有的有规则排列发生了变化，成为较混乱的排列。,28,物理性质的改变,凝集、沉淀,流动双折射,粘度增加,旋光值改变,紫外、荧光光谱发生变化,化学性质的改变,酶水解速度增加,分子内部基团暴露,生物性能的改变,抗原性改变,生物功能丧失,（2）蛋白质变性现象,29,（3）引起蛋白质变性的因素,物理因素： 热致变：在加热条件下，肽键产生强烈的热振荡，导致维持蛋白质空间结构的次级键破坏，天然构象解体。 高压变性：压力诱导蛋白质变性的原因主要是蛋白质的柔性和可压缩性。 剪切：由振动、捏和、打擦产生的机械剪切能导致的蛋白质变性。 辐射变性

10、：芳香族氨基酸残基吸收紫外线，若能量高，能打断二硫键，导致构象变化,30,化学因素 （1）pH：极端pH值时，蛋白质分子内的离子基团产生强静电排斥作用，促使蛋白质分子的构象发生变化。 （2）有机溶质：乙醇、丙酮 改变水的介电常数，改变静电作用 非极性侧链在有机溶剂中比在水中更易溶解，有机溶剂能穿透到疏水区，削弱或打断疏水相互作用 （3）表面活性剂 SDS（十二烷基硫酸钠），强有力的蛋白质变性剂,（3）引起蛋白质变性的因素,31,（4）蛋白质的复性,当变性因素除去后，变性蛋白又重新恢复到天然构象的现象称为蛋白质的复性。,（5）蛋白质变性在食品加工中的作用,32,5、蛋白质的性质,（1）、两性解离

11、和等电点 （2）、蛋白质的胶体性质 （3）、蛋白质的电泳 （4）、蛋白质的沉淀反应 （5）、蛋白质的呈色反应 （6）、蛋白质的水解,33,（1）蛋白质的两性解离和等电点,蛋白质是两性电解质。 蛋白质的等电点：对某一种蛋白质来说，在某一pH时，它所带的正电荷与负电荷恰好相等，即净电荷为零，这一pH称蛋白质的等电点。 等电点与蛋白质性质有密切的关系。 等电点沉淀法。,34,（2）蛋白质的胶体性质,蛋白质具有胶体性质：蛋白质的分子量很大，因此它的水溶液必然具有胶体溶液的典型性质，如丁达尔现象、布郎运动、不能通过半透膜等。 溶于水的蛋白质能形成稳定的亲水胶体，统称为蛋白质溶胶。 一定浓度的蛋白质溶液冷

12、却后能形成蛋白质凝胶。蛋白质凝胶具有一定的形状和弹性，具有半固体的性质。,35,在碱性介质（pHpI）中，蛋白质解离成酸，使蛋白质带负电荷，而在酸性介质（pHpI）中，蛋白质解离成碱，使蛋白质带正电荷。 电泳：若以电流通过蛋白质溶液时，则在碱性介质中蛋白质分子移向阳极，而在酸性介质中，蛋白质分子移向阴极，蛋白质在电场中能够泳动的现象，称为电泳。 由于等电点时蛋白质分子的净电荷为0，故在电场中不会发生移动。 电泳可以把蛋白质从混合液中分离出来。,（3）蛋白质的电泳,36,（4）蛋白质的沉淀作用,蛋白质沉淀：使蛋白质从溶液中析出的现象。,影响蛋白质稳定的因素： 水化作用 电荷,蛋白质沉淀分为可逆沉

13、淀和不可逆沉淀。,37,可逆沉淀：,在蛋白质溶液中加入中性盐，可产生两种现象。 盐溶：在盐浓度很稀的范围内，随着盐浓度增加，蛋白质的溶解度也随之增加，这种现象称为盐溶。,盐溶的作用机理：蛋白质表面电荷吸附某种盐离子后，带电表层使蛋白质分子彼此排斥，而蛋白质分子与水分子间的相互作用却加强，因而使溶解度提高。,中性盐沉淀,38,盐析：当中性盐浓度增加到一定程度时，蛋白质的溶解度明显下降并沉淀析出的现象，叫作盐析。,盐析的作用机理：大量盐的加入，使水的活度降低，使原来溶液中的大部分自由水转变为盐离子的水化水，从而降低了蛋白质极性基团与水分子间的相互作用，破坏蛋白质分子表面的水化层。,不同蛋白质盐析时

14、所需的盐浓度不同，调节盐浓度可使混合蛋白质溶液中的几种蛋白质分段析出，这种方法称为分段盐析。,39,水溶性有机溶剂如丙酮、乙醇、甲醇等达到相当饱和度时可以使蛋白质沉淀。 由于这些溶剂与水的亲和力比蛋白质强，能夺取蛋白质分子表面的水化膜，同时降低水的介电常数，增加蛋白质分子间的静电相互作用，导致蛋白质分子聚集沉淀。,有机溶剂沉淀,40,不可逆沉淀：,当pH小于等电点时，蛋白质分子以阳离子形式存在，易与生物碱或酸根负离子结合成不溶性盐而沉淀。,当溶液pH大于等电点时，蛋白质颗粒带净负电荷，易与重金属离子结合成不溶性盐而沉淀析出。,重金属沉淀,生物碱试剂或酸,蛋白质受热变性后，再加入少量盐类或将pH

15、值调至等电点，则很容易发生凝固变性。,热凝固沉淀,41,1、与水合茚三酮反应 在pH57时，蛋白质与茚三酮试剂加热可产生蓝紫色。此反应是试剂与蛋白质中的氨基的反应。因此，凡是具有氨基的物质均有此反应。 2、乙醛酸反应 在蛋白质溶液中加入HCOCOOH，将浓硫酸沿管壁缓慢加入，不使相混，在液面交界处，即有紫色环形成。,（5）蛋白质的颜色反应,42,3、双缩脲反应：,两分子双缩脲与碱性硫酸铜作用，生成紫红色的复合物 含有两个或两个以上肽键的化合物，能发生同样的反应 肽键的反应，肽键越多颜色越深 蛋白质定量测定；测定蛋白质水解程度,43,（6）蛋白质的水解,蛋白质加酸、碱或酶（蛋白酶）后经过一系列的

16、加水分解作用，最后被分解成氨基酸，这个化学变化过程称为蛋白质的水解。,水解过程及其产物：,蛋白质,44,其他成分,蛋白质,相互作用,食品色泽,食品风味,食品外形,食品质构,糖,脂肪,构成,食品 品质,贡献多大？,三、蛋白质的功能性质,45,水化性质、表面性质、结构性质、感观性质,1、蛋白质的功能性质概念,功能性质： 在食品加工、保藏、制备和消费期间影响蛋白质在食品体系中的性能的那些蛋白质的物理和化学性质。,46,食品蛋白质在食品体系中功能作用,水化性质,结构性质,表面性质,感观性质,47,吃,嫩,弹性,？,48,蛋白质分子表面分布着各种不同的极性基团，由于这些极性基团同水分子之间的吸引力，使水

17、溶液中的蛋白质分子成为高度水化的分子。这就是蛋白质的水化作用。,2、蛋白质的水合性质,蛋白质水合性质与食品的功能性： 如分散性、湿润性、溶解性、黏度、胶凝作用、乳化和起泡性等，都取决于水-蛋白质的相互作用。,49,蛋白质结合水,温度,pH,盐的种类,离子强度,影响蛋白质结合水的环境因素,蛋白质浓度,蛋白质自身的状况，如蛋白质形状、表面积大小、蛋白质粒子表面极性基团数目及蛋白质粒子的微观结构是否多孔等。,510，浓度，水合作用 1520，Pr沉淀,温度，蛋白质结合水的能力 （变性蛋白质结合水的能力一般比天然蛋白质高约10）,pH pI 水合作用最低 高于或低于pI，水合作用增强 pH 9-10时

18、水合能力较大,在低盐浓度（0.2mol/L）时，离子同蛋白质荷电基团相互作用而降低相邻分子的相反电荷间的静电吸引，从而有助于蛋白质水化和提高其溶解度，这叫盐溶效应。,当盐浓度更高时，由于离子的水化作用争夺了水，导致蛋白质“脱水”，从而降低其溶解度，这叫做盐析效应。,50,蛋白质的持水性,指水化了的蛋白质将水保留在蛋白质组织（如蛋白质凝胶、牛肉和鱼肌肉）中而不丢失的能力。,蛋白质的持水能力与结合水能力呈正相关,51,3、蛋白质的溶解度,最受蛋白质溶解度影响的功能性质：增稠、起泡、乳化和胶凝作用。,蛋白质-蛋白质,+,溶剂-溶剂,蛋白质-溶剂,实 质,疏水相 互作用,离子相 互作用,蛋白质的溶解度

19、大小,+,52,影响蛋白质溶解度的因素：,pH：当pHpI时，蛋白质的溶解度最低。,离子强度：低离子强度（0.5） 电荷屏蔽效应；高离子强度（1） 离子效应,温度,040，温度，溶解度 40，温度，溶解度（蛋白质变性，非极性基团暴露，促进聚集和沉淀）,有机溶剂：一般降低蛋白质的溶解度。,利用这一性质进行蛋白质提取：在弱碱性89时提取，在4.54.8等电点沉淀。,53,4、膨润,蛋白质吸水后不溶解，在保持水分的同时赋予制品以强度和黏度的一种重要功能特性。 由于吸附了大量的水，膨润后的凝胶体积膨大。 干凝胶发制时的膨化度越大，出品率越高。 干蛋白质凝胶的膨润与凝胶干制过程中蛋白质的变性程度有关。在

20、干制脱水过程中，蛋白质变性程度越低，发制时的膨润程度越快，复水性越好，更接近于新鲜时的状态。 由于蛋白质在远离其等电点的情况下水化作用较大，所以基于此原理，许多原料采用碱发制。,54,5、黏度,蛋白质分子体积很大，而且由于水化作用而使蛋白质分子表面带有水化层，更增大了分子的体积，使得蛋白质溶胶的液体流动阻力很大，黏度比一般小分子溶液大得多，且随着分子质量的增加黏度增大。 影响蛋白质流体黏度特性的主要因素是蛋白质分子的形状或颗粒的表观直径。 球形分子蛋白质的溶液黏度一般低于纤维状分子蛋白质溶液；如果蛋白质分子带有电荷，增加了水化层的厚度，则溶胶黏度变得更大。 蛋白质的浓度与黏度成正比，而温度却与

21、黏度呈反比关系。,55,6、蛋白质的胶凝作用,沉淀作用：是指由于蛋白质的溶解性完全或部分丧失而引起的聚集反应。 絮凝：是指蛋白质未发生变性时的无规则聚集反应，这常常是因为链间的静电排斥降低而发生的一种现象。 凝结作用：发生变性的无规聚集反应和蛋白质-蛋白质的相互作用大于蛋白质-溶剂的相互作用引起的聚集反应。 凝胶化作用：是指变性的蛋白质分子聚集并形成有序的蛋白质网络结构过程。,56,凝胶化作用机制,溶胶状态-似凝胶状态-有序的网络结构状态 凝胶化的相互作用 氢键、静电相互作用可逆凝胶（明胶） 疏水相互作用不可逆凝胶（蛋清蛋白） 二硫键不可逆凝胶（乳清蛋白） 金属离子的交联相互作用,57,影响蛋

22、白质凝胶化作用的因素,高于31.5%非极性AA凝结块类型 低于31.5%非极性AA透明类型,氨基酸残基的类型 pH 蛋白质的浓度 金属离子,pI凝结块类凝胶 极端pH弱凝胶，半透明 形成凝胶的最适pH约78,Ca2+强化了凝胶结构 过量钙桥产生凝结块,浓度越大，越易形成凝胶,58,蛋白质凝胶化在食品中的应用,果冻,豆腐 香肠,形成固态弹状凝胶 增稠 提高吸水性 提高乳状液和泡沫的稳定性,59,蛋白质的织构化是在开发利用植物蛋白和新蛋白质中要特别强调的一种功能性质。 蛋白质织构化的方法： 热凝结和形成薄膜：腐竹 纤维的形成 热塑性挤压：肉丸,7、蛋白质的织构化作用,60,概念:,是指蛋白质能自发

23、地适移至汽-水界面 或油-水界面的性质。,能否快速地克附至界面 能否快速地展开并在界上面再定向 能否形成经受热和机械运动的膜,具有界面性质的蛋白质必要条件：,8、蛋白质的界面性质,61,乳化性质,牛乳，奶油，冰淇淋，蛋黄酱，肉馅等。,食品乳状液,牛乳脂肪的稳定,脂肪球膜,三酰基甘油 磷脂 不溶性脂蛋白 可溶性蛋白,62,乳化性质,蛋白质的乳化能力(EC, emulsion capability)是指在乳状液相转变前每克蛋白质所能乳化的油的体积。,乳化能力,63,影响蛋白质乳化作用的因素:,蛋白质的溶解度：正相关 pH值 pH=pI 溶解度小时，降低其乳化作用 pH=pI 溶解度大，增加其乳化作

24、用 血清清蛋白、明胶、蛋清蛋白在pH=pI，具有较高的溶解度，此时，乳化作用增加。 与蛋白质表面疏水性存在正相关。 适当热诱导蛋白质变性，可增强其乳化作用。,64,起泡性质,是指蛋白质在汽-液界面形成坚韧的薄膜使大量气泡并入和稳定的能力。 起泡性质的评价 蛋白质的起泡力 测定泡沫稳定性,65,影响泡沫形成和稳定性的因素:,蛋白质的浓度 2一8，随着浓度增加起泡性增加。 超过10，气泡变小，泡沫变硬。 温度 适当加热处理可提高起泡性能。 过度的热处理则会损害起泡能力。,66,影响泡沫形成和稳定性的因素:,pH值 大多数食品泡沫是在不同于其蛋白质等电点的条件下制备的。例外:卵清蛋白 在pI时蛋白质

25、的溶解度很低，形成泡沫数量较少（泡沫膨胀率较低），但泡沫的稳定性较高。 盐 盐析时则显示较好的起泡性质。 盐溶时则显示较差的起泡性质。 NaCl：增加膨胀度和降低泡沫的稳定性 Ca2+：提高泡沫的稳定性，Pr-COOH搭桥,67,影响泡沫形成和稳定性的因素:,糖 损害蛋白质的起泡能力，却改进了泡沫的稳定性。 脂 稳定性下降 搅打 过度激烈搅打也会导致泡沫稳定性降低 消泡剂,68,9、蛋白质与风味物质的结合,蛋白质,风味,+,蛋白质风味,有 利,不 有 利,良好风味载体,与不良风味结合,69,结合方式,干蛋白粉 物理吸附：范德华力和毛细管作用吸附 化学吸附：静电吸附、氢键结合和共价结合。 液态或

26、高水分食品中蛋白质 非极性配位体与蛋白质表面的疏水性小区相互作用 通过氢键相互作用 静电相互作用 共价键,70,影响蛋白质与风味结合的因素,温度：影响小 热：热变性蛋白质显示较高结合风味物的能力 盐：盐溶盐降低；盐析盐提高 pH：碱性pH比在酸性pH更能促进与风味物的结合 水：促进极性挥发物的结合 化学改性：化学改性会改变蛋白质的风味物结合性 水解：降低蛋白质的风味结合能力 蛋白质的构象：改变构象影响挥发物的结合,71,面筋蛋白 （占Pr80）,麦谷蛋白：分子质量大，二硫键（链内、链间），决定面团的弹性、黏合性和抗张强度,麦醇溶蛋白：链内二硫键，促进面团的流动性、伸展性和膨胀性。,过度黏结,过

27、度延展,10、面团的形成,72,面筋蛋白质中含有的化学键,氢键：谷氨酰胺、脯氨酸和丝氨酸、苏氨酸： 水吸收能力强，有黏性。 非极性氨基酸：使蛋白相互聚集、有黏弹性 与脂肪有效结合。 二硫键：使面团坚韧。,73,1、热加工对蛋白质的影响,（1）热处理方式,适度的热处理引起的蛋白质变性,蛋白质的一些功能性质发生变化 破坏食品组织中酶，有利食品的品质 促进蛋白质消化 破坏抗营养因子和有毒性的蛋白质,四、蛋白质加工化学,74,1、热加工对蛋白质的影响,（1）热处理方式,比较剧烈的热处理,引起氨基酸脱硫，胱酰胺异构化 有氧存在时加热处理，色氨酸部分受到破坏 T200，碱性条件下，氨基酸发生异构化,营养价

28、值减半,75,1、热加工对蛋白质的影响,（1）热处理方式,过度加热,引起蛋白质生成环状衍生物 生成高度稳定的蛋白质自由基,影响食品的安全性,76,1、热加工对蛋白质的影响,（1）热处理方式,加热不当,蛋白质的AA分解 含S的AA产生H2S Fe,Sn AA与还原性物质（糖）发生褐变,肉制品加热变色 的主要原因,77,1、热加工对蛋白质的影响,组成蛋白质的AA种类,含半胱氨酸多时易变性凝固；二硫键交联 含pro,HO-pro多不易变性凝固；亚氨基酸，阻止支链交联,（2）影响蛋白质热变性的因素,温度,水分含量,蔗糖,pH,78,2、碱处理下的变化,与热处理同时进行时，对蛋白质的营养价值影响很大。,

29、3、氧化处理下的变化,导致蛋白质营养价值的降低，甚至还产生 有害物质。,79,4、低温处理下的变化,食品的低温贮藏可延缓或阻止微生物的生 长并抑制酶的活性及化学变化。 冷却（冷藏） 冷冻（冻藏）,冰结晶，蛋白质变性，水化作用降低； 快速冷冻法。,80,5、脱水处理下的变化,传统的脱水方法。 真空干燥。 冷冻干燥。 喷雾干燥。 鼓膜干燥。,温度过高，时间过长蛋白 质结合水破坏，变性； 复水性降低，硬度增加； 多孔结构，风味、色泽、 口感变化。,81,6、辐照处理下的变化,r辐射引起蛋白质发生聚合 含硫氨基酸残基和芳香族氨基酸残基 7、机械处理下的变化 对食品中的蛋白质有较大的影响,82,8、美拉德反应,含还原性糖类或羧基化合物的蛋白质食品，在加工和贮藏过程中发生羰氨反应（美拉德反应）的非酶褐变反应。 美拉德反应可形成相对分子质量较大和结构复杂的褐色或黑色的类黑精,9、酶处理,通过蛋白酶催化的蛋白质水解作用能改善食品蛋白质品质。,83,